Lehninger Biochemie: 131 Tabellen
Gespeichert in:
| Hauptverfasser: | , |
|---|---|
| Format: | Buch |
| Sprache: | German English |
| Veröffentlicht: |
Berlin [u.a.]
Springer
2009
|
| Ausgabe: | 4., vollst. überarb. und erw. Aufl., Übers. der 5. amerikan. Aufl. |
| Schriftenreihe: | Springer-Lehrbuch
|
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | XLIII, 1667 S. Ill., graph. Darst. 29 cm |
| ISBN: | 9783540686378 9783540686385 |
Internformat
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|---|---|
| adam_text | Inhaltsverzeichnis
1 Die Grundlagen der Biochemie . . 1
1.1 Zelluläre Grundlagen........... 3
1.1.1 Zellen sind die Bau- und
Funktionseinheiten aller Lebewesen . . 4
1.1.2 Die Zellgröße ist
durch Diffusion begrenzt......... 4
1.1.3 Es gibt drei verschiedene Domänen
des Lebens ................. 5
1.1.4 Escherichia
coli
ist das am häufigsten
untersuchte
Bakterium
.......... 6
1.1.5 Eukaryotische Zellen besitzen
eine Vielzahl von Organellen,
die von Membranen umgeben sind
und die sich für Untersuchungen
isolieren lassen............... 7
1.1.6 Das Cytoplasma wird durch
das Cytoskelett organisiert
und ist sehr dynamisch.......... 10
1.1.7 Zellen bilden
supramolekulare Strukturen....... 11
1.1.8 In Wfro-Untersuchungen
können dazu führen,
dass
wichtige Wechselwirkungen
zwischen Molekülen übersehen werden 11
1.2 Chemische Grundlagen ......... 14
1.2.1 Biomoleküle sind
Kohlenstoffverbindungen mit
einer Vielzahl funktioneller Gruppen . . 15
1.2.2 Zellen enthalten einen
universellen Satz kleiner Moleküle ... 16
1.2.3 Die Hauptbestandteile von Zellen
sind Makromoleküle............ 17
■■ EXKURS 1-1
Molekulargewicht, Molekülmasse
und deren korrekte Einheiten..... 18
1.2.4 Konfiguration und Konformation
definieren die dreidimensionale Struktur 19
IM EXKURS 1 -2 Louis
Pasteur
und die optische Aktivität:
In
vino
veritas............... 22
1.2.5 Die Wechselwirkungen zwischen
Biomolekülen sind stereospezifisch . . 23
1.3 Physikalische Grundlagen........ 25
1.3.1 Lebewesen befinden sich in einem
Fließgleichgewicht und stehen niemals
mit ihrer Umgebung im Gleichgewicht 25
1.3.2 Organismen wandeln Energie
und Materie aus ihrer Umgebung um . 26
1.3.3 Organismen erhalten Energie
aus einem Elektronenfluss........ 26
■H EXKURS 1-3 Entropie:
Die Vorteile von Unordnung...... 27
1.3.4 Das Schaffen von Ordnung und ihre
Erhaltung erfordern Arbeit und Energie 28
1.3.5 Die Energiekopplung
verknüpft biologische Reaktionen ... 30
1.3.6 /(«, und AG° sind Maße dafür, wie leicht
eine Reaktion spontan abläuft...... 31
1.3.7 Enzyme ermöglichen
eine Abfolge chemischer Reaktionen . 32
1.3.8 Die Regulation des Stoffwechsels
sorgt für Balance und Ökonomie .... 34
1.4 Genetische Grundlagen......... 35
1.4.1 Die genetische Kontinuität wird in
einzelnen DNA-Molekülen bewahrt . . 36
1.4.2 Die DNA-Struktur ermöglicht
ihre Replikation und Reparatur
mit nahezu perfekter Genauigkeit ... 37
1.4.3 In der linearen DNA-Sequenz ist
die Information für dreidimensionale
Proteinstrukturen gespeichert...... 37
1.5 Grundlagen der Evolution........ 38
1.5,1 Veränderungen in der Erbinformation
ermöglichen die Evolution........ 38
Inhaltsverzeichnis
xxiii
1.5.2 Biomoleküle sind zuerst durch
eine chemische Evolution entstanden . 40
1.5.3
RNA
oder verwandte Vorstufen
waren möglicherweise
die ersten Gene und Katalysatoren ... 40
1.5.4 Die biologische Evolution
begann vor über 3,5
Mrd.
Jahren .... 41
1.5.5 Die erste Zelle nutzte vermutlich
anorganische Brennstoffe........ 42
1.5.6 Eukaryotische Zellen entwickelten
sich in mehreren Schritten
aus einfacheren Vorläufern........ 43
1.5.7 Die molekulare Anatomie lässt die
evolutionäre Verwandtschaft erkennen 44
1.5.8 Die funktionelle Genomik weist
spezifischen Zellvorgängen Gene zu . . 46
1.5.9 Genomvergleiche erhalten
in der Humanbiologie und Medizin
zunehmende Bedeutung......... 46
Teill
Struktur und Katalyse
2 Wasser..................... 57
2.1 Schwache Wechselwirkungen
in wässrigen Systemen.......... 57
2.1.1 Wasserstoffbrücken verleihen Wasser
seine ungewöhnlichen Eigenschaften . 58
2.1.2 Wasser bildet Wasserstoffbrücken
mit polaren gelösten Stoffen....... 60
2.1.3 Wasser geht mit gelösten Ionen
elektrostatische Wechselwirkungen ein 60
2.1.4 Beim Auflösen kristalliner Substanzen
nimmt die Entropie zu........... 62
2.1.5 Unpolare Gase lösen sich
schlecht in Wasser............. 62
2.1.6 Unpolare Verbindungen
erzwingen energetisch ungünstige
Veränderungen der Wasserstruktur . . 63
2.1.7 Van-der-Waais-Wechselwirkungen
sind schwache Anziehungskräfte
zwischen Atomen............. 64
2.1.8 Schwache Wechselwirkungen
sind für die Struktur und Funktion
von Makromolekülen ausschlaggebend 65
2.1.9 Gelöste Stoffe beeinflussen
die kolligativen Eigenschaften
wässriger Lösungen............ 67
2.2 Dissoziation von Wasser, schwachen
Säuren und schwachen Basen..... 70
2.2.1 Reines Wasser ¡st in
geringem Umfang dissoziiert...... 71
2.2.2 Die Dissoziation von Wasser
lässt sich durch eine
Gleichgewichtskonstante ausdrücken . 72
2.2.3 Die pH-Skala gibt
die H+- und (^ -Konzentrationen an . 73
2.2.4 Schwache Säuren und Basen
haben charakteristische
Dissoziationskonstanten......... 75
2.2.5 Titrationskurven zeigen
den pKa-Wert schwacher Säuren .... 76
2.3 Pufferung gegen pH-Änderungen
in biologischen Systemen........ 78
2.3.1 Puffer sind Mischungen aus schwachen
Säuren und deren konjugierten Basen . 79
2.3.2 Die Henderson-Hasselbalch-Gleichung
verbindet pH, pKa
und Pufferkonzentration......... 79
2.3.3 Schwache Säuren oder Basen
puffern Zellen und Gewebe
gegen pH-Änderungen.......... 80
2.3.4 Unbehandelter Diabetes ruft eine
lebensbedrohliche
Acidóse
hervor ... 84
^m EXKURS 2-1 Medizin Wenn man sein
eigenes Versuchskaninchen ist
(Nicht zu Hause versuchen!)...... 85
2.4 Wasser als Reaktionspartner...... 86
2.5 Die Eignung der wässrigen
Umgebung für Lebewesen ....... 87
3 Aminosäuren,
Peptide
und Proteine................ 95
3.1 Aminosäuren................. 96
3.1.1 Aminosäuren haben
gemeinsame Strukturmerkmale..... 96
3.1.2 Die Aminosäuren in Proteinen
haben L-Konfiguration .......... 99
3.1.3 Aminosäuren lassen sich anhand
ihrer Seitenketten unterscheiden .... 99
ШТ
EXKURS 3-1 Absorption
von Licht durch Moleküle:
Das Lambert-Beer-Gesetz .......
Ю2
3.1.4 Weniger häufige Aminosäuren
haben ebenfalls wichtige Funktionen . 103
3.1.5 Aminosäuren können als Säuren
und Basen wirken .............
юз
3.1.6 Aminosäuren haben
charakteristische Titrationskurven ... 105
3.1.7 Aus der Titrationskurve lässt sich
der isoelektrische Punkt
einer Aminosäure bestimmen......
юб
3.1.8 Aminosäuren haben unterschiedliche
Säure-Base-Eigenschaften........
Ю7
xxiv
Inhaltsverzeichnis
3.2
Peptide
und Proteine...........
