Biochemie: eine Einführung für Mediziner und Naturwissenschaftler
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Heidelberg
Spektrum, Akad. Verlag
2009
|
| Ausgabe: | Korrigierter Nachdr. der 1. Aufl. |
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | XX, 656 S. zahlr. Ill. und graph. Darst. |
| ISBN: | 9783827405340 |
Internformat
MARC
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|---|---|
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Teil
I:
Molekulare Architektur des Lebens
1. Chemie - Basis des Lebens 3
1.1 Vier Elemente dominieren die belebte Natur 1.2 Molekülmodelle stellen Bindungen und räumliche Anordnung der
Atome dar 1.3 Substituenten am Kohlenstoffatom haben funktioneile Bedeutung 1.4
Isomerie
bereichert die Molekül¬
vielfalt 1.5 Nichtkovalente Wechselwirkungen sind elektrostatischer Natur 1.6 Wasser hat eine geordnete Struktur
1.7 Wasser ist eine reaktive Verbindung 1.8 Biologische Flüssigkeiten sind gepuffert 1.9 Zellen stehen unter osmotischem
Druck
2. Biomoleküle - Bausteine des Lebens 17
2.1 Vier Klassen von Biomolekülen dominieren die Chemie des Lebens 2.2 Monosaccharide sind die Grundbausteine der
Kohlenhydrate 2.3 Aldohexosen sind Monosaccharide mit pyranähnlichem Ringgerüst 2.4 Disaccharide sind über glykosi-
dische Bindungen verknüpft 2.5 Polysaccharide sind wichtige Speicher- und Gerüststoffe 2.6 Nucleotide sind die Bau¬
steine von Nucleinsäuren 2.7 Polynucleotide haben eine Direktionalität 2.8 Der genetische Informationsfluss läuft von der
DNA über
RNA
zum Protein 2.9 Der Bausatz der Proteine umfasst 20 Aminosäuren 2.10 Aminosäuren unterscheiden sich
in ihren Seitenketten 2.11 Aminosäuren wirken als Säuren und Basen 2.12 Aminosäuren sind Glieder einer Polypeptid-
kette 2.13 Triacylglycerine sind Prototypen von Lipiden 2.14 Phospholipide und Glykolipide sind Komponenten von
Biomembranen 2.15
Lipide
organisieren sich spontan zu Membranen
3. Zellen - Organisation des Lebens 39
3.1 Die präbiotische Entwicklung schuf Protobionten 3.2 Die biologische Evolution erklärt Einheitlichkeit und Vielfalt des
Lebens 3.3 Eukaryotische Zellen sind gekammert 3.4 Zellorganellen strukturieren das Cytoplasma 3.5 Der eukaryotische
Zellteilungszyklus verläuft in vier Phasen 3.6 Zellen differenzieren sich und bilden Verbände 3.7 Zellen sind ofFene
Systeme und funktionieren als Energiewandler 3.8 zunehmende Unordnung ist eine wichtige Triebkraft chemischer Reaktio¬
nen 3.9 Die Freie Energie bestimmt das Gleichgewicht einer Reaktion 3.10 Biochemische Reaktionen sind gekoppelt
3.11 Leben ist durch spezifische Systemeigenschaften charakterisiert
Tafelteil 61
Funktionelle Gruppen ·
Lipide
· Kohlenhydrate · Aminosäuren · Nucleotide · Vitamine · Signalstoffe
Teil II: Struktur und Funktion von Proteinen
4. Proteine-Werkzeuge der Zelle 79
4.1 Liganden binden an Proteine und verändern deren Konformation 4.2 Enzyme binden Substrate und setzen sie zu
Produkten um 43 Liganden kommunizieren über aHosterische Effekte 4.4 Die Bindung und Hydrolyse von Nudeotiden
steuert Motorproteine 4.5 Reguiatorproteine werden oft über Phospnorylierung gesteuert 4.6 Enzyme passen sich meta-
bolischen Bedürfnissen an 4,7 Proteine können auf mechanische Spannung reagieren
XIV Inhaltsverzeichnis
5. Ebenen der Proteinarchitektur 87
5.1 Die Proteinstruktur ist hierarchisch gegliedert 5.2 Aminosäuren werden zu Polypeptidketten verknüpft 5.3 Polypeptide
können nach ihrer Synthese modifiziert werden 5.4 Planare Peptidbindungen bilden das Rückgrat der Proteine
