Verfügbarkeit: Elektrophorese leicht gemacht

Elektrophorese leicht gemacht: ein Praxisbuch für Anwender

Gespeichert in:

Bibliographische Detailangaben
1. Verfasser:	Westermeier, Reiner 1951- (VerfasserIn)
Format:	Elektronisch E-Book
Sprache:	German
Veröffentlicht:	Weinheim, Germany Wiley-VCH 2016
Ausgabe:	2. Auflage
Schlagworte:	Electrophoresis Gelelektrophorese Elektrophorese Biomolekül Anleitung Praktikum
Online-Zugang:	FHN01 FLA01 FRO01 FUBA1 UBG01 UBM01 Volltext Inhaltsverzeichnis
Beschreibung:	1 Online-Ressource (XXIV, 450 Seiten) Illustrationen, Diagramme
ISBN:	9783527808496 9783527695133 9783527695140 9783527695157

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adam_text	INHALTSVERZEICHNIS GELEITWORT XV VORWORT XVII VORWORT ZUR ERSTEN AUFLAGE XIX ABKUERZUNGEN XXI TEIL I GRUNDLAGEN 1 1 ELEKTROPHORESE 7 1.1 ALLGEMEINES 7 1.1.1 ELEKTROPHORESEN IN FREIER LOESUNG 7 1.1.2 ELEKTROPHORESEN IN STABILISIERENDEN MEDIEN 11 1.1.3 GELELEKTROPHORESE 12 1.1.4 STROMVERSORGER 20 1.1.5 TRENNKAMMERN 20 1.2 ELEKTROPHORESEN IN NICHT RESTRIKTIVEN GELEN 25 1.2.1 AGAROSEGELELEKTROPHORESE 25 1.2.2 POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE VON NIEDERMOLEKULAREN SUBSTANZEN 27 1.3 ELEKTROPHORESE IN RESTRIKTIVEN GELEN 28 1.3.1 DER FERGUSON-PLOT 28 1.3.2 AGAROSEGELELEKTROPHORESE 29 1.3.3 POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE VON NUKLEINSAEUREN 31 1.3.4 POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE VON PROTEINEN 34 LITERATUR 48 2 ISOTACHOPHORESE 53 2.1 WANDERUNG MIT GLEICHER GESCHWINDIGKEIT 55 2.2 TRENNUNG DER SUBSTANZEN IN DER FORM EINER KETTE ION TRAIN 55 2.3 ZONENSCHAERFUNGSEFFEKT 55 2.4 KONZENTRATIONSREGULIERUNGSEFFEKT 56 LITERATUR 57 3 ISOELEKTRISCHE FOKUSSIERUNG 59 3.1 PRINZIP 59 3.2 GELE FUER DIE IEF 61 3.2.1 POLYACRYLAMIDGELE 61 3.2.2 AGAROSEGELE 63 3.3 TEMPERATUR 64 3.4 KONTROLLE DES PH-GRADIENTEN 64 3.5 ARTEN VON PH-GRADIENTEN 65 3.5.1 FREIE TRAEGERAMPHOLYTEN 65 3.5.2 IMMOBILISIERTE PH-GRADIENTEN 69 3.6 PRAEPARATIVE ISOELEKTRISCHE FOKUSSIERUNG 72 3.7 TITRATIONSKURVENANALYSE 73 LITERATUR 75 4 HOCHAUFLOESENDE ZWEIDIMENSIONAL-ELEKTROPHORESE 79 4.1 IEF IN IPG-STREIFEN 79 4.1.1 STREIFENGEOMETRIE 86 4.1.2 PH-GRADIENTEN 80 4.1.3 EINFLUSS VON SALZEN 80 4.1.4 BASISCHE PH-GRADIENTEN 81 4.1.5 REHYDRATISIEREN VON IPG-STREIFEN 82 4.1.6 PROBENAUFGABE 85 4.1.7 IEF-BEDINGUNGEN 87 4.1.8 INSTRUMENTIERUNG 88 