Identifikation, Überexpression, Reinigung und Optimierung von für Biosensoren geeigneter Enzyme:
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Abschlussarbeit Elektronisch Software E-Book |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
2010
|
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | IX, 132 S. graph. Darst. 12 cm |
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|---|---|
| adam_text | INHALTSVERZEICHNIS
IV
ABKUERZUNGSVERZEICHNIS
...........................................................................................................
VIII
1.
EINLEITUNG
....................................................................................................................................
1
1.1.
BIOSENSOREN
..........................................................................................................................
1
1.1.2.
ENZYMATISCHE
BIOSENSOREN
...........................................................................................
2
1.1.2.1.
ENZYMATISCHER
LAKTAT-BIOSENSOR
..........................................................................
2
1.1.2.2.
ENZYMATISCHER
GLUCOSE-BIOSENSOR
.......................................................................
5
1.2.
AUFFINDEN
NEUER
BIOSENSORISCHER
ENZYME
..........................................................................
8
1.3.
PROTEIN-DESIGN
....................................................................................................................
10
1.3.1.
METHODEN
ZUR
HERSTELLUNG
VERAENDERTER
ENZYME
........................................................
11
1.3.1.1.
RATIONALES
PROTEIN-DESIGN
.................................................................................
11
1.3.1.2.
EVOLUTIONAERES
UND
SEMI-RATIONALES
PROTEIN-DESIGN
.........................................
11
1.3.2.
IDENTIFIZIERUNG
VERBESSERTER
PROTEINVARIANTEN
DURCH
SELEKTION
UND
SCREENING
.....
13
1.4.
ZIELSTELLUNG
DER
ARBEIT
.......................................................................................................
15
2.
MATERIAL
....................................................................................................................................
17
2.1.
GERAETE
..................................................................................................................................
17
2.2.
CHEMIKALIEN
........................................................................................................................
19
2.3.
SAEULEN
UND
PARTIKEL
............................................................................................................
20
2.4.
REINIGUNGS
UND
REAKTIONSKITS
.........................................................................................
20
2.5.
ENZYME
...............................................................................................................................
21
2.6.
NAEHRMEDIEN
UND
MEDIENZUSAETZE
......................................................................................
21
2.7.
MOLEKULARGEWICHTSSTANDARDS
.............................................................................................
23
2.8.
BAKTERIENSTAEMME
UND
VEKTOREN
.......................................................................................
23
2.9.
DNA-OLIGONUKLEOTIDE
.......................................................................................................
26
2.10.
SOFTWARE
............................................................................................................................
27
3.
METHODEN
..................................................................................................................................
29
3.1.
MIKROBIOLOGISCHE
METHODEN
.............................................................................................
29
3.1.1.
KULTIVIERUNG
UND
LAGERUNG
VON
BAKTERIEN
...............................................................
29
3.1.2.
KULTIVIERUNG
IM
96
WELL
FORMAT
................................................................................
29
3.1.3.
HERSTELLUNG
ELEKTROKOMPETENTER
E.
COLI
ZELLEN
.........................................................
30
3.1.4.
TRANSFORMATION
ELEKTROKOMPETENTER
E.
COLI
ZELLEN
..................................................
30
3.1.5.
ZELLAUFSCHLUSS
.............................................................................................................
31
3.1.5.1.
ZELLAUFSCHLUSS
MITTELS
ULTRASCHALL
......................................................................
31
3.1.5.2.
ZELLAUFSCHLUSS
MITTELS
DRUCK
..............................................................................
31
3.1.5.3.
ENZYMATISCHER
ZELLAUFSCHLUSS
IM
96
WELL
FORMAT
.............................................
32
3.1.6.
DELETION
DES
CHROMOSOMALEN
GCDGE^S
IN
E.
COLI
NOVABLUE(DE3)
ZELLEN
...........
32
3.1.7.
ANREICHERUNG
VON
LAKTAT
NUTZENDEN
BAKTERIEN
........................................................
34
3.1.8.
BESTIMMUNG
DER
KOMPLEXITAET
VON
BANKEN
..............................................................