1
08
3.2.1
Peptide
sind Ketten aus Aminosäuren . 108
3.2.2
Peptide
lassen sich anhand ihres
Dissoziationsverhaltens unterscheiden 110
3.2.3 Biologische aktive
Peptide
und Polypeptide kommen in
unterschiedlichen Größen
und Zusammensetzungen vor...... 110
3.2.4 Einige Proteine enthalten
neben Aminosäuren noch andere
chemische Gruppen............ 112
3.3 Arbeiten mit Proteinen.......... 113
3.3.1 Proteine können isoliert
und gereinigt werden........... 113
3.3.2 Proteine können durch
Elektrophorese getrennt
und charakterisiert werden........117
3.3.3 Nichtgetrennte Proteine
lassen sich quantitativ bestimmen ... 120
3.4 Die Struktur von Proteinen:
Primärstruktur................ 122
3.4.1 Die Funktion eines Proteins wird durch
seine Aminosäuresequenz bestimmt. . 123
3.4.2 Die Aminosäuresequenzen von
Millionen von Proteinen sind bekannt . 123
3.4.3 Kurze Polypeptide werden mit
automatisierten Verfahren sequenziert 124
3.4.4 Große Proteine müssen in kleinen
Abschnitten sequenziert werden .... 126
3.4.5 Aminosäuresequenzen können auch
mit anderen Methoden
abgeleitet werden............. 129
3.4.6 Kleine
Peptide
und Proteine
können chemisch synthetisiert werden 130
M
EXKURS 3-2 Massenspektrometrische
Untersuchung von Proteinen.....131
3.4.7 Aminosäuresequenzen liefern
wichtige biochemische Informationen . 133
3.4.8 Proteinsequenzen können
zur Aufklärung der Evolution
des Lebens auf der Erde beitragen ... 135
■■ EXKURS 3-3 Consensus-
sequenzen und Sequenzlogos .... 136
4 Die dreidimensionale Struktur
von Proteinen...............149
4.1 Übersicht über die Proteinstruktur . 150
4.1.1 Die Proteinkonformation wird
hauptsächlich durch schwache
Wechselwirkungen stabilisiert......150
4.1.2 Die Peptidbindung ist starr und
planar
. 153
4.2 Sekundärstruktur von Proteinen ... 155
4.2.1 Die
α
-Helix
ist eine häufige
Sekundärstruktur in Proteinen......155
^m EXKURS 4-1 Die Unterscheidung
der rechten von der linken Hand ... 157
4.2.2 Die Aminosäuresequenz beeinflusst
die Stabilität der
α
-Helix
......... 157
4.2.3 Die jS-Konformation ordnet
Polypeptide zu Schichten......... 158
4.2.4 /J-Schleifen kommen
in Proteinen häufig vor.......... 159
4.2.5 Häufig auftretende
Sekundärstrukturen besitzen
charakteristische Diederwinkel..... 160
4.2.6 Häufig auftretende
Sekundärstrukturen lassen sich
durch Zirkulardichroismus bestimmen . 160
4.3 Tertiär- und Quartärstrukturen
von Proteinen ................ 162
4.3.1 Faserproteine sind an
ihre Strukturfunktion angepasst..... 162
■M EXKURS 4-2 Dauerwellen
sind das Ergebnis
eines biochemischen Vorgangs .... 164
ШШТ
EXKURS 4-3 Medizin Warum
Seeleute, Forscher und
College-Studenten frisches Obst
und Gemüse essen sollten.......166
4.3.2 Die strukturelle Vielfalt spiegelt
die
funktionelie
Vielfalt
globulärer Proteine wider ........ 168
ШШ
EXKURS 4-4 Die Proteindatenbank .. 169
4.3.3 Myoglobin lieferte frühe Hinweise
auf die komplexe Struktur
globulärer Proteine............170
■M EXKURS 4-5 Methoden zur Bestim¬
mung der dreidimensionalen Struk¬
tur eines Proteins............. 172
4.3.4
Globulare
Proteine besitzen
vielfältige Tertiärstrukturen .......176
4.3.5 Proteinmotive bilden die Grundlage
für die Klassifizierung
der Proteinstruktur.............178
4.3.6 Quartärstrukturen von Proteinen
reichen von einfachen Dimeren
bis zu großen Komplexen ........ 181
4.4 Denaturierung und Faltung
von Proteinen................ 184
4.4.1 Der Verlust der Proteinstruktur
führt zum Funktionsverlust........184
4.4.2 Die Aminosäuresequenz
bestimmt die Tertiärstruktur.......184
Inhaltsverzeichnis
xxv
4.4.3
Polypeptide
falten sich rasch
¡η
einem mehrstufigen Prozess..... 185
4.4.4 Bei einigen Proteinen
wird die Faltung unterstützt....... 188
4.4.5 Defekte in der Proteinfaltung
können die molekulare Ursache
für ein breites Spektrum genetischer
Erkrankungen des Menschen sein ... 190
ШЕТ
EXKURS 4-6 Medizin Tod durch Fehl¬
faltung: die Prionenerkrankungen . . 193
5 Proteinfunktion ............. 201
5.1 Die reversible Bindung
eines Proteins an einen Liganden:
sauerstoffbindende Proteine......202
5.1.1 Sauerstoff kann an eine
prosthetische Hämgruppe binden . . . 203
5.1.2 Myoglobin hat eine einzige
Bindungsstelle für Sauerstoff ......204
5.1.3 Wechselwirkungen zwischen Protein
und Ligand lassen sich
quantitativ beschreiben..........205
5.1.4 Die Proteinstruktur beeinflusst
die Ligandenbindung...........208
5.1.5 Hämoglobin transportiert
den Sauerstoff im Blut...........209
5.1.6 Untereinheiten des Hämoglobins
ähneln in ihrer Struktur dem Myoglobin 210
5.1.7 Bei der Sauerstoffbindung erfährt
Hämoglobin eine Strukturänderung .. 212
5.1.8 Hämoglobin bindet
Sauerstoff kooperativ...........214
5.1.9 Die kooperative Ligandenbindung
lässt sich quantitativ beschreiben .... 215
Mi EXKURS 5-1 Medizin Kohlenmonoxid:
ein schleichender Mörder .......216
5.1.10 Zwei Modellezeigen mögliche Mecha¬
nismen der kooperativen Bindung ... 218
5.1.11 Hämoglobin transportiert
auch H+ und CO2..............219
5.1.12 Die Bindung von Sauerstoff
an Hämoglobin wird durch
2,3-Bisphosphoglycerat reguliert .... 221
5.1.13 Sichelzellanämie ist eine molekulare
Erkrankung des Hämoglobins......222
5.2 Komplementäre Wechselwirkungen
zwischen Proteinen: Immunsystem
und
Immunglobuliné
...........224
5.2.1 Die Immunantwort zeichnet sich
durch ein ganzes Heer spezialisierter
Zellen und Proteine aus..........225
5.2.2 Antikörper besitzen
2 identische Antigenbindungsstellen . 226
5.2.3 Antikörper binden fest
und spezifisch an
Antigene
........228
5.2.4 Die Antikörper-Antigen-Wechsel-
wirkung ist die Grundlage für eine
Vielzahl wichtiger analytischer
Verfahren .................. 229
5.3 Die Modulation von Proteinwechsel¬
wirkungen durch chemische
Energie: Actin, Myosin und
molekulare Motoren............231
5.3.1 Actin und Myosin sind die wichtigsten
Proteine des Muskels...........232
5.3.2 Zusätzliche Proteine lassen aus
dünnen und dicken Filamenten
geordnete Strukturen entstehen .... 234
5.3.3 Dicke Myosinfilamente gleiten
entlang dünner Actinfilamente.....235
б
Enzyme.................... 243
6.1 Einführung.................. 244
6.1.1 Die meisten Enzyme sind Proteine . . . 245
6.1.2 Die Klassifizierung der Enzyme
erfolgt nach den Reaktionen,
die sie katalysieren.............246
6.2 Die Funktionsweise von Enzymen . . 247
6.2.1 Enzyme beeinflussen
die Geschwindigkeit, aber nicht
das Gleichgewicht einer Reaktion .... 247
6.2.2 Reaktionsgeschwindigkeiten
und -gleichgewichte sind
thermodynamisch genau definiert . . . 250
6.2.3 Wenige Prinzipien genügen,
um die katalytische Leistung und
Spezifität von Enzymen zu erklären ... 251
6.2.4 Schwache Wechselwirkungen
zwischen Enzym und Substrat werden
im Übergangszustand optimiert .... 252
6.2.5 Bindungsenergie leistet einen Beitrag
zur Spezifität der Reaktion
und ihrer Katalyse.............254
6.2.6 Spezifische katalytische Gruppen
beteiligen sich an der Katalyse .....256
6.3 Durch Enzymkinetik
zum Verständnis der
Reaktionsmechanismen.........259
6.3.1 Die Substratkonzentration
beeinflusst die Geschwindigkeit
enzymkatalysierter Reaktionen.....260
6.3.2 Die Beziehung zwischen
Substratkonzentration und
Reaktionsgeschwindigkeit kann
quantitativ ausgedrückt werden .... 261
XXVI
Inhaltsverzeichnis
6.3.3 Zum Vergleich enzymatischer
Aktivitäten werden kinetische
Parameter herangezogen.........263
ШШТ
EXKURS 6-1 Transformationen
der Michaelis-Menten-Gleichung:
die doppelt-reziproke Auftragung . . 264
6.3.4 Viele Enzyme katalysieren Reaktionen
mit 2 oder mehr Substraten.......268
6.3.5 Die Kinetik der prästationären Phase
kann Hinweise auf spezifische
Reaktionsschritte liefern .........269
6.3.6 Enzyme können reversibel
oder irreversibel gehemmt werden . . . 269
ШВ
EXKURS 6-2 Kinetische Bestimmung
der verschiedenen
Hemmungsmechanismen .......271
6.3.7 Die Enzymaktivität
ist vom pH-Wert abhängig........274
6.4 Beispiele enzymatischer Reaktionen 275
6.4.1 Der Wirkungsmechanismus von
Chymotrypsin erfolgt über Acylierung
und Deacylierung eines Ser-Restes . . . 275
ШИШ
EXKURS 6-3 Hinweise auf die
Komplementarität von Enzym
und Übergangszustand.........281
6.4.2 Die Substratbindung von Hexokinase
erfolgt über
induced
fit..........283
6.4.3 Für den Reaktionsmechanismus der
Enolase sind Metall-Ionen erforderlich . 284
6.4.4 Lysozym nutzt 2 aufeinander folgende
nucleophile Verdrängungsreaktionen . 285
6.4.5 Das Verständnis enzymatischer
Mechanismen ermöglicht wichtige
Fortschritte in der Medizin........288
6.5 Regulatorische Enzyme .........293
6.5.1 Allosterische Enzyme reagieren auf
die Bindung eines Modulators
mit einer Konformationsänderung . . . 294
6.5.2 In vielen Stoffwechselwegen werden
die regulatorischen Schritte
von allosterischen Enzymen katalysiert 295
6.5.3 Die kinetischen Eigenschaften
allosterischer Enzyme weichen
vom „Michaelis-Menten-Verhalten ab. 295
6.5.4 Einige Enzyme werden durch
reversible kovalente Modifikation
reguliert...................296
6.5.5 Phosphorylgruppen beeinflussen
die Struktur und katalytische Aktivität
von Proteinen................298
6.5.6 Multiple Phosphorylierungen erlauben
eine hervorragende regulatorische
Kontrolle...................300
6.5.7 Einige Enzyme und andere Proteine
werden durch proteolytische Spaltung
einer Enzymvorstufe reguliert......301
6.5.8 Einige regulatorische Enzyme
verwenden mehrere regulatorische
Mechanismen................303
7 Kohlenhydrate
und Glycobiologie............311
7.1 Monosaccharide und Disaccharide . . 312
7.1.1 Die beiden Monosaccharidfamilien
sind Aldosen und Ketosen........312
7.1.2 Monosaccharide haben
asymmetrische Zentren..........313
7.1.3 Die häufigen Monosaccharide
haben eine ringförmige Struktur .... 316
7.1.4 Lebewesen enthalten eine Vielzahl
von Hexosederivaten...........318
7.1.5 Monosaccharide sind Reduktionsmittel 319
7.1.6 Disaccharide enthalten
eine glycosidische Bindung .......320
ШШ
EXKURS 7-1 Medizin Messung des
Blutglucosespiegels zur Diagnose
und Behandlung von Diabetes .... 321
7.2 Polysaccharide ............... 324
7.2.1 Einige Homopolysaccharide
sind Formen gespeicherter Brennstoffe 325
7.2.2 Einige Homopolysaccharide
bilden Strukturen .............326
7.2.3 Die Faltung von Homopolysacchariden
wird durch sterische Faktoren
und Wasserstoffbrücken beeinflusst . . 327
7.2.4 Die Zellwände von Bakterien
und Algen enthalten
Struktur-Heteropolysaccharide.....330
7.2.5 Glycosaminoglycane sind Heteropoly-
saccharide der extrazellulären Matrix . 331
7.3 Glycokonjugate: Proteoglycane,
Glycoproteine und Glycolipide .... 334
7.3.1 Proteoglycane sind glycosamino-
glycanhaltige Makromoleküle
der Zelloberfläche und der
extrazellulären Matrix...........335
7.3.2 An Glycoproteine sind
kovalent
Oligosaccharide gebunden........338
7.3.3 Glycolipide und Lipopolysaccharide
sind Bestandteile von Membranen . . . 340
7.4 Kohlenhydrate
ais
informations¬
reiche Moleküle: der Zuckercode . . . 342
7.4.1 Lectine sind Proteine, die den
Zuckercode lesen und zahlreiche
biologische Prozesse vermitteln.....343
Inhaltsverzeichnis
xxvii
7.4.2 Wechselwirkungen zwischen Lectinen
und Kohlenhydraten sind höchst
spezifisch und oft multivalent.....
7.5 Arbeiten mit Kohlenhydraten ....
8 Nucleotide und Nucleinsäuren .
8.1 Einige Grundlagen............
8.1.1 Nucleotide und Nucleinsäuren
enthalten charakteristische Basen
und Pentosen...............
8.1.2 In Nucleinsäuren sind die aufeinander
folgenden Nucleotide über
Phosphodiesterbindungen verknüpft
8.1.3 Die Eigenschaften der Nucleotidbasen
beeinflussen die dreidimensionale
Struktur von Nucleinsäuren......
8.2 Die Struktur der Nucleinsäuren . . .
8.2.1 Die DNA ist eine Doppelhelix,
in der die genetische Information
gespeichert wird.............
8.2.2 Die DNA kann unterschiedliche
dreidimensionale Formen annehmen
8.2.3 Bestimmte DNA-Sequenzen nehmen
ungewöhnliche Strukturen an.....
8.2.4 Messenger-RNAs codieren
für Polypeptidketten ..........
8.2.5 Viele RNAs haben kompliziertere
dreidimensionale Strukturen......
8.3 Die Chemie der Nucleinsäuren
8.3.1 Doppelnelikale DNA und
RNA
kann denaturiert werden........
8.3.2 Nucleinsäuren aus verschiedenen
Spezies können miteinander
hybridisieren...............