4.2 SDS-PAGE 90 4.2.1 AEQUILIBRIEREN DER IPG-STREIFEN 90 4.2.2 TECHNISCHE KONZEPTE FUER DIE ZWEITE DIMENSION (SDS-PAGE) 91 4.2.3 GELTYPEN 93 4.2.4 GELHERSTELLUNG 94 4.2.5 DURCHFUEHRUNG DER SDS-ELEKTROPHORESE 97 4.3 PROTEOMIK 99 LITERATUR 99 5 PROTEINPROBENVORBEREITUNG 163 5.1 PROTEINQUANTIFIZIERUNGSMETHODEN 163 5.2 VORBEREITUNG VON NATIVEN PROBEN 104 5.3 PROBEN FUER DIE SDS-ELEKTROPHORESE 165 5.3.1 SDS-BEHANDLUNG 165 5.3.2 AUFREINIGUNG UND PROTEINANREICHERUNG 169 5.4 PROBEN FUER DIE HOCHAUFLOESENDE 2-D-PAGE 116 5.4.1 WASCHEN VON ZELLEN 111 5.4.2 ZELLAUFSCHLUSS 111 5.4.3 PROBENNAHME UND -AUFBEWAHRUNG 772 5.4.4 INAKTIVIERUNG VON PROTEASEN 114 5.4.5 INAKTIVIERUNG VON PHOSPHATASEN 114 5.4.6 ALKALISCHE BEDINGUNGEN 114 5.4.7 ENTFERNUNG VON STOERENDEN SUBSTANZEN 115 5.4.8 VORFRAKTIONIERUNG 116 5.4.9 SPEZIALFALL: PFLANZENPROTEINE 117 LITERATUR 118 6 PROTEINDETEKTION 121 6.1 FIXIERUNG 121 6.1.1 IEF-GELE 121 6.1.2 AGAROSEGELE 122 6.1.3 SDS-POLYACRYLAMIDGELE 722 6.2 FAERBUNGEN NACH DER ELEKTROPHORESE 122 6.2.1 ORGANISCHE FARBSTOFFE 122 6.2.2 SILBERFAERBUNG 123 6.2.3 NEGATIVFAERBUNG 125 6.2.4 FLUORESZENZFAERBUNG 726 6.2.5 SPEZIFISCHE DETEKTION 127 6.2.6 VISUALISIERUNG OHNE FAERBUNG 128 6.3 PROTEINMARKIERUNG 729 6.3.1 PROTEINMARKIERUNG MIT FLUOROPHOREN 729 6.3.2 RADIOAKTIVE MARKIERUNG VON LEBENDEN ZELLEN 130 6.4 DIFFERENZGELELEKTROPHORESE (DIGE) 130 6.4.1 MINIMAL-LYSINMARKIERUNG 737 6.4.2 SAETTIGUNG-CYSTEINMARKIERUNG 133 6.4.3 DER INTERNE STANDARD 134 6.4.4 PLANUNG EINES EXPERIMENTS 134 6.4.5 DIE WICHTIGSTEN VORTEILE VON 2-D-DIGE 134 6.4.6 VERGLEICHENDE FLUORESZENZGELELEKTROPHORESE 135 6.5 BILDAUFZEICHNUNG, BILDANALYSE, SPOTPICKEN 736 6.5.1 GEHALTSBESTIMMUNGEN 136 6.5.2 BILDAUFZEICHNUNGSSYSTEME 738 6.5.3 BILDANALYSE 747 6.5.4 IDENTIFIZIERUNG UND CHARAKTERISIERUNG VON PROTEINEN 144 LITERATUR 146 7 BLOTTING 757 7.1 TRANSFERMETHODEN 151 7.1.1 DIFFUSIONS-BLOTTING 151 7.1.2 KAPILLAR-BLOTTING 752 7.1.3 PRESS-BLOTTING 153 7.1.4 VAKUUM-BLOTTING 753 7.1.5 ELEKTROPHORETISCHES BLOTTING 154 7.2 BLOTMEMBRANEN 157 7.3 PUFFER FUER ELEKTROPHORETISCHE TRANSFERS 158 7.3.1 PROTEINE 158 73.2 NUKLEINSAEUREN 160 7.4 ALLGEMEINE ANFAERBUNG 160 7.5 BLOCKIEREN 161 7.6 SPEZIALDETEKTION 161 7.6.1 HYBRIDISIERUNG 161 7.6.2 ENZYM-BLOTTING 162 7.6.3 IMMUN-BLOTTING 762 7.6.4 LEKTIN-BLOTTING 165 7.6.5 STRIPPING, MEHRFACHANALYSE 766 7.6.6 DOPPEL-BLOTTING 766 I N PROTEINSEQUENZIERUNG 