5.5 Die
α
-Helix
ist ein prominentes Sekundärstrukturelement 5.6 jÖ-Faltblätter und ^-Schleifen bilden ausgedehnte
Sekundärstrukturen 5.7 Sekundärstrukturelemente bilden wiederkehrende Motive 5.8 Nichtkova
lente
Wechselwirkungen
stabilisieren die Tertiärstruktur 5.9
Globulare
Proteine falten sich zu kompakten Strukturen 5.10 Mehrere Untereinheiten
bilden die Quartärstruktur der Proteine 5.11 Proteine falten sich schrittweise in ihre
native
Konformation 5.12 Proteine
können reversibel denaturieren 5.13 Proteine können maßgeschneidert werden
6. Proteine auf dem Prüfstand 104
6.1 Proteine müssen für die Aufreinigung in wässriger Lösung vorliegen 6.2 Die Gelfiltrationschromatographie trennt
Proteine nach ihrer Größe 6.3 Die lonenaustauschchromatographie trennt Proteine unterschiedlicher Ladung
6.4 Die Affinitätschromatographie nutzt die spezifischen Bindungseigenschaften von Proteinen 6.5 Die Elektrophorese
analysiert Proteingemische qualitativ 6.6 Die isoelektrische Fokussierung trennt Proteine nach Neutralpunkten
6.7 Die Kapillarelektrophorese kombiniert hohe Trennschärfe mit kurzen Trennzeiten 6.8 Antikörpersonden identifizieren
Proteine 6.9 Enzymimmuntests quantifizieren Proteine in komplexen Gemischen
7. Erforschung der Proteinstruktur 115
7.1 Die Edman-Sequenzierung entziffert die Primärstruktur eines Proteins 7.2 Die chemische Synthese von
Peptiden
erfolgt
im Merrifield-Verfahren 7.3 Die Massenspektrometrie bestimmt exakt Protein- und Peptidmassen 7.4 Die Röntgenstruktur-
analyse entschlüsselt Proteinkonformationen 7.5 Die Kernresonanzspektroskopie untersucht Proteine in Lösung
8. Proteine als Strukturträger 724
8.1 Strukturproteine bilden die Matrix des Bindegewebes 8.2 Posttranslationale Modifikationen stabilisieren die
Tripelhelix 8.3 Chemische Quervernetzung stabilisiert die Kollagenfibrillen 8.4 Störungen in der Kollagenbildung führen zu
schwerwiegenden Erkrankungen 8.5 Elastin verleiht dem Bindegewebe Flexibilität 8.6 Proteoglykane und Glykosamino-
glykane verleihen Widerstandsfähigkeit gegen Kompressionskräfte 8.7 Adhäsionsproteine sind wichtige Komponenten der
extrazellulären Matrix
9. Proteine als molekulare Motoren 134
9.1 Skelettmuskelfasem enthalten geordnete Bündel aus Proteinfilamenten 9.2 Dicke und dünne
Filamente
gleiten bei der
Kontraktion aneinander vorbei 9.3 Myosinköpfe binden und hydrolysieren ATP 9,4 Die Struktur des Myosinkopfs ist im
atomaren Detail bekannt 9.5 Ein elektrischer Reiz löst die Muskelkontraktion aus 9.6 Glatte Muskulatur kontrahiert nach
reversibler Phosphorylierung von Myosin 9.7 Die Duchenne-Muskeldystrophie beruht auf einem Defekt im Dystrophingen
10. Dynamik Sauerstoff bindender Proteine 142
10.1 Myoglobin bindet Sauerstoff mittels einer prosthetischen Gruppe 10.2 Die Sauerstoffdissoziationskurve von Myoglobin
ist hyperbolisch 10.3 Hämoglobin ist ein tetrameres Protein 10.4 Die Sauerstoffbindung des Hämoglobins ist kooperativ
10.5 Oxy- und Desoxyhämoglobin unterscheiden sich in ihrer Raumstruktur 10.6 Zwei unterschiedliche Modelle beschreiben
kooperatives Verhalten 10.7 2,3-Bisphosphoglycerat bindet in der zentralen Pore des Hämoglobins 10.8 Protonierung von
Hämoglobin erleichtert die
Ог
-Abgabe
in den Kapillaren 10.9 Hämoglobinopathien beruhen auf molekularen Defekten von
Hämoglobin 10.10 Eisen wird mithilfe spezialisierter Proteine resorbiert, transportiert und gespeichert
11. Proteine als molekulare Katalysatoren 154
