Entwicklung und Etablierung des filamentösen Pilzes Magnaporthe oryzae als Expressionssystem für die heterologe Produktion von Proteinen:
Gespeichert in:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Duisburg
WiKu-Wissenschaftsverl. Dr. Stein
2014
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | Zugl.: Kaiserslautern, Techn. Univ., Diss., 2014 |
| Beschreibung: | XVI, 173 S. graph. Darst. 210 mm x 148 mm |
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|---|---|
| adam_text | 1) EINLEITUNG
1.1) DIE INDUSTRIELLE NUTZUNG VON MIKROORGANISMEN 1
1.1.1) DIE GESCHICHTE DER INDUSTRIELLEN BIOTECHNOLOGIE 1
1.1.2) DIE VERWENDUNG VON MIKROORGANSIMEN ZUR PRODUKTION VON PROTEINEN 2
1.1.3) FILAMENTOESE PILZE ALS INSTRUMENT FUER DIE PRODUKTION VON ENZYMEN 4
1.1.4) DIE HETEROLOGE EXPRESSION VON LACCASEN 6
1.2) DIE STRUKTUR PILZLICHER EXPRESSIONSSYSTEME 7
1.2.1) TRANSFORMATIONSSYSTEME
7
1.2.2) TRANSKRIPTIONELLE KONTROLLE 9
1.2.3) DIE SEKRETION VON PROTEINEN 10
1.2.4) SELEKTIONSMARKER 10
1.2.5) POSTTRANSLATIONALE MODIFIKATIONEN
11
1.3) DIE OPTIMIERUNG DER HETEROLOGEN EXPRESSION IN FILAMENTOESEN
PILZEN 13
1.3.1) OPTIMIERUNG DES PRODUKTIONSPROZESSES 13
1.3.2) OPTIMIERUNG AUF GENETISCHER EBENE 14
1.4) DER FILAMENTOESE ASCOMYCET MAGNAPORTHE ORYZAE 15
1.5) ZIEL DIESER ARBEIT
16
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2) MATERIAL
2.1) CHEMIKALIEN & MEDIENBESTANDTEILE 17
2.2) ENZYME 20
2.3) REAKTIONSKITS 20
2.4) LOESUNGEN & PUFFER 21
2.4.1) LOESUNGEN 21
2.4.2) PUFFER 23
2.5) KULTURMEDIEN 25
2.5.1) MEDIEN ZUR KULTIVIERUNG VON AGROBACTERIUM TUMEFACIENS UND
ESCHERICHIA COLI 26
2.5.2) MEDIEN ZUR KULTIVIERUNG FILAMENTOESER PILZE 27
2.6) ORGANISMEN 29
2.7) PLASMIDE 30
2.8) PRIMER 31
2.9) MIKROSKOPIE 35
2.10) FOTOGRAFISCHE HILFSMITTEL 35
2.11) SOFTWARE 35
2.11.1) DATENBANKEN 35
2.11.2) PROGRAMME 36
3) METHODEN
3.1) MOLEKULARBIOLOGISCHE METHODEN 37
3.1.1) PRAEPARATION VON NUKLEINSAEUREN 37
A) ISOLIERUNG VON PLASMID-DNA AUS ESCHERICHIA COLI 37
B) ISOLIERUNG VON GENOMISCHER DNA AUS FILAMENTOESEN PILZEN 37
C) ISOLIERUNG VON RNA AUS FILAMENTOESEN PILZEN 37
D) GENERIERUNG VON CDNA 37
3.1.2) POLYMERASE-KETTENREAKTIONEN (PCR) 38
A) PCR ZU KLONIERUNGSZWECKEN 38
B) HERSTELLUNG DIG-MARKIERTER DNA-SONDEN 38
C) QUANTITATIVE REAL-TIME (RT) PCR AM CFX96 REAL-TIME SYSTEM 38
3.1.3) ALLGEMEINE ARBEITEN MIT NUKLEINSAEUREN 39