8.3.3 Nichtenzymatische Veränderungen
von Nucleotiden und Nucleinsäuren .
8.3.4 Einige DNA-Basen sind methyliert. . .
8.3.5 Sequenzierung langer DNA-Stränge .
8.3.6 Die chemische DNA-Synthese
wurde automatisiert...........
8.4 Andere Funktionen der Nucleotide
8.4.1 Nucleotide sind in Zellen die Träger
der chemischen Energie........
8.4.2 Viele Cofaktoren von Enzymen
enthalten Adeninnucleotide......
8.4.3 Manche Nucleotide haben
regulatorische Funktionen.......
9 DNA-Rekombinationstechnik . .
9.1 DNA-Klonierung - die Grundlagen.
9.1.1 Mit RestrikUonsendonucieasen
und DNA-Ligase kann man
rekombinante DNA herstellen.....
348
350
361
361
362
365
366
368
369
372
374
376
377
381
381
383
384
387
387
391
391
391
392
393
401
402
9.1.2 Klonierungsvektoren erlauben
die Vermehrung eingefügter
DNA-Abschnitte..............406
9.1.3 Spezifische DNA-Sequenzen
können durch Hybridisierung
nachgewiesen werden ..........411
9.1.4 Die Expression klonierter Gene
liefert große Mengen an Protein .... 412
9.1.5 Veränderungen in klonierten Genen
erzeugen modifizierte Proteine.....413
9.1.6 Terminale tags liefern Bindungsstellen
für die Affinitätsreinigung ........415
9.2 Vom Gen zum Genom........... 417
9.2.1 DNA-Bibliotheken liefern spezielle
Kataloge für genetische Informationen 418
9.2.2 Die Polymerasekettenreaktion
vermehrt spezifische DNA-Sequenzen . 420
^m EXKURS 9-1 Eine mächtige Waffe in
der Gerichtsmedizin...........422
9.2.3 Genomsequenzen liefern die
endgültigen genetischen Bibliotheken 426
9.3 Vom Genom zum Proteom ....... 429
9.3.1 Sequenz- oder Strukturverwandt¬
schaften liefern Informationen
über die Proteinfunktion.........430
9.3.2 Zelluläre Expressionsmuster können
die zelluläre Funktion
eines Gens aufdecken...........431
9.3.3 Die Ermittlung von
Protein-Protein-Wechselwirkungen
unterstützt die Bestimmung der
zellulären und molekularen Funktion . 434
9.4 Genomveränderungen und neue
biotechnologische Produkte......437
9.4.1 Ein parasitisch lebendes
Bakterium
ermöglicht die Klonierung in Pflanzen . 437
9.4.2 Die Manipulation von Tierzellgenomen
liefert Informationen über
Chromosomenstruktur und
Genexpression...............441
■■■ EXKURS 9-2 Medizin Das Genom des
Menschen und die Gentherapie . . . 445
9.4.3 Neue Technologien beschleunigen
die Entdeckung neuer
pharmazeutischer Wirkstoffe ......447
9.4.4 Die DNA-Rekombinationstechnik
schafft neue Produkte
und Herausforderungen.........448
10
Lipide
.....................457
403
ЮЛ
Speicherlipide................457
xxviii
Inhaltsverzeichnis
10.1.1 Fettsäuren sind
Kohlenwasserstoffderivate........458
10.1.2 Triacylglycerine sind Fettsäureester
des
Glycerins
................461
10.1.3 Triacylglycerine speichern Energie
und sorgen für eine Isolierung......461
10.1.4 Die Teilhydrierung von Speiseölen
erzeugt frans-Fettsäuren.........462
Mi EXKURS 10-1 Pottwale: mit Köpfen
voller Fett in die Tiefe..........463
10.1.5 Wachse speichern Energie
und sind wasserabweisend........464
10.2 Strukturiipide in Membranen.....465
10.2.1 Glycerophospholipide leiten sich von
Phosphatidsäure ab............466
10.2.2 Bei manchen Glycerophospholipiden
sind die Fettsäuren mit
dem Molekül verethert..........467
10.2.3 Chloroplasten enthalten Galactolipide
und Sulfolipide...............468
10.2.4 Archaebakterien enthalten
einzigartige Membraniipide.......468
10.2.5 Sphingolipide stammen
vom Sphingosin ab ............470
10.2.6 Sphingolipide auf Zelloberflächen sind
Stellen für die biologische Erkennung . 472
10.2.7 Phospholipide und Sphingolipide
werden in Lysosomen abgebaut .... 472
10.2.8 Sterine besitzen
4 fusionierte Kohlenstoffringe......473
ЯШШ
EXKURS 10-2 Medizin Anormale
Anhäufungen von Membranlipiden:
Einige menschliche Erbkrankheiten . 474
10.3
Lipide
als Signalmoleküle,
Cofaktoren und Pigmente........475
10.3.1 Phosphatidylinositole
und Sphingosinderivate
dienen als intrazelluläre Signale.....476
10.3.2 Eicosanoide übermitteln Signale
an benachbarte Zellen ..........476
10.3.3 Steroidhormone übermitteln Signale
zwischen den Geweben..........477
10.3.4 Gefäßpflanzen erzeugen Tausende
flüchtiger Signale .............478
10.3.5 Die Vitamine
A
und
D
sind Hormonvorstufen..........479
10.3.6 Die Vitamine
E
und
К
sowie
die Lipidchinone sind Cofaktoren
für Redoxreaktionen............481
10.3.7 Dolichole aktivieren Zuckervorstufen
für die Biosynthese.............482
10.3.8 Viele natürliche Pigmente
sind konjugierte üpiddiene.......482
10.4 Isolierung und Untersuchung
von Lipiden..................483
10.4.1 Zur Lipidextraktion benötigt man
organische Lösungsmittel........484
10.4.2 Mithilfe der
Adsorptionschromatographie trennt
man unterschiedlich polare
Lipide
. . . 484
10.4.3 Mithilfe der
Gasflüssigkeitschromatographie trennt
man Gemische flüchtiger Lipidderivate 485
10.4.4 Eine spezifische Hydrolyse ist
ein erster Schritt bei der Bestimmung
der Lipidstruktur..............485
10.4.5 Mithilfe der Massenspektrometrie
lässt sich die gesamte Lipidstruktur
entschlüsseln................486
10.4.6 Die Lipidomik strebt danach,
alle
Lipide
und ihre Funktionen
zu katalogisieren..............486
11 Biologische Membranen
und Transport...............493
11.1 Zusammensetzung und Aufbau
von Membranen...............494
11.1.1 Jeder Membrantyp besitzt
charakteristische
Lipide
und Proteine . 494
11.1.2 Alle biologischen Membranen haben
wichtige gemeinsame Eigenschaften . 496
11.1.3 Eine Lipiddoppelschicht ist
das grundlegende Strukturelement
von Membranen..............497
11.1.4 Drei Typen von Membranproteinen
unterscheiden sich hinsichtlich
ihrer Verknüpfung mit der Membran . . 498
11.1.5 Viele Membranproteine durchspannen
die Lipiddoppelschicht..........499
11.1.6 Integrale Proteine sind durch
hydrophobe Wechselwirkungen mit
Lipiden in der Membran verankert . . . 500
11.1.7 Manchmal lässt sich die
Topologie
eines integralen Membranproteins
aufgrund seiner Sequenz vorhersagen . 500
11.1.8
Kovalent
verknüpfte
Lipide
verankern
manche Membranproteine........503
11.2 Die Membrandynamik..........505
11.2.1 Acylgruppen im Inneren
der Doppelschicht sind in
unterschiedlichem Maß geordnet.... 505
11.2.2 Der Wechsel von Lipiden
von einer Schicht der Membran
in die andere erfordert eine Katalyse . . 506
11.2.3
Lipide
und Proteine diffundieren
in der Doppelschicht seitwärts .....507
Inhaltsverzeichnis
xxix
11.2.4
Sphingolipide
und Cholesterin
gruppieren sich in „Membranflößen . . 508
^m EXKURS 11-1 Rasterkraft¬
mikroskopie zur Visualisierung
der Membranproteine..........510
11.2.5 Die Wölbung und Verschmelzung
der Membran spielen bei vielen
biologischen Vorgängen
eine zentrale Rolle.............511
11.2.6 Integrale Proteine der Plasmamembran
sind an der Oberflächenadhäsion, der
Signalübertragung und an anderen
zellulären Vorgängen beteiligt .....513
11.3 Transport gelöster Stoffe
durch Membranen.............514
11.3.1 Membranproteine erleichtern
den passiven Transport..........514
11.3.2 Transporter lassen sich anhand ihrer
Struktur in Superfamilien einteilen . . . 516
11.3.3 Der Glucosetransporter der Erythrocy-
ten vermittelt einen passiven Transport 517
ШЯТ
EXKURS 11 -2 Medizin Gestörter
Glucose-
und Wassertransport
bei 2 Formen von Diabetes ......520
11.3.4 Der Chlorid-Hydrogencarbonat-
Austauscher katalysiert den
elektroneutralen Cotransport von
Anionén
durch die Plasmamembran . . 521
11.3.5 Durch aktiven Transport werden
gelöste Stoffe gegen einen
Konzentrations- oder elektro¬
chemischen Gradienten bewegt .... 521
11.3.6 ATPasen von
P
-Тур
werden
während ihrer katalytischen Zyklen
phosphoryliert...............523
11.3.7 ATPasen vom F-Typ sind reversible,
durch ATP angetriebene
Protonenpumpen.............527
11.3.8 ABC-Transporter verwenden ATP, um
den aktiven Transport eines breiten
Spektrums an Substraten anzutreiben . 528
■H EXKURS 11-3 Medizin Cystische
Fibrose
entsteht aufgrund
eines defekten lonenkanals......529
11.3.9 lonengradienten liefern die Energie
für den sekundär aktiven Transport
11.3.10 Aquaporine bilden hydrophile
Kanäle für den Wasserdurchtritt
durch die Membran..........
. 530
11.3.11 lonenselektive Kanäle erlauben
schnelle lonenbewegungen durch
die Membran.............