11.1 Enzyme haben eine hohe Substrat- und Reaktionsspezifität 11.2 Das aktive Zentrum wird von reaktiven Aminosäuren
gebildet 11.3 Enzyme werden nach Art der katalysierten Reaktion klassifiziert 11.4 Der Übergangszustand liegt zwischen
Edukt und Produkt einer Reaktion 11.5 Enzyme setzen die freie Aktivierungsenergie von Reaktionen herab
Inhaltsverzeichnis
XV
12. Mechanismen der Katalyse 161
12.1 Enzyme nutzen unterschiedliche Katalysestrategien 12.2 Enzyme binden bevorzugt den Übergangszustand
12.3 Lactat-Dehydrogenase überträgt stereospezifisch Hydridionen 12.4 Die katalytische Triade ist das Herzstück im aktiven
Zentrum von
Trypsin
12.5
Trypsin
bildet eine kovalentes Acyl-Intermediat 12.6 Proteasen haben vielfältige biologische
Aufgaben 12.7 Ribozyme sind katalytisch aktive Ribonucleinsäuren
13. Regulation der Enzymaktivität 172
13.1 Geschwindigkeitskonstanten charakterisieren chemische Reaktionen 13.2 Die Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt
eine einfache Enzymkinetik 13.3 Michaelis-Konstante und Wechselzahl sind Kenngrößen von Enzymen 13.4 Die Enzymki¬
netik hilft bei der Untersuchung von Enzymmechanismen 13.5 Kompetitive Inhibitoren binden an das aktive Zentrum und
verhindern den Substratzutritt 13.6 Hohe Substratkonzentrationen heben die kompetitive Inhibition auf 13.7
Kovalent
bin¬
dende Inhibitoren hemmen irreversibel 13.8 Allosterische Regulatoren modulieren die Enzymaktivität 13.9 Heteroallosteri-
sche Effektoren binden an regulatorische Untereinheiten 13.10 Reversible Phosphorylierung reguliert die Enzymaktivität
13.11 Gezielte proteolytische Spaltungen können Zymogene aktivieren
14. Enzymkaskaden des Bluts 187
14.1 Enzymatische Kaskaden steuern die Bildung und Auflösung von Blutgerinnseln 14.2 Die Initiation der Gerinnungs¬
kaskade erfolgt über den Gewebsfaktor 14.3 Fibrinmonomere assoziieren zu einem Netzwerk 14.4 Gerinnungsfaktoren
besitzen einen
modularen
Aufbau 14.5 Inhibition und Proteolyse kontrollieren die Blutgerinnung 14.6 Das fibrinolytische
System löst Thromben auf 14.7 Defekte Gerinnungsfaktoren führen zur Hämophilie
15. Systematik der Proteine 197
15.1 Mutationen und Duplikationen treiben die Proteinevolution an 15.2 Domänen sind die Puzzlesteine der Protein¬
evolution 15.3 Sequenzvergleiche spüren Schlüsselpositionen in verwandten Proteinen auf 15.4 Der Vergleich von Tertiär¬
strukturen verrät entfernte Verwandtschaften 15.5 Proteine werden in Datenbanken gesammelt 15.6 Die Zahl der Proteine
ist größer als die der Gene
Teil
III:
Speicherung und Ausprägung von Erbinformation
16. Nucleinsäuren - Struktur und Organisation 207
16.1 Antiparallele DNA-Stränge bilden eine Doppelhelix 16.2 Die Asymmetrie der Basenpaare erzeugt kleine und große
Furchen 16.3 Chromosomen sind Komplexe aus DNA und Histonen 16.4 Nucleosomen bilden die Glieder einer
Chromatinkette 16.5 Das Genom von £
coli
ist ringförmig
17. Transkription - Umschrift genetischer Information 217
17.1 Ribonudeinsäuren sind Produkte der Transkription 17.2 Die Transkription startet an der Promotorregion
17.3 RNA-Poiymerase windet den Doppelstrang auf 17.4 Eukaroytische Zellen besitzen drei RNA-Polymerasen
17.5 Eukaryotische
RNA
macht eine Reifung durch 17.6 Der Spleißvorgang entfernt
Introns
aus unreifer
RNA
Î
7.7 Das Spleißosom ist ein multikatalytischer Komplex 17.8 Alternatives Spleißen und RNA-Editing erhöhen die strukturelle
Variabilität 17.9 RNA-Polymerase 1 produziert ribosomale
RNA
17.10 Transfer-RNAs werden posttranskriptional modifiziert
18. Translation - Decodierung genetischer Information 231