766 7.8 TRANSFERPROBLEME 766 7.9 ELEKTROELUTION VON PROTEINEN AUS GELEN 767 LITERATUR 769 TEIL II PRAKTISCHE METHODENANLEITUNGEN - AUSRUESTUNG UND METHODEN 173 METHODE 1 PAGE VON FARBSTOFFEN 183 M L.L PROBENVORBEREITUNG 183 M L.2 STAMMLOESUNGEN 183 M L.3 VORBEREITUNG DER GIESSKASSETTE 184 M L.3.1 DICHTUNG 184 ML.3.2 SLOTFORMER 184 ML.3.3 ZUSAMMENBAU DER GIESSKASSETTE 185 M1.4 GIESSEN DER ULTRADUENNEN GELE 187 M1.5 ELEKTROPHORETISCHE TRENNUNG 187 ML.5.1 ENTNAHME DES GELS AUS DER KASSETTE 187 METHODE 2 AGAROSE- UND IMMUNELEKTROPHORESEN 797 M2.1 PROBENVORBEREITUNG 797 M2.2 STAMMLOESUNGEN 792 M2.3 HERSTELLUNG DER GELE 792 M2.3.1 AGAROSEGELELEKTROPHORESE 792 M2.3.2 IMMUNELEKTROPHORESEGELE 194 M2.4 ELEKTROPHORESEN 198 M2.4.1 GRABAR-WILLIAMS-TECHNIK 799 M2.4.2 LAURELL-TECHNIK 799 M2.5 PROTEINNACHWEIS 200 M2.5.1 COOMASSIE-FAERBUNG (AGAROSEELEKTROPHORESE) 200 M2.5.2 IMMUNFIXATION DER AGAROSEELEKTROPHORESE 200 M2.5.3 COOMASSIE-FAERBUNG (IMMUNELEKTROPHORESEN) 201 M2.5.4 SILBERFAERBUNG 202 LITERATUR 202 METHODE 3 TITRATIONSKURVENANALYSE 203 M3.1 PROBENVORBEREITUNG 203 M3.2 STAMMLOESUNGEN 203 M3.3 HERSTELLUNG DER LEEREN GELE 204 M3.3.1 VORBEREITUNG DER GIESSFORM 204 M3.3.2 ZUSAMMENBAU DER GELKASSETTE 205 M3.3.3 BEFUELLEN DER GELGIESSKASSETTE 207 M3.3.4 ENTNAHME DES GELS AUS DER GIESSKASSETTE 207 M3.4 TITRATIONSKURVENELEKTROPHORESE 209 M3.4.1 ERZEUGUNG DES PH-GRADIENTEN (LAUF OHNE PROBE) 209 M3.4.2 NATIVELEKTROPHORESE IM PH-SPEKTRUM 210 M3.5 COOMASSIE- UND SILBERFAERBUNG 210 M3.5.1 KOLLOIDALE COOMASSIE-FAERBUNG 210 M3.5.2 ACID-VIOLET-17-FAERBUNG 211 M3.5.3 FUENF-MINUTEN-SILBERFAERBUNG GETROCKNETER GELE 211 M3.6 INTERPRETATION DER KURVEN 212 LITERATUR 214 METHODE 4 NATIVE PAGE IN AMPHOTEREN PUFFERN 215 M4.1 PROBENVORBEREITUNG 216 M4.2 STAMMLOESUNGEN 217 M4.3 HERSTELLUNG DER LEEREN GELE 218 M4.3.1 SLOTFORMER 218 M4.3.2 ZUSAMMENBAU DER GIESSKASSETTE 219 M4.3.3 POLYMERISATIONSLOESUNGEN 220 M4.3.4 BEFUELLEN DER GEKUEHLTEN GELGIESSKASSETTE 221 M4.3.5 ENTNAHME DES GELS AUS DER GIESSKASSETTE 221 M4.3.6 WASCHEN UND TROCKNEN DER GELE 222 M4.3.7 QUELLEN DES GELS IM AMPHOTEREN PUFFER 222 M4.4 ELEKTROPHORESE 224 M4.5 COOMASSIE- UND SILBERFAERBUNG 226 M4.5.1 KOLLOIDALE COOMASSIE-FAERBUNG 226 M4.5.2 ACID-VIOLET-17-FAERBUNG 227 M4.5.3 FUENF-MINUTEN SILBERFAERBUNG GETROCKNETER GELE 227 LITERATUR 228 METHODE 5 AGAROSEGEL-IEF 231 M5.1 PROBENVORBEREITUNG 231 