Twisted gastrulation: ein BMP-Modulatorprotein mit dualer Funktionalität
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
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2014
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| Beschreibung: | Zsfassung in dt. und engl. Sprache |
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| adam_text | TWISTED GASTRULATION -
EIN BMP-MODULATORPROTEIN MIT DUALER FUNKTIONALITAT
DISSERTATION ZUR ERLANGUNG DES
NATURWISSENSCHAFTLICHEN DOKTORGRADES DER
BAYERISCHEN JULIUS-MAXIMILIANS-UNIVERSITAT WIIRZBURG
ANGEFERTIGT AM
INSTITUT FUR MOLEKULARE
PFLANZENPHYSIOLOGIE UND BIOPHYSIK
VORGELEGT VON
JULIANE FIEBIG
GEBOREN IN POSNECK
WURZBURG 2014
HTTP://D-NB.INFO/1068651814
INHALTSVERZEICHNIS
INHALTSVERZEICHNIS
1 EINLEITUNG 7
1.1 KNOCHENMORPHOGENETISCHE PROTEINE UND DIE TGF-P SUPERFAMILIE 7
1.2 AUFBAU UND STRUKTUR
DER TGF-P LIGANDEN 9
1.3 DIE REZEPTOREN DER TGF-P SUPERFAMILIE 11
1.4 SIGNALTRANSDUKTION IN DAS ZELLINNERE 14
1.5 SIGNALBILDUNG DURCH
BINDUNG EINES TGF-P LIGANDEN 16
1.6 MODULATION DER
TGF-P INDUZIERTEN
SIGNALGEBUNG 18
1.6.1 INTRAZEILULARE REGULATION DES SIGNALWEGES 19
1.6.2 REGULATION DES SIGNALWEGES AUF ZELLMEMBRANEBENE 20
1.6.3 SIGNALMODULATION DURCH EXTRAZELLUIARE MODULATOREN 23
1.6.3.1 NOGGIN 24
1.6.3.2 DIE DAN FAMILIE 26
1.6.3.3 DIE CHORDIN FAMILIE 29
1.6.3.4 TWISTED GASTRULATION 33
1.7 ZLELSETZUNG DER ARBEIT 36
2 MATERIAL UND METHODEN 37
2.1 MATERIALIEN 37
2.1.1 CHEMIKALIEN UND ENZYME 37
2.1.2 BAKTERIENSTAMME 37
2.1.3 VEKTOREN 38
2.1.4 OLIGONUKLEOTIDE 39
2.1.5 KUITURMEDIEN UND ZUSATZE 39
2.2 MOLEKULARBIOLOGLSCHE ARBEITEN 41
2.2.1 POLYMERASE-KETTENREAKTION 41
2.2.2 RESTRIKTIONSREAKTION 42
2.2.3 AGAROSE-GELELEKTROPHORESE 43
2.2.4 LIGATION 43
2.2.5 DNA-TRANSFORMATION IN CHEMISCH KOMPETENTE E.COLI ZELLEN 44
2.2.5.1 HERSTELLUNG CHEMISCH KOMPETENTER ECOLI ZELLEN 44
2.2.5.2 TRANSFORMATION CHEMISCH KOMPETENTER ECOLI ZELLEN 45
2.2.6 OBERPRUFUNG VON VEKTOREN UND INSERTION VON GENFRAGMENTEN 45
2.2.6.1 KOLONIE-PCR 45
2.2.6.2 PLASMID-DNA ISOLIERUNG UND ANALYTISCHE RESTRIKTIONSANALYSE 46
1
INHALTSVERZEICHNIS
2.2.7 SEQUENZIERUNG 47
2.2.8 PLASMID-PRSPARATION 47
2.3 ALLGEMEINE PROTEINCHEMLSCHE METHODEN 48
2.3.1 SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE (SDS-PAGE) 48
2.3.1.1 PROBENVORBEREITUNG 49
2.3.1.2 PROTEINFALLUNG 49
2.3.1.3 METHODEN ZUM ANFARBEN VON SDS-POLYACRYLAMID-GELEN SO
