Charakterisierung der Proteine in Mehlen verschiedener Hafersorten:
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Freising
Verl. Deutsche Forschungsanst. für Lebensmittelchemie (DFA)
2015
|
| Ausgabe: | 1. Aufl. |
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | IX, 182, XXXIV S. Ill., graph. Darst. |
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| adam_text | INHALTSVERZEICHNIS
ABKUERZUNGS VERZEICHNIS VII
1 EINLEITUNG 1
1.1 HAFER ALS NUTZPFLANZE 1
1.2 HAFER IN DER MENSCHLICHEN ERNAEHRUNG 2
1.3 PROTEINE DES HAFERS 4
1.3.1 PROTEINGEHALT UND PROTEINVERTEILUNG IM KORN 4
1.3.2 PROTEINFRAKTIONEN 5
1.3.2.1 ALBUMINE DES HAFERS 7
1.3.2.2 GLOBULINE DES HAFERS 8
1.3.2.3 PROLAMINE DES HAFERS 12
1.3.2.4 GLUTELINE DES HAFERS 15
1.3.3 AMINOSAEUREZUSAMMENSETZUNG 16
1.3.4 HAFER UND ZOELIAKIE 17
1.3.5 ABSTAMMUNGSGENETIK UND PROTEINLOKALISIERUNG 20
2 PROBLEMSTELLUNG UND ZIELSETZUNG 23
3 ERGEBNISSE UND DISKUSSION 25
3.1 CHARAKTERISIERUNG DER HAFERMEHLE 25
3.1.1 AUSWAHL DER HAFERSORTEN 25
3.1.2 GEWINNUNG DER MEHLE 25
3.1.3 FEUCHTIGKEITS- UND ASCHEGEHALTE DER MEHLE 26
3.1.4 LIPIDGEHALTE DER MEHLE 27
3.1.5 ROHPROTEINGEHALTE DER MEHLE 28
3.1.6 DISKUSSION 28
3.2 PROTEINFRAKTIONIERUNG UND ANPASSUNG DER PROTEINEXTRAKTION FUER HAFER
30
3.2.1 AUSGANGSSITUATION 30
HTTP://D-NB.INFO/1071098756
N
3.2.2 ALBUMINEXTRAKTION 30
3.2.3 GLOBULINEXTRAKTION 33
3.2.4 PROLAMINEXTRAKTION 34
3.2.5 GLUTELINEXTRAKTION 34
3.2.6 OPTIMIERTES EXTRAKTION-/HPLC-VERFAHREN ZUR FRAKTIONIERUNG DER
HAFERPROTEINE.. 36
3.2.7 RP-HPLC-CHROMATOGRAMME DER PROTEINFRAKTIONEN AUS HAFER 37
3.2.8 DISKUSSION 39
3.3 QUANTIFIZIERUNG DER PROTEINFRAKTIONEN 40
3.3.1 PROTEINBILANZ 42
3.3.2 DISKUSSION 45
3.4 CHARAKTERISIERUNG DER PROTEINFRAKTIONEN 48
3.4.1 ELEKTROPHORETISCHE TRENNUNG 48
3.4.2 GELPERMEATIONS-CHROMATOGRAPHIE 50
3.4.3 DISKUSSION 54
3.4.3.1 ELEKTROPHORETISCHE TRENNUNG 54
3.4.3.2 GELPERMEATIONS-CHROMATOGRAPHIE 56
3.5 CHARAKTERISIERUNG EINZELNER PROTEINE 56
3.5.1 ISOLIERUNG VON PROTEIN-SUBFRAKTIONEN FUER DEN EINSATZ ZUR
GELELEKTROPHORESE 56
3.5.2 GELELEKTROPHORESE DER SUBFRAKTIONEN 58
3.5.3 ISOLIERUNG VON PROTEIN-SUBFRAKTIONEN FUER DEN EINSATZ ZUR
N-TERMINALEN
SEQUENZIERUNG UND MASSENSPEKTROMETRISCHEN ANALYSE (MALDI-TOF-MS) 61
3.5.4 N-TERMINALE SEQUENZIERUNG DER SUBFRAKTIONEN 62
3.5.5 MASSENSPEKTROMETRISCHE ANALYSE DER SUBFRAKTIONEN MITTELS
MALDI-TOF-MS ...64
3.5.6 DISKUSSION 68
3.5.6.1 GLOBULINE UND GLUTELINE 68
