Molekulare Mechanismen der Biofilmbildung bei Staphylokokken: Biofilmdetachment und die Bedeutung von Proteinglykosylierungen
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2012
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INHALTSVERZEICHNIS
INHALTSVERZEICHNIS
INHALTSVERZEICHNIS I
ABKUERZUNGSVERZEICHNIS VII
1 EINLEITUNG 1
1.1 STAPHYLOCOCCUS AUREUS 1
1.2 STAPHYLOCOCCUS EPIDERMIDIS 2
1.3 ZELLWANDAUFBAU 3
1.4 BIOFILMBILDUNG 4
1.4.1 ANHEFTUNG 5
1.4.1.1 PROTEIN A (SPA) 7
1.4.1.2 FIBRONEKTIN-BINDEPROTEINE 8
1.4.1.3 DIE FAMILIE DER SERIN-ASPARTAT-REPEAF-(SDR) PROTEINE 8
C/UMP/ NG-FAKTOREN A UND B (CLFA UND CLFB) 9
SD-REPEAF-PROTEINE SDRC, SDRD UND SDRE 9
PLASMIN-SENSITIVES PROTEIN (PLS) 10
1.4.1.4 S. AUREUS SURFACE PROTEIN SASG 11
1.4.1.5 SERIN-REICHES ADHAESIN FUER PLAETTCHEN SRAP 11
1.4.2 AKKUMULATION 11
1.4.3 REIFUNG 13
1.4.4 DETACHMENT (ABLOESEN) 13
1.4.5 REGULATION DER BIOFILMBILDUNG 14
1.4.5.1 UMWELTEINFLUESSE 14
1.4.5.2 REGULATION DER PIA-SYNTHESE 14
1.5 POSTTRANSLATIONALE MODULATION DER VIRULENZ 16
ZIELSETZUNG : 19
2 MATERIAL UND METHODEN 21
2.1 MATERIAL 21
2.1.1 CHEMIKALIEN UND VERBRAUCHSMITTEL 22
2.1.2 ANTIKOERPER 24
2.1.3 MIKROORGANISMEN 24
2.1.4 VEKTOREN UND PLASMIDE 25
2.1.5 ACCESSION NUMMERN 27
2.1.6 PRIMER UND SEQUENZIERUNGEN 27
2.1.7 COMPUTERPROGRAMME UND SOFTWARE 30
2.2 METHODEN 31
2.2.1 ANZUCHT UND STAMMHALTUNG DER MIKROORGANISMEN 31
2.2.2 PHAENOTYPISCHE CHARAKTERISIERUNG 31
2.2.2.1 ERSTELLUNG VON WACHSTUMSANALYSEN DER STAPHYLOKOKKEN-STAEMME 31
2.2.2.2 SEMIQUANTITATIVE BESTIMMUNG DER BIOFILMBILDUNG 32
2.2.2.3 DISK-DIFFUSIONSTEST 32
I
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IMAGE 2
INHALTSVERZEICHNIS
2.2.2.4 MIKROSKOPIE DER INTERZELLULAEREN ADHAESION 32
2.2.3 GENETISCHE MANIPULATION BAKTERIELLER ZELLEN 33
2.2.3.1 HERSTELLUNG CHEMISCH-KOMPETENTER E. COLI 33
2.2.3.2 TRANSFORMATION VON E. COLI 33
2.2.3.3 PROTOPLASTEN-TRANSFORMATION VON STAPHYLOKOKKEN 33
2.2.3.4 PHAGENTRANSDUKTION 35
2.2.3.5 TRANSPOSONMUTAGENESE MIT DEM TRANSPOSON TN977 36
2.2.3.6 HOMOLOGE REKOMBINATION 37
2.2.4 ARBEITEN MIT DNA 37
2.2.4.1 ISOLIERUNG GENOMISCHER DNA AUS STAPHYLOKOKKEN 37
2.2.4.2 ISOLIERUNG VON PLASMID-DNA 38
2.2.4.3 ANALYSE VON DNA IM TAE-AGAROSEGEL 38
2.2.4.4 RESTRIKTION 38
2.2.4.5 NUKLEINSAEUREREINIGUNG 39
