Spektroskopische Untersuchungen an wäßrigen Lösungen von Carbonamiden, Alkoholen, Tensiden und Peptiden:
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| 1. Verfasser: | |
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| Format: | Elektronisch E-Book |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Wiesbaden
VS Verlag für Sozialwissenschaften
1967
|
| Schriftenreihe: | Forschungsberichte des Landes Nordrhein-Westfalen
1874 |
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | FLA01 Volltext |
| Beschreibung: | 1. Von verschiedener Seite wurde die Hypothese aufgestellt, daß nicht nur Proteine, sondern auch kurze Peptide und sogar Alkohole durch hydrophobe Wechselwirkungen mit dem Lösungsmittel Wasser aggregieren. Bei Micellbildung ist sowohl im nahen Infrarotbereich als auch im Ultraviolettbereich eine Rotverschiebung, bei Auflösung der Micellen (Denaturierung) eine Blauverschiebung zu erwarten. In der vorliegenden Arbeit sollte die Hypothese der hydrophoben Wechselwirkungen durch spektrosko pische Untersuchungen an niedermolekularen einheitlichen Verbindungen experimentell geprüft werden. 2. Zum direkten Nachweis der hydrophoben Bindungen durch spektrale Verschiebung der eH-Banden wurden Alkohole, sekundäre Amide und Natrium-alkylsulfate verwandt. 3. Zum indirekten Nachweis durch spektrale Verschiebungen chromophorer Gruppen dienten Insulinpeptide (bzw. Insulinketten und kristallisiertes Rinderinsulin als Ver gleichssubstanzen). Ebenfalls zum Vergleich wurden noch die beiden aromatischen Tenside Dimethyl-cetyl-benzyl-ammoniumchlorid und p-Nonylphenyl-nonaglykolätl:er verwandt. 4. Die Versuche zum direkten Nachweis der hydrophoben Bindungen wurden mit Hilfe der nahen Infrarotspektroskopie und der hochauflösenden Kernresonanzspek troskopie durchgeführt, die indirekten Beweise mit Hilfe der Ultraviolettspektroskopie. 5. Es wurde gefunden, daß Alkohole und sekundäre Amide in wäßriger Lösung noch nicht aggregieren. Bei Natrium-hexyl-sulfat, Natrium-octylsulfat und Natrium-decyl sulfat treten oberhalb der kritischen Micellbildungskonzentration Rotverschiebungen von 3 bis 5 nm auf. Dies ist der erste direkte infrarotspektroskopische Nachweis hydro phober Bindungen bei Alkylsulfaten. Die Kleinheit des gemessenen Effektes bestätigt die Annahme von KAUZMANN, daß die Ausbildung von hydrophoben Bindungen ein Entropie-Effekt ist. 6. Insulinpeptide mit hydrophoben aromatischen Seitenketten verhalten sich beim über führen von Wasser in eine 8-m-Harnstofflösung wie das geschützte Aminosäurederivat N-Acetyl-tyrosin-methylamid. Es tritt eine Rotverschiebung von 0,6 bis 0,7 nm auf |
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| ISBN: | 9783663055921 9783663041467 |
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