Mikrosequenzierung von Membranproteinen der Rattenleber aus zweidimensionalen Polyacrylamidgelen nach Photoaffinitätsmarkierung mit organischen Anionen:
Gespeichert in:
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1995
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INHALTSVERZEICHNIS
1.
EINLEITUNG
1.1
HEPATOZELLULAERE
AUFNAHME
UND
BILIAERE
EXKRETION
VON
PHYSIOLOGISCHEN
SUBSTRATEN
UND
XENOBIOTIKA
1
1.2
AKTIVER
TRANSPORT
AN
DER
BASOLATERALEN
PLASMAMEMBRAN
DER
HEPATOZYTE
4
13
DIE
AUFNAHME
VON
ORGANISCHEN
ANIONEN
IN
HEPATOZYTEN
4
1.4
DAS
MULTISPEZIFISCHE
GALLENSAEURETRANSPORTSYSTEM
6
1.5
STRATEGIEN
ZUR
IDENTIFIZIERUNG
VON
TRANSPORTPROTEINEN
7
1.5.1
PHOTOAFFINITAETSMARKIERUNG
VON
TRANSPORTPROTEINEN
FUER
ORGANISCHE
ANIONEN
IN
HEPATOZYTEN
UND
BASOLATERALEN
PLASMAMEMBRANEN
8
1.5.2
DAS
SCHIEIFENDIURETIKUM
BUMETANID
ALS
SUBSTRAT
DES
MULTISPEZIFISCHEN
GALLENSAEURETRANSPORTSYSTEMS
10
1.5.3
TRANSPORTPROTEINE
DER
LEBER
FUER
GALLENSAEUREN:
STAND
DER
FORSCHUNG
12
1.6
FRAGESTELLUNG
DER
VORLIEGENDEN
ARBEIT
15
2.
METHODEN
2.1
PRAEPARATIONEN
17
2.1.1
PLASMAMEMBRANPRAPARATION
AUS
DER
RATTENLEBER
17
2.1
2
PRAEPARATION
VON
MIKROSOMEN
UND
CYTOSOL
AUS
RATTENLEBERZELLEN
19
2.1
3
PRAEPARATION
DER
NIERENRINDE
19
2.1
4
PRAEPARATION
DER
MILZ
20
2.2
PROTEINBESTIMMUNGEN
20
2.2.1
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
BRADFORD
20
2.2.2
PROTEINBESTIMMUNG
AUS
DEM
SDS-GEL
NACH
BALL
20
23
BESTIMMUNG
DER
ENZYMAKTIVITAETEN
22
23
1
BESTIMMUNG
DER
NA^-K.
'
-ATPASE-AKTIVITAET
22
2.3.2
BESTIMMUNG
DER
5'-NUCLEOTIDASE-AKTIVITAET
24
2.3.3
AKTIVITATSBESTIMMUNG
DER
GLUCOSE-6-PHOSPHATASE
25
2.3.4
BESTIMMUNG
DER
KATALASEAKTIVITAT
26
2.4
PHOTOATFINITAETSMARKIERUNG
VON
PLASMAMEMBRANEN
MIT
PHJ-BUMETAMD
30
2.5
GELELEKTROPHORETISCHE
METHODEN
30
2.5.1
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE(SDS-PAGE)
31
2.5
1.1
ANALYTISCHE
POLYACRYLAMIDGELE
31
II
INHAL
TSVERZEICHN
2.5.1.2
PRAEPARATIVE
POLYACRYLAMIDGELE
33
2.5.1.2.1
GELE
FUER
2D-GELELEKTROPHORESE
33
2.5.1.2.2
GELE
FUER
PROTEINSEQUENZIERUNG
34
2.5.2
PRAEPARATIVE
NONEQUILIBRIUM-PH-GRADIENTEN-ELEKTROPHORESE
(NEPHGE)
35
2.5.3
BESTIMMUNG
DES
PH-GRADIENTEN
38
2.5.4
ZWEIDIMENSIONALE
GELELEKTROPHORESE
38
2.5.5
FAERBEN
VON
SDS-POLYACRYLAMIDGELEN
39
2.5.5.1
FAERBUNG
MIT
COOMASSIE
BRILLIANT
BLUE
39
2.5.5.1.1
FAERBUNG
VON
ZWEIDIMENSIONALEN
UND
ANALYTISCHEN
GELEN
39
2.5.5.1.2
FAERBUNG
VON
GELEN
FUER
DIE
PROTEINSEQUENZIERUNG
40
2.5.5.2
FAERBUNG
MIT
SILBEMITRAT
40
2.5.6
BESTIMMUNG
DES
MOLEKULARGEWICHTES
41
2.6
ELEKTROELUTION
AUS
SDS-POLYACRYLAMIDGELEN
42
2.7
SEQUENZIERUNG
44
2.7.1
VORBEREITUNG
DES
PROTEINS
FUER
DIE
SEQUENZIERUNG
44
2.7.2
ENZYMATISCHE
SPALTUNG
DES
PROTEINS
IM
GEL
44
2.7.3
AUFTRENNUNG
DER
PEPTIDFRAGMENTE
UND
SEQUENZIERUNG
46
2.8
WESTEM-BLOTTING
46
2.8.1
SEMIDRY-BLOTTING
AUF
N
ITROCELLULOSE
47
2.9
FAERBEN
VON
BLOTMEMBRANEN
48
2.9.1
PONCEAU
S
-
FAERBUNG
48
2.9.2
GLYKOPROTEINFAERBUNG
MITTELS
LEKTINEN
49
2.9.2.1
GLYKOPROTEINFARBUNG
MIT
CONCANAVAHN
A
49
2
9.2.2
GLYKOPROTEINFAERBUNG
MIT
WEIZENKEIMLEKTIN
51
2.10
IMMUNOBLOTTMG
52
2.11
EXTRAKTION
INTEGRALER
MEMBRANPROTEINE
54
2.11.1
EXTRAKTION
MIT
TRITON
X
114
54
2.11.2
EXTRAKTION
MIT
EDTA-NA
2
55
2.12
LONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
56
2.13
GELFILTRATION
57
2.14
MATERIAL
60
INHALTSVERZEICHNIS
UL
3.