18.1
Basentripletts
sind genetische Informationseinheiten 18.2 Transfer-Ribonucleinsäuren haben eine bipolare Struktur
18.3 Ribosomen dienen als Werkbänke bei der Translation 18.4 Initiationsfaktoren steuern die Startphase der Translation
18.5 Molekulare Roboter assembiieren die Poiypeptidkette 18.6 Die Proteinbiosynthese ist ein ökonomischer Prozess
18.7 Die Kontrolle der Translation kostet Energie 18.3 Viele Antibiotika sind Hemmer der Translation
XVI Inhaltsverzeichnis
19. Posttranslationale Prozessierung und Sortierung von Proteinen 246
19.1 Zellen sortieren Proteine nach der Translation 19.2 Signalsequenzen dirigieren Proteine zu Mitochondrien
19.3
Nucleare
Proteine tragen Kernlokalisationssequenzen 19.4 Signalsequenzen lotsen Ribosomen zum endoplasmatischen
Reticulum 19.5 Transfersequenzen regulieren den Proteineinbau in Membranen 19.6 Posttranslationale Modifikationen
verleihen Proteinen neue Funktionen 19.7 Dolicholphosphat überträgt Oligosaccharidketten auf Proteine
19.8 Lysosomale Proteine erhalten ein Sortierungssignal 19.9 Terminale Glykosylierungen laufen im medialen Golgi ab
19.10 Vesikulärer Transport ist spezifisch und gerichtet 19.11 Kleine G-Proteine regeln den vesikulären Transport
19.12 Ubiquitin reguliert den Abbau cytosolischer Proteine
20. Kontrolle der Genexpression 268
20.1 Das /ac-Operon reguliert die Expression von Genen für die Kohlenhydratverwertung 20.2 Eine bilaterale Regulations¬
kontrolle stimmt die Kohlenhydratverwertung ab 20.3 Ein Komplex aus allgemeinen Transkriptionsfaktoren kontrolliert die
Genexpression 20.4 Genregulatoren binden an spezifische DNA-Segmente 20.5 HTH-Proteine binden an palindromische
Sequenzen 20.6 Hormonrezeptoren gehören zur Klasse der Zinkfingerproteine 20.7
Enhancer
und
Silencer
sitzen weitab
vom Promotor 20.8 Chemische Modifikation von Histonen steuert die Genexpression 20.9 Die Methylierung von
CG-reichen Regionen inaktiviert Gene
21. Replikation - Kopieren genetischer Information 281
21.1 Die DNA-Replikation ¡st semikonservativ 21.2 O/vg/n-bindende Proteine eröffnen die Replikation 21.3 Die Synthese
des Folgestrangs läuft über mehrere Stufen 21.4 Telomerase vervollständigt das 5 -Ende eines Folgestrangs
21.5 Die Replikation verläuft mit bemerkenswerter Präzision 21.6 Die postreplikative Korrektur gewährleistet eine hohe
Präzision 21.7 Topoisomerasen entwinden DNA-Stränge 21.8 Nucleosomen werden während der Replikation neu verteilt
22. Rekombinante DNA-Technologien 295
22.1 Restriktionsendonucleasen spalten DNA an definierten Stellen 22.2 DNA-Moleküle können rekombiniert werden
22.3 Gezielter Kettenabbruch ermöglicht die Sequenzierung von DNA 22.4 Nudeinsäuren können miteinander
hybridisieren 22.5 Die Hybridisierung ermöglicht eine chromosomale Lokalisation 22.6 Die Polymerasekettenreaktion
vervielfältigt definierte DNA-Abschnitte 22.7 DNA-Bibliotheken erlauben die Identifizierung unbekannter Gene
22,8 Restriktionsfragment-Längenpolymorphismen ermöglichen das Auffinden krankheitsrelevanter Gene 22.9 Rekombinant
exprimierte Proteine werden therapeutisch eingesetzt 22.10 Gezielte Mutagenese hilft bei der Aufklärung von Proteinfunkti¬
onen
23. Veränderung genetischer Information 313
23,1 Transition und Transversion sind häufige Substitutionen 23.2 Die Reparatur von DNA erfolgt prompt und effizient
23.3 Eliminierende Reparatursysteme sichern die Integrität der Erbinformationen 23.4 Die Neuverknüpfung von DNA sorgt
