Differentielle und quantitative Proteomanalyse eines Zellkulturmodells für maligne Transformation:
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Berlin
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2010
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I INHALTSVERZEICHNIS DANKSAGUNG 1 VEROEFFENTLICHUNGEN 5 ZUSAMMENFASSUNG 7
SUMMARY 9 1 EINLEITUNG UND MOTIVATION 11 1.1 DEFINITION KREBS UND TUMOR
12 1.2 KREBSENTSTEHUNG (MALIGNE TRANSFORMATION) 12 2 ZIELSETZUNG 15 2.1
BIOLOGISCHE FRAGESTELLUNG 15 2.2 METHODISCHE FRAGESTELLUNG 15 3
GRUNDLAGEN 17 3.1 ZELLKULTUR MODELL FUER MALIGNE TRANSFORMATION 17 3.1.1
IMMORTALISIERUNG DURCH HTERT 19 3.1.2 SV40ER 20 3.1.3 RAS 21 3.2
MASSENSPEKTROMETRIE 22 3.2.1 AUFBAU EINES MASSENSPEKTROMETERS 23 3.2.2
PROTEIN MASSENSPEKTROMETRIE 23 3.3 PROTEOMFORSCHUNG - PROTEOMIC 25 3.3.1
VERGLEICHENDE UND DIFFERENTIELLE PROTEOMIC 26 3.3.2
MASSENSPEKTROMETRIE-BASIERTE QUANTIFIZIERUNGSSTRATEGIEN 26 3.3.3
QUANTIFIZIERUNG MITTELS STABILISOTOPENMARKIERUNG 27
STABILISOTOPENMARKIERUNG VON AMINOSAEUREN IN ZELLKULTUR. 28 SOBARES
REAGENZ FUER RELATIVE UND ABSOLUTE QUANTIFIZIERUNG 29 3.3.4 SEPARATION
VON PROTEINEN UND PEPTIDEN 31 3.4 SOFTWARE ZUR AUSWERTUNG QUANTITATIVER
MS-DATEN 31 4 MATERIAL UND METHODEN 35 4.1 CHEMIKALIEN,
VERBRAUCHSMATERIAL, LABORGERAETE UND SOFTWARE 35 BIBLIOGRAFISCHE
INFORMATIONEN HTTP://D-NB.INFO/100125130X DIGITALISIERT DURCH
TNHAI,TSVFP7FLRNMTG 4.2 ZELLLINIEN DES ZELLKULTURMODELLS FUER MALIGNE
TRANSFORMATION 38 4.3 PROBENAUFARBEITUNG 38 4.3.1 LYSE VON ZELLEN 38
4.3.2 PROTEINFAELLUNG 39 4.3.3 PROTEINKONZENTRATIONSBESTIMMUNGEN 39 4.3.4
PEPTIDAUFREINIGUNG MITTELS C18 KARTUSCHEN 40 4.4 BESTIMMUNG DES
PROTEINGEHALTS PRO ZELLE 41 4.5 GELELEKTROPHORETISCHE TRENNUNG VON
PROTEINEN UND FAERBEMETHODEN 41 4.5.1 1D-SDS-PAGE 41 4.5.2 2D-PAGE 41
4.5.3 KOLLOIDALE COOMASSIE FAERBUNG 42 4.5.4 SILBERFAERBUNG 42 4.5.5
FLUORESZENSFAERBUNG MIT RUBPS 43 4.6 STABILISOTOPENMARKIERUNG MITTELS
ITRAQ* 43 4.7 STABILISOTOPENMARKIERUNG MITTELS SILAC 44 4.8 HPLC UND
MASSENSPEKTROMETRISCHE ANALYSE 44 4.8.1 PROTEOLYTISCHER IN-GEL-VERDAU 44
4.8.2 FRAKTIONIERUNG MITTELS SCX 45 4.8.3 ISOLATION VON
METHIONINPEPTIDEN MITTELS COFRADIC 45 4.8.4 NANO-LC-MS UND MS/MS 46 4.9
DATENAUSWERTUNG 47 4.9.1 MS-DATEN KONVERTIERUNG 47 4.9.2 DATENBANKSUCHE,
IDENTIFIZIERUNG 48 4.9.3 ARBEITSABLAUF UND DATENAUSWERTUNG FIIR
PAGE-EXPERIMENTE 48 4.9.4 ENTWICKLUNG EINER AUSWERTUNG FUER ITRAQ*-DATEN:
QUANT 49 4.9.5 DATENAUSWERTUNG FUER ITRAQ*-EXPERIMENTE 50 4.9.6
DATENAUSWERTUNG FUER SILAC-EXPERIMENTE 51 4.9.7 DARSTELLUNG UND
INTERPRETATION QUANTITATIVER PROTEINDATEN 51 5.1 MORPHOLOGIE,
PROLIFERATION UND PROTEINGEHALT 54 5.2 METHODENETABLIERUNG 55 5.2.1
ANPASSUNG DER PROBENAUFARBEITUNG FUER 2D-PAGE 55 5.2.2 ETABLIERUNG UND
ABWANDLUNG DES ITRAQ*-PROTOKOLLS 56 5.2. INHALTSVERZEICHNIS 5.5.4
PROTEINREGULATION IN ABHAENGIGKEIT DES PROTEINGEHALTS PRO ZELLE 83 5.6
SILAC 85 5.7 DIE GENETISCHEN ELEMENTE UND BEKANNTE FOLGEPROTEINE 88 5.8
VERGLEICH DER ERGEBNISSE DER QUANTIFIZIERUNGSMETHODEN 89 6 DISKUSSION 93
6.1 METHODISCHE DISKUSSION 93 .1 PROBENVORBEREITUNG 93 .2 2D-PAGE 94 .3
SEPARATION AUF PEPTIDEBENE UND MASSENSPEKTROMETRISCHE ANALYSE 95 .4
ITRAQ* 96 .5 SILAC 98 .6 GEGENUEBERSTELLUNG DER VERWENDETEN METHODEN 100
6.2 DATENAUSWERTUNG UND DATENINTERPRETATION 102 6.2.1 VERGLEICH VON
QUANT MIT ANDEREN SOFTWARELOESUNGEN 102 6.2.2 DISKUSSION DER
DATENINTERPRETATION 107 6.3 VERAENDERUNGEN AUF ZEIL- UND PROTEOMEBENE 108
6.3.1 MORPHOLOGIE, PROLIFERATION UND PROTEINGEHALT 108 6.3.2
VERAENDERUNGEN AUF PROTEOMEBENE 109 6.3.3 ZELLZYKLUS UND DNA-REPLIKATION
111 6.3.4 RNA-PROZESSIERUNG 112 6.3.5 ZYTOSKELETT 113 6.3.6 PROTEIN
DOMAENEN 117 6.4 ABSCHLIESSENDE BEMERKUNGEN 117 AUSBLICK 119
LITERATURVERZEICHNIS 121 ANHANG 133 HI |
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