A) RESTRIKTION VON DNA 39
B) GELELEKTROPHORESE VON DNA 40
C) ISOLIERUNG VON DNA-FRAGMENTEN AUS AGAROSEGELEN 41
3.1.4) METHODEN ZUR KLONIERUNG VON DNA 41
A) LIGATION 41
B) DEPHOSPHORYLIERUNG VON RESTRIKTIONSSCHNITTSTELLEN 42
3.1.5) SOUTHERN BLOT ANALYSE 42
A) PRAEZIPITATION VON DNA 42
B) TRANSFER DER NUKLEINSAEUREN 43
C) HYBRIDISIERUNG 43
D) DETEKTION 43
3.1.6) TRANSFORMATION 44
3.1.6.1) TRANSFORMATION VON ESCHERICHIA COLI 44
A) PRAEPARATION ELEKTROKOMPETENTER ESCHERICHIA CO/AZELLEN 44
B) TRANSFORMATION ELEKTROKOMPETENTER ESCHERICHIA COLI-ZELLEN 44
3.1.6.2) TRANSFORMATION VON MAGNAPORTHE ORYZAE 45
A) PRAEPARATION KOMPETENTER ZELLEN VON AGROBACTERIUM TUMEFADENS 45
B) TRANSFORMATION KOMPETENTER AGROBACTERIUM TUMEFAAENS-ZEWEN 45
C) AGROBACTERIUM TUMEFADENS VERMITTELTE TRANSFORMATION 46
VON MAGNAPORTHE ORYZAE
3.1.7) KLONIERUNGSSTRATEGIEN 47
A) KONSTRUKTION DER EXPRESSIONSVEKTOREN FUER MAGNAPORTHE ORYZAE 47
B) KONSTRUKTION VON UEBEREXPRESSIONSVEKTOREN FUER 49
OPTIMIERTE MAGNAPORTHE ORYZAE-STAEMRRE
C) DELETION VON GENEN IN MAGNAPORTHE ORYZAE 49
D) ZUFAELLIGE MUTAGENESE VON MAGNAPORTHE ORYZAE DURCH UV-BESTRAHLUNG 51
3.2) FERMENTATION VON MAGNAPORTHE ORYZAE 51
3.2.1) STANDARDKULTIVIERUNG FUER DIE HETEROLOGE PROTEINEXPRESSION 51
IN MAGNAPORTHE ORYZAE
3.2.2) FERMENTATIONSANALYSEN 52
A) PH-WERT & GLUCOSE-BESTIMMUNG 52
B) MYZELTROCKENGEWICHT 52
C) LACCASE-AKTIVITAET 52
3.2.3) FERMENTATIONSOPTIMIERUNG 52
3.2.4) INDUKTIONSVERSUCHE 53
3.2.5) FERMENTATION IM 20 I-MASSSTAB 54
A) ABGASANALYTIK (O2
UND C0
2
) 54
B) ONLINEMESSUNG VON SAUERSTOFF-PARTIALDRUCK PO2
UND PH-WERT 54
3.3) PROTEINBIOCHEMISCHE METHODEN 55
3.3.1) ENZYMATISCHE TESTSYSTEME 55
A) LACCASE-ASSAY 55
B) PROTEASE-ASSAY IN MIKROTITERPLATTEN 55
C) PROTEASE-ASSAY IN AGARPLATTEN 56
D) AMYLASE-ASSAY IN AGARPLATTEN 56
3.3.2) HERSTELLUNG VON PROTEINEXTRAKTEN AUS MYZEL 56
3.3.3) BESTIMMUNG DER PROTEIN-KONZENTRATION 57
3.3.4) KONZENTRIERUNG VON PROTEINEN 57
3.3.5) SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE 57
VII
3.3.6) IDENTIFIKATION VON PROTEINEN MITTELS TANDEM-MASSENSPEKTROSKOPIE
58
A) VORBEREITUNG DER PROTEINE (IN-GEL-DIGEST) 58
B) PROTEINSEQUENZIERUNG MITTELS TANDEM-MASSENSPEKTROSKOPIE 59
3.3.7) REINIGUNG REKOMBINANTER PROTEINE 60
A) IONEN-AUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE 60
B) GELFILTRATION 60