2.2.4.6 POLYMERASEKETTENREAKTION (PCR) 39
2.2.4.7 ARBITRARY- PCR 40
2.2.4.8 SEQUENZIERUNG VON DNA-FRAGMENTEN UND PLASMIDEN 41
2.2.4.9 GENOMSEQUENZIERUNG 41
2.2.4.10 KLASSISCHE KLONIERUNG 42
2.2.5 ARBEITEN MIT RNA 42
2.2.5.1 PROBENNAHME DER S. EPIDERMIDIS ZELLEN ZUR RNA-ISOLIERUNG 42
2.2.5.2 ISOLIERUNG DER GESAMTZELL-RNA 43
2.2.5.3 KONZENTRATIONSBESTIMMUNG DER RNA ? . 43
2.2.5.4 CDNA-SYNTHESE UND REAL-TIME PCR 43
2.2.6 ARBEITEN MIT PROTEINEN 44
2.2.6.1 LYSOSTAPHINLYSATE (ISOLIERUNG ZELLWANDVERANKERTER PROTEINE) 44
2.2.6.2 GEWINNUNG DER OBERFLAECHEN-ASSOZIIERTE PROTEINE 44
2.2.6.3 ELEKTROPHORETISCHE AUFTRENNUNG VON PROTEINEN UND ZYMOGRAMM 45
2.2.6.4 ISOLIERUNG GLYKOSYLIERTER PROTEINE AUS S. AUREUS DURCH
AFFINITAETS-CHROMATOGRAFIE 46
2.2.6.5 KONZENTRATIONSBESTIMMUNG VERSCHIEDENER METABOLITE IM
KULTURUEBERSTAND 47
2.2.6.6 MASSENSPEKTROMETRIE 48
2.2.6.7 KONZENTRATIONSBESTIMMUNG VON PROTEINEN 48
2.2.6.8 UMPUFFERN DURCH MEMBRANFILTRATION 48
2.2.7 ARBEITEN IN DER ZELLKULTUR 49
2.2.7.1 EA.HY 926 ENDOTHELZELLEN 49
2.2.7.2 KULTURMEDIUM FUER EA.HY 926 ENDOTHELZELLEN 49
2.2.7.3 KULTIVIERUNG DER EA.HY 926 ENDOTHELZELLEN 49
2.2.7.4 ZELLZAHLBESTIMMUNG 50
2.2.8 DURCHFLUSSZYTOMETRIE MITTELS FLUORESCENCE ACTIVATED CELL SORTING
(FACS) 50
2.2.8.1 MARKIERUNG VON STAPHYLOKOKKEN 50
2.2.8.2 INTERNALISIERUNGSASSAY UND DURCHFLUSSDETEKTION 50
2.2.8.3 PHAGOZYTOSE ASSAY AM DURCHFLUSSZYTOMETER 51
II
IMAGE 3
INHALTSVERZEICHNIS
2.2.9 ENZYME-IINKED-IMMUNOSORBENT-ASSAYS (ELISA) 52
2.2.10 COMPUTERBASIERTE ANALYSE 52
2.2.11 STATISTIK 53
3 ERGEBNISSE 55
3.1 BIOFILMANALYSEN IN S. EPIDERMIDIS 0-47 55
3.1.1 BESTIMMUNG OPTIMALER ANALYSEBEDINGUNGEN FUER DAS SCREENING AUF
VERAENDERTES
BIOFILM DETACHMENT 56
3.1.2 TRANSPOSONMUTAGENESE IM S. EPIDERMIDIS STAMM 0-47 57
3.1.3 CHARAKTERISIERUNG DER TRANSPOSONMUTANTEN DER KLASSE 1 58
3.1.3.1 WACHSTUMSANALYSEN 58
3.1.3.2 BIOIWMDETACHMENT DER KLASSE 1 MUTANTEN :.... 59
3.1.3.3 INTERZELLULAERE ADHAESION DER MUTANTEN MUT2 UND MUT5 61
3.1.3.4 PROTEINANALYSEN DER MUTANTEN MUT2 UND MUT5 61
3.1.4 CHARAKTERISIERUNG DER TRANSPOSONMUTANTEN DER KLASSE 2 62
3.1.4.1 WACHSTUMSANALYSEN 62
3.1.4.2 WACHSTUM DER MUTANTE MUT4 IN GEGENWART VON NACI 63
3.1.4.3 BIOFILMBILDUNG DER KLASSE 2 MUTANTEN 64
3.1.4.4 BIOFILMBILDUNG DER MUTANTE MUT4 IN GEGENWART VON NACI 66