534
537
11.3.12 Die Wirkungsweise der lonenkanäle
lässt sich elektrisch messen .......538
11.3.13 Anhand der Struktur
eines K+-Kanals lässt sich erkennen,
worauf seine Spezifität beruht......539
11.3.14 Gesteuerte lonenkanäle
sind für die Nervenfunktion
von zentraler Bedeutung.........542
11.3.15 Defekte lonenkanäle können
erhebliche physiologische
Auswirkungen haben...........544
12 Biologische Signale........... 553
12.1 Allgemeine Merkmale
der Signalübertragung..........553
■H EXKURS 12-1 Die Scatchard-Analyse
misst die Wechselwirkungen
zwischen Ligand und Rezeptor .... 555
12.2 G-Protein-gekoppelte Rezeptoren
und
Second
Messenger..........559
12.2.1 Das ß-adrenerge Rezeptorsystem wirkt
über den
Second
Messenger cAMP . . . 559
■H
EXKURS 12-2 Medizin G-Proteine:
Binäre Schalter von Gesundheit
und Krankheit...............561
12.2.2 Mehrere Mechanismen beenden
die ^-adrenerge Reaktion.........566
12.2.3 Der /J-adrenerge Rezeptor
wird durch Phosphorylierung
und durch die Assoziation
mit Arrestin desensibil
isiért
.......566
12.2.4 Zyklisches
AMP
dient einer Reihe
von regulatorischen Molekülen
als
Second
Messenger...........568
12.2.5 Diacylglycerin, Inositoltrisphosphat
und Ca2+ haben als
Second
Messenger ähnliche Aufgaben .....569
■H EXKURS 12-3
FRET:
Biochemie, in lebenden Zellen
sichtbar gemacht.............570
12.2.6
Calcium
ist ein
Second
Messenger,
der sich räumlich und zeitlich
lokalisieren lässt..............574
12.3 Rezeptor-Tyrosin-Kinasen........ 577
12.3.1 Die Stimulation des Insulinrezeptors
setzt eine Kaskade von Protein-
phosphorylierungsreaktionen in Gang . 577
12.3.2 Das Membranphospholipid PIP3 wirkt
auf einen Zweig im Insulinsignalweg . . 580
12.3.3 Das JAK-STAT-Signalsystem umfasst
auch die Aktivität einer Tyrosin-Kinase . 583
xxx
Inhaltsverzeichnis
12.3.4 Zwischen Signalsystemen ist
ein Austausch üblich und komplex . . . 584
12.4 Rezeptor-Guanylat-Cyclase, cGMP
und Proteinkinase
G
............585
12.5
Multivalente Adaptorproteine
und Membranflöße ............ 588
12.5.1 Proteinmodule binden
phosphorylierte
Tyr-,
Ser¬
oder Thr-Reste in Partnerproteinen . . . 588
12.5.2 Membranflöße und Caveolen
trennen Signalproteine ab........591
12.6 Gesteuerte lonenkanäle......... 592
12.6.1 Erregbare Zellen nutzen lonenkanäle
für die Übertragung elektrischer
Signale....................592
12.6.2 Spannungsgesteuerte lonenkanäle
erzeugen neuronale Aktionspotenziale 594
12.6.3 Der Acetylcholinrezeptor ist
ein ligandengesteuerter lonenkanal . . 597
12.6.4 Neuronen besitzen Rezeptorkanäle,
die auf unterschiedliche
Neurotransmitter
reagieren.......599
12.6.5
Toxine
haben lonenkanäle zum Ziel .. 599
12.7
Integrine:
Bidirektionale
Zeiladhäsionsrezeptoren ........600
12.8 Regulation der Transkription
durch Steroidhormone..........602
12.9 Signalübertragung bei
Mikroorganismen und Pflanzen .... 604
12.9.1 Die Signalübertragung bei Bakterien
umfasst die Phosphorylierung
eines Zwei-Komponenten-Systems . . . 604
12.9.2 Pflanzliche Signalsysteme besitzen
einige der Komponenten,
die auch in Mikroorganismen
und Säugetieren vorkommen......605
12.9.3 Pflanzen erkennen
Ethylen
über ein
Zwei-Komponenten-System
und eine MAPK-Kaskade.........607
12.9.4 Rezeptorähnliche Proteinkinasen
übermitteln Signale von
Peptiden
und Brassinosteroiden ..........607
12.10 Übertragung sensorischer Reize beim
Sehen, Riechen und Schmecken .... 609
12.10.1 Das Sehsystem verwendet den
klassischen GPCR-Mechanismus.....609
12.10.2 Angeregtes Rhodopsin senkt mithilfe
des G-Proteins Transducin
die cGMP-Konzentration.........611
12.10.3 Das visuelle Signal
wird rasch abgeschaltet..........612
12.10.4 Zapfenzellen sind auf
das Farbensehen spezialisiert......613
^m EXKURS 12-4 Medizin Farbblindheit:
Wie ein Experiment von
John
Dalton
nach seinem Tod
erfolgreich abgeschlossen wurde .. 614
12.10.5 Beim Riechen und Schmecken nutzen
Wirbeltiere ähnliche Mechanismen
wie beim Sehen ..............614
12.10.6 GPCRs der sensorischen
und der
hormonellen
Signalsysteme
haben einige gemeinsame Merkmale . 616
12.11 Regulation des Zellzyklus
durch Proteinkinasen...........618
12.11.1 Der Zellzyklus besteht aus 4 Phasen ..618
12.11.2 Die Konzentration der cyclin-
abhängigen Proteinkinasen oszilliert. . 619
12.11.3 CDKs regulieren die Zellteilung
durch Phosphorylierung
entscheidender Proteine.........622
12.12 Onkogene, Tumorsuppressorgene
und der programmierte Zelltod .... 624
12.12.1 Onkogene sind mutierte Formen
von Genen für Proteine,
die den Zellzyklus regulieren ......624
12.12.2 Fehler in bestimmten Genen
heben die normale Beschränkung
der Zellteilung auf.............625
^m EXKURS 12-5 Medizin Entwicklung
von Proteinkinaseinhibitoren
zur Krebsbehandlung..........626
12.12.3 Apoptose ist programmierter Zelltod . . 629
Teil
II
Bioenergetik und Stoffwechsel
13 Bioenergetik und
chemische Reaktionstypen.....645
13.1 Bioenergetik und Thermodynamik . 646
13.1.1 Biologische Energieumwandlungen
gehorchen den Gesetzen
der Thermodynamik............646
13.1.2 Zellen benötigen Quellen
von Freier Enthalpie............648
13.1.3 Die Änderung der Freien Standard¬
enthalpie steht in direkter Beziehung
zur Gleichgewichtskonstante......648
13.1.4 Die tatsächliche Änderung
der Freien Enthalpie hängt von
den Konzentrationen der Reaktanden
und Produkte ab..............650
13.1.5 Änderungen der Freien
Standardenthaipie sind additiv.....653
Inhaltsverzeichnis
xxxi
13.2
Die
Logik der Chemie
und allge¬
meine biochemische Reaktionen . . . 655
13.2.1 Biochemische und chemische
Reaktionen sind nicht identisch.....661
13.3 Phosphorylgruppenübertragungen
und ATP ....................662
13.3.1 Die Änderung der Freien Enthalpie
bei der Hydrolyse von ATP ist groß
und negativ.................662
13.3.2 Die Freie Enthalpie der Hydrolyse
von anderen phosphorylierten
Verbindungen und Thioestem
ist ebenfalls groß..............665
13.3.3 ATP liefert Energie durch
Gruppenübertragungen, nicht durch
einfache Hydrolyse.............667
13.3.4 ATP ist ein Donator von Phosphoryl-,
Pyrophosphoryl- und Adenylatgruppen 669
^m EXKURS 13-1 Leuchtkäferlicht macht
ATP sichtbar................671
13.3.5 Der Aufbau von informationsreichen
Makromolekülen erfordert Energie . . . 672
13.3.6 ATP liefert die Energie für den aktiven
Transport und die Muskelkontraktion . 672
13.3.7 Phosphorylgruppenübertragungen
zwischen Nucleotiden kommen
in allen Zelltypen vor...........673
13.3.8 Anorganisches Polyphosphat
ist ein potenzieller
Phosphorylgruppendonator.......674
13.4 Biologische Redoxreaktionen.....676
13.4.1 Der Elektronenfluss kann
biologische Arbeit verrichten ......676
13.4.2 Redoxreaktionen können als
Halbreaktionen formuliert werden . . . 677
13.4.3 Bei biologischen
Oxidationen
kommt es häufig zu Dehydrierung . . . 678
13.4.4 Reduktionspotenziale sind ein Maß
für die Elektronenaffinität ........680
13.4.5 Standardreduktionspotenziale lassen
sich für die Berechnung der Änderung
der Freien Enthalpie nutzen.......682
13.4.6 Für die zelluläre
Oxidation
von
Glucose
zu Kohlendioxid sind
spezialisierte
Elektronencarrier
nötig . . 683
13.4.7 Einige Arten von Coenzymen
und Proteinen sind
universelle
Elektronencarrier
.......684
13.4.8 NADH und NADPH wirken zusammen
mit Dehydrogenasen als
lösliche Elektronencarrier.........685
13.4.9 Mangel an Niacin, der Vitaminform
von
NAD
und NADP, in der Nahrung
verursacht
Pellagra
............687
13.4.10 Flavinnucleotide sind fest
an Flavoproteine gebunden.......688
14 Glycolyse, Gluconeogenese
und der Pentosephosphatweg . . 697
14.1 Glycolyse ................... 698
14.1.1 Einüberblick:
Die Glycolyse verläuft in 2 Phasen . . . 699
14.1.2 Die Vorbereitungsphase der Glycolyse
erfordert ATP................703
14.1.3 In der zweiten Phase der Glycolyse -
der Ertragsphase - werden ATP
und NADH gebildet............708
14.1.4 Die Gesamtbilanz weist einen
Nettogewinn an ATP auf.........713
14.1.5 Die Glycolyse ist streng reguliert .... 714
14.1.6 Bei Diabetes mellitusTyp 1
ist die Glucoseaufnahme defekt.....715
^m EXKURS 14-1 Medizin Die hohe
Geschwindigkeit der Glycolyse in
Tumoren bietet Angriffspunkte für
die Chemotherapie und erleichtert
die Diagnose................ 716
14.2 Stoffwechselwege, die
die Glycolyse mit
Zwischenprodukten speisen......719
14.2.1
Poly-
und Disaccacharide aus der
Nahrung werden hydrolytisch
zu Monosaccachariden abgebaut. ... 719
14.2.2 Endogenes Glycogen und Stärke
werden durch Phosphorolyse abgebaut 719
14.2.3 Andere Monosaccharide treten
an verschiedenen Stellen in
die Glycolyse ein..............722
14.3 Gärung: die Wege des Pyruvats
unter anaeroben Bedingungen .... 724
14.3.1 Pyruvat ist der
terminale
Elektronen¬
akzeptor bei der Milchsäuregärung . . . 724
14.3.2
Ethanol
ist das reduzierte Produkt
der alkoholischen Gärung ........725
■■ EXKURS 14-2 Glycolyse bei
begrenzter Sauerstoffzufuhr:
Athleten, Alligatoren
und Quastenflosser ...........726
14.3.3 Thiaminpyrophosphat trägt
„aktivierte Acetaldehydgruppen .... 727
■H EXKURS 14-3 Ethanolische Gärung:
Bierbrauerei und die Herstellung
von biologischen Brennstoffen .... 728
14.3.4 Mikrobielle Gärungen liefern einige
alltägliche Nahrungsmittel
und Industriechemikalien ........
730
XXXII
Inhaltsverzeichnis
14.4
Gluconeogenese
.............. 731
14.4.1 Für die Umsetzung von
Pyruvat in
Phosphoenolpyruvat sind 2 exergone
Reaktionen erforderlich..........734
14.4.2 Die Umsetzung von Fructose-1,6-
bisphosphat zu Fructose-ö-phosphat
¡st die zweite Umgehungsreaktion . . . 737
14.4.3 Die Umsetzung von
Glucose
-б-
phosphat zu
Glucose
ist
die dritte Umgehungsreaktion .....738
14.4.4 Die Gluconeogenese erfordert
viel Energie, ist jedoch essenziell .... 738
14.4.5 Die Zwischenprodukte des Citratzyklus
und viele Aminosäuren sind glucogen . 739
14.4.6 Säugetiere können Fettsäuren
nicht zu
Glucose
umsetzen........740
14.4.7 Glycolyse und Gluconeogenese
werden reziprok reguliert.........740
14.5 Der Pentosephosphatweg
zur
Oxidation
von
Glucose
.......741
14.5.1 Die oxidative Phase liefert
Pentosephosphate und NADPH.....742
14.5.2 Die nichtoxidative Phase verwandelt
Pentosephosphate wieder zurück
in Glucose-ö-phosphat..........742
HB EXKURS 14-4 Medizin Warum
Pythagoras
keinen Falafel essen
wollte: Mangel an
Glucose-ö-phosphat-Dehydrogenase 743
14.5.3 Das Wernicke-Korsakoff-Syndrom
wird durch einen Defekt in der
Transketolase verschlimmert ......746
14.5.4 Glucose-e-phosphat wird zwischen
Glycolyse und Pentosephosphatweg
aufgeteilt ..................746
15 Grundlagen der
Stoffwechselregulation........755
15.1 Regulation von Stoffwechselwegen . 757
15.1.1 Zellen und Organismen halten
ein dynamisches Fließgleichgewicht
aufrecht...................757
15.1.2 Sowohl die Menge als auch
die katalytische Aktivität einen Enzyms
kann reguliert werden...........758
15.1.3 Reaktionen, die in einer Zelle weit vom
Gleichgewicht entfernt ablaufen, sind
allgemeine Stellen für die Regulation . 762
15.1.4 Adeninnudeotide spielen eine
wichtige Rolle bei der Regulation
des Stoffwechsels.............764
15.2
Metabolische
Kontrollanalyse.....766
15.2.1
Der Beitrag jedes Enzyms zum Fluss
durch einen Stoffwechselweg
ist experimentell messbar........767
EXKURS 15-1
Metabolische
Kontroll¬
analyse: Quantitative Aspekte . . . .
