Bioanalytik:
Gespeichert in:
| Format: | Buch |
|---|---|
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Heidelberg
Spektrum Akad. Verl.
2009
|
| Ausgabe: | 2. Aufl., [Nachdr.] |
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | XXIV, 1119 S. Ill., graph. Darst. |
| ISBN: | 3827415209 9783827415202 |
Internformat
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Vorwort
Autoren
XXI
.1.1
.1.2
->
.2.1
2 2
.2.3
.2.4
Bioanalytik - eine eigenständige Wissenschan
Paradigmenwcchsel in der Biochemie:
Von der Proleinchemie zur Systembiologie
Klassische Strategie
Holistische
Strategie
Methoden begründen Fortschritt
Proteinanalytik
Molekularbiologie
Bioinformatik
Funktionsanalyse
Teil
I
Proteinanalytik
Proteinreinigung
Eigenschaften von Proteinen
Proteinlokalisation und Reinigungsstrategie
Homogenisierung und Zellaufschluss
Die Fallung
Zentrifugation
Grundlagen
Zentrifugationstechniken
Abtrennung von Salzen oder hydrophilen
Verunreinigungen
Konzentrierung
Detergenzien und ihre Entfernung
Eigenschaften von Detergenzien
Entfernen von Detergenzien
Probenvorbereitung für die Proteomanalyse
2
2.1
2.2
2.3
2.4
2.5
2.5.1
2.5.2
2.6
2.7
2.8
2.8.1
2.8.2
2.9
Weiterführende Literatur
Proteinbestimmungen
Quantitative Bestimmung durch Färbetests
.1 Biuret-Assay
.2 Lowry-Assay
.3 Bicinchoninsaure-Assay (BCA-Assay)
Bradford-Assay
Spektroskopische Methoden
Messungen im UV-Bereich
Fluoreszenzmethode
Radioaktive Markierung von
Peptiden
und Proteinen
Iodierungen
.4
3.2
3.2.1
3.2.2
3.3
3.3.1
Weiterführende Literatur
13
13
16
17
20
21
22
24
26
28
29
29
32
33
33
35
37
38
38
39
40
41
41
43
44
46
46
4 Enzymatische Aktivitätstests
4.1 Grundlagen der Enzymkinetik
4.2 Maßeinheiten der Enzymaktivität
4.3 Messtechniken
4.3.1 Photometrische Aktivitälstests
4.3.2 Kontinuierliche und diskontinuierliche Tests
4.4 Einflussgrößen auf die En/ymaktivität
4.4.1 pH-Wert und Puffersystem
4.4.2 Temperatur
4.4.3 Auswahl des Substrats
4.4.4 Substratkonzentration
4.4.5 Enzymkonzentration
4.4.6 Enzymstabilität
4.5 Aufbau eines Testsystems
4.6 Störquellen und Fehlermöglichkeiten
Weiterführende Literatur
Immunologische Techniken
Antikörper
Antikörper und Immunabwehr
Antikörper als Reagens
Eigenschaften von Antikörpern
Funktionelle Struktur von IgG
Antigenbindungsstelle (Haftstelle)
5.1.6 Handhabung von Antikörpern
5.2
Antigene
5.3 Amigen-Antikörper-Reaktion
5.3.1 Immunagglutination
5.3.2 Immunpräzipitation
5.3.3 Immunbindung
5.4 Komplementfixation
5.5 Methoden der zellulären Immunologie
5.6 Alteration biologischer Funktionen
5.7 Herstellung von Antikörpern
5.7.1 Arten von Antikörpern
5.7.2 Neue Antikörpertechniken
(antibody engineering)
Weiterführende Literatur
47
47
48
49
49
50
51
51
52
52
53
55
56
56
59
60
61
61
61
62
62
64
65
65
66
68
69
70
82
93
94
96
97
97
98
101
6 Chemische Modifikation von Proteinen und
Proteinkomplexen 103
6.1 Chemische Modifikation funktioneller Gruppen
von Proteinen 104
6.2 Modifizierung als Mittel zur Einführung von
Reportergruppen 1
1
2
6.2.1 Untersuchungen an natürlich vorkommenden
Proteinen
1
12
XII
inhalt
6.2.2 Untersuchungen an überexprimierten oder
mutierten Proteinen
Protein-cross linking
zur Analyse von
Proteinwechselwirkungen
Bifunktionelle Reagenzien
Photoaffinitätsmarkierung
6.3
6.3.1
6.3.2
Weiterführende Literatur
7 Spektroskopie
7.1 Physikalische Prinzipien und Messtechniken
7.1.1 Physikalische Grundlagen optischer
spektroskopischer Messmethoden
7.1.2 Wechselwirkung Licht-Materie
7.1.3 Absorptionsmessungen
7.1.4 Photometer
7.1.5 Kinetische spektroskopische Untersuchungen
7.2 UV/VIS/NIR-Spektroskopie
7.2.1 Grundlagen
7.2.2 Chromoproteine
7.3 IR-Spektroskopie
7.3.1 Grandlagen
7.3.2 Molekülschwingungen
7.3.3 Messtechniken
7.3.4 Infrarotspektroskopie von Proteinen
7.4 Raman-Spektroskopie
7.4.1 Grandlagen
7.4.2 Raman-Experimente
7.4.3 Resonanz-Raman-Spektroskopie
7.5 Fluoreszenzspektroskopie
7.5.1 Grandlagen
7.5.2 Fluoreszenzspektren als Emissionsspektren
und als Aktionsspektren
7.5.3 Fluoreszenzuntersuchungen mit intrinsischen
und extrinsischen Fluorophoren
7.6 Methoden mit polarisiertem Licht
7.6.1 Lineardichroismus
7.6.2 Optische Rotationsdispersion und
Circulardichroismus
Weiterführende Literatur
Lichtmikroskopische Verfahren -
Imaging
Wegbereiter der Mikroskopie - von einfachen
Linsen zu hoch auflösenden Mikroskopen
Moderne Anwendungsbereiche
Physikalische Grandlagen
Nachweismethoden
Präparationsmethoden
Konfokale Laser-Scanning-Mikroskopie
Live cell imaging