3.1.4.5 PROTEINANALYSEN DER MUTANTE MUT4 67
3.1.4.6 ANALYSEN ZUR LYTISCHEN AKTIVITAET DER MUTANTE MUT4 68
3.1.5 ARBITRARY- PCR ZUR BESTIMMUNG DER TRANSPOSONINSERTIONSSTELLEN 70
3.1.6 MUTATIONEN IN ARGB UND ARGC FUEHRTEN ZU SPAETEREM BIOFILM DETACHMENT
72
3.1.6.1 DNA-SEQUENZANALYSEN UND KOMPLEMENTIERUNG DES ARGCJBD- OPERONS 72
3.1.6.2 KOMPLEMENTIERUNGS-ANALYSEN DER MUTANTEN MUT2 UND MUT5 73
3.1.6.3 BIOFILMBILDUNG DER KOMPLEMENTIERTEN MUTANTE MUT5 74
3.1.6.4 BESTIMMUNG DER GLUKOSE-, ACETAT- UND SUCCINAT-KONZENTRATION IM
KULTURUEBERSTAND 76
3.1.6.5 EXPRESSIONSANALYSE VON ICAA, AAP UND ATIE IN DEN MUTANTEN MUT2
UND MUT5 79
3.1.7 ANALYSE DER MUTANTE MUT4 MIT FRUEHEREM B O MDETACHMENT 83
3.1.7.1 GENOMSEQUENZIERUNG DER MUTANTE MUT4 83
3.1.7.2 DNA-SEQUENZANALYSEN UND KLONIERUNG DES ABI- GENS 84
3.1.7.3 KOMPLEMENTIERUNGS-ANALYSEN DER MUTANTE MUT4 85
3.1.7.4 HERSTELLUNG EINER SITE-DIRECTED-ABI-KNOCKOU MU AN E 87
3.1.7.5 GENOMWEITE EXPRESSIONSANALYSEN VON MUT4 89
3.2 EINFLUSS VON SS-/V-ACETYLHEXOSAMINIDASE AUF DIE BIOFILMBILDUNG 96
3.2.1 EINFLUSS VON SS-A/-ACETYLHEXOSAMINIDASE AUF DIE S. EPIDERMIDIS
BIOFILME 97
3.2.2 EINFLUSS VON SS-A/-ACETYLHEXOSAMINIDASE AUF DIE S. AUREUS UND S.
CARNOSUS BIOFILME 99
3.3 UNTERSUCHUNG DER POTENTIELLEN BEDEUTUNG DER PROTEINGLYKOSYLIERUNG
AUF DIE
BIOFILMBILDUNG BEI S. AUREUS 102
3.3.1 DETEKTION VON GLYKOPROTEINEN MITTELS PERIODIC ACID SCHIFF
(PAS)-FAERBUNG 102
3.3.2 NACHWEIS VON GLYKOPROTEINEN IN S. AUREUS 103
3.3.3 ANALYSEN ZUR SPEZIFITAET DER GLYKOSYLTRANSFERASEN 106
3.3.3.1 BIOINFORMATISCHE ANALYSEN 106
III
IMAGE 4
INHALTSVERZEICHNIS
3.3.4 ANALYSEN DES GTFA1B1- LOKUS UND DER SERIN-ASPARTAT-REPEAF-(SDR)
PROTEINEN SDRC, SDRD,
SDRE, CLFA UND CLFB 111
3.3.4.1 DNA-SEQUENZANALYSEN UND KLONIERUNG VON GTFA1 UND GTFB1 113
3.3.4.2 KOMPLEMENTIERUNGSANALYSEN DES GTFA1B1 -LOKUS IN S. AUREUS SA113
114
3.3.5 ISOLIERUNG UND IDENTIFIZIERUNG GLYKOSYLIERTER PROTEINE AUS S.
AUREUS 114
3.3.5.1 ISOLIERUNG UND IDENTIFIZIERUNG DER GLYKOPROTEINE CLFA, SDRC UND
SDRD 115
3.3.5.2 ISOLIERUNG UND IDENTIFIZIERUNG DES GLYKOPROTEINS SRAP 119
3.3.6 ANALYSEN ZU DEM GLYKOPROTEIN PLS 120
3.3.7 GTFA1 UND/ODER GTFB1 MODIFIZIEREN DAS GLYKOPROTEIN PLS 122
3.3.7.1 ANALYSEN ZU DEM GTFA1B1- LOKUS IN S. AUREUS 1061 UND KLINISCHEN
MRSA-STAEMMEN ... 124