768
15.2.2 Der Kontrollkoeffizient quantifiziert
die Auswirkung einer Veränderung
der Enzymaktivität auf den
metabolischen Fluss durch
einen Stoffwechselweg..........770
15.2.3 Der Elastizitätskoeffizient hängt mit
der Empfindlichkeit eines Enzyms
für Veränderungen der
Metabolit-
oder
Regulatorkonzentration zusammen . . 770
15.2.4 Der Reaktionskoeffizient ¡st ein Maß
für den Einfluss eines äußeren
Kontrollfaktors auf den Fluss durch
einen Stoffwechselweg..........770
15.2.5 Die
metabolische
Kontrollanalyse
wurde auf den Kohlenhydratstoffwech-
sel angewendet - mit überraschenden
Ergebnissen.................771
15.2.6 Die
metabolische
Kontrollanalyse ist
ein allgemeines Verfahren, um
den Fluss durch einen Weg zu erhöhen 772
15.3
15.3.1
Koordinierte Regulation von
Glycolyse und Gluconeogenese
773
Isoenzyme der Hexokinase in Muskel
und Leber werden von ihrem Substrat
Glucose-ö-phosphat unterschiedlich
beeinflusst..................775
■M EXKURS 15-2 Isoenzyme:
Verschiedene Proteine katalysieren
die gleiche Reaktion...........776
15.3.2 Hexokinase
IV
(Glucokinase) und
Glucose-ö-phosphatase werden auf
der Ebene der Transkription reguliert . 777
15.3.3 Phosphofructokinase-I und Fructose-
1,6-bisphosphatase werden
reziprok reguliert..............777
15.3.4 Fructose-Zö-bisphosphat ist
ein leistungsfähiger allosterischer
Regulator von PFK-1 und FBPase-1 ... 779
15.3.5 XyluIose-5-phosphat ist ein wichtiger
Regulator des Kohienhydrat-
und Fettstoffwechsels...........781
15.3.6 Das glycolytische Enzym Pyruvat-Kinase
wird allosterisch durch ATP inhibiert . . 782
15.3.7 Die Umwandlung von Pyruvat
zu Phosphoenofpyruvat in der
Gluconeogenese wird auf
verschiedene Arten reguliert.......783
Inhaltsverzeichnis
XXXIII
15.3.8
Die Regulation
von Glycolyse und
Gluconeogeneseauftranskriptioneller
Ebene verändert die Anzahl
einer Reihe von Enzymmolekülen .... 783
^m EXKURS 15-3 Medizin Genetische
Mutationen, die zu seltenen
Diabetes-Erkrankungen führen .... 787
15.4 Glycogenstoffwechsel bei Tieren ... 788
15.4.1 Der Abbau von Glycogen wird durch
Glycogen-Phosphorylase katalysiert . . 789
15.4.2 Glucose-i-phosphat kann in die
Glycolyse eintreten oder, in der Leber,
die Blutglucose wieder auffüllen .... 791
■H EXKURS 15-4 Carl und
Gerty
Cori:
Pioniere bei der Erforschung des
Glycogenmetabolismus und
der Störungen dieses Stoffwechsels . 792
15.4.3 Das Zuckernudeotid UDP-Glucose lie¬
fert
Glucose
für die Glycogensynthese . 793
15.4.4 Glycogenin dient als Primer für
den Aufbau neuer Glycogenketten . . . 797
15.5 Koordinierte Regulation von
Glycogensynthese und -abbau .... 798
15.5.1 Glycogen-Phosphorylase wird alloste-
risch und durch Hormone reguliert. . . 799
15.5.2 Glycogen-Synthase wird ebenfalls
durch Phosphorylierung und
Dephosphorylierung reguliert......801
15.5.3 Glycogen-Synthase-Kinase 3 vermittelt
einige der Wirkungen von Insulin .... 802
15.5.4 Phosphoprotein-Phosphatase 1
ist für den Glycogenstoffwechsel
von zentraler Bedeutung.........803
15.5.5 Allosterische und
hormonelie
Signale
koordinieren den gesamten
Kohlenhydratstoffwechsel........804
15.5.6 Kohlenhydrat- und Fettstoffwechsel
werden durch hormonelle und
allosterische Mechanismen integriert . 806
16 Der Citratzyklus .............813
16.1 Bildung von Acetyl-CoA
(aktiviertem
Acetat)
............814
16.1.1 Pyruvat wird zu Acetyl-CoA
und CO2 oxidiert..............814
16.1.2 Der Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex
benötigt 5 Coenzyme...........815
16.1.3 Der Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex
besteht aus 3 unterschiedlichen
Enzymen...................816
16.1.4 Bei der Substratkanalisierung
bleiben Zwischenprodukte an
die Enzymoberfläche gebunden .... 817
16.2 Reaktionen des Citratzyklus...... 819
16.2.1 Der Citratzyklus umfasst 8 Schritte ... 821
■■ EXKURS 16-1 Enzyme mit
„Nebenjob : Proteine mit mehr
als einer Funktion ............824
WEM EXKURS 16-2 Zur verwirrenden
Nomenklatur von Synthasen
und Synthetasen;
Ligasen
und
Lyasen; Kinasen, Phosphatasen
und Phosphorylasen...........827
H
EXKURS 16-3
Citrát:
Ein symmetrisches Molekül,
das asymmetrisch reagiert.......831
16.2.2 Die Energie aus den
Oxidationen
im Zyklus wird effizient konserviert . . . 832
16.2.3 Warum ist die
Oxidation
von
Acetat
so kompliziert?...............833
16.2.4 Die Komponenten des Citratzyklus
sind wichtige Zwischenprodukte
der Biosynthese ..............834
^M EXKURS 16-4 Citrat-Synthase,
Limonaden und die Ernährung
der Weltbevölkerung..........835
16.2.5 Anaplerotische Reaktionen
füllen die Zwischenprodukte
des Citratzyklus wieder auf........835
16.2.6 Biotin in Pyruvat-Carboxylase
¡st ein
OVCarrier
.............836
16.3 Regulation des Citratzyklus....... 839
16.3.1 Die Produktion von Acetyl-CoA durch
den Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex
wird durch allosterische und
kovalente Mechanismen reguliert . . . 839
16.3.2 Der Citratzyklus wird auf Ebene seiner
3 exergonen Schritte reguliert......840
16.3.3 Substratkanalisierung
durch Multienzymkomplexe
kann im Citratzyklus vorkommen .... 841
16.3.4 Einige Mutationen in Enzymen
des Citratzyklus führen zu Krebs .... 842
16.4 Der Glyoxylatzyklus............842
16.4.1 Der Glyoxylatzyklus erzeugt
aus
Acetat
C^Verbindungen.......843
16.4.2 Der
Citrát-
und der Glyoxylatzyklus
werden gemeinsam reguliert......844
17 Abbau von Fettsäuren......... 855
17.1 Verdauung, Mobilisierung
und Transport von Fetten........856
17.1.1 Nahrungsfette werden
im Dünndarm absorbiert.........857
XXXIV
Inhaltsverzeichnis
17.1.2 Hormone lösen die Mobilisierung
gespeicherter Triacylglycerine aus ... 859
17.1.3 Fettsäuren werden aktiviert und
in die Mitochondrien transportiert . . . 860
17.2
Oxidation
von Fettsäuren........ 863
17.2.1 Die /3-Oxidation von gesättigten
Fettsäuren verläuft in 4 Schritten .... 864
17.2.2 Zur Bildung von Acetyl-CoA und ATP
werden die 4 Schritte der
^-Oxidation
wiederholt..................866
17.2.3 Acetyl-CoA kann im Citratzyklus
weiter oxidiert werden..........866
^m EXKURS 17-1
^-Oxidation
bei Bären
im Winterschlaf..............867
17.2.4 Die
Oxidation
ungesättigter
Fettsäuren erfordert 2 zusätzliche
Reaktionen .................868
17.2.5 Die vollständige
Oxidation
von Fett¬
säuren mit ungerader Kohlenstoffzahl
erfordert 3 zusätzliche Reaktionen . . . 870
17.2.6 Die Fettsäureoxidation
ist streng reguliert.............871
^m EXKURS 17-2 CoenzymB12:
eine radikale Lösung für
ein kompliziertes Problem.......872
17.2.7 Transkriptionsfaktoren aktivieren
die Synthese von Proteinen
des Lipidkatabolismus...........874
17.2.8 Genetische Defekte in
Fettsäureacyl-CoA-Dehydrogenasen
verursachen schwere Erkrankungen . . 875
17.2.9 Peroxisomen führen ebenfalls
ß-Oxidation durch.............876
17.2.10 Peroxisomen und Glyoxysomen
in Pflanzen verwenden Acetyl-CoA
aus derjß-Oxidation
als Biosynthesevorstufe..........878
17.2.11 Die Enzyme für die /3-Oxidation
in unterschiedlichen Organellen
haben sich im Lauf der Evolution
auseinander entwickelt..........878
17.2.12 Die co-Oxidation läuft
im endoplasmatischen Reticulum ab . . 879
17.2.13 Phytansäure durchläuft
eine
α
-Oxidation
in den Peroxisomen . 881
17.3 Ketonkörper................. 881
17.3.1 In der Leber gebildete Ketonkörper
werden als Brennstoff in andere
Organe exportiert.............882
17.3.2 Überproduktion von Ketonkörpem
bei Diabetes und längerem Fasten . . . 883
18 Aminosäureoxidation und
die Produktion von Harnstoff ... 891
18.1 Stoffwechselwege
von
Aminogruppen
............892
18.1.1 Nahrungsproteine werden enzymatisch
zu Aminosäuren abgebaut........894
18.1.2 Pyridoxalphosphat wirkt bei der
Übertragung von
a-Aminogruppen
aufa-Ketoglutaratmit ..........896
■■ EXKURS 18-1 Medizin Untersuchun¬
gen auf Gewebeschäden........899
18.1.3 Glutamat setzt seine Aminogruppe
in der Leber als Ammoniak frei .....899
18.1.4
Glutamin
transportiert Ammoniak
im Blutkreislauf...............900
18.1.5 Alanin transportiert Ammoniak
von den Skelettmuskeln zur Leber ... 901
18.1.6 Ammoniak ist für Tiere toxisch......902
18.2 Stickstoffausscheidung
und der Harnstoffzyklus.........903
18.2.1 Harnstoff entsteht in 5 enzymatischen
Schritten aus Ammoniak.........903
18.2.2
Citrát-
und Harnstoffzyklus
sind miteinander verbunden.......906
18.2.3 Die Aktivität des Harnstoffzyklus
wird auf 2 Ebenen reguliert .......907
18.2.4 Verknüpfungen von Reaktionswegen
reduzieren den Energieaufwand
für die Harnstoffsynthese.........908
18.2.5 Genetische Defekte im Hamstoffzyklus
können lebensbedrohlich sein .....908
18.3 Wege des Aminosäureabbaus.....910
18.3.1 Einige Aminosäuren werden
zu
Glucose,
andere zu Ketonkörpem
umgesetzt..................911
18.3.2 Beim Aminosäurekatabolismus sind
mehrere Enzymcofaktoren wichtig ... 912
18.3.3 Sechs Aminosäuren werden
zu Pyruvat abgebaut ...........916
18.3.4 Sieben Aminosäuren werden
zu Acetyl-CoA abgebaut.........919
18.3.5 Bei manchen Menschen weist
der Phenylalaninkatabolismus
genetische Defekte auf..........920
18.3.6 Fünf Aminosäuren werden
zu
α
-Ketoglutarat
umgesetzt ......924
18.3.7 Vier Aminosäuren werden
zu Succinyl-CoA umgesetzt .......925
18.3.8 Verzweigte Aminosäuren werden
nicht in der Leber abgebaut.......925
Ml EXKURS 18-2 Medizin Wissenschaft¬
liche Detektive klären einen
rätselhaften
Mordfali
..........927
Inhaltsverzeichnis
xxxv
18.3.9
Asparagin
und Aspartat werden
zu Oxalacetat abgebaut..........928
19 Oxidative Phosphorylierung
und Photophosphorylierung.... 935
OXIDATIVE PHOSPHORYLIERUNG .......936
19.1 Elektronenübertragungen
in Mitochondrien..............936