8
8.1
8.2
8.3
8.4
8.5
8.6
8.7
Weiterführende Literatur
Internetseiten
9 Spaltung von Proteinen
9.1 Proteolytische Enzyme
9.2 Strategie
9.3 Denaturierung
9.4 Spaltung von Disulfidbrücken und Alkylierung
9.5 Enzymatische Fragmentierung
116
117
118
118
127
129
130
130
130
138
141
142
144
144
145
152
152
153
155
158
160
160
161
163
164
164
166
168
169
169
172
174
175
175
176
177
183
190
193
194
199
200
201
201
202
203
203
205
9.5.1 Proteasen 206
9.5.2 Proteolysebedingungen 210
9.6 Chemische Fragmentierung 211
9.7 Ausblick 214
Weiterführende Literatur 214
10 Chromatographische Trennmethoden 215
10.1 Prinzip der Chromatographie 215
10.1.1 Grandbegriffe 216
10.1.2 Instrumentierung 216
10.1.3 Stationäre Phasen 216
10.1.4 Detektion der chromatographischen Trennung 217
10.2 Chromatographische Theorie 218
10.3 Reinigungsstrategie für
Peptide
und Proteine 220
10.4 Ionenaustauschchromatographie 221
10.5 Hydroxyapatitchromatographie 223
10.6
Reversed
p/ïase-Chromatographie
224
10.7 Hydrophobe Interaktionschromatographie 227
10.8 Affinitätschromatographie 228
10.9 Ausschlusschromatographie 231
Weiterführende Literatur 233
11 Elektrophoretische Verfahren 235
11.1 Geschichtlicher Überblick 235
11.2 Theoretische Grundlagen 237
11.3 Instrumentierung und Durchführung von
Gelelektrophoresen 240
11.3.1 Proben Vorbereitung 242
11.3.2 Gelmedien für Elektrophoresen 242
11.3.3 Nachweis und Quantifizierung der getrennten
Proteine 244
11.3.4 Zonenelektrophorese 245
11.3.5 Porengradientengele 247
11.3.6 Puffersysteme 248
11.3.7 Disk-Elektrophorese 248
11.3.8 Saure Nativelektrophorese 249
11.3.9 SDS-Poiyacrylamidgelelektrophorese 249
11.3.10 Blaue Nativ-Polyacrylamidgelelektrophorese 251
11.3.11 Isoelektrische Fokussierang 251
Preparative
Verfahren 255
Elektroelution aus Gelen 255
Präparative Zonenelektrophorese 256
Präparative isoelektrische Fokussierang 257
Trägerfreie Elektrophorese 258
Hoch auflösende zweidimensionale
Elektrophorese 258
Probenvorbereitung 260
Vorfraktionierung 260
Erste Dimension: IEF in IPG-Streifen 261
Zweite Dimension: SDS-Polyacrylamid-
gelelektrophorese 262
Detektion und Identifizierung der Proteine 262
Differenzgelelektrophorese 263
Elektroblotting 264
Blotsysteme 265
Der Blotvorgang 266
Die Wahl der geeigneten Blotmembran 267
268
11.4
11.4.1
11.4.2
11.4.3
11.5
11.6
11.6.1
11.6.2
11.6.3
11.6.4
11.6.5
11.6.6
11.7
11.7.1
11.7.2
11.7.3
Weiterführende Literatur
Inhalt
XIII
12 Kapillarelektrophorese
12.1 Geschichtlicher Überblick
12.2 Prinzip der Kapillarelektrophorese
12.3 Gerätetechnik
12.3.1 Injektion der Proben
12.3.2 Detektion
12.4 Theoretische Grundlagen
12.4.1 Elektroosmotischer
Russ (EOF)
12.4.2 Joulesche Wärmeentwicklung
12.5 Trennprinzipien in der Kapillarelektrophorese
12.6 Kapillarzonenelektrophorese (CZE)
12.6.1 Elektrodispersion
12.6.2 Auflösung
12.6.3 Trennungsoptimierung
12.7 Kapillaraffinitätselektrophorese
(CAE)
12.8 Micellarelektrokinetische Chromatographie
(MEKC)
12.8.1 Theoretische Grandlagen
12.8.2 Chirale MEKC
12.9 Kapillargelelektrophorese (CGE)
12.10 Isoelektrische Fokussierung (CIEF)
12.10.1 Einschrittfokussierung
12.10.2 Fokussierung mit Drack-ZSpannungs-
mobilisierung
12.10.3 Fokussierung mit chemischer Mobilisierung
12.11 Isotachophorese (ITP)
12.12 Spezielle Techniken
12.12.1 Online-Probenkonzentrierung
12.12.2 CE-MS-Kopplung
12.12.3 Fraktionierung
12.13 Ausblick
Weiterführende Literatur
13 Aminosäureanalyse
13.1 Proben Vorbereitung
13.1.1 Saure Hydrolyse
13.1.2 Alkalische Hydrolyse
13.1.3 Enzymatische Hydrolyse
13.2 Freie Aminosäuren
13.3 Derivatisierang
13.3.1 Nachsäulenderivatisierung
13.3.2 Vorsäulenderivatisierung
13.4 Datenauswertung und Beurteilung der
Analysen
Weiterführende Literatur
14 Proteinsequenzanalyse
14.1 JV-terminale Sequenzanalyse:
Der Edman-Abbau
14.1.1 Reaktionen des Edman-Abbaus
14.1.2 Identifizierung der Aminosäuren
14.1.3 Die Qualität des Edman-Abbaus:
Die
repetitive
Ausbeute
14.1.4 Instrumentierung
14.1.5 Probleme der Aminosäuresequenzanalyse
14.1.6 Stand der Technik
14.2 C-terminale Sequenzanalyse
14.2.1 Chemische Abbaumethoden
269
14.2.2
Peptidmengen und Qualität des chemischen
269
Abbaus
270
14.2.3
Abbau der Polypeptide mit
270
Carboxypeptidasen
271
Weiterführende Literatur
272
274
15
Massenspektrometrie
274
15.1
Matrixassistierte Laserdesorption/Ionisations-
275
Massenspektrometrie (MALDI-MS)
276
15.1.1
Ionisierungsprinzip
276
15.1.2
Massenanalyse der Ionen mit dem Flugzeit-
278
massenspektrometer