2.3.2 DETEKTION VON PROTEINEN MIT HIS
6
-SEQUENZ MITTELS WESTERN BLOT ANALYSE 51
2.3.3 NACHWEIS BIOTINYLIERTER PROTEINE MITTELS WESTERN-BLOT-ANALYSE UND
STREPTAVIDIN-HRP_ 52
2.3.4 PHOTOMETRISCHE BESTIMMUNG DER PROTEINKONZENTRATION 53
2.3.5 THROMBINSPALTUNG 54
2.3.6 NACHWEIS DER GLYKOSYLIERUNG VON PROTEINEN MITTELS PAS-REAKTION 54
2.3.7 DEGLYKOSYIIERUNG VON GLYKOPROTEINEN 55
2.3.8 BIOTINYLIERUNG VON PROTEINEN MIT DER BIOTIN-PROTEINLIGASE BIRA 55
2.3.9 MASSENSPEKTROMETRIE 56
2.4 HERSTELLUNG REKOMBINANTER PROTEINE UNTER VERWENDUNG DES
BACULOVIRUS-LNSEKTENZELL-
EXPRESSIONSSYSTEMS 57
2.4.1 KULTIVIERUNG DER INSEKTENZELLEN 57
2.4.2 VITALITATSFARBUNG UND ZELLZAHLBESTIMMUNG 58
2.4.3 CO-TRANSFEKTION ! 58
2.4.4 PLAQUE-ASSAY 59
2.4.5 VIRENAMPLIFIKATION 60
2.4.6 VIRENTITERBESTIMMUNG 61
2.4.7 EXPRESSION REKOMBINANTER PROTEINE IN HIGH-FIVE* ZELIEN 62
2.5 EXPRESSION REKOMBINANTER PROTEINE IN
E.COLI
63
2.5.1 EXPRESSION IN EINSCHLUSSKORPERN 63
2.5.2 EXPRESSION IN LOSLICHER FORM 63
2.5.3 EXPRESSION IN M9-MINIMALMEDIUM 64
2.5.4 ZELLAUFSCHLUSS NACH EXPRESSION IN EINSCHLUSSKORPERN UND
PREPARATION 65
2.5.5 RENATURIERUNG 66
2.5.6 ZELLAUFSCHLUSS NACH EXPRESSION LOSLICHER PROTEINE IN E.COLI 67
2
J
6 EXPRESSION REKOMBINANTER PROTEINE IN FREESTYLE* 293 F-ZELLEN 68
2.6.1 KULTIVIERUNG DER FREESTYLE* 293 F-ZELLEN 68
2.6.2 TRANSFEKTION DER FREESTYLE* 293 F-ZELLEN MIT PE1 68
2.7 CHROMATOGRAPHISCHE METHODEN ZUR PROTEINAUFREINIGUNG 69
2.7.1 METALLCHELAT-AHINITATSCHROMATOGRAPHIE 69
2.7.1.1 NI
2
*-AFFINITATSCHROMATOGRAPHIE IM .FCOTC/I-VERFAHREN 69
2.7.1.2 NP -AFFINITATSCHROMATOGRAPHIE UNTER DENATURIERENDEN BEDINGUNGEN
70
2.7.1.3 NI
2,
-AFFINITATSCHROMATOGRAPHIE UNTER NATIVEN BEDINGUNGEN 70
2
INHALTSVERZEICHNIS
2.7.2 GRO&ENAUSSCHLUSSCHROMATOGRAPHIE 71
2.7.2.1 PREPARATIVE GROBENAUSSCHLUSSCHROMATOGRAPHIE 71
2.7.2.2 ANALYTISCHE GROEENAUSSCHLUSSCHROMATOGRAPHIE 71
2.7.2.3 KALIBRIERUNGDERGELFLLTRATIONSSAULE 72
2.7.3 HEPARIN-AFFINITATSCHROMATOGRAPHIE 73
2.7.4 ANIONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE UNTER VERWENDUNG EINER
Q-SEPHAROSE SAULE 73
2.7.5 UMKEHRPHASEN-HOCHLEISTUNGSFLUSSIGKEITS-CHROMATOGRAPHIE
:
74
2.8 ALKALISCHE PHOSPHATASE (ALP) ASSAY
ZUR AKTIVITATSBESTIMMUNG VON PROTEINEN 75
2.8.1 KULTIVIERUNG VON ATDC5 UND C2C12-ZELLEN 75
2.8.2 ALKALISCHE PHOSPHATASE-ASSAY 76
2.9 ANALYSE VON PROTEIN-PROTEIN-LNTERAKTIONEN MITTELS
OBERFLSCHEN-PLASMONRESONANZ-
SPEKTROSKOPIE 77