M5.2 HERSTELLUNG DES AGAROSEGELS 232 M5.2.1 HYDROPHOBISIERUNG DES ABSTANDHALTERS 232 M5.2.2 ZUSAMMENBAU DER GELKASSETTE 232 M5.2.3 HERSTELLUNG DER AGAROSELOESUNG (0,8 % AGAROSE) 233 M5.3 ISOELEKTRISCHE FOKUSSIERUNG 235 M5.3.1 HERSTELLUNG DER ELEKTRODENLOESUNGEN 235 M5.4 PROTEINNACHWEIS 237 M5.4.1 COOMASSIE-BLAU-FAERBUNG 237 M5.4.2 IMMUNFIXATION 237 M5.4.3 SILBERFAERBUNG 238 LITERATUR 239 METHODE 6 PAGIEF IN REHYDRATISIERTEN GELEN 241 M6.1 PROBENVORBEREITUNG 241 M6.2 STAMMLOESUNGEN 241 M6.3 HERSTELLUNG DER LEEREN GELE 242 M6.3.1 HYDROPHOBISIERUNG DES ABSTANDHALTERS 242 M6.3.2 ZUSAMMENBAU DER GELKASSETTE 242 M6.3.3 BEFUELLEN DER GELGIESSKASSETTE 243 M6.3.4 ENTNAHME DES GELS AUS DER GIESSKASSETTE 244 M6.3.5 WASCHEN DES GELS 244 M6.3.6 TROCKNEN DES GELS 245 M6.4 ISOELEKTRISCHE FOKUSSIERUNG 245 M6.4.1 REHYDRATISIERLOESUNG (SERVALYT, PHARMALYTE) 245 M6.4.2 QUELLEN DES GELS 245 M6.4.3 PROTEINTRENNUNG 246 M6.4.4 PROBENAUFGABE 247 M6.5 COOMASSIE- UND SILBERFAERBUNG 248 M6.5.1 KOLLOIDALE COOMASSIE-FAERBUNG 248 M6.5.2 ACID-VIOLET-17-FAERBUNG 249 M6.5.3 DIE EMPFINDLICHSTE SILBERFAERBUNG FUER DIE IEF 249 M6.6 METHODISCHER AUSBLICK 251 LITERATUR 253 METHODE 7 HORIZONTALE SDS-POLYACRYLAMIDELEKTROPHORESE 255 M7.1 PROBENVORBEREITUNG 255 M7.1.1 NICHT REDUZIERENDE SDS-BEHANDLUNG 255 M7.1.2 REDUZIERENDE SDS-BEHANDLUNG 256 M7.1.3 REDUZIERENDE SDS-BEHANDLUNG MIT ALKYLIERUNG 257 M7.2 PROTEINMARKIERUNG MIT EINEM FLUORESZENZFARBSTOFF 257 M7.2.1 MARKIERUNG 257 M7.2.2 DETEKTION 258 M7.3 STAMMLOESUNGEN FUER DIE GELHERSTELLUNG 258 M7.4 VORBEREITUNG DER GIESSKASSETTE 259 M7.4.1 HERSTELLEN DES SLOTFORMERS 259 M7.4.2 ZUSAMMENBAU DER GIESSKASSETTE 260 M7.5 GRADIENTEN-GEL 261 M7.5.1 GIESSEN DES GRADIENTENGELS 261 M7.6 ELEKTROPHORESE 265 M7.6.1 VORBEREITUNG DER TRENNKAMMER 265 M7.6.2 ENTNAHME DES GELS AUS DER KASSETTE 265 M7.6.3 PLATZIERUNG AUF DER KUEHLPLATTE 265 M7.6.4 ELEKTROPHORESE 267 M7.7 COOMASSIE- UND SILBERFAERBUNG 267 M7.7.1 HEISSE COOMASSIE-FAERBUNG 267 M7.7.2 KOLLOIDALFAERBUNG 26S M7.7.3 REVERSIBLE IMIDAZOL-ZINK-NEGATIVFAERBUNG 269 M7.7.4 SILBERFAERBUNG 270 M7.7.5 FLUORESZENZFAERBUNG MIT SERVA PURPLE 270 M7.8 BLOTTING 27I M7.9 METHODISCHER AUSBLICK 272 M7.9.1 SDS-ELEKTROPHORESE IN GEWASCHENEN UND REHYDRATISIERTEN GELEN 272 M7.9.2 TRENNUNG VON PEPTIDEN 273 LITERATUR 274 METHODE 8 VERTIKALE PAGE 275 M8.1 PROBENVORBEREITUNG UND PROTEINMARKIERUNG 276 M8.2 