3.3.8 GTFA1 UND GTFB1 UNABHAENGIGE GLYKOSYLIERUNG VON PLS IN COL GTFA1B1
127
3.3.9 ANALYSEN ZU GTFC UND GTFD 128
3.3.9.1 DNA-SEQUENZANALYSEN UND KLONIERUNG DER GTFC- UND GTFD-GENE 129
3.3.9.2 EXPRESSION VON P/S, GTFC UND GTFD IN S. AUREUS SA113 130
3.3.9.3 EXPRESSION VON PLS, GTFC UND GTFD IN S. CARNOSUS TM300 132
3.3.10 VORHERSAGE VON PUTATIVEN GLYKOSYLIERUNGSSTELLEN IN PLS 133
3.3.10.1 DETEKTION DER ERFORDERLICHEN SD -REPEATS FUER EINE GLYKOSYLIERTE
PLS FORM 135
3.3.11 ISOLIERUNG DES GLYKOPROTEINS PLS 137
3.3.11.1 ISOLIERUNG DES GLYKOPROTEINS PLS AUS S. AUREUS SA113 UND S.
CARNOSUS TM300 140
3.3.11.2 ISOLIERUNG VON PLS-SUBFRAGMENTEN AUS S. AUREUS 1061 PLS 142
3.3.11.3 PAS-FAERBUNG DER UEBERCONA ISOLIERTEN PLS-PROTEINE 143
3.3.11.4 ISOLIERUNG DES GLYKOPROTEINS PLS (COL) AUS S. AUREUS SA113
GTFA1B1 UND
S. CARNOSUS TM300 143
3.3.11.5 ISOLIERUNG DES GLYKOPROTEINS PLS (1061) AUS S. AUREUS
SM 3GTFA1B1 UND
S. CARNOSUS TM300 145
3.3.12 FUNKTIONELLE ANALYSEN ZUR GLYKOSYLIERUNG VON PLS 146
3.3.12.1 EINFLUSS DER PROTEINGLYKOSYLIERUNG AUF DIE ADHAERENZ AN FN, FG,
EA.HY 926 UND
POLYSTYROL 146
3.3.12.2 EINFLUSS DER PROTEINGLYKOSYLIERUNG AUF DIE BIOFILMBILDUNG 149
3.3.12.3 EINFLUSS DER PROTEINGLYKOSYLIERUNG AUF DIE BINDUNG AN
PEPTIDOGLYKAN 150
3.3.12.4 EINFLUSS DER PROTEINGLYKOSYLIERUNG AUF DIE INTERNALISIERUNG IN
EA.HY 926 ZELLEN 152
3.3.12.5 PHAGOZYTOSE VON S. AUREUS DURCH NEUTROPHILE GRANULOZYTEN 153
3.3.12.6 EINFLUSS DER PROTEINGLYKOSYLIERUNG AUF DIE ANTIBIOTIKARESISTENZ
155
4 DISKUSSION 159
4.1 MOLEKULARE CHARAKTERISIERUNG DES DETACHMENTS 159
4.1.1 BEEINTRAECHTIGTER HARNSTOFF-ZYKLUS FUEHRT ZU SPAETEREM
B OFI MDETACHMENT 160
4.1.2 STOERUNG DES CI -RECYCLINGS IST MIT VERKUERZTER BIOFILMBILDUNG
ASSOZIIERT 161
4.1.3 SS-A/-ACETYLHEXOSAMINIDASE LOEST DIE VERKNUEPFUNGEN DES BIOFILMS AUF
163
4.2 SYSTEMATISCHE ANALYSEN UND IDENTIFIZIERUNG VON GLYKOSYLTRANSFERASEN,
GLYKOPROTEINEN
UND FUNKTIONALE IMPLIKATIONEN IN S. AUREUS 164
4.2.1 PLS IST EIN GLYKOPROTEIN IN MRSA-STAEMMEN 165
IV
IMAGE 5
INHALTSVERZEICHNIS
4.2.2 DIE GLYKOSYLTRANSFERASEN GTFA1 UND GTFB1 VERMITTELN DIE
GLYKOSYLIERUNG DES SD -REPEAT- PROTEINS PLS 165
4.2.3 DIE GLYKOSYLIERUNG ERFOLGT AN DEN SD -REPEATS 168
4.2.4 PATHOGENETISCHE BEDEUTUNG DER GLYKOSYLIERUNG DES PROTEINS PLS 169
4.2.4.1 ADHAESION UND INTERNALISIERUNG 169