für genetische Vielseitigkeit 23.5 Die Auflösung der Strangkreuzung kann auf zwei Wegen erfolgen 23.6 Die Antikörper-
diversität beruht auf ortsgerichteter Rekombination 23.7
Somatische
Rekombination und Genampüfikation liegen der
Plastizität von DNA zugrunde 23.8
Transposons
sind mobile Genelemente 23.9 Retroviren integrieren ihre DNA in das
Wirtsgenom 23.10 Transgene Tiere gestatten die funktioneile Analyse einzelner Genprodukte 23.11 Gentherapie
ermöglicht die Behandlung von ererbten Erkrankungen 23.12 Der Mensch entschlüsselt sein eigenes Genom
23.13 Die Genanalyse in silko liefert wertvolle Einsichten
Inhaltsverzeichnis XVII
Teil
IV:
Signaltransduktion an biologischen Membranen
24. Struktur und Dynamik biologischer Membranen 339
24.1 Phospholipide bilden in wässriger Lösung spontan Doppelschichten 24.2 Biologische Membranen sind dynamische
Strukturen 24.3 Lipidmembranen verfügen über eine selektive Permeabilität 24.4 Biologische Membranen sind asym¬
metrisch und geladen 24.5 Das endoplasmatische Reticulum produziert asymmetrische Membranen 24.6 Die Zusammen¬
setzung und Verteilung von Lipiden in biologischen Membranen schwankt 24.7 Biologische Membranen bilden ein flüssiges
Mosaik aus Proteinen 24.8 Detergenzien lösen biologische Membranen auf 24.9 Funktionelle Membransysteme können
rekonstituiert werden
25. Proteine als Funktionsträger von Biomembranen 350
25.1 Integrale Proteine durchspannen biologische Membranen 25.2 Periphere Membranproteine binden einseitig an die
Lipidschicht 25.3 Membranproteine bewegen sich in der Lipidschicht 25.4 Membranproteine verleihen Membranen ihre
funktioneile Vielfalt 25.5 Transportproteine vermitteln regen Stoffaustausch über Membranen 25.6 Transport über
Membranen kann
uni-
oder bidirektional sein 25.7 Pumpen und Kanäle schleusen Ionen über Membranbarrieren
26. lonenpumpen und Membrankanäle 362
26.1 Die Na+-K+-ATPase arbeitet ¡m Antiport-Modus 26.2 lonengradienten treiben den Stofftransport über Membranen an
26.3 Protonentransporter entsorgen die zellulären H+-Lasten 26.4 ABC-Transporter verfrachten Ionen,
Lipide
und Arznei¬
mittel über Membranen 26.5 lonenkanäle bilden temporäre Poren in der Membran 26.6 Spannungsgesteuerte lonen-
kanäle sondieren Potenzialänderungen 26.7 Der nicotinische Acetylcholinrezeptor ist ein ligandengesteuerter lonenkanal
26.8 Liganden steuern die Öffnung der Rezeptorschleuse 26.9 Zellporen erlauben den Stoffaustausch zwischen Nachbar¬
zellen
27. Molekulare Basis der neuronalen Erregung 377
27.1 An der Zellmembran entsteht ein Ruhepotenzial 27.2 Der IC-Gradient bestimmt vorwiegend das Ruhepotenzial
27.3 Nervenzellen können auf einen Reiz mit einem Aktionspotenzial reagieren 27.4 Aktionspotenziale verlaufen uni-
direktional, stereotyp und oft saltatorisch 27.5
Neurotransmitter
übertragen Botschaften an chemischen Synapsen
27.6
Neurotransmitter
können exzitatorisch oder inhibitorisch wirken 27.7
Neuropeptide
und
Toxine
modulieren die
synaptische Aktivität
28. Prinzipien der interzellulären Kommunikation über Hormone 392
28.1 Die interzelluläre Kommunikation benutzt mehrere Modalitäten 28.2 Endokrine Signalsysteme sind selektiv,
amplifizierend und flexibel 28.3 Intrazelluläre Rezeptoren wirken als Transkriptionsfaktoren 28.4 Stickstoffmonoxid ist ein
gasförmiger Botenstoff 28.5 Proteohormone werden aus inaktiven Vorstufen freigesetzt 28.6 Zeiloberflächenrezeptoren
aktivieren intrazelluläre Signalkaskaden 28.7 GTP-bindende Proteine verknüpfen Signalketten 28.8 Effektoren integrieren
Signale verschiedener Rezeptoren