2.10 SEKUNDSRSTRUKTURANALYSE MITTELS CD-SPEKTROSKOPLE 79
2.11 PREPARATION VON BINSREN UND TERNAREN PROTEINKOMPLEXEN 80
2.12 KERNSPINRESONANZ-SPEKTROSKOPIE 80
3 ERGEBNISSE 81
3.1 REKOMBINANTE HERSTELLUNG VON
TWISTED GASTRULATION IN VERSCHLEDENEN
EXPRESSIONSSYSTEMEN 81
3.1.1 EXPRESSION UND AUFREINIGUNG VON TWISTED GASTRULATION AUS
LNSEKTENZELLEN 81
3.1.1.1 KLONIERUNG UND EXPRESSION 81
3.1.1.2 METALLCHELAT-AFFINITATSCHROMATOGRAPHIE 82
3.1.2 HERSTELLUNG VON HOMOGEN GLYKOSYLIERTEM TWISTED GASTRULATION IN
LNSEKTENZELLEN DURCH
ZUGABE VON KIFUNENSIN 84
3.1.3 EXPRESSION UND AUFREINIGUNG VON TWISTED GASTRULATION AUS CO/I
ZELLEN 85
3.1.3.1 KLONIERUNG UND EXPRESSION 85
3.1.3.2 PREPARATION DER EINSCHLUSSK&RPER VON TWISTED GASTRULATION 86
3.1.3.3 AUFREINIGUNG DES PROTEINEXTRAKTES MITTELS
METALLCHELAT-AFFINITATSCHROMATOGRAPHIE
UNTER DENATURIERENDEN BEDINGUNGEN 87
3.1.3.4 RENATURIERUNG VON TWISTED GASTRULATION 88
3.1.3.5 ANREICHERUNG VON TWISTED GASTRULATION NACH DER RENATURIERUNG 88
3.1.3.6 ISOLIERUNG DER MONOMEREN PROTEINSPEZIES MITTELS
GROGENAUSSCHLUSS-
CHROMATOGRAPHIE 89
3.1.4 EXPRESSION VON TWISTED GASTRULATION IN FREESTYLE* 293 F-ZELLEN 90
3.2 UNTERSUCHUNG DER BINDEEIGENSCHAFTEN UND CHARAKTERISIERUNG DER
REKOMBINANT
HERGESTELLTEN PROTEINE 92
3.2.1 IN HIGHFIVE*-ZELLEN EXPRIMIERTES TWISTED GASTRULATION IST
N-GLYKOSYLIERT 92
3.2.2 ANALYSE DES GLYKOSYLIERUNGSMUSTERS VON TWISTED GASTRULATION AUS
LNSEKTENZELLEN 93
3.2.3 DIE IN VITRO BINDEEIGENSCHAFTEN VON TWISTED GASTRULATION VARIIEREN
IN ABHANGIGKEIT VOM
GLYKOSYLIERUNGSGRAD 95
3.2.4 TWISTED GASTRULATION BAKTERIELLEN URSPRUNGS ZEIGT IM ZELLBASIERTEN
ASSAY EINE GERINGERE
AKTIVITAT 98
3
INHALTSVERZEICHNIS
3.3 TWISTED GASTRULATION BEELNFLUSST DIE INTERAKTION ZWISCHEN BMP-2 UND
DEN
TYP I-
REZEPTOREN 100
3.4 MUTAGENESESTUDIE ZUR CHARAKTERISLERUNG DES BMP-2 - BINDE-EPITOPS VON
TWISTED
GASTRULATION 103
3.4.1 AUSWAHL UND EXPRESSION DER EINZELAMINOSAUREVARIANTEN 103
3.4.2 HERSTELLUNG DES TWISTED GASTRUIATION-BIOSENSORS FUR DIE
OBERFLACHEN-PLASMONRESONANZ-
SPEKTROSKOPIE 105
3.4.3 EINIGE TWISTED GASTRULATION-VARIANTEN ZEIGEN EINE VERANDERUNGEN
DER IN VITRO
BINDEEIGENSCHAFTEN GEGENUBER BMP-2 109
3.5 PREPARATION VON BINAREN UND TERNSREN PROTEINKOMPLEXEN 113
3.5.1 EXPRESSION UND AUFREINIGUNG DER EXTRAZELLULAREN DOMANE DES ACTIVIN
TYP IIB-REZEPTORS
115
3.5.1.1 EXPRESSION UND ZELLAUFSCHLUSS 116
3.5.1.2 AUFREINIGUNG DES THIOREDOXIN-ACTR-IIB-FUSIONSPROTEINS MITTELS
