Untersuchung zur Rolle von Adapterprotein-Komplexen im Targeting der Glucosetransporter GLUT8 und GLUT4:
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2008
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| adam_text | Titel: Untersuchung zur Rolle von Adapterprotein-Komplexen im Targeting der Glucosetransporter GLUT8 und GL
Autor: Bernhardt, Ulrike
Jahr: 2008
INHALTSVERZEICHNIS
INHALTSVERZEICHNIS
ZUSAMMENFASSUNG 1
ABSTRACT 2
1. EINLEITUNG 3
1.1 Katalyse des Glucosetransports in Säugerzellen 3
1.2 Die Familie der Glucosetransporter (GLUT) 4
1.2.1 Glucosetransporter im Fettgewebe 6
1.3 Molekulare Mechanismen der GLUT4-Translokation 7
1.3.1 Signaltransduktion 8
1.3.2 GLUT4-Vesikel und Exozytose 9
1.3.3 Endozytose und Sortierung 10
1.4 Signalsequenzen, Coat- und Adapterproteine 10
1.4.1 Signalsequenzen und Proteintransport 10
1.4.1.1 Tyrosin-basierende und Dileucin-basierende Translokationssignale 11
1.4.2 Coat- und Adaptorproteine 11
1.4.2.1 Die Familie der GGA s, stonins und COP-Proteine 12
1.4.2.2 Die Familie der Adapterprotein-Komplexe 13
1.4.2.2.1 Interaktion von Adaptinen und Membranproteinen 15
1.5 Translokationsmotive im GLUT4 und Rolle der AP-Komplexe in der GLUT4-
Sortierung 16
1.5.1 Translokationssignale des GLUT4 16
1.5.2 Die Rolle von APs in der GLUT4-Sortierung 18
1.6 Zielsetzung 21
2. MATERIAL UND METHODEN 23
2.1 MATERIAL 23
2.1.1 Zellen 23
2.1.1.1 Eukaryotische Zellen 23
2.1.1.2 Prokaryotische Zellen 23
I
INHALTSVERZEICHNIS
2.1.2 Vektoren 23
2.1.3 Synthetische Oligonukleotide 24
2.1.3.1 siRNA-Moleküle 24
2.1.3.2 Primeriür PCR und Sequenzierung 25
2.1.3.3 Oligonukleotide für Klonierung von GST-Fusionsproteinen 25
2.1.4 Antikörper... 26
2.1.5 Enzyme, Standards und Reaktionskits 26
2.1.6 Nährmedien, Puffer und Lösungen 27
2.1.6.1 Zellkulturmedien 27
2.6.1.2 Puffer, Lösungen 27
2.2 METHODEN 29
2.2.1 Mikrobiologische Methoden 29
2.2.1.1 Anzucht, Kultivierung von E. co//-Zellen und Herstellung von Stammkulturen29
2.2.1.2 Herstellung chemisch- und elektrokompetenter E. co/AZellen 29
2.2.1.3 Transformation von E. coli 30
2.2.1.4 Isolation von Plasmid-DNA aus £. coli 31
2.2.2 Molekularbiologische Methoden 31
2.2.2.1 Konzentrationsbestimmung von Nukleinsäuren 31
2.2.2.2 Auftrennung von Nukleinsäuren mittels Agarosegelelektrophorese (AGE).... 32
2.2.2.3 Präparative Agarosegelelektrophorese (Gelextraktion) 32
2.2.2.4 Fällung und Reinigung von Nukleinsäuren (DNA-Präzipitation) 32
2.2.2.5 Klonierungstechniken 33
2.2.2.5.1 Restriktionsverdau 33
2.2.2.5.2 DNA-Ligation 33
2.2.2.6 Polymerasekettenreaktion 34
2.2.2.7 DNA-Sequenzierung 34
2.2.3 Zellbiologische Methoden 35
2.2.3.1 Allgemeine Kulturbedingungen, Subkultivierung und Kryokonservierung 35
2.2.3.2 Kryokonservierung und Auftauen der Zelllinien 36
2.2.3.3 Differenzierung von 3T3-L1-Zellen 36
2.2.3.4 Transiente Transfektion 37