3.5.6.2 PROLAMINE 69
3.6 MASSENSPEKTROMETRISCHE PROTEINANALYSE MITTELS LC-(ESI)QTOF-MS 72
3.6.1 UNTERSUCHUNG DER EINZELNEN PROTEINFRAKTIONEN 72
M_
3.6.2 DISKUSSION 79
3.6.2.1 ZUORDNUNG DER PROTEINMASSEN 79
3.6.2.2 VERGLEICH DER MS-METHODEN ZUR PROTEINCHARAKTERISIERUNG 82
3.7 MASSENSPEKTROMETRISCHE ANALYSE VON PEPTIDEN 84
3.7.1 UNTERSUCHUNG DER EINZELNEN PROTEINFRAKTIONEN 84
3.7.2 UNTERSUCHUNG EINZELNER PROTEINBANDEN 85
3.7.3 DISKUSSION 87
3.8 AMINOSAEUREANALYSE 90
3.8.1 PRINZIP DER METHODE 90
3.8.2 AMINOSAEUREVERTEILUNG IN DEN EINZELNEN PROTEINFRAKTIONEN 90
3.8.3 DISKUSSION 92
3.9 NACHWEIS VON DISULFIDBINDUNGEN IN DEN PROTEINFRAKTIONEN 95
3.9.1 UEBERBLICK 95
3.9.2 ZWEIDIMENSIONALE GELELEKTROPHORESE DER PROTEINFRAKTIONEN 96
3.9.3 DISKUSSION 99
3.9.4 MASSENSPEKTROMETRISCHE IDENTIFIZIERUNG VON DISULFIDPEPTIDEN IN DEN
PROTEINFRAKTIONEN 100
3.9.4.1 AUSWAHL EINER GEEIGNETEN PEPTIDASE 100
3.9.4.2 PRINZIP DER CID- UND ETD-FRAGMENTIERUNG 103
3.9.4.3 IDENTIFIZIERUNG DES A
3
SS! - DISULFIDPEPTIDS 104
3.9.5 DISKUSSION 107
3.9.6 LC-MS/MS GEKOPPELTE DIFFERENZCHROMATOGRAPHIE VON PEPTIDFRAKTIONEN
108
3.9.6.1 OPTIMIERUNG DER ENZYMATISCHEN HYDROLYSE 109
3.9.6.2 AUFTRENNUNG DES THERMOLYSINHYDROLYSATS MITTELS
GELCHROMATOGRAPHIE 112
3.9.6.3 LC-MS/MS GEKOPPELTE DIFFERENZCHROMATOGRAPHIE 113
3.9.7 DISKUSSION 119
3.10 ANALYSE DER GRUENDE FUER DIE SCHWERE LOESLICHKEIT DER
HAFER-GLUTELINFRAKTION 121
3.10.1 MODIFIZIERTE EXTRAKTION DER GLOBULINE 122
IV
3.10.1.1 EXTRAKTION DER GLOBULINE IN ANWESENHEIT EINES REDUKTIONSMITTELS
122
3.10.1.2 ANWENDUNG VERSCHIEDENER EXTRAKTIONSLOESUNGEN ZUR
GLOBULINEXTRAKTION 123
3.10.2 MODIFIZIERTE EXTRAKTION DER GLUTELINE UND RUECKSTANDSPROTEINE 128
3.10.3 DISKUSSION 132
3.11 ZUORDNUNG DER EXTRAHIERTEN PROTEINE ZU PROTEINTYPEN 135
3.12 ABSCHAETZUNG DES ANTEILS GLOBULINARTIGER PROTEINE IM HAFER -
GESAMTPROTEIN 138
4 ZUSAMMENFASSUNG 147
5 EXPERIMENTELLE ANGABEN 151
5.1 CHEMIKALIEN UND MATERIALIEN 151
5.2 GEWINNUNG DER MEHLE 152
5.2.1 ENTSPELZUNG 152
5.2.2 VERMAHLUNG 152
5.3 MEHLCHARAKTERISIERUNG 153
5.3.1 BESTIMMUNG DES FEUCHTIGKEITSGEHALTES 153
5.3.2 BESTIMMUNG DES ASCHEGEHALTES 153
5.3.3 ENTFETTUNG UND BESTIMMUNG DES LIPIDGEHALTES DURCH WAEGUNG 153
5.3.4 BESTIMMUNG DES ROHPROTEINGEHALTES NACH DUMAS 154
5.4 EXTRAKTION DER PROTEINFRAKTIONEN 154
5.4.1 HERSTELLUNG DER LOESUNGEN 155
5.4.2 DURCHFUEHRUNG DER EXTRAKTIONEN 156
5.5 CHARAKTERISIERUNG EINZELNER PROTEINE 158