279
15.1.3
Detektion der Ionen
279
15.1.4
Molekulargewichtsbestimmung mit MALDI
281
15. .5
Sequenzierung von
Peptiden
mit MALDI
15.2
Elektrosprayionisations-Massenspektrometrie
283
(ESI-MS)
283
15.2.1
lonisierungsprinzip
286
15.2.2
ESI-Quelle und Interface
287
15.2.3
Massenanalyse der Ionen mit dem Quadrupol-
288
massenspektrometer
290
15.2.4
Massenanalyse mit der Ionenfalle
15.2.5
Molekulargewichtsbestimmung mit ESI-MS
290
15.2.6
Strukturanalyse mit ESI-MS
291
15.2.7
Sequenzierung von
Peptiden
mit
CID
291
15.3
Relative quantitative Analyse von Proteinen
293
mit MS
293
Weiterführende Literatur
294
295
16
Protein-Protein-Wechselwirkungen: das
296
two-hybrid-System und andere Methoden
297
16.1
Das two-hybrid-System
16.1.1
Das Konzept des two-hybrid-Systeras
299
16.1.2
Die Elemente des two-hybrid-Systems
300
16.1.3
Konstruktion des Köderproteins
300
16.1.4
Welche Köderproteine eignen sich für das
301
two-hybrid-Systeml
301
16.1.5
Aktivator-Fusionsprotein und cDNA-
301
Bibliotheken
302
16.1.6
Durchführung des two-hybrid-Saecnrngs
302
16.1.7
Modifizierte Anwendungen und Weiterent¬
304
wicklungen der rwo-Äyfcriii-Technologie
16.1.8
Biochemische und funktionale Analyse
308
der Interaktoren
309
16.2
In viiro-Interaktionsanalyse: GST-pulldown
16.3
Ko-Immunpräzipitation
311
16.4
Far-Western
16.5
Plasmonenspektroskopie
(surface plasmon
313
resonance)
313
16.6
Fluoreszenz-Resonanz-Energietransfer
(FRET)
315
16.6.1
Interaktions- und Strukturanalyse mittels
FRET
317
16.6.2
Experimentelle Bestimmung der
317
FRET-Effizienz
320
16.6.3
Methoden der FRET-Messung
324
16.6.4
Verwendete Sonden
324
16.7
Analytische Ultrazentrifugation
324
16.7.1
Instrumentelle Grundlagen
326
327
328
329
330
330
333
337
338
344
351
352
355
357
359
361
366
368
372
372
373
373
373
375
376
379
379
380
384
386
387
388
389
390
392
392
393
394
396
397
397
XIV
Inhalt
Grandtypen von Experimenten
Sedimentationsgeschwindigkeitsexperimente
Sedimentationsgleichgewichtsexperimente
Was tun mit den gefundenen Interaktionen?
16.7.2
16.7.3
16.7.4
16.8
Weiterführende Literatur
Teil
II
BD-Strukturaufklärung
17
17.1
17.1.1
17.1.2
17.1.3
17.1.4
17.1.5
17.1.6
17.1.7
17.2
17.2.1
17.2.2
17.2.3
17.2.4
17.2.5
17.2.6
17.2.7
17.2.8
17.2.9
Magnetische Resonanzspektroskopie von
Biomolekülen
NMR-Spektroskopie von Biomolekülen
Theorie der NMR-Spektroskopie
Eindimensionale NMR-Spektroskopie
Zweidimensionale NMR-Spektroskopie
Dreidimensionale NMR-Spektroskopie
Signalzuordnung
Bestimmung der Proteinstruktur
Proteinstrukturen und mehr - ein Ausblick
EPR-Spektroskopie an biologischen Systemen
Grundlagen der EPR-Spektroskopie
cw-EPR-Spektroskopie
S-Wert
Elektronenspin-Kernspin-Kopplung
(
Ну
perfeinkopplung)
g- und Hyperfeinanisotropie
Elektronenspin-Elektronenspin-Kopplung
Gepulste EPR-Experimente
Weitere Anwendungsbeispiele für EPR
Generelle Bemerkungen zur Aussagekraft
von EPR-Spektren
17.2.10 Vergleich EPR/NMR
Weiterführende Literatur
18 Elektrtmenmikroskopie
18.1 Transmissionselektronenmikroskopie -
Instrumentation
18.2 Präparationsverfahren
18.2.1
Negati
vkontrastierung
18.2.2 Bedampfung mit Schwermetallen
18.2.3 Einbettung in Eis
18.3 Abbildung von Molekülen im
Elektronenmikroskop
18.3.1 Auflösung eines Transmissionselektronen¬
mikroskops
18.3.2 Wechselwirkung des Elektronenstrahls
mit dem Objekt
18.3.3 Kryoelektronenmikroskopie
18.4 Bildanalyse, Bildverarbeitung und
SD-Rekonstruktion
18.4.1 Digitalisierung
18.4.2
Fourier-Transformation
18.4.3 Analyse der Kontrastübertragungsfunktion
und der Kristaliinität des Objekts
18.4.4 Erhöhung des Signal-zu-Rausch-Verhältnisses
18.4.5 Korrespondenzanalyse und Klassifizierung
18.4.6 Dreidimensionale Elektronenmikroskopie
18.5 Elektronentomographie individueller Objekte
398
18.5.1
Kryoelektronentomographie intakter Zellen
490
399
18.5.2
Identifizierung von Proteinkomplexen in
401
Zelltomogrammen
492
403
18.5.3
Perspektiven der Kryoelektronenmikroskopie
493
404
Weiterführende Literatur
494
19
Rasterkraftmikroskopie
495
19.1
Funktionsprinzip des Rasterkraftmikroskops
496
19.2
Wechselwirkung zwischen Spitze und Probe
497
19.3
Präparationsverfahren
498
407
19.4
Abbilden biologischer Makromoleküle
499
407
19.5
Kraftspektroskopie einzelner Moleküle
501
408
Weiterführende Literatur
502
412
417
20
Röntgenstrukturanalyse
503
423
20.1
Kristallisation
503
428
20.2
Kristalle und Röntgenbeugung
505
433
20.3
Das Phasenproblem
508
440
20.3.1
Isomorpher Ersatz:
single isomorphons
441
replacement (SIR)