34
3.2.
MOLEKULARBIOLOGISCHE
METHODEN
......................................................................................
35
3.2.1.
AGAROSE-GELELEKTROPHORESE
UND
ETHIDIUMBROMID-FAERBUNG
....................................
35
3.2.2.
PRAEPARATION
VON
PLASMID-DNA
..................................................................................
35
3.2.3.
EXTRAKTION
METAGENOMISCHE
DNA
............................................................................
36
3.2.4.
REINIGUNG
UND
QUANTIFIZIERUNG
VON
DNA
................................................................
37
3.2.4.1.
PHENOL-CHLOROFORM-EXTRAKTION
..........................................................................
37
3.2.4.2.
ETHANOL
PRAEZIPITATION
...........................................................................................
37
3.2.4.3.
ISOPROPANOL
PRAEZIPITATION
...................................................................................
38
3.2.4.4.
ISOLIERUNG
VON
DNA
AUS
AGAROSE-GELEN
..........................................................
38
3.2.4.5.
ISOLIERUNG
VON
DNA
AUS
LMP
AGAROSE-GELEN
.................................................
38
3.2.4.6.
REINIGUNG
VON
PCR
PRODUKTEN
..........................................................................
39
3.2.4.7.
BESTIMMUNG
DER
DNA
KONZENTRATION
...............................................................
39
3.2.5.
POLYMERASE-KETTENREAKTION
(PCR)
............................................................................
39
3.2.5.1.
AMPLIFIKATION
VON
DNA
SEQUENZEN
..................................................................
39
3.2.5.2.
KOLONIE
PCR
.......................................................................................................
40
3.2.5.3.
ORTSGERICHTETE
MUTAGENESE
.................................................................................
41
3.2.5.4.
PCR
MIT
UEBERLAPPENDEN
ENDEN
..........................................................................
41
3.2.6.
DNA-KLONIERUNG
........................................................................................................
42
3.2.6.1.
DNA
RESTRIKTION
MITTELS
ENDONUKLEASEN
..........................................................
42
3.2.6.2.
LIGATION
...............................................................................................................
43
3.2.7.
DNA
SEQUENZIERUNG
..................................................................................................
43
3.2.8.
ERSTELLUNG
METAGENOMISCHER
BANKEN
........................................................................
43
3.2.9.
ERSTELLUNG
DER
PQQ
GDH-B
VARIANTENBANKEN
........................................................44
3.3.
PROTEINCHEMISCHE
METHODEN
............................................................................................
46
3.3.1.
REKOMBINANTE
PROTEINEXPRESSION
..............................................................................
46
3.3.1.1.
REKOMBINANTE
PROTEINEXPRESSION
VON
PQQ
GDH-B
UND
PQQ
GDH-BSCE
IN
E.
COLI
NOVABLUE(DE3)
GCD
ZELLEN
...............................................................................
46
3.3.1.2.
REKOMBINANTE
PROTEINEXPRESSION
VON
LOD
IN
E.COLI
BL21(DE3)
..................46
3.3.1.3.
FERMENTATION
VON
PQQ
GDH-BSCE
IN
E.
COLI
NOVABLUE(DE3)
L^GCD
ZELLEN.
47
3.3.2.
PROTEINREINIGUNG
.........................................................................................................
48
3.3.2.1.
PERIPLASMA
PRAEPARATION
.......................................................................................
48
3.3.2.2.
PROTEINANREICHERUNG
MITTELS
AMMONIUMSULFAT-FAELLUNG
...................................
48
3.3.2.3.
AUFSCHLUSS
VON
INCLUSION
BODIES
........................................................................
49
3.3.2.4.
HISOE-TAG
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
.................................................................
49
3.3.2.4.1.
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
VON
PQQ
GDH-B
UND
VARIANTEN
..................
50
3.3.2.4.2.
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
VON
PQQ
GDH-BSCE
UND
VARIANTEN
...........
50
3.3.2.4.3.
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
IM
96
WELL
FORMAT
.........................................
51
3.3.2.4.4.