29. Signaltransduktion über G-Protein-gekoppelte Rezeptoren 403
29.1 G-Protein-gekoppelte Rezeptoren durchspannen siebenmal die Membran 29,2 G-Proteine modulieren die Aktivität von
Adenylat-Cydase 29.3 Kinasen phosphorylieren und desensitivieren G-Protein-gekoppelte Rezeptoren 29,4 Die Rezeptor-
endocytose benutzt dathrinbeschichtete Vesikel 29,5 cAMP steuert über Transkriptionsfaktoren die Genexpression
29.6 Sinneszellen nutzen G-Protein-abhängige Signalwege 29.7 Inositoltrisphosphat setzt Ca2+ aus intrazellulären Speichern
frei 29.8 Ca2+ und Calmodulin wirken im Duett 29.9 Diacylglycerin aktiviert Proteinkinase
С
XVIII
Inhaltsverzeichnis
30. Signaltransduktion über enzymgekoppelte Rezeptoren 419
30.1 Enzymgekoppelte Rezeptoren besitzen meist Tyrosin-Kinase-Aktivität 30.2 Liganden induzieren Dimerisierung und
Autophosphorylierung 30.3 Enzymgekoppelte Rezeptoren aktivieren
monomere
G-Proteine 30.4 GTP-Ras aktiviert den
MAP-Kinasen-Signalweg 30.5 Mutierte Signalproteine haben onkogenes Potenzial 30.6 Cytokine benutzen Tyrosin-Kinase-
assoziierte Rezeptoren 30.7
Integrine
sind zellmatrixassoziierte Rezeptoren
31. Struktur und Dynamik des Cytoskeletts 431
31.1 Drei Typen von Proteinfilamenten bilden das Cytoskelett 31.2 Mikrotubuli sind dynamische Strukturen des
Cytoskeletts 31.3 Intermediärfilamente verleihen mechanische Widerstandsfähigkeit 31.4 Die Aggregation von Actin zu
Filamenten ist strikt reguliert 31.5 Actinbindende Proteine bündeln und vernetzen Einzelfilamente 31.6 Actinfilamente for¬
mieren sich zu Gerüstwerken in der Zelle 31.7 Proteingerüste stabilisieren die Erythrocytenmembran 31.8 Actinfilamente
und Mikrotubuli bilden Schienen für Motorproteine 31.9 Selectine und CAM-Proteine vermitteln Zelladhäsion
32. Zellzyklus und programmierter Zelltod 447
32.1 Cycline und cydinabhängige Kinasen steuern den eukaryotischen Zellzyklus 32.2 Aktivierung von CDK1 startet die
Mitose 32.3 CDK4 kontrolliert den Restriktionspunkt in der G,-Phase 32.4 Der Tumorsuppressor p53 moduliert die Aktivi¬
tät von CDKs 32.5 Eine enzymatische Kaskade löst den programmierten Zelltod aus 32.6 Caspasen spalten spezifische
Funktionsproteine der Zelle
33. Molekulare Grundlagen des Immunsystems 458
33.1 Das Komplementsystem attackiert bakterielle Invasoren 33.2 Der
terminale
Komplex stanzt Poren in die Bakterien¬
membran 33.3 Das natürliche Immunsystem nutzt Toll-ähnliche Rezeptoren 33.4 MHC-Proteine präsentieren
Antigene
auf
der Zelloberfläche 33.5 Lymphocyten bilden das Rückgrat des adaptiven Immunsystems 33.6
Т
-Zellen organisieren die
zellvermittelte Immunabwehr 33.7 T-Helferzellen stimulieren B-Zellen 33.8 Cytotoxische
Т
-Zellen versetzen infizierten
Zellen den Todesstoß 33.9 B-Zellen organisieren die humorale Immunantwort 33.10 Variable und konstante Domänen
bilden die Antikörperketten 33.11
Somatische Hypermutation
führt zur Affinitätsreifung von B-Zellen
Teil
V:
Energieumwandlung und Biosynthese
34. Grundprinzipien des Metabolismus 479
34.1 Biochemische Reaktionen gehorchen den Gesetzen der Thermodynamik 34.2 ATP ist der universelle
Energieüberträger 34.3 NADH und FADH2 sind die wichtigsten Elektronenüberträger 34.4 Coenzym
A
ist der wichtigste
Überträger von Acylgruppen 34.5 Katabole Wege münden in den Citratzyklus 34.6 Die Regulation der Stoffwechsel¬
prozesse erfolgt multilateral
35. Glykolyse - Prototyp eines Stoffwechselwegs 489
35.1 Der glykolytische Weg läuft über zehn Stationen 35.2 Die Bildung von Glycerinaldehyd-S-phosphat kostet ATP