und multiple isomorphons
442
replacement
(MIR)
508
444
20.3.2
Multiple anomale Dispersion
(MAD)
510
444
20.3.3
Molekularer Ersatz
(MR)
511
20.4
Modellbau und Strukturverfeinerung
511
444
Weiterführende Literatur
514
445
448
449
455
Teil
III
Spezielle Stoffgruppen
21
Analytik synthetischer
Peptide
517
457
21.1
Prinzip der Peptidsynthese
517
458
21.2
Untersuchung der Reinheit synthetischer
459
Peptide
522
21.3
Charakterisierung und Identität synthetischer
461
Peptide
524
21.4
Charakterisierung der Struktur synthetischer
462
Peptide
528
464
21.5
Analytik von Peptidbibliotheken
529
464
Weiterführende Literatur
532
466
467
22
Kohlenhydratanalytik
533
22.1
Allgemeine stereochemische Grundlagen
534
468
22.1.1
Die Reihe der D-Zucker
534
22.1.2
Stereochemie der D-Glucose
535
468
22.1.3
Wichtige Monosaccharidbausteine
536
22.1.4
Die Reihe der L-Zucker
537
469
22.1.5
Die glykosidische Bindung
538
473
22.2
Die Proteinglykosylierung
541
22.2.1
Aufbau der iV-GIykane
542
475
22.2.2
Der Aufbau der O-Glykane
543
475
22.3
Glykoanalytik am intakten Glykoprotein
544
475
22.3.1
Ist mein Protein glykosyliert?
544
22.3.2
Charakterisierung der Glykosylierung mittels
478
Lectinen
547
480
22.3.3
Isoelektrische Fokussierang
548
484
22.3.4
Analyse der neutralen Monosaccharid-
486
komponenten
549
490
22.3.5
N-Acetylneuraminsäure (Sialinsäure)
551
Inhalt
XV
22.4
Freisetzung und Isolierung des M-Glykanpools
552
24.3
Analyse posttranslational modifizierter
22.4.1
Enzymatische Freisetzung mittels PNGase
F
552
Proteine
617
22.4.2
Enzymatische Freisetzung mittels
24.3.1
Trennung und Anreicherung phosphorylierter
Endoglykosidasen
553
und acetylierter Proteine
617
22.4.3
Chemische Freisetzung mittels Hydrazinolyse
553
24.3.2
Detektion phosphorylierter und acetylierter
22.5
Isolierung einzelner N-GIykane
553
Proteine mittels enzymatischer, radioaktiver,
22.6
Charakterisierung der Glykane im Glykanpool
555
immunchemischer und fluoreszenzbasierender
22.6.1
Mapping
nicht derivatisierter /V-Glykane
555
Methoden
618
22.6.2
Kartierung derivatisierter N-Glykane
559
24.3.3
Detektion phosphorylierter und acetylierter
22.6.3
Kartierung mittels Kapillarelektrophorese
Proteine mittels Massenspektrometrie
619
(CE)
562
24.4
Analyse posttranslational modifizierter
22.7
Glykoanalytik isolierter N-Glykane
Peptide
620
(Strukturanalyse)
564
24.4.1
Trennung und Anreicherung phosphorylierter
22.7.
ł
Kompositionsanalyse
564
und acetylierter
Peptide
620
22.7.2
Methylierungsanalyse
566
24.4.2
Detektion phosphorylierter und acetylierter
22.7.3
Sequenzierung in Verbindung mit Gelfiltration
568
Peptide
mittels Massenspektrometrie
622
22.7.4
Massenspektrometrie
(FAB-MS, MALDI-MS,
24.5
Lokalisation und Identifizierung
ESI-MS)
569
postiranslational modifizierter Aminosäuren
624
22.7.5
H-NMR-Spektroskopie
57
і
24.5.1
Lokalisation phosphorylierter und acetylierter
22.8
Genom, Proteom, Glykom
578
Aminosäuren mittels Edman-Sequenzierung
625
22.9
Schlussbetrachtung
579
24.5.2
Lokalisation phosphorylierter und acetyüerter
Weiterführende Literatur
580
Aminosäuren mittels massenspektrometrischer
Fragmentionen-Analyse
626
23
Lipidanalytik
581
24.6
Quantitative Analyse phosphorylierter und
23.1
Aufbau und Einteilung von Lipiden
581
acetylierter Aminosäuren
628
23.2
Extraktion von Lipiden aus biologischem
24.7
Zukunft der Analytik posttranslationaler
Material
583
Modifikationen
629
23.2.1
Flüssigphasenextraktion
583
Weiterführende Literatur
630
23.2.2
Festphasenextraktion
584
23.3
Methoden der Lipidanalytik
585
23.3.1
Chromatographische Methoden
585
Teil
IV
Nucleinsäureanalytik
23.3.2
Massenspektrometrie
590
23.3.3
Immunoassays
591
25
Isolierung und Reinigung von
23.3.4
Weitere Methoden in der Lipidanalytik
591
Nucleiasäuren
633
23.3.5
Online-Kopplung verschiedener Analyse¬
25.1
Reinigung und Konzentrationsbestimmung
systeme
593
von Nucleinsäuren
633
23.4
Analytik ausgewählter Lipidklassen
595
25.1.1
Phenolextraktion
633
23.4.1
Gesamtlipidextrakte
595
25.1.2
Gelfiltration
634
23.4.2
Fettsäuren
595
25.1.3
Ethanolpräzipitation der Nucleinsäuren
635
23.4.3
Unpolare Neutraliipide
597
25.1.4
Konzentrationsbestimmung von Nucleinsäuren
636
23.4.4
Polare Esterlipide
599
25.2
Isolierung genomischer DNA
637
23.4.5
Lipidhormone und intrazelluläre
25.3
Isolierung niedermolekularer DNA
639
Signal transduktoren
602
25.3.1
Isolierung von Plasmid-DNA aus Bakterien
639
23.5
Lipidvitamine
605
25.3.2
Isolierung niedermolekularer DNA aus
23.6.