AFFINITAETSAUFREINIGUNG
MITTELS
MAGNETISCHER
PARTIKEL
IM
96
WELL
FORMAT
51
3.3.3.
PROTEINANALYTIK
...........................................................................................................
52
3.3.3.1. SDS
POLYACRYLAMID
GELELEKTROPHORESE
.............................................................
52
3.3.3.2.
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
VON
PROTEINEN
......................................................
53
3.4.
ENZYMOLOGISCHE
METHODEN
..............................................................................................
54
3.4.1.
BESTIMMUNG
DER
PQQ
GDH
AKTIVITAET
......................................................................
54
3.4.1.1.
BESTIMMUNG
DER
PQQ
GDH
AKTIVITAET
IM
EINZELMASSSTAB
...............................
54
3.4.1.2.
BESTIMMUNG
DER
PQQ
GDH
AKTIVITAET
IM
96
WELL
FORMAT
..............................
55
3.4.2.
BESTIMMUNG
DER
LOD
AKTIVITAET
................................................................................
56
3.4.2.1.
BESTIMMUNG
DER
LOD
AKTIVITAET
IM
96
WELL
FORMAT
.........................................
56
3.4.3.
ENZYMKINETIK
.............................................................................................................
57
3.4.4.
CHARAKTERISIERUNG
DER
PQQ
GDH-BSCE
...................................................................
57
3.5.
IN
SILICO
METHODEN
.............................................................................................................
57
3.5.1.
MULTIPLES
PROTEINSEQUENZ-A
LIGNMENT
DER
PQQ
GDH-B
...........................................
58
3.5.2.
STRUKTURMODELLIERUNG
DER
PQQ
GDH-BSCE
MIT
DEM
WEB-SERVER
SWISSMODEL
58
4.
ERGEBNISSE
................................................................................................................................
59
4.1.
METAGENOMBANKEN
............................................................................................................
59
4.1.1.
LAKTAT-OXIDASE
...........................................................................................................
59
4.1.1.1.
KLONIERUNG
UND
EXPRESSION
DER
LAKTAT-OXIDASE
AUS
A.
VIRIDANS
.....................
59
4.1.1.2.
ENTWICKLUNG
EINES
DURCHMUSTERUNGSSYSTEMS
FUER
ENZYME
MIT
LAKTAT-OXIDASE
AKTIVITAET
ZUR
DURCHMUSTERUNG
VON
METAGENOMBANKEN
.................................................
61
4.1.1.3.
ERSTELLUNG
EINER
METAGENOMBANK
AUS
MAISSILAGE
.............................................
63
4.1.1.4.
DURCHMUSTERUNG
DER
METAGENOMBANK
NACH
LAKTAT-OXIDASE
AKTIVITAET
AUFWEISENDEN
ENZYMEN
...................................................................................................
64
4.1.2.
PQQ
ABHAENGIGE
GLUCOSE
DEHYDROGENASEN
.............................................................
65
4.1.2.1.
KLONIERUNG
UND
EXPRESSION
DER
PQQ
GDH-B
AUS
A.
CALCOACETICUS
...............
65
4.1.2.2.
ENTWICKLUNG
EINES
EXPRESSIONSSTAMMES
UND
DURCHMUSTERUNGSSYSTEMS
FUER
PQQ
GDH
ENZYME
.........................................................................................................
67
4.1.2.3.
DURCHMUSTERUNG
EINER
BODEN
METAGENOMBANK
...............................................
69
4.2.
PROTEIN-DESIGN
DER
PQQ
GDH-B
AUS
A.
CALCOACETICUS
..................................................
70
4.2.1.
ERSTELLUNG
DER
PQQ
GDH-B
VARIANTEN-BIBLIOTHEKEN
..............................................
71
4.2.2.
DURCHMUSTERUNG
DER
PQQ
GDH-B
SPEZIFITAETSBANK
.................................................
75
4.2.3.
DURCHMUSTERUNG
DER
PQQ
GDH-B
STRUKTURBANK
....................................................
77
4.2.4.