19.1.1 Elektronen werden zu universellen
Elektronenakzeptoren gelenkt......937
19.1.2 Elektronen passieren eine Reihe
von membrangebundenen Carriern . . 938
19.1.3
Elektronencarrier
wirken
in Multienzymkomplexen ........941
19.1.4 Mitochondriale Komplexe können sich
zu Respirasomen zusammenlagern . . . 949
19.1.5 Die Energie der Elektronenübertragung
wird in einem Protonengradienten
effizient gespeichert............949
19.1.6 Während der oxidativen
Phosphorylierung entstehen
reaktive Sauerstoffspezies........951
19.1.7 Bei pflanzlichen Mitochondrien
folgt die
Oxidation
von NADH
anderen Mechanismen..........952
■Ш
EXKURS 19-1 Heiße, stinkende
Pflanzen und alternative Wege
der Atmungskette............953
19.2 ATP-Synthese................ 954
19.2.1 Die ATP-Synthase hat
2
funktionelie
Bereiche: Fo und
Fi
. . . . 957
19.2.2 ATP wird gegenüber ADP
an der Oberfläche von
Fi
stabilisiert . . 958
19.2.3 Der Protonengradient treibt
die Freisetzung von ATP
von der Enzymoberfläche an.......959
19.2.4 Jede ß-Untereinheit der ATP-Synthase
kann 3 verschiedene Konformationen
annehmen..................959
19.2.5 Die Rotationskatalyse ist für den Me¬
chanismus des Bindungswechsels
bei der ATP-Synthese entscheidend . . 962
19.2.6 Die chemiosmotische Kopplung erlaubt
nichtganzzahlige Stöchiometrien des
Ог
-Verbrauchs
und der ATP-Synthese . 964
19.2.7 Die protonenmotorische Kraft liefert
Energie für den aktiven Transport.... 965
19.2.8 Shuttle-Systeme befördern indirekt
cytosolisches NADH zur
Oxidation
in die Mitochondrien ...........966
193 Regulation der oxidativen
Phosphorylierung.............968
19.3.1 Die oxidative Phosphorylierung
wird durch den Energiebedarf
der Zelle reguliert.............969
19.3.2 Ein Inhibitorprotein verhindert
die ATP-Hydrolyse bei Hypoxie.....969
19.3.3 Sauerstoffmangel führt zur Bildung von
ROS
und einigen adaptiven Reaktionen 970
19.3.4 ATP-erzeugende Reaktionswege
werden koordiniert reguliert.......971
19.4 Mitochondrien bei Wärmeerzeugung,
Steroidsynthese und Apoptose .... 972
19.4.1 Entkoppelte Mitochondrien in
braunem Fettgewebe erzeugen Wärme 972
19.4.2 P450-Oxygenasen der Mitochondrien
katalysieren Hydroxylierungen
von Steroiden................ 973
19.4.3 Mitochondrien sind für die Auslösung
des programmierten Zelltods
entscheidend................975
19.5 Mitochondriale Gene: ihr Ursprung
und die Auswirkungen
von Mutationen...............975
19.5.1 Mitochondrien entwickelten sich
aus endosymbiotischen Bakterien . . . 977
19.5.2 Mutationen in der Mitochondrien-DNA
häufen sich im Laufe des Lebens eines
Organismus an............... 977
19.5.3 Einige Mutationen im mitochondria-
len Genom verursachen Krankheiten . . 979
19.5.4 Diabetes kann auf Mitochondrien-
schäden ¡nß-Zellen
der Bauchspeicheldrüse beruhen .... 980
PHOTOSYNTHESE: EINFANGEN
VON LICHTENERGIE .................981
19.6 Allgemeine Merkmale
der Photophosphorylierung......982
19.6.1 Die Photosynthese der Pflanzen
erfolgt in Chloroplasten..........982
19.6.2 Licht treibt den Elektronenfluss
in Chloroplasten an............983
19.7 Lichtabsorption............... 984
19.7.1
Chlorophylle
absorbieren Lichtenergie
für die Photosynthese...........985
19.7.2 Akzessorische Pigmente erweitern den
Spektralbereich der Lichtabsorption . . 987
19.7.3 Chlorophyll leitet die absorbierte
Energie durch Excitonentransfer
zum Reaktionszentrum..........990
19.8 Das zentrale photochemische
Ereignis: der lichtgetriebene
Elektronenfluss...............991
xxxvi
Inhaltsverzeichnis
19.8.1 Bakterien besitzen einen von 2 Typen
einzelner photochemischer
Reaktionszentren..............991
19.8.2 Kinetische und thermodynamische
Faktoren verhindern einen Energie¬
verlust durch innere Konversion .... 994
19.8.3 In Pflanzen wirken 2 Reaktionszentren
hintereinander...............995
19.8.4 Antennenchlorophylle sind eng mit Elek-
tronencarriern verbunden........998
19.8.5 Der Cytochrom-böf-Komplexverknüpft
die Photosysteme
I
und
II
miteinander. 998
19.8.6 Der zyklische Elektronentransport zwi¬
schen
PSI
und dem Cytochrom-bef-
Komplex erhöht die ATP-Bildung im
Verhältnis zu NADPH ...........1000
19.8.7 Zustandsübergänge verändern die Ver¬
teilung des LHCII zwischen den bei¬
den Photosystemen............1001
19.8.8 Wasser wird durch den sauerstoffbil¬
denden Komplex gespalten.......1003
19.9 ATP-Synthese durch Photophospho-
rylierung....................1005
19.9.1 Ein Protonengradient verknüpft den
Elektronenfluss und die Phosphorylie-
rung .....................1005
19.9.2 Die ungefähre Stöchiometrie der Pho-
tophosphorylierung wurde ermittelt . . 1006
19.9.3 Die ATP-Synthese in Chloroplasten äh¬
nelt der in den Mitochondrien......1007
19.10 Die Evolution der oxygenen Photo¬
synthese ....................1008
19.10.1 Chloroplasten entwickelten sich aus
ehemaligen photosynthetisierenden Bak¬
terien .....................1009
19.10.2 In
Halobacterium
nimmt ein einzelnes
Protein Licht auf und pumpt Proto¬
nen, um die ATP-Synthese anzutreiben 1010
20 Biosynthese von Kohlenhydraten
in Pflanzen und Bakterien......1023
20.1 Synthese von Kohlenhydraten
bei der Photosynthese..........1024
20.1.1 Piastiden sind Organellen, einzigartig
in pflanzlichen Zellen und Algen .... 1025
20.1.2 Die CCh-Fixierung läuft in 3 Phasen ab .1026
20.1.3 Pro Molekül Triosephosphat, das aus
CO2 synthetisiert wird, sind
б
NADPH-
und 9 ATP-Moleküle erforderlich .... 1034
20.1.4 Ein Transportsystem schleust Triose-
phosphate aus dem Chloroplasten
heraus und Phosphat hinein.......1036
20.1.5 Vier Enzyme des Calvin-Zyklus werden
indirekt durch Licht aktiviert.......1037
20.2 Photorespiration, der C4-
und der CAM-Stoff Wechsel weg . . . .1039
20.2.1 Photorespiration resultiert aus
der Oxygenaseaktivität von Rubisco . .1039
20.2.2 Die Rückgewinnung des
Phosphoglycolats ist kostspielig . . . .1040
20.2.3 Bei Gt-Pflanzen sind CC^-Fixierung
und Aktivität der Rubisco räumlich
voneinander getrennt...........1043
20.2.4 Bei CAM-Pflanzen sind CCVAufnahme
ur_i Aktivität der Rubisco zeitlich
voneinander getrennt...........1045
20.3 Biosynthese von Stärke
und Saccharose...............1045
20.3.1 ADP-Glucose ist das Substrat für die
Stärkesynthese in pflanzlichen
Piastiden und für die
Glycogensynthese bei Bakterien .... 1046
20.3.2 UDP-Glucose ist das Substrat für die
Synthese von Saccharose im Cytosol
von Blattzellen...............1047
20.3.3 Die Umsetzung von Triosephosphaten
zu Saccharose und Stärke wird
fein reguliert ................1048
20.4 Synthese von Zellwandpoly-
sacchariden:
Cellulose
und Peptidoglycan.............1050
20.4.1
Cellulose
wird von supramolekularen
Strukturen in der Plasmamembran
gebildet...................1051
20.4.2 Lipidgebundene Oligosaccharide
sind Vorstufen beim Aufbau
der Bakterienzellwand ..........1053
20.5 Integration des Kohlenhydratstoff-
wechsels in der Pflanzenzelle.....1055
20.5.1 Die Gluconeogenese setzt Fette
und Proteine in keimenden Samen
zu
Glucose
um...............1055
20.5.2 Pools von zentralen Zwischenproduk¬
ten verbinden die Reaktionswege
in verschiedenen Organellen ......1058
21 Biosynthese von Lipiden.......1065
21.1 Biosynthese von Fettsäuren
und Eicosanoiden..............1065
21.1.1 Malonyl-CoA wird aus Acetyl-CoA
und Hydrogencarbonat gebildet .... 1066
21.1.2 Fettsäuren werden in einer repetitiven
Reaktionsfolge synthetisiert.......1066
21.1.3 Die Fettsäure-Synthase von
Säugetieren hat viele aktive Zentren . .1068
21.1.4 Die Fettsäure-Synthase nimmt
die
Acetyl-
und Malonylgruppen auf . . 1069
Inhaltsverzeichnis
XXXVII
21.1.5 Die Reaktionen der Fettsäure-Synthase
werden zur Bildung von Palmitat
wiederholt..................1072
21.1.6 Die Fettsäuresynthese erfolgt
bei vielen Organismen im Cytosol,
aber bei Pflanzen in den Chloroplasten 1073
21.1.7
Acetat
wird als
Citrát
aus
den Mitochondrien heraustransportiert 1074
21.1.8 Die Biosynthese von Fettsäuren
wird streng reguliert............1076
21.1.9 Langkettige gesättigte Fettsäuren
werden aus Palmitat synthetisiert. . . .1077
21.1.10 Eine mischfunktionelle
Oxidase
wird
benötigt, um gesättigte Fettsäuren
in ungesättigte umzuwandeln......1077
■■ EXKURS 21-1 Mischfunktionelle
Oxidasen,
Oxygenasen
und Cytochrom P450 ..........1078
21.1.11 Eicosanoide werden aus mehrfach
ungesättigten
Сго-РеПѕаигеп
synthetisiert.................1079
21.2 Biosynthese
von Triacylglycerinen...........1083
21.2.1 Triacylglycerine und Glycerophospho-
lipide werden aus den gleichen
Vorstufen gebildet.............1083
21.2.2 Die Biosynthese von Triacylglycerinen
in Tieren wird durch Hormone
reguliert...................1085
21.2.3 Durch Glyceroneogenese wird
im Fettgewebe Glycerin-S-phosphat
hergestellt..................1087
21.2.4 Thiazolidindione behandeln
Typ-2-Diabetes durch Aktivierung
der Glyceroneogenese ..........1089
21.3 Biosynthese von
Membranphospholipiden........1089
21.3.1 Es gibt 2 Strategien zur Befestigung
von Phospholipidkopfgruppen.....1090
21.3.2 Die Phospholipidsynthese bei
E. coli
verwendet CDP-Diacylglycerin .....1092
21.3.3 Eukaryoten synthetisieren anionische
Phospholipide aus CDP-Diacylglycerin . 1093
21.3.4 Eukaryotische Reaktionswege zu
Phosphatidylserin, Phosphatidyl-
ethanolamin und Phosphatidylcholin
hängen miteinander zusammen . . . .1093
21.3.5 Plasmalogensynthese erfordert
die Bildung eines etherverknüpften
Fettalkohols.................1094
21.3.6 Sphingolipid- und Glycerophospho-
lipidsynthese haben Vorstufen
und einige Mechanismen gemeinsam . 1095
21.3.7 Polare
Lipide
werden zu spezifischen
Zellmembranen gesteuert........1097