Lipidomanalytik
608
eukaryotischen Zellen
644
23.6
Ausblick
610
25.4
Isolierung viraler DNA
644
Weiterfuhrende Literatur
611
25.4.1
Isolierung von Phagen-DNA
644
25.4.2
Isolierung von DNA aus eukaryotischen Viren
645
24
Analytik
posttranslationaler
25.5
Isolierung einzelsträngiger DNA
646
Modifikationen: Phosphorylierung und
25.5.1
Isolierung von M13-DNA
646
Acetylierung von Proteinen
613
25.5.2
Trennung von einzel- und doppelsträngiger
24.1
Funktionelle Bedeutung von Phosphorylierung
DNA
647
und Acetylierung
613
25.6
Isolierung von
RNA
647
24.1.1
Phosphory 1 ierung
613
25.6.1
Isolierung von cytoplasmatischer
RNA
648
24.1.2
Acetylierung
614
25.6.2
Isolierung von poly(A)+-RNA
649
24.2
Strategie zur Analyse der posttranslationalen
25.7
Isolierung von Nucleinsäuren unter
Phosphorylierung und Acetylierung von
Verwendung von magnetischen Partikeln
650
Proteinen und Pentiden
615
Weiterführende Literatur
651
XVI
Inhalt
26 Aufarbeitung von Nucleinsäuren 653
26.1 Restriktionsanalyse 653
26.1.1 Prinzip der Restriktionsanalyse 653
26.1.2 Historischer Überblick 654
26.1.3 Restriktionsenzyme 654
26.1.4 Der Restriktionsansatz und seine
Anwendungen 657
26.2 Elektrophorese 663
26.2.1 Gelelektrophorese von DNA 664
26.2.2 Gelelektrophorese von
RNA
670
26.2.3 Pulsfeldgelelektrophorese (PFGE) 672
26.2.4 Zweidimensionale Gelelektrophorese 675
26.2.5 Kapillargelelektrophorese 678
26.3 Färbemethoden 679
26.3.1 Fluoreszenzfarbstoffe 679
26.3.2 Silberfärbung 681
26.4 Nucleinsäureblotting 681
26.4.1 Blottingverfahren 681
26.4.2 Wahl der Membranen 682
26.4.3
Southern-Blotting
683
26.4.4
Northern-Blotting
685
26.4.5
Dot-
und
Slot-Blotting
686
26.4.6 Kolonie- und Plaquehybridisierangen 687
26.5 Fragmentisolierung 688
26.5.1 Reinigung über Gias-beads 688
26.5.2 Reinigung über Gelfiltrations- oder
reversed
phase-Såulen
689
26.5.3 Elektroelution 689
26.5.4 Andere Methoden 690
26.6 LC-MS von Oligonucleotiden 690
26.6.1 Prinzip der Synthese von Oligonucleotiden 690
26.6.2 Untersuchung der Reinheit und
Charakterisierung von Oligonucleotiden 693
26.6.3 Massenspektrometrische Untersuchung von
Oligonucleotiden 694
26.6.4 IP-RP-HPLC-MS-Untersuchung eines
Phosphorothioatoligonucleotids 696
Weiterführende Literatur 699
27 Hybridisierung und Nachweistechniken 701
27.1 Grundlagen der Hybridisierang 702
27.1.1 Prinzip und Durchführung der Hybridisierung 703
27.1.2 Spezifität der Hybridisierang und Stringenz 704
27.1.3 Hybridisierungsformate 705
27.2 Sonden zur Nucleinsäureanalytik 713
27.2.1 DNA-Sonden 714
27.2.2 RNA-Sonden 715
27.2.3 PNA-Sonden 716
27.2.4 LNA-Sonden 717
27.3 Markierungsverfahren 717
27.3.1 Markierungspositionen 719
27.3.2 Enzymatische Markierungsreaktionen 720
27.3.3 Photochemische Markierungsreaktionen 721
27.3.4 Chemische Markierungsreaktionen 722
27.4 Nachweissysteme 723
27.4.1 Färbemethoden 723
27.4.2 Radioaktive Systeme 723
27.4.3 Nichtradioaktive Systeme 725
27.5 Amplifikationssysteme 736
27.5.1 Targetamplifikation 737
27.5.2 Targetspezifische Signalamplifikation 738
27.5.3 Signalamplifikation 738
Weiterführende Literatur 740
28 Polymerasekettenreaktion 743
28.1 Möglichkeiten der PCR 744
28.2 Grundlagen 746
28.2.1 Instrumentierung 746
28.2.2 Amplifikation von DNA 746
28.2.3 Amplifikation von
RNA (RT-PCR)
749
28.2.4 Optimierung der Reaktion 752
28.2.5 Quantitative PCR 753
28.3 Spezielle PCR-Techniken 755
28.3.1
Nested PCR
755
28.3.2 Asymmetrische PCR 756
28.3.3 Einsatz von degenerierten Primern 756
28.3.4 Multiplex-PCR 757
28.3.5
Cycle sequencing
757
28.3.6 In
viřro-Mutagenese
758
28.3.7 Homogene PCR-Detektionsverfahren 760
28.3.8 Quantitative Amplifikationsverfahren 760
28.3.9 In situ-PCR 760
28.3.10 Weitere Verfahren 761
28.4 Kontaminationsproblematik 761
28.4.1 Vermeidung von Kontaminationen 762
28.4.2 Dekontamination 763
28.5 Anwendungen 764
28.5.1 Nachweis von Infektionskrankheiten 764
28.5.2 Nachweis von genetischen Defekten 765
28.5.3 Humangenomprojekt 768
28.6 Alternative Verfahren der Amplifikation 769
28.6.1
Nucleic acid sequence based amplification
(NASBA)
769
28.6.1.1
Transcription mediated amplification
(TMA)
771