KINETISCHE
CHARAKTERISIERUNG
VERBESSERTER
PQQ
GDH-B
VARIANTEN
......................
79
4.2.5.
UNTERSUCHUNG
DES
EINFLUSSES
EINZELNER
AMINOSAEUREAUSTAUSCHE
AN
DEN
POSITIONEN
192
UND
193
AUF
DIE
SUBSTRATSPEZIFITAET
DER
PQQ
GDH-B
..................................................
80
4.3.
IDENTIFIKATION,
CHARAKTERISIERUNG
UND
OPTIMIERUNG
DER
PQQ
GDH-BSCE
AUS
SORANGIUM
CELLULOSUM
SO
CE
56
...............................................................................................
81
4.3.1.
SEQUENZANALYSE
..........................................................................................................
82
4.3.2.
KLONIERUNG,
EXPRESSION
UND
AUFREINIGUNG
...............................................................
83
4.3.3.
CHARAKTERISIERUNG
.......................................................................................................
85
4.4.
SEMIRATIONALES
PROTEIN-DESIGN
DER
PQQ
GDH-BSCE
.....................................................
87
4.4.1.
OPTIMIERUNG
DER
SUBSTRATSPEZIFITAET
............................................................................
87
4.4.2.
KINETISCHE
CHARAKTERISIERUNG
VERBESSERTER
PQQ
GDH-BSCE
VARIANTEN
.................
89
4.4.3.
OPTIMIERUNG
DER
AKTIVITAET
DER
PQQ
GDH-BSCE
VARIANTE
Q219E/F220E
..............
90
4.4.3.1.
ENTWICKLUNG
EINES
DURCHMUSTERUNGSSYSTEMS
ZUM
NACHWEIS
DER
SPEZIFISCHEN
AKTIVITAET
VON
PQQ
GDH-BSCE
VARIANTEN
..................................................................
90
4.4.3.2.
ERSTELLUNG
UND
DURCHMUSTERUNG
ZWEIER
PQQ
GDH-BSCE
AKTIVITAETSBANKEN
.
92
5.
DISKUSSION
................................................................................................................................
93
5.1.
METAGENOMBANKEN
............................................................................................................
93
5.2.
OPTIMIERUNG
DER
SUBSTRATSPEZIFITAET
DER
PQQ
GDH-B
.....................................................
96
5.3.
AUFFINDEN
UND
CHARAKTERISIERUNG
DER
PQQ
GDH-BSCE
...............................................
100
5.4.
OPTIMIERUNG
DER
SUBSTRATSPEZIFITAET
UND
DER
AKTIVITAET
DER
PQQ
GDH-BSCE
................
103
6.
ZUSAMMENFASSUNG
.................................................................................................................
106
7.
SUMMARY
................................................................................................................................
111
8.
LITERATURNACHWEIS
.................................................................................................................
116
ANHANG
......................................................................................................................................
127
A.L.
PRIMERSEQUENZEN
..............................................................................................................
127
A.1.1.
PRIMER
FUER
PQQ
GDH-B
SPEZIFITAETSBANK
...............................................................
127
A.L.
2.
PRIMER
FUER
PQQ
GDH-B
STRUKTURBANK
...................................................................
129
A.2.
GENSEQUENZEN
..................................................................................................................
130
A.2.1.
DNA
SEQUENZ
DER
LAKTAT-OXIDASE
AUS
AEROCOCCUS
VIRIDANS
(GENBANK
ID
D50611.1)
130
A.2.
2.
DNA
SEQUENZ
DER
PQQ
GDH-B
AUS
ACINETOBACTER
CALCOACETICUS
(GENBANK
ID
X15871)
130
A.2.3.
DNA
SEQUENZ
DER
PQQ
GDH-BSCE
AUS
SORANGIUM
CELLULOSUM
SO
CE56
(GENBANK
ID
5806305)
131
A.2.4.
METAGENOMISCHE
DNA
SEQUENZ
DER
CHOLIN
DEHYDROGENASE
AUS
DER
LOD
METAGENOMBANK
..................................................................................................................
131
|
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