21.4 Biosynthese von Cholesterin,
Steroiden und Isoprenoiden......1098
21.4.1 Cholesterin wird in 4 Stufen
aus Acetyl-CoA gebildet .........1099
21.4.2 Cholesterin schlägt verschiedene
Wege ein...................1102
21.4.3 Cholesterin und andere
Lipide
werden
in Form von Plasmalipoproteinen
befördert...................1104
■M EXKURS 21-2 Medizin ApoE-Allele
geben Hinweise für das Auftreten
einer Alzheimer-Erkrankung .....1107
21.4.4 Cholesterinester gelangen durch
rezeptorvermittelte Endocytose
in die Zellen.................1109
21.4.5 Die Cholsterinbiosynthese wird auf
verschiedenen Ebenen reguliert . . . .1110
^m EXKURS 21-3 Die Lipidhypothese
und die Entwicklung von Statinen . .1112
21.4.6 Steroidhormone werden durch
Spaltung von Seitenketten und
Oxidation
von Cholesterin gebildet . .1114
21.4.7 Zwischenprodukte der Biosynthese von
Cholesterin können unterschiedliche
Wege einschlagen.............1116
22 Biosynthese von Aminosäuren,
Nucleotiden und verwandten
Molekülen..................1123
22.1 Der Stickstoffmetabolismus
im Überblick.................1124
22.1.1 Der Stickstoffkreislauf erhält ein
Reservoir biologisch verfügbaren
Stickstoffs aufrecht.............1124
22.1.2 Stickstoff wird durch Enzyme des
Nitrogenasekomplexes fixiert......1125
ШШ
EXKURS 22-1 Die ungewöhnliche
Lebensweise eigenartiger,
aber sehr häufiger Organismen .... 1126
22.1.3 Ammoniak wird über Glutamat und
Glutamin
in Biomoleküle eingebaut . . 1130
22.1.4 Glutamin-Synthetase ist ein
wichtiger Regulationspunkt
im Stickstoffmetabolismus........1132
22.1.5 Mehrere Klassen von Reaktionen
spielen eine besondere Rolle bei
der Biosynthese von Aminosäuren
und Nucleotiden..............1134
22.2 Biosynthese von Aminosäuren .... 1135
22.2.1 Aus a-Ketoglutarat entstehen Glutamat,
Glutamin,
Prolin
und Arginin.......1137
XXXVIII
Inhaltsverzeichnis
22.2.2
Serin, Glycin
und
Cystein
entstehen
aus S-Phosphoglycerat..........1137
22.2.3 Drei nichtessenzielle und sechs
essenzielle Aminosäuren werden aus
Oxalacetat und Pyruvat synthetisiert . .1141
22.2.4 Chorismat ¡st ein entscheidendes Zwi¬
schenprodukt bei der Synthese von
Tryptophan, Phenylalanin und Tyrosin . 1144
22.2.5 Die Biosynthese von Histidin erfolgt
mithilfe von Vorstufen aus
der Purinbiosynthese...........1149
22.2.6 Die Biosynthese von Aminosäuren
unterliegt einer allosterischen
Regulation..................1149
22.3 Von Aminosäuren abgeleitete
Moleküle....................1152
22.3.1 Glycin ist eine Vorstufe
von Porphyrinen..............1153
22.3.2 Häm ist die Quelle für Gallenfarbstoffe . 1154
MB EXKURS 22-2 Medizin Über Könige
und Vampire................1155
22.3.3 Aminosäuren sind Vorstufen
von Creatin und Glutathion .......1157
22.3.4 D-Aminosäuren kommen
hauptsächlich bei Bakterien vor.....1158
22.3.5 Aromatische Aminosäuren sind
Vorstufen vieler pflanzlicher
Substanzen.................1158
22.3.6 Biologische
Amine
sind Produkte
der Aminosäuredecarboxylierung . . .1159
■H EXKURS 22-3 Medizin Die Heilung
der Afrikanischen Schlafkrankheit
mithilfe eines biochemischen
trojanischen Pferdes...........1161
22.3.7 Arginin ist die Vorstufe für die biologi¬
sche Synthese von Stickstoffmonoxid . 1162
22.4 Biosynthese und Abbau
von Nucleotiden...............1163
22.4.1 Die de novo-Synthese von
Purin
beginnt mit PRPP..............1164
22.4.2 Die Purinnucleotidbiosynthese wird
durch Feedback-Hemmung reguliert . 1167
22.4.3 Pyrimidinnudeotide entstehen
aus Aspartat, PRPP
und Carbamoylphosphat.........1168
22.4.4 Die Biosynthese von Pyrimidin-
nucleotiden wird durch
Feedback-Hemmung reguliert......1170
22.4.5 Nucleosidmonophosphate werden in
Nucleosidtriphosphate umgewandelt .1171
22.4.6 Ribonucleotide sind Vorstufen
der Desoxyribonudeotide........1171
22.4.7 Thymidylat entsteht aus dCDP
unddUMP..................1174
22.4.8 Beim Abbau von Purinen
und Pyrimidinen entsteht
Harnsäure oder Harnstoff.........1176
22.4.9
Purin-
und Pyrimidinbasen werden
durch Wiederverwendungswege
zurückgewonnen..............
η
78
22.4.10 Überschüssige Harnsäure
verursacht Gicht..............1179
22.4.11 Viele Chemotherapeutika wirken auf
Enzyme der Nucleotidbiosynthese . . .1179
23 Hormonelle Regulation und
Integration des Stoffwechsels
von Säugetieren .............
n
87
23.1 Hormone: unterschiedliche Struktu¬
ren für unterschiedliche Funktionen 1188
23.1.1 Zum Nachweis und zur Reinigung
von Hormonen ist ein Bioassay nötig . . 1188
■■■ EXKURS 23-1 Medizin Wie wird ein
Hormon entdeckt? Der beschwerli¬
che Weg zu gereinigtem Insulin . . . 1189
23.1.2 Hormone wirken über spezifische
zelluläre Rezeptoren mit hoher Affinität 1191
23.1.3 Hormone sind chemisch vielfältig . . . .1193
23.1.4 Die Ausschüttung von Hormonen wird
durch eine Hierarchie von neuronalen
und
hormonellen
Signalen reguliert . . 1199
23.2 Gewebespezifischer Stoffwechsel:
Arbeitsteilung................1202
23.2.1 Die Leber verarbeitet
und verteilt Nährstoffe..........1203
23.2.2 Fettgewebe speichert
und liefert Fettsäuren...........1208
23.2.3 Braunes Fettgewebe erzeugt Wärme . .1209
23.2.4 Muskeln verbrauchen ATP
für mechanische Arbeit..........1210
23.2.5 Das Gehirn verbraucht Energie
zur Übertragung elektrischer Impulse .1213
23.2.6 Das Blut transportiert Sauerstoff,
Stoffwechselprodukte und Hormone . 1214
23.3 Hormonefle Steuerung
des Brennstoffhaushalts.........1216
23.3.1 Insulin wirkt einem hohen
Blutglucosespiegel entgegen......1217
23.3.2 Als Reaktion auf Veränderungen des
Blutglucosespiegels geben die /3-Zellen
des
Pankreas
Insulin ab..........1217
23.3.3 Glucagon wirkt einem niedrigen
Biutglucosespiegel entgegen......1220
Inhaltsverzeichnis
xxxix
23.3.4 Beim Fasten und Hungern verändert
sich der Stoffwechsel,
damit das Gehirn weiterhin
mit Brennstoff versorgt wird.......1222
23.3.5 Adrenalin signalisiert
bevorstehende Aktivität.........1224
23.3.6 Cortisol signalisiert
Stress,
einschließlich eines niedrigen
Blutglucosespiegels............1225
23.3.7 Diabetes mellitus entsteht durch
Defekte der Produktion oder Wirkung
von Insulin..................1225
23.4 Fettleibigkeit und Regulation
der Körpermasse..............1227
23.4.1 Fettgewebe hat wichtige
endokrine Funktionen...........1228
23.4.2 Leptin stimuliert die Produktion
von anorexigenen Peptidhormonen . .1229
23.4.3 Leptin löst eine Signalkaskade aus,
die die Genexpression reguliert.....
123Ί
23.4.4 Das Leptinsystem könnte sich
entwickelt haben, um die Reaktion
auf Hunger zu regulieren.........1232
23.4.5 Insulin wirkt im
Nucleus arcuatus
re¬
gulierend auf die Nahrungsaufnahme
und die Speicherung von Energie .... 1233
23.4.6 Adiponectin wirkt über AMPK
und erhöht die Sensitivität für Insulin . 1234
23.4.7 Die Ernährung reguliert die Expression
von Genen mit zentraler Funktion
für die Erhaltung der Körpermasse . . .1235
23.4.8 Das kurzzeitige Essverhalten wird durch
Ghrelin und PYY3-36 beeinflusst.....1237
23.5 Fettleibigkeit, metabolisches
Syndrom
und Typ-2-Diabetes.....1238
23.5.1 Bei Typ-2-Diabetes wird das Gewebe
insensitiv für Insulin............1239
23.5.2 Durch entsprechende Ernährung,
Bewegung und Medikation lässt sich
Typ-2-Diabetes kontrollieren.......1240
Teil
III
Wege der Informationsübertragung
24 Gene und Chromosomen
.1251
24.1 Grundbestandteile
der Chromosomen.............1251
24.1.1 Gene sind DNA-Abschnitte, die Poly-
peptidketten und
RNA
codieren .... 1251
24.1.2 DNA-Moleküle sind sehr viel länger als
die zellulären oder viralen Verpackun¬
gen, in denen sie enthalten sind .... 1253
24.1.3 Gene und Chromosomen von Euka-
ryoten sind sehr komplex.........1257
24.2 Superspiralisierung der DNA......1260
24.2.1 Die zelluläre DNA ¡st zum großen Teil
unterspiralisiert...............1261
24.2.2 Die DNA-Unterwindung ist durch
die
topologische
Verwindungszahl
definiert...................1263
24.2.3 Topoisomerasen katalysieren
Veränderungen der Verwindungszahl
in der DNA..................1266
■■ EXKURS 24-1 Medizin Behandlung
von Krankheiten durch Hemmung
der Topoisomerasen...........1268
24.2.4 Die Verdichtung der DNA erfordert
eine spezielle Form
der Superspiralisierung..........1269
24.3 Die Chromosomenstruktur.......1271
24.3.1 Chromatin besteht aus DNA
und Proteinen ...............1271
24.3.2 Histone sind kleine basische Proteine . 1272
24.3.3 Nucleosomen sind die grundlegenden
Organisationseinheiten
des Chromatins...............1273
24.3.4 Die Nucleosomen sind zu Strukturen
immer höherer Ordnung gepackt. . . .1275
^m EXKURS 24-2 Medizin Epigenetik,
Nucleosomenstruktur
und Histonvarianten...........1276
24.3.5 Die kondensierten Chromosomen¬
strukturen werden durch
SMC-Proteine aufrechterhalten.....1279
24.3.6 Auch Bakterien-DNA
ist hoch organisiert ............1280
25 DNA-Stoffwechsel............1287
25.1 DNA-Replikation..............1289
25.1.1 DNA-Replikation erfolgt nach
einer Reihe grundsätzlicher Regeln . . .1290
25.1.2 DNA wird von Nudeasen abgebaut. . .1292
25.1.3 DNA wird von DNA-Polymerasen
synthetisiert.................1293
25.1.4 Die Replikation ist sehr genau......1294
25.1.5
E. coli
besitzt mindestens
5 DNA-Polymerasen............1295
25.1.6 Die DNA-Replikation erfordert
viele Enzyme und Proteinfaktoren . . .1299
25.1.7 Die Replikation des £ co/Z-Chromosoms
verläuft in Phasen.............1299
25.1.8 Bei Eukaryotenzellen ist die Replikation
ähnlich aber doch komplexer......1307
xi
Inhaltsverzeichnis
25.1.9
Virale DNA-Polymerasen
sind Ziel¬
moleküle für
antivirale
Therapien .... 1309
25.2 DNA-Reparatur...............1310
25.2.1 Zwischen Mutationen und Krebs
besteht ein Zusammenhang.......