35.3 Die
Oxidation
von Glycerinaldehyd-S-phosphat liefert ATP 35.4 Die Erzeugung von Pyruvat ist an ATP-Gewinn
geknüpft 35.5 Die Energiebilanz der Glykolyse ist positiv 35.6 Weitere Kohlenhydrate werden in den glykolytischen
Weg eingeschleust 35.7 Die Glykolyse wird engmaschig kontrolliert
36. Citratzyklus - zentrale Drehscheibe des Metabolismus 499
36.1 Die oxidative Decarboxylierung von Pyruvat liefert Acetyl-CoA 36.2 Der Citratzyklus ist eine geschlossene Folge von
neun Einzelreaktionen 36.3 Oxidoreduktasen liefern die Reduktionsäquivalente NADH und FADH2 36.4 Der Citratzyklus
bedient katabole und
anabole
Wege 36.5 Der Citratzyklus unterliegt einer stringenten Kontrolle
Inhaltsverzeichnis XIX
37. Oxidative Phosphorylierung - Elektronentransport und ATP-Synthese 507
37.1 Cytosolisches NADH gelangt über Umwege in die Atmungskette 37.2 Zwei Zugänge speisen die Elektronentransport-
kette 37.3 Komplex
I
schleust Elektronen von NADH in die Atmungskette ein 37.4 Verschiedene FAD-abhängige Dehydro-
genasen bilden weitere Zuflüsse zur Atmungskette 37.5 Cytochrom-c-Reduktase überträgt Elektronen auf Cytochrom
с
37.6 Cytochrom-c-Oxidase überträgt Elektronen auf molekularen Sauerstoff 37.7 Elektronentransport und Phosphorylierung
sind gekoppelt 37.8 Ein Nano-Rotationsmotor synthetisiert ATP 37.9 Eine Translokase lässt Nucleotide über Membranen
fließen 37.10 Entkoppler verursachen einen „Kurzschluss der Protonenbatterie 37.11 Die „Verbrennung von 1 Mol
Glucose
erzeugt bis zu 30 Mol ATP
38. Pentosephosphatweg - ein adaptives Stoffwechselmodul 522
38.1 Der Pentosephosphatweg läuft in zwei Phasen ab 38.2 Die oxidative Phase liefert NADPH und Ribulose-5-phosphat
38.3 Die nichtoxidative Phase interkonvertiert Kohlenhydrate 38,4 Der Pentosephosphatweg dient wechselnden zellulären
Bedürfnissen
39. Gluconeogenese und Cori-Zyklus 528
39.1 Die Gluconeogenese läuft über zehn enzymatische Stationen 39.2 Eine
transiente
Carboxylierung führt über Oxalace-
tat zum Phosphoenolpyruvat 39.3 Zwei Phosphatasen sind Schlüsselenzyme der Gluconeogenese 39.4 Glykolyse und Glu¬
coneogenese werden reziprok reguliert 39.5 Der Cori-Zyklus verbindet muskuläre Glykolyse und hepatische Gluconeogenese
mit einer hämolytischen Anämie
40. Biosynthese und Abbau von Glykogen 535
40.1 Glykogen ist ein verzweigtes Glucosepolymer 40.2 Die Glykogensynthese läuft über vier enzymatische Stationen
40.3 Glykogen-Synthase ist das Schlüsselenzym beim Aufbau von Glykogen 40.4 Eine Transglykosylase verzweigt wach¬
sende Glykogenketten 40.5 Die Glykogenolyse umfasst fünf enzymatische Stationen 40.6 Glykogen-Phosphorylase ist das
Schlüsselenzym der Glykogenolyse 40.7 Ein
bifunktionelies
Enzym entzweigt Glykogen 40.8 Störungen des Glykogen-
abbaus führen zu Speicherkrankheiten 40.9 Hormonelle Signale steuern den Glykogenstoffwechsel
41. Fettsäuresynthese und jS-Oxidation 549
41.1 Die Struktur der Fettsäuren bestimmt ihre Eigenschaften 41.2 Lipasen hydrolysieren Triacylglycerine zu freien Fett¬
säuren 41.3 Acylcarnitin ist die Transportform der Fettsäuren 41.4 Die
/^Oxidation
spaltet sukzessive
C2-Einheiten
von
Fettsäuren ab 41.5 Zwei zusätzliche Enzyme erlauben den Abbau ungesättigter Fettsäuren 41.6 Bei einem Überangebot
an Acetyl-CoA entstehen Ketonkörper 41.7 Die Fettsäuresynthese ist keine einfache Umkehrung der
^-Oxidation
41.8 Fettsäure-Synthase ist ein multifunktionelles Enzym 41.9 Fettsäuren entstehen durch multiple Kondensation von
