Protein-Engineering eines Anticalins mit Bindungsspezifität für DC-SIGN:
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INHALT
I
INHALT
1 EINLEITUNG 1
1.1 ANTIKOERPER ALS DIAGNOSTISCHE UND THERAPEUTISCHE BIOMOLEKUELE 1
1.2 ANTIGEN-BINDENDE PROTEINE MIT ALTERNATIVER PROTEINGERUESTSTRUKTUR 3
1.3 ANTICALINE ALS KUENSTLICHE ANTIGEN-BINDENDE PROTEINE 4
1.3.1 STRUKTUR UND FUNKTION DER LIPOCALINE 5
1.3.2 VORTEILE DER LIPOCALINE GEGENUEBER ANTIKOERPERN 7
1.3.3 DAS HUMANE TRAENENLIPOCALIN ALS GERUESTPROTEIN ZUR HERSTELLUNG VON
ANTICALINEN 8
1.4 DIE PHAGE DISPLAY TECHNOLOGIE ZUR SELEKTION VON ANTICALINEN 11
1.5 HAPTEN- UND PROTEIN-BINDENDE ANTICALINE 13
1.6 DC-SIGN ALS ZIELMOLEKUEL FUER DIE ANTICALINENTWICKLUNG 14
1.7 AUFGABENSTELLUNG 15
2 MATERIAL UND METHODEN 16
2.1 MATERIALIEN 16
2.1.1 BAKTERIENSTAEMME 16
2.1.2 BAKTERIOPHAGEN 16
2.1.3 PLASMIDE 16
2.1.4 OLIGODESOXYNUKLEOTIDE 17
2.1.5 ENZYME UND SONSTIGE PROTEINE 18
2.1.6 CHEMIKALIEN 19
2.1.7 STANDARDS UND KITS 23 L
2.1.8 GERAETE 24
2.1.9 SONSTIGES MATERIAL 27
2.1.10MEDIEN, ANTIBIOTIKA UND ALLGEMEINE LOESUNGEN 29
2.2 MOLEKULARBIOLOGISCHE METHODEN 34
2.2.1 KULTIVIERUNG UND KONSERVIERUNG VON E. COLI- STAEMMEN 34
2.2.2 TRANSFORMATION VON E. COLI MIT PLASMID-DNA 34
2.2.3 DNA-ISOLIERUNG AUS E. COLI 35
2.2.4 GELELEKTROPHORESE UND REINIGUNG VON DNA 36
2.2.5 IN V/7RO-MODIFIZIERUNG VON DNA 39
2.2.6 SEQUENZIERUNG DOPPELSTRAENGIGER DNA 44
2.3 PRODUKTION REKOMBINANTER PROTEINE IN E. COLI 45
2.3.1 PERIPLASMATISCHE PROTEINPRDUKTION IM SCHUETTELKOLBEN UND ZELLERNTE
45
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IMAGE 2
II INHALT
2.3.2 CYTOPLASMATISCHE PROTEINPRODUKTION IM SCHUETTELKOLBEN, ZELLERNTE
UND RUECKFALTUNG DES PROTEINS AUS EINSCHLUSSKOERPERN 46
2.3.3 ANZUCHT, INDUKTION UND ERNTE VON KULTUREN IM LABORFERMENTER 46
2.4 PHAGEMIDPRODUKTION UND SELEKTION BINDUNGSAKTIVER VARIANTEN 48 2.4.1
PROPAGATION VON HELFERPHAGEN 48
2.4.2 PRAEPARATION REKOMBINANTER PHAGEMIDE 49
2.4.3 AFFINITAETSANREICHERUNG REKOMBINANTER PHAGEMIDE 51
2.4.4 TITERBESTIMMUNG VON PHAGEMIDLOESUNGEN 52
2.4.5 KOLONIE-FILTERSTAPEL-TEST 52
2.5 PROTEINCHEMISCHE METHODEN 55
2.5.1 CHROMATOGRAPHISCHE VERFAHREN 55
2.5.2 SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE (SDS-PAGE) 57 2.5.3 BESTIMMUNG
VON PROTEINKONZENTRATIONEN 58
2.5.4 ENZYME-LINKEDIMMUNOSORBENT ASSAY (ELISA) 59
2.6 BIOPHYSIKALISCHE METHODEN 61
2.6.1 CD-SPEKTROSKOPIE 61
2.6.2 OBERFLAECHENPLASMON-RESONANZSPEKTROSKOPIE 64
2.6.3 FLUORESZENZ-ANISOTROPIEMESSUNGEN 65
2.7 COMPUTERPROGRAMME UND DATENBANKEN 69
3 ERGEBNISSE 70
3.1 PRODUKTION UND CHARAKTERISIERUNG DES ZIELPROTEINS DC-SIGN 70 3.1.1
DC-SIGN CRD ( CARBOHYDRATE RECOGNITION DOMAIN ) 70
3.1.2 DC-SIGN ECD ( EXTRACELLULAR DOMAIN ) 73