4.2.4.2 BIOFILMBILDUNG 170
4.2.4.3 STRUKTURELLE FUNKTION DER PROTEINGLYKOSYLIERUNG 171
4.2.4.4 ABWEHRMECHANISMUS GEGEN DAS WIRTS-IMMUNSYSTEM 172
4.2.5 SERIN-REICHE PROTEINE WERDEN IN S. AUREUS GLYKOSYLIERT 173
5 ZUSAMMENFASSUNG 177
6 AUSBLICK 181
LITERATUR 183
ANHANG 203
A1.1 VEKTOREN 203
A1.1.1 PCU1 203
A1.1.2 PCX19 203
A1.1.3 PSK5630 203
A1.1.4 PBT2 203
A1.2 PLASMIDKARTEN UND SEQUENZEN 204
A1.2.1 PSKGTFA1B1 204
A1.2.2 PPLSGTFCD 207
A1.2.3 PPLSGTFACD 212
A1.2.4 PPLSGTFCAD 215
A1.2.5 PPLSGTFACAD 218
A1.2.6 PPLS4 219
A1.2.7 PPLS6 222
A1.2.8 PPLSSUBL 223
A1.2.9 PPLSSUB2 224
A1.2.10 PPLSSUB3 225
A1.2.11 PARGCJBD 226
A1.2.12 PCUM4 229
A1.2.13 PCXM4 230
A1.2.14 PCXM4PTS 231
A1.2.15 PBT ABI-ERMB-ABI 233
A2 SEQUENZIERUNGEN 235
A2.1 GTFA1B1 SEQUENZIERUNG DES STAMMES 1061 235
A2.2 PROTEINALIGNMENTS 237
A2.2.1 PROTEINALIGNMENT VON GTFA1 DER STAEMME SA113 UND 1061 237
A2.2.2 PROTEINALIGNMENT VON GTFB1 DER STAEMME SA113 UND 1061 238
A2.3 GTFCD SEQUENZIERUNG DES STAMMES 1061 238
A2.4 PROTEINALIGNMENTS 240
V
IMAGE 6
INHALTSVERZEICHNIS
A2.4.1 PROTEINALIGNMENT VON GTFC DER STAEMME COL UND 1061 240
A2.4.2 PROTEINALIGNMENT VON GTFD DER STAEMME COL UND 1061 241
A3 PEPTIDSEQUENZEN DER MASSENSPEKTROMETRIE 242
A3.1 ANALYSEN ZU DEM PLASMIN-SENSITIVE PROTEIN (PLS) 242
A3.1.1 PEPTIDSEQUENZEN ZU PFEIL 1 AUS ABBILDUNG 3.44 UND TABELLE 3.8 (1)
242
A3. 1 .2 PEPTIDSEQUENZEN ZU PFEIL 2 AUS ABBILDUNG 3.44 UND TABELLE 3.8
(2) 242
A3.2 ANALYSEN ZU DEM PLASMIN-SENSITIVEN PROTEIN (PLS) 243
A3.3 ANALYSEN ZU DER LEKTIN-AFFINITAET VON S. AUREUS MSSA-GLYKOPROTEINEN
244
A3.3.1: PEPTIDSEQUENZEN ZU CLFA AUS ABBILDUNG 3.42 C UND TABELLE 3.6 (1)
244
A3.3.2: PEPTIDSEQUENZEN ZU CLFA AUS ABBILDUNG 3.42 C UND TABELLE 3.6 (2)
244
A3.3.3: PEPTIDSEQUENZEN ZU CLFA/SDRC AUS ABBILDUNG 3.42 C UND TABELLE
3.6 (3) 245
A3.3.4: PEPTIDSEQUENZEN ZU SDRD AUS ABBILDUNG 3.42 C UND TABELLE 3.6 (4)
245
A3.3.5: PEPTIDSEQUENZEN ZU SDRD AUS ABBILDUNG 3.42 C UND TABELLE 3.6 (5)
246
A3.3.6: PEPTIDSEQUENZEN ZU SDRC AUS ABBILDUNG 3.42 C UND TABELLE 3.6 (6)
247
A3.3.7: PEPTIDSEQUENZEN ZU SRAP AUS ABBILDUNG 3.43 UND TABELLE 3.7 247
A4 AUSFUEHRLICHE TABELLEN ZU DER GENOMWEITEN EXPRESSIONSANALYSE DER MUT4
249
DANKSAGUNG 257
LEBENSLAUF 259
VI
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