Q-Einheiten 41.10 Im Cytosol entstehen längerkettige und ungesättigte Fettsäuren 41.11 Arachidonsäure ist die Vorstufe
von Prostaglandinen und Thromboxanen
42. Biosynthese von Cholesterin, Steroiden und Membraniipiden 562
42.1 Cholesterin entsteht durch multiple Kondensation von Acetyl-CoA 42.2 Aus Isopentenylpyrophosphat entsteht ein
reaktives
Intermediat
42.3 HMG-CoA-Reduktase reguliert die Cholesterinbiosynthese 42.4
Lipoprotéine
steuern Transport
und Verwertung von Cholesterin 42.5 LDL wird über rezeptorvermitteite Endocytose ¡ntemalisiert 42.6 Störungen der
Cholesterinverwertung führen zu Hyperfipidämien 42.7 Gallensäuren und Steroidhormone entstehen aus Cholesterin
42.8 Gallensäuren sind natürliche Detergenzien 42.9 Progesteron ist die gemeinsame Vorstufe aller Steroidhormone
42.10 Phosphatidsäure ist die gemeinsame Vorstufe aller Phosphoglyceride 42.11 CDP-Diacylglycerin ist aktiviertes
Interme¬
diat
der Phospolipidsynthese 42.12 CDP-Cholin ist das aktivierte
Intermediat
für Phosphatidylcholin 42.13 Ceramid ist die
Vorstufe aller Sphingolipide 42.14 Ein gestörter Sphingolipidabbau führt zu Lipidspeicherkrankheiten
43. Abbau von Aminosäuren und Harnstoffzyklus 581
43.1 Transaminierungen entfernen die a-Aminogruppe der Aminosäuren 43.2 Der Harnstoffzyklus entsorgt freie Ammoni¬
umionen unter Energieaufwand 43.3 Das Kohlenstoffgerüst der Aminosäuren gelangt in den Citratzyklus 43.4 Acetyl-CoA
ist das Hauptprodukt der
Q-Familie
43.5 Der Abbau der Q-Farnffie konvergiert bei Pyruvat 43.6 Oxalacetat, Succinat und
Fumarat sind
Intermediate
der Q-Famiiie 43.7 Verzwefgtketten-Dehydrogenase baut
Intermediate
der C^-Familie ab
43.8 a-Ketoglutarat ist Sammelpunkt beim Abbau der QrFamilie
XX
Inhaltsverzeichnis
44. Biosynthese von Aminosäuren und Häm 592
44.1 Die a-Aminogruppe entstammt molekularem Stickstoff 44.2 Das Kohlenstoffgerüst der Aminosäuren stammt aus Inter-
mediaten des Stoffwechsels 44.3 Einfache Reaktionen liefern acht nichtessenzielle Aminosäuren 44.4 B-Phosphoglycerat
ist Vorstufe für Serin, Glycin und
Cystein
44.5 Chorismat- und Anthranilatwege führen zu aromatischen Aminosäuren
44.6 Homoserin ist Baustein für Methionin, Threonin und Isoleucin 44.7 Aminosäuren sind Vorstufen von Hormonen und
Neurotransmittern 44.8 Porphyrine entstehen aus Glycin und Succinyl-CoA 44.9 Der Abbau von Häm erzeugt
Bilirubin
und
Biliverdin
45. Bereitstellung und Verwertung von Nucleotiden 605
45.1 Die Neusynthese von Purinnucleotiden läuft über zehn Teilreaktionen 45.2 Der zweite Teil des Purinringsystems wird
schrittweise aufgebaut 45.3 Die Biosynthese von Purinnucleotiden wird engmaschig kontrolliert 45.4 Carbamoylphosphat,
Aspartat und PRPP sind Bausteine bei der Pyrimidinbiosynthese 45.5 Nucleosidtriphosphate entstehen unter Verbrauch von
ATP 45.6 Desoxyribonucleotide entstehen aus Nucleosiddiphosphaten 45.7 Fluoruracil ist ein irreversibler Hemmstoff der
Thymidilat-Synthase 45.8 Harnstoff und Harnsäure sind die Hauptabbauprodukte der Nucleotide
46. Koordination und Integration des Stoffwechsels 614
46.1 Die metabolischen Strategien von Zellen sind universell 46.2 Glucose-ö-phosphat, Pyruvat und Acetyl-CoA markieren
metabolische
Knotenpunkte 46.3 Die Stoffwechsel von Leber, Muskeln, Fettgewebe und Gehirn sind koordiniert
46.4 Hormone orchestrieren den Gesamtstoffwechsel des Organismus 46.5 Der Organismus reagiert auf Stresssituationen
mit Stoffwechselanpassungen 46.6 Störungen des Glucosestoffwechsels führen zu schwerwiegenden Erkrankungen
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