13Ю
25.2.2 Alle Zellen besitzen mehrere
DNA-Reparatursysteme..........1311
■■ EXKURS 25-1 Medizin
DNA-Reparatur und Krebs.......1315
25.2.3 Die Wechselwirkungen zwischen
Replikationsgabeln und Schadstellen
in der DNA können zu einer fehler¬
anfälligen Transläsions-DNA-Synthese
führen ....................1321
25.3 DNA-Rekombination ...........1324
25.3.1 Homologe genetische Rekombination
hat mehrere Funktionen.........1325
25.3.2 Die Rekombination während
der
Méiose
wird durch Doppelstrang¬
brüche eingeleitet .............1326
25.3.3 Für die Rekombination sind
besondere Enzyme und andere
Proteine erforderlich............1328
25.3.4 Bei der Reparatur stillstehender
Replikationsgabeln wirken alle Teile
des DNA-Stoffwechsels zusammen . . .1331
25.3.5 Ortsspezifische Rekombination führt
zu präziser Umordnung der DNA . . . .1334
25.3.6 Die Replikation ganzer Chromosomen
erfordert manchmal ortsspezifische
Rekombination...............1336
25.3.7 Transponierbare genetische Elemente
wandern von einer Stelle zur anderen . 1336
25.3.8 Immunglobulingene werden durch
Rekombination zusammengesetzt . . .1339
26 RNA-Stoffwechsel............1349
26.1 DNA-abhängige RNA-Synthese------1350
26.1.1
RNA
wird von der RNA-Polymerase
synthetisiert.................1351
26.1.2 Die RNA-Synthese beginnt
an Promotoren...............1354
■■ EXKURS 26-1 Die RNA-Polymerase
hinterlässt am Promotor
einen Fußabdruck............1357
26.1.3 Die Transkription wird auf
verschiedenen Ebenen reguliert .... 1360
26.1.4 Für die
Termination
der RNA-Synthese
sorgen besondere Signalsequenzen . .1360
26.1.5 Im Kern der Eukaryotenzellen gibt es
dreierlei RNA-Polymerasen........1361
26.1.6 Die RNA-Polymerase
II
braucht für ihre
Aktivität viele andere Proteine......1362
26.1.7 Die DNA-abhängige RNA-Polymerase
lässt sich selektiv hemmen........1365
26.2 RNA-Prozessierung ............1366
26.2.1 Eukaryotische mRNAs werden
an ihrem 5 -Ende mit einem
Cap
versehen...................1367
26.2.2 Sowohl
Introns
als auch Exons werden
von DNA in
RNA
transkribiert......1368
26.2.3
RNA
katalysiert das Spleißen
von
Introns
aus der
RNA
.........1369
26.2.4 Eukaryotische mRNAs besitzen
charakteristische Strukturen
anden
З
-Enden
..............1374
26.2.5 Durch differenzielles Prozessieren der
RNA
entstehen an einem Gen
mehrere Produkte.............1375
26.2.6 Auch rRNAs und tRNAs
werden prozessiert ............1376
26.2.7 RNAs mit spezifischer Funktion
durchlaufen verschiedenen Formen
der Prozessierung.............1382
26.2.8 Manche Vorgänge
im RNA-Stoffwechsel
werden von RNA-Enzymen katalysiert . 1383
26.2.9 Zelluläre mRNAs werden mit unter¬
schiedlicher Geschwindigkeit abgebaut 1386
26.2.10 Die Polynucleotid-Phosphorylase stellt
RNA-ähnliche Polymere mit zufälliger
Sequenz her.................1387
26.3 RNA-abhängige Synthese von
RNA
und DNA....................1388
26.3.1 Die Reverse Transkriptase stellt DNA
ausgehend von viraler
RNA
her.....1388
26.3.2 Retroviren verursachen Krebs
und AIDS...................1391
■H EXKURS 26-2 Medizin
AIDS-Bekämpfung mit Hemmstoffen
für die Reverse Transkriptase.....1392
26.3.3 Viele
Transposons,
Retroviren und
Introns
dürften in der Evolution einen
gemeinsamen Ursprung haben.....1392
26.3.4 Die Telomerase ¡st eine spezialisierte
Reverse Transkriptase...........1394
26.3.5 Manche Virus-RNAs werden durch
RNA-abhängige RNA-Polymerasen
repliziert...................1396
26.3.6 Die RNA-Synthese liefert wichtige
Anhaltspunkte für die biochemische
Evolution...................1397
■H EXKURS 26-3 Das SELEX-Verfahren
zur Herstellung von RNA-Polymeren
mit neuen Funktionen..........1399
Inhaltsverzeichnis
xli
HH EXKURS
26-4 Ein sich ausdehnen¬
des RNA-Universum, angefüllt mit
TUF-RNAs..................1401
27 Proteinstoffwechsel..........1409
27.1 Der genetische Code...........1410
27.1.1 Der genetische Code wurde mithilfe
synthetischer mRNA-Matrizen
entschlüsselt................1411
27.1.2 Durch
„Wobble
können manche
tRNAs mehrere
Codons
erkennen . . . .1415
^m EXKURS 27-1 Ausnahmen, die
die Regel bestätigen: Natürliche
Varianten im genetischen Code . . .1416
27.1.3 Verschiebung des Leserasters bei der
Translation und das RNA-Editing
haben Einfluss darauf, wie der Code
gelesen wird ................1418
27.2 Proteinsynthese...............1421
27.2.1 Die Proteinbiosynthese läuft
in 5 Phasen ab ...............1422
27.2.2 Das Ribosom ist eine komplizierte
supramolekulare Maschine........1423
■H EXKURS 27-2 Von einer RNA-
zu einer Protein-Welt..........1426
27.2.3 Transfer-RNAs haben charakteristische
Strukturmerkmale.............1427
27.2.4 Phase 1 : Aminoacyl-tRNA-Synthetasen
verknüpfen die richtigen Amino¬
säuren mit ihren tRNAs..........1429
27.2.5 Phase 2: Eine spezifische Aminosäure
initiiert die Proteinsynthese.......1434
■■ EXKURS 27-3 Natürliche
und unnatürliche Erweiterung
des genetischen Codes.........1435
27.2.6 Phase 3: In der Elongationsphase
werden Peptidbindungen geknüpft . .1442
27.2.7 Phase 4: Die
Termination
der Polypeptidsynthese erfordert
ein besonderes Signal...........1446
■H EXKURS 27-4 Induzierte Abweichun¬
gen vom genetischen Code:
Suppres¬
sion
von nonsense-Codons ......1447
27.2.8 Phase 5: Neu synthetisierte Polypep-
tidketten falten sich und werden pro¬
zessiert ....................1450
27.2.9 Die Proteinsynthese wird durch viele
Antibiotika und
Toxine
gehemmt. . . .1453
27.3 Protein-Targeting und Proteinabbau 1455
27.3.1 Die posttranslationale Modifikation vie¬
ler eukaryotischer Proteine beginnt im
endoplasmatischen Reticutum .....1456
27.3.2 Die Glycosylierung spielt eine Schlüs¬
selrolle beim Protein-Targeting .....1457
27.3.3 Signalsequenzen für den Transport
in den Zellkern werden nicht
abgespalten.................1460
27.3.4 Auch Bakterien verwenden Signal¬
sequenzen zum zielgerichteten
Proteintransport..............1462
27.3.5 Zellen importieren Proteine mithilfe
der rezeptorvermitteiten Endocytose . 1463
27.3.6 Der Proteinabbau wird in allen Zellen
durch ein spezialisiertes System
vermittelt ..................1464
28 Regulation der Genexpression ..1473
28.1 Grundlagen der Genregulation ....1475
28.1.1 Die RNA-Polymerase bindet
an Promotoren in der DNA........1475
28.1.2 Die Transkriptionsinitiation wird von
Proteinen reguliert, die am Promotor
oder in seiner Nähe binden .......1476
28.1.3 Viele Bakteriengene werden
in Gruppen reguliert, die man
als
Opérons
bezeichnet..........1478
28.1.4 Das /oc-Operon unterliegt
der negativen Regulation.........1480
28.1.5 Regulatorische Proteine haben
separate DNA-bindende Domänen . . .1482
28.1.6 Regulatorische Proteine enthalten
auch Domänen für Protein-Protein-
Wechselwirkungen ............1486
28.2 Regulation der Genexpression
bei Prokaryoten...............1488
28.2.1 Das/ac-Operon unterliegt
einer positiven Regulation........1489
28.2.2 Viele Gene für Enzyme zur Biosyn¬
these von Aminosäuren werden
durch Abschwächung
der Transkription reguliert........1490
28.2.3 Zur Induktion der SOS-Reaktion
müssen Repressorproteine
zerstört werden...............1493
28.2.4 Die Synthese der ribosomalen
Proteine wird mit der rRNA-Synthese
koordiniert..................1495
28.2.5 Die Funktion mancher mRNA-Moleküle
wird von kleinen RNA-Molekülen in eis
oder in
trans
reguliert...........1497
28.2.6 Manche Gene werden durch geneti¬
sche Rekombination reguliert......1499
28.3 Regulation der Genexpression bei
Eukaryoten..................1501
xlii
Inhaltsverzeichnis
28.3.1 Aktiv transkribiertes Chromatin unter¬
scheidet sich in seiner Struktur
von inaktivem Chromatin.........1502
28.3.2 Chromatin-Remodeling erfolgt durch
Acetylierung und Nucleosomen-
verschiebung bzw.-umlagerung . . . .1503
28.3.3 Viele eukaryotische Promotoren
werden positiv reguliert .........1504
28.3.4 DNA-bindende Aktivatoren
und Coaktivatoren erleichtern
die Zusammenlagerung der allge¬
meinen Transkriptionsfaktoren .....1505
28.3.5 Die Gene für den Galactosestoff-
wechsel in Hefe unterliegen sowohl
positiver als auch negativer
Regulation..................1509
28.3.6 Transkriptionsaktivatoren
sind
modular
aufgebaut.........1510
28.3.7 Die Genexpression kann
bei Eukaryoten durch inter-
und intrazelluläre Signale
reguliert werden..............1512
28.3.8 Regulation kann durch Phosphory-
lierung von Transkriptionsfaktoren
im Zellkern erfolgen............1513
28.3.9 Viele eukaryotische mRNA-Moleküle
unterliegen der Translationsrepression 1514
28.3.10 Das Gen-Silencing nach der Transkrip¬
tion wird durch RNA-Interferenz
vermittelt..................1515
28.3.11 In Eukaryoten nimmt
die RNA-vermittelte Regulation
der Genexpression viele Formen an . .1516
28.3.12 Die Entwicklung wird durch Kaskaden
von regulatorischen Proteinen
gesteuert ..................1517
■H EXKURS 28-1 Von Flossen, Flügeln,
Schnäbeln und den „Siebensachen . 1525
Anhang
A
Biochemische Abkürzungen .......1531
Anhang
В
Lösungen der Aufgaben..........1537
Quellenverzeichnis...............1587
Glossar........................1601
Sachverzeichnis..................1629
Danksagung....................1665
Inhaltsverzeichnis
xliii
|
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| author | Nelson, David L. 1942- Cox, Michael M. |
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