STAMMLOESUNGEN FUER DIE SDS-PAGE 277 M8.3 GIESSEN VON EINZELGELEN 278 M8.3.1 DISKONTINUIERLICHE SDS-POLYACRYLAMIDGELE 278 M8.3.2 GRADIENTENGELE 279 M8.4 GIESSEN VON MEHRFACHGELEN 281 M8.4.1 MULTIPLE DISKONTINUIERLICHE SDS-POLYACRYLAMIDGELE 282 M8.4.2 MULTIPLE SDS-POLYACRYLAMIDGRADIENTENGELE 283 M8.5 ELEKTROPHORESE 286 M8.6 SDS-ELEKTROPHORESE VON NIEDERMOLEKULAREN PEPTIDEN 288 M8.6.1 STAMMLOESUNGEN 288 M8.7 ZWEIDIMENSIONAL-ELEKTROPHORESE 289 M8.8 DNA-ELEKTROPHORESE 290 M8.9 LANGZEITSTABILE GELE 291 M8.10 PROTEINDETEKTION 291 M 8.LL PRAEPARIEREN VON GLASPLATTEN MIT BIND-SILAN 292 M8.11.1 BESCHICHTEN EINER GLASPLATTE MIT BIND-SILAN 292 M8.11.2 ENTFERNEN VON GEL UND BIND-SILAN VON EINER GLASPLATTE 293 LITERATUR 293 METHODE 9 BLAU-NATIV-PAGE 295 M9.1 SOLUBILISIERUNG 295 M9.2 STAMMLOESUNGEN 296 M9.3 GIESSEN DER GELE 297 M9.4 ELEKTROPHORESE 299 LITERATUR 300 METHODE 10 SEMIDRY-BLOTTING VON PROTEINEN 301 M L 0.1 TRANSFERPUFFER 303 M L0.1.1 KONTINUIERLICHES PUFFERSYSTEM 303 M10.1.2 DISKONTINUIERLICHES PUFFERSYSTEM 303 M10.1.3 TRANSFERS AUS AGAROSEGELEN 304 M10.2 TECHNISCHE DURCHFUEHRUNG 304 M10.2.1 GELE OHNE TRAEGERFOLIE 305 M10.2.2 TRAEGERFOLIENGEBUNDENE GELE 306 M10.2.3 BEI VERWENDUNG VON NITROCELLULOSE (NC)-MEMBRAN 306 M10.2.4 BEI VERWENDUNG EINER PVDF-MEMBRAN 307 M10.2.5 PROTEINTRANSFER AUS DEN ABGESCHNITTENEN GELEN 308 M10.3 FAERBUNG VON BLOTFOLIEN 309 M10.3.1 AMIDOSCHWARZFAERBUNG 309 M10.3.2 REVERSIBLE FAERBUNG 309 M10.3.3 INDIAN-INK-FAERBUNG 310 LITERATUR 311 METHODE 11 IEF IM IMMOBILISIERTEN PH-GRADIENTEN 313 M L 1.1 PROBENVORBEREITUNG 314 M L 1.2 STAMMLOESUNGEN 314 M L 1.3 IMMOBILINEREZEPTUREN 315 M L 1.3.1 MASSGESCHNEIDERTE PH-GRADIENTEN 315 M11.4 VORBEREITUNG DER GIESSKASSETTE 318 M LL.4.1 HYDROPHOBISIERUNG DES ABSTANDHALTERS 318 M LL.4.2 ZUSAMMENBAU DER GELKASSETTE 319 M L 1.5 HERSTELLUNG DER PH-GRADIENTENGELE 320 M LL.5.1 GIESSEN DES GRADIENTEN 321 M L 1.6 ISOELEKTRISCHE FOKUSSIERUNG 327 M L 1.6.1 PROBENAUFGABE 327 M LL.6.2 ELEKTRODENLOESUNGEN 328 M L 1.6.3 FOKUSSIERUNGSBEDINGUNGEN 328 M L 1.6.4 MESSUNG DES PH-GRADIENTEN 329 M L 1.7 COOMASSIE- UND SILBERFAERBUNG 329 M LL.7.1 KOLLOIDALE COOMASSIE-FAERBUNG 329 M LL.7.2 ACID-VIOLET-17-FAERBUNG 330 M L 1.8 STRATEGIEN DER IPG-FOKUSSIERUNG 331 LITERATUR 332 METHODE 12 HOCHAUFLOESENDE ZWEIDIMENSIONAL-ELEKTROPHORESE 333 M L 2.1 PROBENVORBEREITUNG 334 M12.1.1 PROBENAUFREINIGUNG 335 M