2.2.3.4.1 Lipofection (HekFectin, Oligofectamine) 37
2.2.3.4.2 Calciumphosphatpräzipitation 38
2.2.3.4.3 Elektroporation 38
2.2.3.4.4 Virale Transfektion 39
2.2.3.5 Oil-Red-O Färbung 39
2.2.3.6 Insulinstimulierung von 3T3-L1-Zellen 40
_
INHALTSVERZEICHNIS
2.2.3.7 Erzeugung, Ernte und Aufkonzentration von Lentiviren 40
2.2.3.8 p24-ELISA 41
2.2.4 Biochemische Methoden 41
2.2.4.1 Herstellung eines kemfreien Zellextraktes 41
2.2.4.2 Proteinbestimmung 41
2.2.4.3 Western-Blot-Ana yse 42
2.2.4.3.1 SDS-Polyacrylamid-Gele zur Auftrennung von Proteinen (SDS-PAGE) 42
2.2.4.3.2 Transfer elektrophoretisch getrennter Proteine auf eine
Nitrozellulosemembran 43
2.2.4.3.3 Immunochemische Detektion transferierter Proteine mit
peroxidasevermittelterChemilumineszenz 43
2.2.4.4 In v/fro-Translation 44
2.2.4.5 GST- Pulldown Assay 44
2.2.4.5.1 Konstruktion von GLUT4 und GLUT8-GST-Fusionsproteinen 44
2.2.4.5.2 Expression und Extraktion der GLUT8/ GLUT4-GST-Fusionsproteine.. 45
2.2.4.5.3 GST-Pulldown-Assay 46
2.2.4.6 Immunzytochemischer Nachweis von Protein in 3T3-L1-Adipozyten 47
2.2.4.6.1 Immunzytochemischer Nachweis von zelloberflächenassoziiertem HA-
GLUT4-GFP in 3T3-L1-Zellen 47
2.2.4.6.2 Immunzytochemischer Nachweis von Syntaxin6 in 3T3-L1 -Zellen 47
2.2.4.6.3 Immunzytochemischer Nachweis von GLUT4 und EEA1 in 3T3-L1-Zellen
48
2.2.4.7 Messung der Glucosetransportaktivität (2-DOG-Transport) 48
2.2.4.8 Oberflächenbindungsassay mit 125l-markiertem IgG in HeLa-Zellen 49
3. ERGEBNISSE 50
3.1 Lokalisation von GLUT4 und GLUT4-F5A in Adipozyten 50
3.2 In w fro-lnteraktion von GLUT-Targetf/Ky-Mottven mit Adapterprotein-Komplexen
....52
3.2.1 GLUT8 als Modell für die in v/fro-lnteraktion mit Adaptinen 52
3.2.1.1 Interaktion von GLUT8 mit Adaptinen 52
3.2.1.2 Funktionelle Bedeutung der GLUT8/AP-2-Interaktion 53
3.2.2 In v/fro-lnteraktion des N-terminalen FQQI-Motivs des GLUT4 mit AP-1 55
3.2.2.1 Klonierung und Reinigung der GST-GLUT4-Fusionsproteine 55
3.2.2.2 GST-Pulldown von GST-GLUT4 mit in vitro translatiertem ju1 -Adaptin 56
__ _ __
INHALTSVERZEICHNIS
3.3 Der retrovirale Gentransfer und das lentivirale Expressionssystem 57
3.3.1 Bestimmung der Transduktionseffizienz von 3T3-L1-Zellen 59
3.3.2 Insulinsensitivität von virusinfizierten 3T3-L1-Adipozyten 60
3.3.3 Lokalisation des HA-GLUT4-GFP-Reporters in 3T3-L1 -Adipozyten 60
3.4 Lentiviraler knockdown von AP-1 und AP-2 62
3.4.1 Generierung von AP-1/AP-2-spezifischen RNAi-Lentiviren 63
3.5 GLUT4-Translokation in AP-2-defizienten Adipozyten 65
3.5.1 Identifizierung von AP-2 /cnoc/cdoiv/T-Konstrukten 66
3.5.2 Subzelluläre Verteilung von GLUT4 in 3T3-L1 -Adipozyten in AP-2A1 -defizienten
Zellen 67
3.6 GLUT4-Translokation in AP-1 /rnoc/ccfoivn-Adipozvten 69
3.6.1 Identifizierung von AP-1 /cnoc/cafcwn-Konstrukten 69
