Identifizierung der mit dem Transkriptionsfaktor GCMa-assoziierten Signalwege und die Herstellung eines konditionalen GCMa knockout Mausmodells:
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Autor: Schubert, Steffen
Jahr: 2008
Inhaltsverzeichnis III
Inaltsverzeichnis
Abbildungsverzeichnis
Zusammenfassung
1 Einleitung 1
1.1 Glial cells missing 1
1.2 Identifizierung des Transkriptionsfaktors GCM in Drosophila
melanogaster 3
1.3 GCM Transkriptionsfaktoren in Säugern 4
1.3.1 GCMa 4
1.3.1.1 Eigenschaft des Proteins 4
1.3.1.2 Funktion von GCMa 5
1.3.1.3 GCMa knockout Mausmodell 6
1.3.1.4 Regulation von GCMa 7
1.3.1.5 Zielgene von GCMa 9
1.3.1.6 GCMa und Krankheiten 10
1.3.2 GCMb 12
1.4 Der Proteinkinase A Signalweg 13
1.4.1 Proteinkinase A 14
1.4.2 CREB 15
2 Problemstellung 17
3 Ergebnisse 19
3.1 Regulation der GCMa Expression 19
3.1.1 Einfluss des Protein Kinase A Signalwegs auf die Expression von GCMa
und Syncytin in humanen Trophob|asten Zellen 19
3.1.1.1 cAMP stimuliert die Expression von GCMa und Syncytin in
Trophoblasten Zellen 19
3.1.1.2 Die Proteinkinase A stimuliert die ESPression von GCMa und Syncytin 22
3.1.1.3 Die Proteinkinase A bewirkt eine gesteigerte Halbwertszeit von GCMa 23
3.1.2 Die Stimulation des GCMa Promoters durch den cAMP-PKA Signalweg
wird durch die bZIP Transkriptionsfaktoren CREB und OASIS vermittelt 25
3.1.2.1 CREB steigert die Transkription von GCMa 25
Inhaltsverzeichnis IV
3.1.2.2 Identifikation der CRE Sequenzen innerhalb des GCMa Promoters 26
3.1.2.3 CREB bindet an die CRE Seiten -1337 und -809 27
3.1.2.4 Charakteristika der Bindungen von CREB an den GCMa Promoter 31
3.1.2.5 Neben CREB besitzt ein weiterer bZIP Transkriptionsfaktor, OASIS, die
Eigenschaft die Expression von GCMa zu stimulieren 33
3.1.2.6 CREB und OASIS binden an unterschiedliche CRE Stellen innerhalb des
GCMa Promoters in Maus und Mensch 37
3.1.2.7 Die bZIP Transkriptionsfaktoren CREB und OASIS werden nacheinander
während der Entwicklung der Plazenta exprimiert 39
3.1.3 Untersuchungen zur biologischen Bedeutung der cAMP-PKA-bZIP-
abhängigen Expression von GCMa in Trophoblasten 40
3.1.3.1 Eine dominant-negative Mutante von GCMa verhindert Zellfusionen 42
3.1.3.2 TORC1 und OASIS leiten morphologische Differenzierungsvorgänge bei
BeWo Zellen ein 43
3.2 Zielgene von GCMa 46
3.2.1 Potentielle Zielgene des GCMa in der Plazenta 46
3.2.2 Bestätigung der potentiellen GCMa Zielgene mittels quantitativer PCR
Studien 48
3.2.3 Promoter Analysen zeigen, dass Integrin-a4 und Rb1 primäre Zielgene
von GCMa sind 49
3.2.4 Analyse des Expressionsmusters von Integrina4 und Rb1 in GCMa+/+
und GCMaLacZ/LacZ Plazentae der Maus 51
3.3 Herstellung einer konditionalen GCMa knockout Maus 54
3.3.1 Klonierungsstrategie des Rekombinationsvektors 54
3.3.2 Nachweis der homologen Rekombination in embryonale Stammzellen 55
3.3.3 Aufbau der konditionalen GCMa knockou Mauslinie 57
3.3.4 Nachweis der vollständigen Deletion von GCMa in GCMa^ Mäusen 58
4 Diskussion 60
4.1 Regulationsmechanismen der GCMa Transkription und Transaktivität 60
4.2 Zielgene von GCMa in der Maus 63
4.3 Das konditionale GCMa knockout Mausmodell 65
5 Material 67
5.1 Mausstämme und Tierhaltung 67