L2.1.2 WICHTIGE HINWEISE ZUR KOMPLETTEN RESOLUBILISIERUNG DER PELLETS 335 M12.2 PROTEINMARKIERUNG MIT EINEM FLUORESZENZFARBSTOFF 338 M12.2.1 MARKIERUNG EINER PROBE 338 M12.2.2 DETEKTION 338 M12.3 STAMMLOESUNGEN FUER DIE GELHERSTELLUNG 339 M L 2.4 GELHERSTELLUNG 340 M12.4.1 IPG-STREIFEN 340 M L2.5 SDS -PORENGRADIENTENGELE 344 M L 2.6 TRENNBEDINGUNGEN 346 M12.6.1 ERSTE DIMENSION (IPG-IEF) 346 M12.6.2 AEQUILIBRIEREN 351 M12.6.3 ZWEITE DIMENSION (SDS-ELEKTROPHORESE) 352 M L 2.7 PROTEINDETEKTION 356 M12.7.1 FAERBEN VON MULTIPLEN GELEN 356 M L2.7.2 KOLLOIDALFAERBUNG 358 M L2.7.3 REVERSIBLE IMIDAZOL-ZINK-NEGATIVFAERBUNG 358 M12.7.4 SILBERFAERBUNG 359 M12.7.5 FLUORESZENZFAERBUNG MIT SERVA PURPLE 360 LITERATUR 361 METHODE 13 ZWEIDIMENSIONAL-DIFFERENZGELELEKTROPHORESE (DIGE) 365 M L3.1 PLANUNG EINES EXPERIMENTS 365 M L 3.2 PROBENVORBEREITUNG 366 M13.2.1 SOLUBILISIERUNG 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spelling	Westermeier, Reiner 1951- Verfasser (DE-588)135840627 aut Elektrophorese leicht gemacht ein Praxisbuch für Anwender Reiner Westermeier 2. Auflage Weinheim, Germany Wiley-VCH 2016 1 Online-Ressource (XXIV, 450 Seiten) Illustrationen, Diagramme txt rdacontent c rdamedia cr rdacarrier Electrophoresis Gelelektrophorese (DE-588)4123267-7 gnd rswk-swf Elektrophorese (DE-588)4014373-9 gnd rswk-swf Biomolekül (DE-588)4135124-1 gnd rswk-swf 1\p (DE-588)4142527-3 Anleitung gnd-content 2\p (DE-588)4127380-1 Praktikum gnd-content Biomolekül (DE-588)4135124-1 s Elektrophorese (DE-588)4014373-9 s 3\p DE-604 4\p DE-604 Gelelektrophorese (DE-588)4123267-7 s 5\p DE-604 Erscheint auch als Druck-Ausgabe, Hardcover 978-3-527-33892-4 https://onlinelibrary.wiley.com/doi/book/10.1002/9783527808496 Verlag URL des Erstveröffentlichers Volltext DNB Datenaustausch application/pdf http://bvbr.bib-bvb.de:8991/F?func=service&doc_library=BVB01&local_base=BVB01&doc_number=029252201&sequence=000001&line_number=0001&func_code=DB_RECORDS&service_type=MEDIA Inhaltsverzeichnis 1\p cgwrk 20201028 DE-101 https://d-nb.info/provenance/plan#cgwrk 2\p cgwrk 20201028 DE-101 https://d-nb.info/provenance/plan#cgwrk 3\p cgwrk 20201028 DE-101 https://d-nb.info/provenance/plan#cgwrk 4\p cgwrk 20201028 DE-101 https://d-nb.info/provenance/plan#cgwrk 5\p cgwrk 20201028 DE-101 https://d-nb.info/provenance/plan#cgwrk
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