28.6.2
Strand displacement amplification (SDA)
771
28.6.3
Ligase
chain reaction (LCR)
772
28.6.4 Qjg-Amplifikation (Qß
amplification)
773
26.6.5
Branched
DNA
amplification (bDNA)
774
28.7 Ausblick 774
Weiterführende Literatur 775
29 DNA-Sequenzierung 777
29.1 Gelgestützte DNA-Sequenzierungsverfahren 781
29.1.1 Sequenzierung nach Sanger: das Didesoxy-
verfahren 781
29.1.2 Markierungstechniken und Nachweisverfahren 789
29.1.3 Chemische Spaltung nach Maxam und Gilbert 794
29.2 Gelfreie DNA-Sequenzierungsmethoden 800
Weiterführende Literatur 803
30 Gezielte Genmodifikation in der Maus 805
30.1 Strategien zur gezielten Genmodifikation 806
30.2 Vom DNA-Konstrakt zur Maus 807
30.2.1
Mikroinjektion
von ES-Zellen in Blastocysten,
Morulaaggregation von ES-Zellen, ES-Mäuse 807
30.2.2 Pronucleusinjektion von DNA,
virale
Infektion 810
Inhalt
XVII
30.3 Das Cre/loxP-Rekombinasesystem als
Beispiel für einen Genschalter
30.4 Strategien zur gezielten Genmodifikation
unter Verwendung von Genschaltern
30.5 Konditionale Mutagenese
Weiterführende Literatur
31 Analyse der genomischen
DNA-Methylierung
31.1 Überblick über die Detektionsmethoden
der DNA-Methylierung
31.2 Methylierungsanalyse mit der Bisulfittechnik
31.2.1 Amplifikation und Sequenzierung von
bisulfitbehandelter DNA
31.2.2 Restriktionsanalyse nach Bisulfit-PCR
31.2.3 Methylierungsspezifische PCR
31.3 Methylierungsanalyse mit Hydrazin- und
Permanganatmodifikationen
31.4 Analyse der DNA mit methylierungs-
spezifischen Restriktionsenzymen
31.5 Methylierungsanalyse durch methylcytosin-
bindende Proteine
31.6 Methylierungsanalyse durch DNA-Hydrolyse
und
nearest neighbor-Assays
31.7 Ausblick
Weiterführende Literatur
32 Protein-Nucleinsäure-Wechselwirkungen
32.1 DNA-Protein-Wechselwirkungen
32.1.1 Grundlagen der DNA-Protein-Erkennung:
helikale
Doppelstränge
32.1.2 DNA-Krümmung
32.1.3 DNA-Topologie
32.2 DNA-Bindungsmotive
32.3 Spezielle Analysemethoden
32.3.1 Filterbindung
32.3.2 Gelelektrophorese
32.3.3 Bestimmung von Dissoziationskonstanten
32.3.4 Analyse der Dynamik von DNA-Protein-
Komplexen
32.4
DNA-/ooípr¿«/-Analysen
32.4.1 Markierung der DNA
32.4.2 Primer-extens/on-Analyse für DNA
32.4.3 Hydrolyse-Methoden
32.4.4 Chemische Reagenzien für Modifikation
von DNA-Protein-Komplexen
32.4.5 Interferenzbedingungen
32.4.6 Chemische Nucleasen
32.5 Physikalische Analysen
32.5.1 Fluoreszenz-Methoden
32.5.2 Fluorophore und Markierungsverfahren
32.5.3 Fluoreszenz-Resonanz-Energietransfer
(FRET)
32.5.4 Molekulare Lichtsonden
(molecular beacons)
32.5.5
Surface
plasmou
resonance (SPR)
32.5.6
Scanning force microscopy (SFM)
32.5.7
Optical tweezer
32.5.8
Fluorescence correlation spectroscopy (FCS)
32.6
RNA-Protein-Wechselwirkungen
32.6.1
Funktionsvielfalt
der RNA
860
812
32.6.2
RNA-Sekundärstrakturparameter und
ungewöhnliche Basenpaarungen
861
813
32.6.3
Dynamik der RNA-Protein-Erkennung
861
815
32.7
Charakteristische RNA-Bindungsmotive
863
819
32.8
Spezielle Methoden zur Analyse von RNA-
Protein-Komplexen
865
32.8.1
Limitierte enzymatische Hydrolyse
865
821
32.8.2
Markierungsmethoden
865
32.8.3
Pnm&r-extension von
RNA
866
822
32.8.4
Gebräuchliche RNasen
867
823
32.8.5
Chemische Modifikation von RNA-Protein-
Komplexen
868
824
32.8.6
Chemische Quervernetzung
870
825
32.8.7
Einbau photoreaktiver Nucleotide
871
826
32.9
Genetische Methoden
872
32.9.1
rn-Zryiinii-Methode
872
827
32.9.2
Aptamere und das Selex-Verfahren
873
32.9.3
Gezielte Mutationen in Bindedomänen
874
828
Weiterführende Literatur
875
830
831
832
arie
832
33
833
33.1
833
33.2
33.2.1
833
33.3
834
33.4
836
33.5
837
33.5.1
838
33.5.2
838
33.5.3
839
33.5.4
842
33.5.5
33.6
843
33.6.1
845
33.6.2
847
33.6.3
847
33.6.4
848
33.6.5
850
33.7
853
33.8
854
33.9
855
Weite]
855
856
34
856
857
34.1
857
34.1.1
859
34.1.2
859
34.1.3
859
34.1.4
860
34.1.5
Teil
V
Systematische
Funktions-
Sequenzanalyse 879
Sequenzanalyse und Bioinformatik 879
Datenbanken 881
Datenabruf 881
Webdienste 885
Analyse der Sequenzzusammensetzung 885
Muster in Sequenzen 886
Sequenzsignale: funktionale Motive 887
Bindungsstellen von Transkriptionsfaktoren 888