5.2 Bakterienkulturen 67
Inhaltsverzeichnis V
5.3 Chemikalien und allgemeine Reagenzien 68
5.4 Zellen und Zellkultur 68
5.5 Zusammensetzung der Medien und Lösungen 69
5.6 Oligonukleotide 69
5.6.1 Oligonukleotide für Genotypisierungen 70
5.6.2 Oligonukleotide für Klonierungen 70
5.6.3 Oligonukleotide für Mutagenesen 72
5.6.4 Oligonukleotide für Gelretardierungsexperimente 72
5.6.5 Oligonukleotide für shRNA 73
5.6.6 Oligonukleotide für Lightcycler 73
5.6.7 Oligonukleotide für ChIP 75
5.7 Antikörper 76
5.7.1 Primärantikörper 76
5.7.2 Sekundärantikörper 76
6 Methoden 77
6.1 Molekularbiologische Methoden 77
6.1.1 Molekularbiologische Standartmethoden 77
6.1.2 Isolierung von genomischer DNA zur Genotypisierung 77
6.1.3 Isolierung von genomischer DNA aus ES Zellen für Southern blot 77
6.1.4 RNA Isolation 78
6.1.5 Reverse Transkription 79
6.1.6 Polymerase-Kettenreaktion (PCR) 79
6.1.6.1 Klonierung 79
6.1.6.2 Genotypisierungs PCR 80
6.1.6.3 Zielgerichtete Mutagenese 81
6.1.6.4 Lightcycler PCR 81
6.1.7 DIG-Markierung von cRNA-Sonden mittels in v/Yro-Transkription 82
6.1.8 Herstellung radioaktiv markierter Oligonukleotide 83
6.1.8.1 Gelretardierungsexperimente 83
6.1.8.2 Radioaktive Markierung durch „Random Primer 83
6.1.9 Alkalischer Southern blot 84
6.1.10 Hybridisierung von DNA 84
6.1.11 Herstellung von shRNAs 85
6.2 Zellbiologische Methoden 85
Inhaltsverzeichnis VI
6.2.1 Transiente Transfektion von Säugerzellen 86
6.2.1.1 Kalziumphosphat Präzipitation 86
6.2.1.2 SuperFect 86
6.2.1.3 Polyethylenimine (PEI) 86
6.2.1.4 Lipofectamin 87
6.2.2 Proteinextrakt 87
6.2.2.1 Gesamtzellextrakt 87
6.2.2.2 Kernextrakt 88
6.2.3 Luziferasetest 88
6.3 Proteinbiochemische Methoden 88
6.3.1 SDS-Polyacrylamidgelelektrophorese 88
6.3.2 Native Polyacrylamidgelelektrophorese 89
6.3.3 Western blot 89
6.3.4 Gelretardierungs Assay 90
6.3.5 Chromatinimmun Präzipitation (ChIP) 90
6.4 Histologische Methoden 92
6.4.1 Gewebepräparation 92
6.4.2 In situ Hybridisierung 92
6.5 Tierhaltung 93
6.5.1 Generierung transgener Mäuse 94
6.5.1.1 Elektroporation embryonaler Stammzellen mit dem Transgenkonstrukt 94
6.5.1.2 Blastozysteninjektion 95
6.6 Statistische Auswertung 95
7 Abkürzungsverzeichnis 96
8 Literaturverzeichnis 99
Publikationen 110
Lebenslauf 112
Danksagung 113
Abbildungsverzeichnis VII
Abbildungsverzeichnis
Abb. 1 Funktionelle Domänen unterschiedlicher GCM Proteine 2
Abb. 2 Darstellung der GCM Domäne 3
Abb. 3 Schematische Übersicht einer Plazenta des Entwicklungsstadiums E9.5 7
Abb. 4 Der Proteinkinase A Signalweg 13
Abb. 5 Funktionelle Domänen des Transkriptionsfaktors CREB 16
Abb. 6 Stimulation der Syncytin Expression durch Forskolin und cAMP 20
Abb. 7 Erhöhte Expression von GCMa nach Behandlung mit Forskolin, cAMP und Östrogen 21
Abb. 8 Erhöhte Transaktivierungsaktivität von GCMa nach Stimulation mit Forskolin oder
cAMP 22
Abb. 9 Die Proteinkinase A stimuliert die GCMa und Syncytin Expression 23
Abb. 10 Gesteigerte Syncytin Expression trotz unterbundener GCMa de novo Synthese 24
Abb. 11 Proteinkinase A erhöht die Stabilität des GCMa Proteins 24
Abb. 12 TORC1 aktiviert den Promoter von GCMa 26
Abb. 13 Deletionsanalyse des GCMa Promoters der Maus 27