METALLCHELAT-
AFFINITATSCHROMATOGRAPHIE 117
3.5.1.3 PROTEOLYTISCHE ABSPALTUNG DES THIOREDOXIN-FUSIONSANTEILS 118
3.5.1.4 AUFTRENNUNG DES THIOREDOXIN-REZEPTOR-GEMISCHS MITTELS
ANIONENAUSTAUSCH-
CHROMATOGRAPHIE 118
3.5.2 AUFREINIGUNG VON BMP-2 UND DESSEN VARIANTEN 120
3.5.2.1 KLONIERUNG, EXPRESSION UND PRAPARATION DER EINSCHLUSSKORPER 120
3.5.2.2 RENATURIERUNG VON BMP-2 UND DESSEN VARIANTEN 121
3.5.2.3 ISOLIERUNG DER DIMEREN PROTEINSPEZIES MITTELS
HEPARIN-AFFINITATSCHROMATOGRAPHIE _
122
3.5.2.4 ISOLATION DER DIMEREN PROTEINSPEZIES MITTELS UMKEHRPHASEN-HPLC
124
3.5.3 BESTIMMUNGDER BINDEEIGENSCHAFTEN DER BMP-2 VARIANTE L100K/N102D
UND DER
EXTRAZELLULAREN DOMANE DES ACTR-NB 124
3.5.4 PRAPARATION DER PROTEINKOMPLEXE 126
3.6 CHARAKTERISIERUNG DER
SEKUNDDRSTRUKTUR VON TWISTED GASTRULATION AUS CO/F MITTELS
CD-SPEKTROSKOPIE 132
3.7 STRUKTURANALYSE MITTELS NMR-SPEKTROSKOPIE 135
4 DISKUSSION 139
4.1 REKOMBINANTE HERSTELLUNG
DES BMP-MODULATORPROTEINS
TWISTED GASTRULATION 140
4.1.1 DAS BACULOVIRUS-EXPRESSIONSSYSTEM ERMOGLICHT DIE REKOMBINANTE
HERSTELLUNG VON
NATIVEM TWISTED GASTRULATION 141
4.1.2 DIE TRANSIENTE TRANSFEKTION VON FREESTYLE* 293 F-ZELLEN ERMOGLICHT
DIE HERSTELLUNG
VON PROTEINVARIANTEN IM HOCHDURCHSATZVERFAHREN 145
4.1.3 TWISTED GASTRULATION KANN DURCH RENATURIERUNG AUS E.COLI ZELLEN
GEWONNEN WERDEN 148
4.2 CHARAKTERISIERUNG DER
STRUKTUR VON
TWISTED GASTRULATION 151
4.2.1 CIRCULARDICHROISMUS-SPEKTROSKOPIE LASST KEINE EINDEUTIGEN AUSSAGEN
UBER DIE
SEKUNDARSTRUKTURZU 151
4.2.2 KERNSPINRESONANZ-ANALYSE WEIST AUF FALTUNGSHETEROGENITAT DES
BAKTERIELL ERZEUGTEN
TWISTED GASTRULATION HIN 152
4.2.3 STRATEGIEN ZUR STRUKTURAUFKLARUNG VON TWISTED GASTRULATION MITTELS
RONTGENBEUGUNG _ 155
4.3 DIE N-GLYKOSYLIERUNG VON
TWISTED GASTRULATION BEELNFLUSST DIE BLNDUNG ZU BMP-2 160
4
INHALTSVERZEICHNIS
4.4 MUTAGENESESTUDIEN GRENZEN ELN MOGLICHES BINDEEPITOP IM N-TERMINALEN
BERELCFA VON
TWISTED GASTRULATION ELN 163
5 ZUSAMMENFASSUNG 175
6 SUMMARY 177
7 LITERATURVERZEICHNIS 179
8 ANHANG I 197
8.1 OBERSICHT VERWENDETER CDNA-
UND DARAUS RESULTIERENDER AMINOSAURESEQUENZEN FUR
TWISTED GASTRULATION 197
8.2 OBERSICHT DER
ANGEFERTIGTEN EXPRESSIONSKONSTRUKTE FOR TWISTED GASTRULATION 199
8.3 ABKURZUNGSVERZEICHNIS 20S
8.4 PUBLIKATIONEN 207
8.5 LEBENSIAUF 208
8.6 HANLTGAGUNG 209
8.7 EIDESSTATTIICHE ERKTFRUNG 210
5
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