3.6.2 Analyse des HA-GLUT4-GFP-Reporters und des endogenen GLUT4 in 3T3-L1 -
Adipozyten nach AP-1G1 knockdown 70
3.6.2.1 Immunzytochemische Analyse der Lokalisation des HA-GLUT4-GFP-
Reportersin AP-1G1 /cnoc/cdoivn-Adipozyten 71
3.6.2.2 Analyse des endogenen GLUT4 in 3T3-L1 -Adipozyten nach AP-1 G1
knockdown 73
4. DISKUSSION 78
4.1 Interaktion von GLUT8 und GLUT4 mit Adaptinen 78
4.1.1 Funktionelle Interaktion des LL-Motivs von GLUT8 mit ß-Adaptinen 78
4.1.2 Interaktion des FQQI-Motivs von GLUT4 mit //l -Adaptin 80
4.2 Transduktion von 3T3-L1-Zellen mit dem lentiviralen Expressionssystem 81
4.2.1 Lokalisation des HA-GLUT4-GFP-Reporters in 3T3-L1-Adipozyten 82
4.2.2 Lentivirus- und siRNA-vermittelter knockdown von Proteinen 83
4.3 GLUT4-Lokalisation in AP-2 und AP-1 knockdown-Zellen 85
4.3.1 GLUT4-Lokalisation in AP-2 knockdown-ZeWen 85
4.3.2 GLUT4-Lokalisation in AP-1 knockdown-ZeWen 87
4.4 Mögliche pathophysiologische Rolle der Adaptin/GLUT4-Interaktion 90
4.4.1 Mutationen in GLUTs 90
4.4.2 GLUT4 Knoc/couf-Modelle 91
4.4.3 Khoc/cot/f-Modelle und Pathophysiologie von Adapterprotein-Komplexen 91
_
INHALTSVERZEICHNIS
4.5 Die Funktion von Sorf/ng-Adaptoren in der GLUT4-Translokation 93
5. ANHANG 96
5.1 Allgemeine Abkürzungen 96
5.2 Abkürzungen für Größen-, Masse-, Volumen-, Zeiteinheiten und Konzentrationen
97
5.3 „Ein-Buchstaben-Code für Aminosäuren 98
5.4 Abbildungsverzeichnis 98
5.5 Tabellenverzeichnis 99
6. LITERATURVERZEICHNIS 100
_
|
| adam_txt |
Titel: Untersuchung zur Rolle von Adapterprotein-Komplexen im Targeting der Glucosetransporter GLUT8 und GL
Autor: Bernhardt, Ulrike
Jahr: 2008
INHALTSVERZEICHNIS
INHALTSVERZEICHNIS
ZUSAMMENFASSUNG 1
ABSTRACT 2
1. EINLEITUNG 3
1.1 Katalyse des Glucosetransports in Säugerzellen 3
1.2 Die Familie der Glucosetransporter (GLUT) 4
1.2.1 Glucosetransporter im Fettgewebe 6
1.3 Molekulare Mechanismen der GLUT4-Translokation 7
1.3.1 Signaltransduktion 8
1.3.2 GLUT4-Vesikel und Exozytose 9
1.3.3 Endozytose und Sortierung 10
1.4 Signalsequenzen, Coat- und Adapterproteine 10
1.4.1 Signalsequenzen und Proteintransport 10
1.4.1.1 Tyrosin-basierende und Dileucin-basierende Translokationssignale 11
1.4.2 Coat- und Adaptorproteine 11
1.4.2.1 Die Familie der GGA's, stonins und COP-Proteine 12
1.4.2.2 Die Familie der Adapterprotein-Komplexe 13
1.4.2.2.1 Interaktion von Adaptinen und Membranproteinen 15
1.5 Translokationsmotive im GLUT4 und Rolle der AP-Komplexe in der GLUT4-
Sortierung 16
1.5.1 Translokationssignale des GLUT4 16
1.5.2 Die Rolle von APs in der GLUT4-Sortierung 18
1.6 Zielsetzung 21
2. MATERIAL UND METHODEN 23
2.1 MATERIAL 23
2.1.1 Zellen 23
2.1.1.1 Eukaryotische Zellen 23
2.1.1.2 Prokaryotische Zellen 23
I
INHALTSVERZEICHNIS
2.1.2 Vektoren 23
2.1.3 Synthetische Oligonukleotide 24
2.1.3.1 siRNA-Moleküle 24
2.1.3.2 Primeriür PCR und Sequenzierung 25