4) ERGEBNISSE
4.1) KONSTRUKTION & AUSWAHL DES
EXPRESSIONSKONSTRUKTS 61
4.1.1) IDENTIFIZIERUNG SEKRETIERTER PROTEINE VON MAGNAPORTHE ORYZAE 61
4.1.2) KONSTRUKTION GEEIGNETER EXPRESSIONSVEKTOREN 62
4.1.3) EFFIZIENZ-BESTIMMUNG DER EXPRESSIONSKONSTRUKTE DURCH DIE 65
HETEROLOGE EXPRESSION VON EGFP IN MAGNAPORTHE ORYZAE
4.2) HETEROLOGE EXPRESSION
DER LACCASE LCCL AUS
COPRINUS CINEREUS 68
4.2.1) UNTERSUCHUNG VON MO53PRO:LCCL-SX.AEMMEN BEZUEGLICH DER
LACCASE-AKTIVITAET 68
4.2.2) SOUTHERN BLOT ANALYSE VON MO53PRO:LCCL 69
4.2.3) ISOLIERUNG DER LACCASE LCCL AUS DEM KULTURFILTRAT VON STAMM
MO53PRO:LCCL 70
A) FERMENTATION DES STAMMS MO53PRO:LCCL 70
B) IONEN-AUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE ZU REINIGUNG DER LACCASE LCCL 71
C) GELFILTRATION ZU WEITEREN REINIGUNG DER LACCASE LCCL 72
4.3) CHARAKTERISIERUNG DER LACCASE LCCL VON COPRINUS CINEREUS AUS 74
DER HETEROLOGEN EXPRESSION VON MAGNAPORTHE ORYZAE
4.3.1) PH- & TEMPERATUROPTIMUM DER LACCASE LCCL 74
4.3.2) HITZETOLERANZ DER LACCASE LCCL UND ABHAENGIGKEIT VON DER
SUBSTRATKONZENTRATION 75
4.3.3) DER EINFLUSS VON DETERGENZIEN AUF DIE LACCASE LCCL 76
4.4) VERFAHRENSTECHNISCHE OPTIMIERUNG DER HETEROLOGEN
EXPRESSION 77
IN MAGNAPORTHE ORYZAE
4.4.1) EINFLUSS DER TEMPERATUR AUF DIE FERMENTATION VON STAMM
MOS3PRO:LCCL 77
4.4.2) EINFLUSS DES PH-WERTES AUF DIE FERMENTATION VON STAMM
MO53PRO:LCCL 79
4.4.3) SAUERSTOFFEINTRAG & MASSENTRANSFER 81
A) EINFLUSS DER SCHIKANENANZAHL AUF DIE FERMENTATION 81
VON STAMM MO53PRO:LCCL
B) EINFLUSS DER RUEHRGESCHWINDIGKEIT AUF DIE FERMENTATION 82
VON STAMM MO53PRO:LCCL
VIII
4.4.4) EINFLUSS DER MORPHOLOGIE AUF DIE FERMENTATION VON STAMM
MO53PRO:LCCL 83
4.4.5) EINFLUSS DER INOKULATION AUF DIE FERMENTATION VON STAMM
MO53PRO:LCCL 85
4.4.6) EINFLUSS DES MEDIUMS AUF DIE FERMENTATION VON STAMM MO53PRO:LCCL
87
4.4.7) ANWENDUNG DER FED-BATCH-METHODE AUF DIE FERMENTATION 88
VON STAMM MO53PRO:LCCL
4.5) GENETISCHE OPTIMIERUNG DER HETEROIOGEN
EXPRESSION IN MAGNAPORTHE ORYZAE 90
4.5.1) INAKTIVIERUNG VON PROTEASEN - 90
A) AUSWAHL DER KANDITATENGENE FUER DIE DELETION 90
B) SOUTHERN BLOT ANALYSE DER DELETIONSMUTANTEN 92
C) PROTEASE-INAKTIVIERUNG DURCH ZUFALLIGE MUTAGENESE 93
D) PROTEASE-AKTIVITAET IM KULTURFILTRAT UND MYZEL DER DELETIONSMUTANTEN
94
E) LACCASE-AKTIVITAET IM KULTURFILTRAT DER DELETIONSMUTANTEN 95