5.5.1 PROTEINISOLIERUNG 158
5.5.2 PROBENVORBEREITUNG FUER DIE N-TERMINALE SEQUENZIERUNG 158
5.5.3 PROBENVORBEREITUNG FUER DIE MALDI-TOF-MS-ANALYSE 159
5.6 AMINOSAEUREANALYSE 159
5.6.1 PROBENVORBEREITUNG 159
5.6.2 OXIDATION 159
5.6.3 SAURE HYDROLYSE 160
V
5.6.4 VORSAEULENDERIVATISIERUNG 160
5.6.5 QUANTIFIZIERUNG 160
5.7 PEPTIDANALYSE 160
5.7.1 ENZYMATISCHE HYDROLYSE MIT A-CHYMOTRYPSIN 160
5.7.1.1 HERSTELLUNG DER LOESUNGEN 160
5.7.1.2 DURCHFUEHRUNG DER HYDROLYSE 161
5.7.2 ENZYMATISCHE HYDROLYSE MIT THERMOLYSIN 161
5.7.2.1 AKTIVITAETSBESTIMMUNG VON THERMOLYSIN 161
5.7.2.2 HERSTELLUNG DER LOESUNGEN 163
5.7.2.3 DURCHFUEHRUNG DER HYDROLYSE (ANALYTISCHER MASSSTAB) 163
5.7.2.4 DURCHFUEHRUNG DER HYDROLYSE VON LYOPHILISIERTEM MEHLRUECKSTAND
(PRAEPARATIV) 164
5.7.3 DIFFERENZCHROMATOGRAPHIE 164
5.7.3.1 VORTRENNUNG DES ENZYMATISCHEN HYDROLYSATS DER RUECKSTANDSPROTEINE
MITTELS
GELFILTRATIONS-CHROMATOGRAPHIE 164
5.7.3.2 BEHANDLUNG DER PEPTIDFRAKTION AUS DEN RUECKSTANDSPROTEINEN NACH
GELFILTRATIONS-
CHROMATOGRAPHIE 164
5.7.4 IN-GEL-HYDROLYSE VON PROTEINEN MIT A-CHYMOTRYPSIN 165
5.8 GELELEKTROPHORETISCHE METHODEN 166
5.8.1 EINDIMENSIONALE GELELEKTROPHORESE DER PROTEINE 166
5.8.1.1 HERSTELLUNG DER LOESUNGEN 166
5.8.1.2 PROBENVORBEREITUNG 167
5.8.1.3 DURCHFUEHRUNG DER ELEKTROPHORESE 168
5.8.1.4 BEHANDLUNG DES GELS 169
5.8.2 ZWEIDIMENSIONALE SDS-GELELEKTROPHORESE DER PROTEINE 169
5.8.2.1 PRINZIP DER METHODE 169
5.8.2.2 HERSTELLUNG DER LOESUNGEN 170
5.8.2.3 PROBENVORBEREITUNG 170
5.8.2.4 DURCHFUEHRUNG DER ELEKTROPHORESE 170
VI
5.8.2.5 BEHANDLUNG DES GELS 170
5.9 CHROMATOGRAPHISCHE METHODEN 171
5.9.1 RP-HPLC-SYSTEM ZUR QUANTIFIZIERUNG DER PROTEINFRAKTIONEN 171
5.9.2 RP-HPLC-SYSTEM ZUR PRAEPARATION EINZELNER PROTEINE 173
5.9.3 SYSTEM ZUR N-TERMINALE SEQUENZANALYSE 174
5.9.4 GELFILTRATIONS-CHROMATOGRAPHIE-SYSTEM ZUR BESTIMMUNG DER
VERTEILUNG DER
RELATIVEN MOLEKULAREN MASSEN DER PROTEINFRAKTIONEN 175
5.9.5 RP-HPLC-SYSTEM ZUR QUANTIFIZIERUNG VON AMINOSAEUREN 176
5.9.6 GELFILTRATIONS-SYSTEM ZUR FRAKTIONIERUNG VON PARTIALHYDROLYSATEN
DER
RUECKSTANDSPROTEINE NACH MOLEKUELGROESSE 177
5.10 MASSENSPEKTROMETRISCHE METHODEN 178
5.10.1 MALDI-TOF-MS-SYSTEM ZUR UNTERSUCHUNG DER PROTEINISOLATE 178
5.10.2 LC-QTOF-MS-SYSTEM ZUR UNTERSUCHUNG DER PROTEINFRAKTIONEN 179
5.10.3 HPLC-MS MIT CID / ETD - FRAGMENTIERUNG 181
5.11 STATISTISCHE METHODEN 182
LITERATUR I
ANHANG XIII
|
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