2.1.3.3 Oligonukleotide für Klonierung von GST-Fusionsproteinen 25
2.1.4 Antikörper. 26
2.1.5 Enzyme, Standards und Reaktionskits 26
2.1.6 Nährmedien, Puffer und Lösungen 27
2.1.6.1 Zellkulturmedien 27
2.6.1.2 Puffer, Lösungen 27
2.2 METHODEN 29
2.2.1 Mikrobiologische Methoden 29
2.2.1.1 Anzucht, Kultivierung von E. co//-Zellen und Herstellung von Stammkulturen29
2.2.1.2 Herstellung chemisch- und elektrokompetenter E. co/AZellen 29
2.2.1.3 Transformation von E. coli 30
2.2.1.4 Isolation von Plasmid-DNA aus £. coli 31
2.2.2 Molekularbiologische Methoden 31
2.2.2.1 Konzentrationsbestimmung von Nukleinsäuren 31
2.2.2.2 Auftrennung von Nukleinsäuren mittels Agarosegelelektrophorese (AGE). 32
2.2.2.3 Präparative Agarosegelelektrophorese (Gelextraktion) 32
2.2.2.4 Fällung und Reinigung von Nukleinsäuren (DNA-Präzipitation) 32
2.2.2.5 Klonierungstechniken 33
2.2.2.5.1 Restriktionsverdau 33
2.2.2.5.2 DNA-Ligation 33
2.2.2.6 Polymerasekettenreaktion 34
2.2.2.7 DNA-Sequenzierung 34
2.2.3 Zellbiologische Methoden 35
2.2.3.1 Allgemeine Kulturbedingungen, Subkultivierung und Kryokonservierung 35
2.2.3.2 Kryokonservierung und Auftauen der Zelllinien 36
2.2.3.3 Differenzierung von 3T3-L1-Zellen 36
2.2.3.4 Transiente Transfektion 37
2.2.3.4.1 Lipofection (HekFectin, Oligofectamine) 37
2.2.3.4.2 Calciumphosphatpräzipitation 38
2.2.3.4.3 Elektroporation 38
2.2.3.4.4 Virale Transfektion 39
2.2.3.5 Oil-Red-O Färbung 39
2.2.3.6 Insulinstimulierung von 3T3-L1-Zellen 40
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INHALTSVERZEICHNIS
2.2.3.7 Erzeugung, Ernte und Aufkonzentration von Lentiviren 40
2.2.3.8 p24-ELISA 41
2.2.4 Biochemische Methoden 41
2.2.4.1 Herstellung eines kemfreien Zellextraktes 41
2.2.4.2 Proteinbestimmung 41
2.2.4.3 Western-Blot-Ana\yse 42
2.2.4.3.1 SDS-Polyacrylamid-Gele zur Auftrennung von Proteinen (SDS-PAGE) 42
2.2.4.3.2 Transfer elektrophoretisch getrennter Proteine auf eine
Nitrozellulosemembran 43
2.2.4.3.3 Immunochemische Detektion transferierter Proteine mit
peroxidasevermittelterChemilumineszenz 43
2.2.4.4 In v/fro-Translation 44
2.2.4.5 GST- Pulldown Assay 44
2.2.4.5.1 Konstruktion von GLUT4 und GLUT8-GST-Fusionsproteinen 44
2.2.4.5.2 Expression und Extraktion der GLUT8/ GLUT4-GST-Fusionsproteine. 45
2.2.4.5.3 GST-Pulldown-Assay 46
2.2.4.6 Immunzytochemischer Nachweis von Protein in 3T3-L1-Adipozyten 47
2.2.4.6.1 Immunzytochemischer Nachweis von zelloberflächenassoziiertem HA-
GLUT4-GFP in 3T3-L1-Zellen 47
2.2.4.6.2 Immunzytochemischer Nachweis von Syntaxin6 in 3T3-L1 -Zellen 47
2.2.4.6.3 Immunzytochemischer Nachweis von GLUT4 und EEA1 in 3T3-L1-Zellen
48
2.2.4.7 Messung der Glucosetransportaktivität (2-DOG-Transport) 48
2.2.4.8 Oberflächenbindungsassay mit 125l-markiertem IgG in HeLa-Zellen 49
3. ERGEBNISSE 50
3.1 Lokalisation von GLUT4 und GLUT4-F5A in Adipozyten 50