F) UEBERPRUEFUNG DER /CRI-INTEGRATIONEN IN DEN DELETIONSMUTANTEN 96
G) EXPRESSIONSRATE VON
/CRI IN DEN DELETIONSMUTANTEN 97
4.5.2) UEBEREXPRESSION VON CHAPERONEN & FALTPROTEINEN 97
A) AUSWAHL DER KANDITENGENE FUER DIE UEBEREXPRESSION 97
B) AMPLIFIZIERUNG VON HACL ~ 98
C) SOUTHERN BLOT ANALYSE DER UEBEREXPRESSIONSMUTANTEN 100
D) LACCASE-AKTIVITAET IM KULTURFILTRAT DER UEBEREXPRESSIONSSTAEMME 101
E) UEBERPRUEFUNG DER /CRI-INTEGRATIONEN IN DEN UEBEREXPRESSIONSMUTANTEN 102
F) EXPRESSIONSRATE VON ICCL IN DEN UEBEREXPRESSIONSMUTANTEN 103
4.5.3) HETEROLOGE EXPRESSION EINES FUSIONSPROTEINS 104
4.5.4) HETEROLOGE EXPRESSION DER LACCASE LCD IN MAGNAPORTHE ORYZAE 106
UNTER KONTROLLE DES EFL-PROMOTORS
4.6) FERMENTATION VON STAMM MOEFL:HACL-S3PRO:LCCL IM 20 I-MASSSTAB 108
4.7) SCREENING NACH INDUZIERBAREN PROMOTOREN 110
4.7.1) IDENTIFIZIERUNG GEEIGNETER INDUKTOREN 110
4.7.2) HETEROLOGE EXPRESSION DER LACCASE LCCL IN MAGNAPORTHE ORYZAE 111
UNTER KONTROLLE DES PROMOTORS 96IPRO
4.7.3) FERMENTATION UND INDUKTION VON STAMM MO96IPRO:LCCL 112
IX
5) DISKUSSION
5.1) DIE INDUSTRIELLE ANWENDUNG VON ENZYMEN 115
5.2) MAGNAPORTHE ORYZAE A S EXPRESSIONSSYSTEM 116
5.3) HERSTELLUNG & INTEGRATION EINER EXPRESSIONSKASSETTE 120
5.3.1) PROMOTOREN FUER EINE HOHE EXPRESSIONSRATE 120
5.3.2) SIGNALPEPTIDE FUER EINE EFFIZIENTE SEKRETION 123
5.3.3) KIONIERUNG & TRANSFORMATION 124
5.4) STAMMOPTIMIERUNG FUER HOEHERE EXPRESSIONSRATEN 126
5.4.1) MUTTI CCP -INTEGRATIONEN & FUSIONSKONSTRUKTE 126
5.4.2) VERFAHRENSTECHNISCHE OPTIMIERUNG 129
A) EINFLUSS DER TEMPERATUR 129
B) EINFLUSS DES PH-WERTES 130
C) EINFLUSS DES SAUERSTOFFEINTRAGS & DES MASSENTRANSFERS 131
D) EINFLUSS DER PILZ-MORPHOLOGIE 133
E) EINFLUSS DER INOKULATION 133
F) EINFLUSS DES KULTURMEDIUMS 134
G) ANWENDUNG DES FED-BATCH-VERFAHREN 135
H) DIE FERMENTATION IM 20 I-MASSSTAB 136
5.4.3) GENETISCHE OPTIMIERUNG 137
5.4.3.1) DER PROTEINABBAU DURCH PROTEASEN 137
A) REGULATOREN VON PROTEASEN 139
B) DIE INAKTIVIERUNG VON PROTEASEN 140
C) GENERIERUNG EINES PROTEASE-DEFIZIENTEN STAMMS 142
MITTELS ZUFAELLIGER MUTAGENESE
5.4.3.2) UNFOTDED PROTEIN RESPONSE (UPR) 143
A) DIE UEBEREXPRESSION VON CHAPERONEN & FALTPROTEINEN 143
B) UEBEREXPRESSION DES TRANSKRIPTIONSFAKTORS HAD 144
5.5.) AUSBLICK 146
6) ZUSAMMENFASSUNG 150
7) LITERATURVERZEICHNIS 152
X
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