Posttranslationale Modifikation des Proteins der Promyelozytenleukämie (PML) nach unterschiedlicher Stressinduktion:
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
2014
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| adam_text | Titel: Posttranslationale Modifikation des Proteins der Promyelozytenleukämie (PML) nach unterschiedlicher
Autor: Krause, Anke
Jahr: 2014
Inhalt
1 Einleitung 1
1.1 Promyelozytenleukämie (PML) - Kernkörper 2
1.2 Das PML-Protein 6
1.3 Biogenese und Struktur von PML-Kernkörpem 8
1.4 Posttranslationale Modifikation mit SUMO 9
1.5 Mechanismus der SUMOylierung 12
1.6 Funktion der SUMOylierung in der Zelle 14
1.7 Modifikation von Proteinen mit Ubiquitin 15
1.8 Zusammenhang zwischen Ubiquitinierung und SUMOylierung 18
1.9 Die humane Ubiquitinligase RNF4 20
1.10 Mitogen aktivierte Proteinkinasen 22
2 Material und Methoden 25
2.1 Material 25
2.1.1 Reagenzienkits 25
2.1.2 Enzyme 25
2.1.3 Antikörper 26
2.1.4 Größenmarker 27
2.1.5 Proteaseinhibitoren 27
2.1.6 Puffer 27
2.1.7 Verbrauchsmaterialien 28
2.1.8 Bakterienstämme und Konstrukte 29
2.1.9 Nährmedien 30
2.2 Molekularbiologische Methoden 31
2.2.1 Kultivierung von Bakterien 31
2.2.2 Herstellung kompetenter Bakterien 32
2.2.3 Transformation kompetenter Bakterien mit Plasmid-DNA 32
2.2.4 Polymerase-Kettenreakton (PCR) 33
2.2.5 DNA-Präparation 33
2.2.6 5 - Dephosphorylierung von DNA-Fragmenten 34
2.2.7 Phosphorylierung der 5 -Enden von DNA-Fragmenten 34
2.2.8 Restriktion 35
2.2.9 Ligation 35
2.2.10 Agarosegelelektrophorese 35
2.2.11 Isolierung von DNA-Fragmenten aus Agarosegelen 35
2.2.12 DNA-Sequenzierung 36
2.2.13 DNA-Quantifizierung 36
2.3 Proteinbiochemische Methoden 36
2.3.1 SDS-Gelelektrophorese (SDS-PAGE) 36
2.3.2 Transfer und Immobilisierung von Proteinen (Wesfem-ß/of-Analyse) 37
2.3.3 Immunologischer Nachweis immobilisierter Proteine 38
2.4 Zellkultur 39
2.4.1 Herstellung stabiler Zelllinien 39
2.4.2 Kultivierung der Zellen 40
2.4.3 Lagerung der Zellen 40
2.4.4 Zellaufschluss 41
2.4.5 Immunfluoreszenz 41
2.4.6 Immunpräzipitation (IP) von endogenem PML 42
2.4.7 Microarrayverfahren 44
3 Ergebnisse 46
3.1 Charakterisierung stabiler SUMO-Zelllinien 46
3.2 Auswirkung unterschiedlicher Stressfaktoren auf transfiziertes PML in der
stabilen SUM02-Zelllinie 47
3.3 Auswirkung von unterschiedlichen, stabil exprimierten SUMO Isoformen
auf PML 49
3.4 Die humane Ubiquitinligase RNF4 führt gemeinsam mit dem
ubiquitinkonjugierenden Enzym UbcHSb zum Abbau von transient
transfiziertem PML 51
3.5 Die humane Ubiquitinligase RNF4 führt gemeinsam mit ATO zum Zerfall
von PML-Kernkörpern 52
3.6 Einfluss der RNF4 SIM Mutanten auf PML-Kernkörper 53
3.7 Einfluss unterschiedlicher Stressfaktoren auf PML-Kernkörper
3.8 Analyse von endogenem PML in HS27- und FieLa B- Zelllysaten nach
unterschiedlicher Stressinduktion 56
3.9 Einfluss von RNF4 auf endogenes PML unter verschiedenen
Stressbedingungen in HS27 Zellen 57
3.10 Einfluss von RNF4 auf endogenes PML unter verschiedenen
Stressbedingungen in HeLa B Zellen 59
3.11 Analyse von HeLa B Zelllysaten nach unterschiedlicher Stressinduktion 60
3.12 Analyse von HeLa B Zelllysaten mittels Immunpräzipitation (IP) von
endogenem PML 61
3.13 Auswirkung unterschiedlicher Stressfaktoren auf die Signaltransduktion
in HeLa B - und NB4 - Zellen 64
4 Diskussion 85
4.1 Einfluss von Arsentrioxid auf Proteinubiquitinierung 85
4.2 Charakterisierung stabiler SUMO-Zelilinien 85
4.3 Für den Abbau von transfiziertem PML ist eine SUMO2-0berexpression
notwendig aber nicht ausreichend 86
4.4 RNF4 und UbcHSb sind gemeinsam am Abbau von überexprimiertem
PML beteiligt 87
4.5 RNF4 führt gemeinsam mit ATO zum Zerfall von PML-Kernkörpern 88
4.6 RNF4 benötigt seine zwei essentiellen SIMs (SIM2 und SIM4) um
endogenes PML abzubauen 89
4.7 ATO induziert im Gegensatz zu Sorbitol den Abbau von endogenem PML
und schließlich den Zerfall von PML-Kernkörpern 90
4.8 Einfluss von RNF4 auf endogenes PML unter verschiedenen
Stressbedingungen 92
4.9 Analyse der Modifikation von endogenem PML nach verschiedenen
Stressbedingungen 94
4.10 Auswirkung unterschiedlicher Stressfaktoren auf die Signaltransduktion
in HeLa B- und NB4-Zellen 96
4.10.1 Quantifizierung der aktivierten Caspase 3 in HeLa B- und NB4-Zel!en nach
ATO- oder Sorbitol-Stressinduktion 97
4.10.2 osmotischer Stress führt im Gegensatz zu ATO zur Aktivierung der
SAPK/JNK-Signalkaskade 98
4.10.3 osmotischer Stress führt im Gegensatz zu ATO zur Aktivierung der ERK-
Signalkaskade 101
4.10.4 RSK ist ein Substrat von ERK und weniger von der p38 MAP-Kinase 103
Literatur...............................................................................................................................105
Abstract...............................................................................................................................124
Zusammenfassung............................................................................................................. 125
Danksagung........................................................................................................................126
Erklärung.............................................................................................................................127
Lebenslauf.......................................................................................................................... 128
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