3.2 In w'fro-lnteraktion von GLUT-Targetf/Ky-Mottven mit Adapterprotein-Komplexen
.52
3.2.1 GLUT8 als Modell für die in v/fro-lnteraktion mit Adaptinen 52
3.2.1.1 Interaktion von GLUT8 mit Adaptinen 52
3.2.1.2 Funktionelle Bedeutung der GLUT8/AP-2-Interaktion 53
3.2.2 In v/fro-lnteraktion des N-terminalen FQQI-Motivs des GLUT4 mit AP-1 55
3.2.2.1 Klonierung und Reinigung der GST-GLUT4-Fusionsproteine 55
3.2.2.2 GST-Pulldown von GST-GLUT4 mit in vitro translatiertem ju1 -Adaptin 56
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INHALTSVERZEICHNIS
3.3 Der retrovirale Gentransfer und das lentivirale Expressionssystem 57
3.3.1 Bestimmung der Transduktionseffizienz von 3T3-L1-Zellen 59
3.3.2 Insulinsensitivität von virusinfizierten 3T3-L1-Adipozyten 60
3.3.3 Lokalisation des HA-GLUT4-GFP-Reporters in 3T3-L1 -Adipozyten 60
3.4 Lentiviraler knockdown von AP-1 und AP-2 62
3.4.1 Generierung von AP-1/AP-2-spezifischen RNAi-Lentiviren 63
3.5 GLUT4-Translokation in AP-2-defizienten Adipozyten 65
3.5.1 Identifizierung von AP-2 /cnoc/cdoiv/T-Konstrukten 66
3.5.2 Subzelluläre Verteilung von GLUT4 in 3T3-L1 -Adipozyten in AP-2A1 -defizienten
Zellen 67
3.6 GLUT4-Translokation in AP-1 /rnoc/ccfoivn-Adipozvten 69
3.6.1 Identifizierung von AP-1 /cnoc/cafcwn-Konstrukten 69
3.6.2 Analyse des HA-GLUT4-GFP-Reporters und des endogenen GLUT4 in 3T3-L1 -
Adipozyten nach AP-1G1 knockdown 70
3.6.2.1 Immunzytochemische Analyse der Lokalisation des HA-GLUT4-GFP-
Reportersin AP-1G1 /cnoc/cdoivn-Adipozyten 71
3.6.2.2 Analyse des endogenen GLUT4 in 3T3-L1 -Adipozyten nach AP-1 G1
knockdown 73
4. DISKUSSION 78
4.1 Interaktion von GLUT8 und GLUT4 mit Adaptinen 78
4.1.1 Funktionelle Interaktion des LL-Motivs von GLUT8 mit ß-Adaptinen 78
4.1.2 Interaktion des FQQI-Motivs von GLUT4 mit //l -Adaptin 80
4.2 Transduktion von 3T3-L1-Zellen mit dem lentiviralen Expressionssystem 81
4.2.1 Lokalisation des HA-GLUT4-GFP-Reporters in 3T3-L1-Adipozyten 82
4.2.2 Lentivirus- und siRNA-vermittelter knockdown von Proteinen 83
4.3 GLUT4-Lokalisation in AP-2 und AP-1 knockdown-Zellen 85
4.3.1 GLUT4-Lokalisation in AP-2 knockdown-ZeWen 85
4.3.2 GLUT4-Lokalisation in AP-1 knockdown-ZeWen 87
4.4 Mögliche pathophysiologische Rolle der Adaptin/GLUT4-Interaktion 90
4.4.1 Mutationen in GLUTs 90
4.4.2 GLUT4 Knoc/couf-Modelle 91
4.4.3 Khoc/cot/f-Modelle und Pathophysiologie von Adapterprotein-Komplexen 91
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INHALTSVERZEICHNIS
4.5 Die Funktion von Sorf/ng-Adaptoren in der GLUT4-Translokation 93
5. ANHANG 96
5.1 Allgemeine Abkürzungen 96
5.2 Abkürzungen für Größen-, Masse-, Volumen-, Zeiteinheiten und Konzentrationen
97
5.3 „Ein-Buchstaben-Code" für Aminosäuren 98
5.4 Abbildungsverzeichnis 98
5.5 Tabellenverzeichnis 99
6. LITERATURVERZEICHNIS 100
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