3.2 SELEKTION EINES DC-SIGN-BINDENDEN ANTICALINS MIT HILFE DER PHAGE
DISPLAYTECHNOLOGIE 74
3.2.1 SELEKTIONSVERSUCH IN GEGENWART VON CALCIUM UND DURCH KOMPETITIVE
ELUTION DER GEBUNDENEN PHAGEMIDE 75
3.2.2 SELEKTION DURCH SAURE ELUTION DER GEBUNDENEN PHAGEMIDE 76 3.2.3
SELEKTION IN GEGENWART VON EDTA UND DURCH SAURE ELUTION DER GEBUNDENEN
PHAGEMIDE 76
3.2.4 ANALYSE SELEKTIERTER VARIANTEN IM KOLONIE-FILTERSTAPELTEST 77
3.2.5 FUNKTIONELLE UNTERSUCHUNGEN DER VARIANTEN 3.92 UND 3.149 82
3.3 VERBESSERUNG DER BINDUNGSAFFINITAET DES ANTICALINS 3.92A DURCH
AFFINITAETSMATURIERUNG 85
3.3.1 SELEKTION EINER VARIANTE VON 3.92A MIT ERHOEHTER BINDUNGSAFFINITAET
ZU DC- SIGN AUS EINER ERROR PRONE PCR BIBLIOTHEK 85
IMAGE 3
INHALT
III
3.3.2 AFFINITAETSMATURIERUNG VON 3.92A DURCH ORTSGERICHTETE
ZUFALLSMUTAGENESE AN AUSGEWAEHLTEN POSITIONEN UND ANSCHLIESSENDE SELEKTION
90
3.4 ANALYSE DES DIMERISIERUNGSVERHALTENS DER ANTICALINE 3.92A4 UND
3.92A2.18 93
3.5 FUNKTIONELLE CHARAKTERISIERUNG DER ANTICALINE 3.92A, 3.92A4 UND
3.92A2.18 97 3.5.1 UNTERSUCHUNG DER BINDUNG DER ANTICALINE AN DC-SIGN
DURCH ELISA .98 3.5.2 UNTERSUCHUNG DER EPITOPSPEZIFITAET DER ANTICALINE
MITTELS KOMPETITIVEM
ELISA 99
3.5.3 UNTERSUCHUNG DER ASSOZIATIONS- UND DISSOZIATIONSRATEN DER BINDUNG
DER ANTICALINE AN IMMOBILISIERTES DC-SIGN MITTELS
OBERFLAECHENPLASMONRESONANZSPEKTROSKOPIE 100
3.5.4 ANALYSE DER BINDUNG ZWISCHEN DEN ANTICALINEN UND DC-SIGN IN LOESUNG
MITTELS FLUORESZENZ-ANISOTROPIESPEKTROSKOPIE 102
3.6 PHYSIKOCHEMISCHE UND STRUKTURELLE UNTERSUCHUNGEN DER ANTICALINE 103
3.6.1 UNTERSUCHUNG DER SEKUNDAERSTRUKTUR DER ANTICALINE 103
3.6.2 THERMISCHE STABILITAET DER ANTICALINE 103
3.6.3 REINIGUNG DES KOMPLEXES AUS 3.92A2.18 UND DER DC-SIGN CRD 104
4 DISKUSSION 106
4.1 PERIPLASMATISCHE PRODUKTION DER DC-SIGN CRD IN E. COLI 106
4.2 VORTEILE DES HUMANEN TRAENENLIPOCALINS ALS GERUESTPROTEIN FUER DIE
HERSTELLUNG EINES DC-SIGN-BINDENDEN ANTICALINS 108
4.3 SELEKTION DC-SIGN-BINDENDER ANTICALINE 109
4.3.1 PHAGE DISPLAY SELEKTION 109
4.3.2 KOLONIE-FILTERSTAPELTEST 110
4.4 VERBESSERUNG DER DC-SIGN-BINDUNG DURCH IN VITRO
AFFINITAETSMATURIERUNG 112 4.5 DIMERISIERUNGSTENDENZ DER ISOLIERTEN
ANTICALINE 113
4.6 APPARENTE DISSOZIATIONSKONSTANTEN DER DC-SIGN/ANTICALIN-KOMPLEXE IM
VERGLEICH 117
4.7 POTENTIAL DER ANTICALINE 3.92A, 3.92A4 UND 3.92A2.18 ALS MIKROBIZIDE
119
5 ZUSAMMENFASSUNG 121
6 ABKUERZUNGEN 123
7 LITERATURVERZEICHNIS 125
8 ANHANG 142
8.1 AUSSCHNITT AUS DEN EXPRESSIONSPLASMIDEN ZUR PRODUKTION VON
REKOMBINANTEM DC- SIGN 142
8.1.1 PDCL ZUR PRODUKTION DER DC-SIGN CRDSFRFPII 142
IMAGE 4
IV
INHALT
8.1.2 PDC9 ZUR PRODUKTION DER DC-SIGN-ECD,SFR*E/?II 143
8.2 SCHEMATISCHE DARSTELLUNG DER EXPRESSIONSPLASMIDE PTLC26 - 28 146
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