Identifizierung codierender Bereiche in DNA 888
Proteinlokalisierung 889
Sekundärstruktur 890
Homologie 890
Identität, Ähnlichkeit und Homologie 890
Alignment
892
Optimales
Alignment
893
Alignment
für schnelle Datenbanksuchen:
BLAST 895
Profilbasierte Datenbanksuche: PSI-BLAST 897
Multiples
Alignment
und Konsensussequenzen 897
Sequenz und Struktur 898
Ausblicke 899
Weiterführende Literatur 900
Analyse von Promotorstärke und aktiver
RNA-Synthese 971
Methoden zur Analyse von RNA-Transkripten 901
Überblick 901
Nuclease
S
1-Analyse von
RNA
902
Ribonucleaseprotektionsassay
(RPA)
905
Primerverlängerung
(Primer-extension)
908
Northern-Blot, Dot-
und
Slot-Blot
909
XVIII
Inhalt
34.1.6 Quantitative Polymerasekettenreaktion
(real time-PCR) 911
34.2 Analyse der RNA-Syntheserate in vivo
(nuclear
run-on-Assay)
912
34.2.1 Zellaufschluss 912
34.2.2 Die
nuclear
пш-о/г
-Transkription
und
Detektion der Transkripte 913
34.3 Die in
v/ŕro-Transkription
Monierter Gene in
Extrakten und Proteinfraktionen 913
34.3.1 Komponenten des in v/iro-Transkriptions-
ansatzes 913
34.3.2 Herstellung transkriptionsaktiver Extrakte
und Proteinfraktionen 914
34.3.3 Promotorspezifische Matrizen-DNA und
Detektion der in vuro-Transkripte 914
34.4 Die in v/vo-Analyse klonierter Promotoren in
Säugerzellen 917
34.4.1 Plasmidvektoren für die Analyse von
cii-aktiven Elementen in Säugerzellen 917
34.4.2 Einschleusen von Fremd-DNA in Säugerzellen 919
34.4.3 Die Charakterisierung der in v/vo-Transkripte
der klonierten Promotoren 920
Weiterführende Literatur 922
35 Fluoreszenzmarkierte DNA-Hybridisierung
zur Genomanalyse in der molekularen
Cytogenetik 923
35.1 Methoden der fluoreszenzmarkierten DNA-
Hybridisierung 924
35.1.1 Markierungsstrategie 924
35.1.2 DNA-Sonden für
FISH
und CGH 924
35.1.3 Markierung der DNA-Sonden 925
35.1.4 In
sŕíH-Hybridisierung
926
35.1.5 Fluoreszenzauswertung der Hybridisierungs-
sigaale 927
35.2 Anwendungen:
FISH
und CGH 928
35.2.1 Analyse genomischer DNA durch
FISH
928
35.2.2. Vergleichende genomische Hybridisierung
(CGH) 930
Weiterführende Literatur 933
36 Physikalische und genetische Gen-
kartierung 935
36.1 Genetische Kartierung: Lokalisierung von
Loci
im Genom 935
36.1.1 Rekombination 935
36.1.2 Genetische Marker 937
363
1.З
Kopplungsanalyse - die Erstellung genetischer
Karten 939
36.1.4 Die genetische Karte des menschlichen
Genoms 941
36.1.5 Genetische Kartierung von Krankheitsgenen 942
36.2 Physikalische Kartierung 943
36.2.1 Restriktionskartierung ganzer Genome 943
36.2.2 Kartierung mittels rekombinanter Klone 945
36.2.3 Erstellung der physikalischen Karte 947
36.2.4 Isolierung und Identifizierung von Genen 949
36.2.5 Transkriptkarten des menschlichen Genoms 951
36.2.6 Gen und vererbbare Krankheit - die
Mutationssuche
36.3 Integration der Genkarten
36.4 Das Humangenomprojekt
Weiterführende Literatur
Differenzielle Genaktivität
Grandprinzip des
differential display
Experimentelle Durchführung des
differential
display
RNA-Isolierang
Synthese der cDNA
Amplifikation durch die erste PCR
Modifikationen der PCR und der Nachweis¬
reaktion
Polyacrylamidgelelektrophorese
Aufreinigung von PCR-Produkten
Northern-Blot- Analyse
Klonierung der cDNAs
Alternative zur Northern-Blot-Analyse:
Microarray-Analysen
Leistungsfähigkeit des
differential display
Abgeleitete Methoden
Methodenkombinationen mit
differential
display
Differential
display
und Microarray-Analyse
Einsatzmöglichkeiten des
differential display
37
37.1
37.2
37.2.1
37.2.2
37.2.3
37.2.4
37.2.5
37.2.6
37.2.7
37.2.8
37.2.9
37.3
37.3.1
37.3.2
37.3.3
37.4
Weiterführende Literatur
38 DNA-Microarray-Technologie
38.1 RNA-Analysen
38.1.1 Transcriptional
profiling
38.1.2 RNA-Reifung
38.1.3 RNA-Straktur und Funktionalität
38.2 DNA-Analysen
38.2.1 DNA-Kartierung
38.2.2
Comparative genomic hybridisation (CGH)
38.2.3 Protein-DNA-Interaktionen
38.2.4 Genotypisierung
38.2.5 Epigenetische Studien
38.2.6 DNA-Sequenzierung
38.3 Molekülsynthese
38.3.1 DNA-Synthese
38.3.2 Herstellung von RNAi
38.3.3 Chipgebundene Proteinexpression
38.4 Neue Ansätze
38.4.1 Eine universelle Chip-Plattform
38.4.2 Strukturanalysen