ERGEBNISSE
3.1
AUFREINIGUNG
BASOLATERALER
PLASMAMEMBRANEN
64
3.2
AUFTRENNUNG
DER
PLASMAMEMBRANPROTEINE
MITTELS
2D
GELELEKTROPHORESE
66
3.3
IDENTIFIZIERUNG
VON
MEMBRANPROTEINEN
NACH
PHOTOAFFINITAETSMARKIERUNG
69
3.4
SEQUENZIERUNG
DES
MIT
PHOTOREAKTIVEN
DERIVATEN
DES
TAUROCHOLATS
MARKIERTEN
57
KDA
PROTEINS
72
3.4.1
ISOLIERUNG
DES
57
KDA
PROTEINS
AUS
2D-GELEN
73
3.4.2
SEQUENZIERUNG
DES
57
KDA
PROTEINS
UND
IDENTIFIZIERUNG
ALS
PROTEINDISULFID-ISOMERASE
75
3.5
ISOLIERUNG
UND
IDENTIFIZIERUNG
DES
52-54
KDA
PROTEINS
NACH
PHOTOAFFINITATSMARKIERUNG
MIT
[
3
H]-BUMETANID
78
3.5.1
SEQUENZIERUNG
DES
52-54
KDA
PROTEINS
81
3.5.2
IMMUNOFAERBUNG
DES
52-54
KDA
PROTEINS
MIT
ANTIKOERPERN
GEGEN
PAN-CYTOKERATIN
UND
CYTOKERATIN
8
82
3.6
DAS
MIT
PH]-BUMETANID
PHOTOAFFINITAETSMARKIERTE
60
KDA
PROTEIN
IST
DIE
KATALASE
DER
RATTENLEBER
85
3.6.1
LOKALISIERUNG
DER
KATALASE
86
3.6
2
HEMMUNG
DER
KATALASE
DURCH
BUMETANID
88
3.6.3
HEMMUNG
DER
KATALASE-AKTIVITAET
DURCH
DIE
BUMETANIDDERIVATE
PF
2203,
PF
1684
UND
PF
1578
90
3.7
IDENTIFIZIERUNG
EINES
50
KDA
PROTEINS
DURCH
EINEN
ANTIKOERPER
GEGEN
EINE
TEILSEQUENZ
DES
NA
+
-ABHAENGIGEN
TAUROCHOLATTRANSPORTERS
92
3.8
ISOLIERUNG
UND
IDENTIFIZIERUNG
DES
58
KDA
PROTEINS
94
3.9
ISOLIERUNG
UND
IDENTIFIZIERUNG
DES
35
KDA
PROTEINS
100
3
10
CHARAKTERISIERUNG
VON
60
KDA
UND
43
KDA
PROTEINEN
DURCH
EINEN
ANTIKOERPER
GEGEN
DIE
NA
'
-K*-ATPASE
103
3.11
NACHWEIS
VON
GLYKOPROTEINEN
IM
ZWEIDIMENSIONALEN
GEL
108
3.12
ZUSAETZLICHE
METHODEN
DER
PROTEINISOLIERUNG
UND
IHRE
BEWERTUNG
111
3.12.1
EXTRAKTION
INTEGRALER
MEMBRANPROTEINE
112
3.12.2
ANREICHERUNG
DER
BASOLATERALEN
PLASMAMEMBRANPROTEINE
DURCH
LONENAUSTAUSCH-CHROMATOGRAPHIE
115
3.12.3
ANREICHERUNG
BASOLATERALEN
PLASMAMEMBRANPROTEINE
DURCH
GELFILTRATION
117
IV
INHALTSVERZEICHNIS
4.
DISKUSSION
121
4.1
BEURTEILUNG
DER
PRAEPARATION
122
4.2
ZWEIDIMENSIONALE
GELELEKTROPHORESE
UND
SEQUENZIERUNG
123
4.3
SPEZIFITAET
DER
PHOTOAFFINITAETSMARKIERUNG
125
4.4
PHOTOAFFINITAETSMARKIERUNG
VON
LEBERPLASMAMEMBRANEN
126
4.5
IDENTIFIZIERUNG
NICHT
PHOTOAFFINITAETSMARKIERTER
PROTEINE
130
4.6
LOKALISATION
DER
IDENTIFIZIERTEN
PROTEINE
UND
MULTIFUNKTIONALITAET
132
5.
ZUSAMMENFASSUNG
136
6.
SUMMARY
137
7.
LITERATURVERZEICHNIS
138
8.
VEROEFFENTLICHUNGEN
157 |
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