Abb. 14 Verringerte Luziferaseaktivität des GCMa Promoters durch Mutation der CRE
Bindestellen-1337 und-809 28
Abb. 15 Analyse der CRE Bindestellen -1337 und -809 im GCMa Promoter 29
Abb. 16 shRNA Studien belegen die Bindung von CREB an die CRE Bindestelle -809 31
Abb. 17 CREB Bindeeigenschaften an die CRE Bindestellen -1337 und -809 32
Abb. 18 OASIS ist in der Lage den GCMa Promoter zu stimulieren 34
Abb. 19 OASIS wird in BeWo und HEK293 prozessiert 35
Abb. 20 Verminderung der endogenen Expression von CREB oder OASIS in BeWo Zellen hat
eine verringerte Expression und Transaktivität von GCMa zur Folge 36
Abb. 21 Bindeprofil von CREB und OASIS an den GCMa Promoter der Maus und des
Menschen 38
Abb. 22 Zeitliche und räumliche Expression von CREB und OASIS in der Plazenta 40
Abb. 23 Differenzierung von BeWo Zellen nach Stimulation durch Forskolin 41
Abb. 24 Morphologische Differenzierung von BeWo Zellen durch PKA 42
Abb. 25 Eine dominant-negative Mutante von GCMa verhindert die morphologische
Differenzierung von BeWo Zellen nach cAMP Behandlung 43
Abb. 26 TORC1 und OASIS stimulieren die morphologische Differenzierung von BeWo Zellen 44
Abb. 27 Signifikante Abnahme des Transkriptionsniveaus von Syncytin A, Integrin-a4 und Rb1
in GCMaLacZ/LacZ Plazenten 49
Abb. 28 GCMa aktiviert den Promoter von Integrin-a4 und Rb1 50
Abb. 29 Identifizierung GCMa abhängiger Bindestellen im Integrin-a4 und Rb1 Promoter 51
Abb. 30 Räumliches Expressionsprofil von Integrin-a4 und Rb1 in E9.5 Wildtyp und
GCMaLacZ/LacZ Plazenten 53
Abb. 31 Schema der homologen Rekombination zur Generierung des GCMaLoxP-Allels und des
GCMaA-Allels 55
Abb. 32 Nachweis der erfolgreichen homologen Rekombination in embryonalen Stammzellen
der Maus 56
Abb. 33 Genotypisierung der konditionalen GCMa Knockout Mauslinie 58
Abb. 34 Nachweis der erfolgreichen Deletion nach CRE-vermittelter Rekombination in E16.5
Embryonen 59
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| spelling | Schubert, Steffen 1976- Verfasser (DE-588)136933904 aut Identifizierung der mit dem Transkriptionsfaktor GCMa-assoziierten Signalwege und die Herstellung eines konditionalen GCMa knockout Mausmodells von Steffen Schubert 2008 IX, 113 Bl. Ill., graph. Darst. txt rdacontent n rdamedia nc rdacarrier Erlangen-Nürnberg, Univ., Diss., 2008 Langzeitarchivierung Nationalbibliothek gewährleistet Transkriptionsfaktor (DE-588)4303350-7 gnd rswk-swf Knockout Molekulargenetik (DE-588)4671699-3 gnd rswk-swf Maus (DE-588)4169148-9 gnd rswk-swf (DE-588)4113937-9 Hochschulschrift gnd-content Maus (DE-588)4169148-9 s Knockout Molekulargenetik (DE-588)4671699-3 s Transkriptionsfaktor (DE-588)4303350-7 s DE-604 Erscheint auch als Online-Ausgabe urn:nbn:de:bvb:29-opus-12149 https://open.fau.de/handle/openfau/760 Verlag kostenfrei Volltext https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:bvb:29-opus-12149 Resolvingsystem http://d-nb.info/991967879/34 HBZ Datenaustausch application/pdf http://bvbr.bib-bvb.de:8991/F?func=service&doc_library=BVB01&local_base=BVB01&doc_number=017023007&sequence=000002&line_number=0001&func_code=DB_RECORDS&service_type=MEDIA Inhaltsverzeichnis |
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