38.4.3 Jenseits von Nucleinsäuren
Weiterführende Literatur
39 Oligonucleotide als zellbiologische
Werkzeuge
39.1 Anft se/ise-Oligonudeotide
39.1.1 Wirkweisen von
an/Ïse/jse-Oligonucleotiden
39.1.2 Triplexbildende Oligonucleotide
39.1.3 Modifikationen von Oligonucleotiden zur
Steigerung der Nucleasestabilität
952
953
954
955
957
957
958
958
958
959
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962
963
963
963
963
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964
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968
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976
976
976
977
977
979
980
981
982
982
Inhalt
XIX
39.1.4
Einsatz von awr/sewse-Ohgonucleotiden in
43
Zellkultur und in Tiermodellen
984
43.1
39.1.5
Anfi íÉWíď-Oligonucleotide
als neue
Arzneimittel
985
43.2
39.2
Ribozyme
986
39.2.1
Entdeckung und Klassifikation von
43.2.1
Ribozymen
986
43.2.2
39.2.2
Anwendungen von Ribozymen
986
39.3
RNA-Interferenz
987
43.2.3
39.3.1
Grundlagen der RNA-Interferenz
987
39.3.2
RNA-Interferenz durch Expressionsvektoren
988
43.2.4
39.3.3
Anwendungen der RNA-Interferenz
989
43.2.5
39.4
Aptamere: Hoch affine
RNA-
und DNA-
43.3
Oligonucleotide
990
43.3.1
39.4.1
Selektion von Aptameren
990
43.3.2
39.3.2
Anwendungen von Aptameren
992
43.3.3
39.5
Ausblick
992
43.3.4
Weiterführende Literatur
993
43.3.5
40
Proteomanalyse
995
43.3.6
40.1
Definition der Ausgangsbedingungen und
der Fragestellung, Projektplanung
998
43.3.7
40.2
Probenvorbereitung
999
40.3
Die quantitative Analyse des Proteoms
1000
43.3.8
40.3.1
Klassische gelbasierte Proteomanalyse
1001
Weite)
40.3.2
Zweidimensionale differenzielle Gel¬
elektrophorese (2D-DIGE)
1005
44
40.3.3
Nicht gelbasierte Proteomanalyse
1006
44.1
40.4
Bioinformatik
1014
44.1.1
40.5
Diskussion und Ausblick
1014
44.2
Weiterführende Literatur
1016
44.2.1
44.2.2
41
Metabolomics und Peptidomics
1017
44.2.3
41.1
Systembiologie und Metabolomics
1018
44.3
41.2
Technologische Plattformen für Metabolomics
1019
44.3.1
41.3
Metabolomisches
profiling
1021
44.3.2
41.4
Peptidomics
1022
44.3.3
41.5
Metabolomics -
knowledge mining
1023
44.4
41.6
Data
mining
1024
41.7
Anwendungsfelder
1025
44.5
41.8
Ausblick
1026
Weite)
Weiterführende Literatur
1026
42 Interactomics - Systematische Protein-
Protein-Wechselwirkungen 1027
42.1 Protein-Microarrays 1027
42.1.1 Sensitivität durch Miniaturisierang -
ambient
analyte
assay
1028
42.1.2 Von DNA-zu Protein-Microarrays 1030
42.1.3 Anwendungen von Protein-Microarrays 1031
Toponomanalyse
Lichtmikroskopische Methoden im
Hochdurchsatz
Antikörperbasierte Toponomanalyse mit
Multi-Epitop-Ligand-Kartierang (MELK)
Konzept des Proteintoponoms
Imaging cycler robots:
Grundlage einer
Toponomlesetechnologie
Ein Beispiel: Spezifität und Selektivität
des Zelloberflächentoponoms
Methoden der Toponomanalyse
Zusammenfassung und Ausblick
Abbildende Massenspektrometrie
Analytische Mikrosonden
Images: Massenspektrometrische Rasterbilder
SMALDI-MS: Das Matrixdilemma
SIMS- und
МЕ-ЅШЅ
-imaging:
Die
Erweiterung des Massenbereichs
Auflösung versus Empfindlichkeit
Organe und Gewebe: MALDl-imaging mit
niedriger Auflösung
Biologische Zellen und Zellorganellen:
MS-imaging mit hoher Auflösung
Identifizierung und Charakterisierung
Weiterführende Literatur
Systembiologie
Ziele der Systembiologie
Definition
Methodische Ansätze
Modellaufbau
Induktiver versus deduktiver Lösungsansatz
Mathematische Werkzeuge
Beispiele für systembiologische Modelle
Studien in der pharmakologischen Forschung
Signaltransduktion JAK/STAT
Signaltransduktion EGF-Rezeptor/MAPK
Hürden und Perspektiven für die System¬
biologie
Internationale Forschungsnetzwerke
Weiterführende Literatur
Anhang
Weiterführende Literatur
1033
Anhang 1: Strahlenschutz im Labor
Anhang 2: Aminosäuren und posttranslationale
Modifikationen
Anhang 3: Symbole und Abkürzungen
Index
1035
1035
1036
1037
1038
1039
1040
1047
1048
1048
1049
1049
1050
1050
1051
1051
1052
1052
1055
1055
1055
1056
1056
1056
1057
1058
1058
1060
1061
1062
1062
1063
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1093
1095
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