Charakterisierung des Schimmelpilzes Fusarium culmorum als Allergenträger: Untersuchungen zur degradierenden Aktivität von Allergenextrakten und molekulare Klonierung potenzieller Allergene
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Stuttgart
Ibidem-Verl.
2003
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| adam_text | Inhaltsverzeichnis
1 Einleitung 10
1.1 Allergie 10
1.1.1 Immunologische Grundlagen der Allergie 10
1.1.2 Klassifizierung allergischer Reaktionen - Beschreibung der Typ-I-Reaktion 16
1.2 Diagnostik und Therapie allergischer Erkrankungen 18
1.2.1 Diagnostik 18
1.2.2 Die spezifische Immuntherapie (S1T) 19
1.3 Allergenextrakte 21
1.3.1 Definition von Allergenextrakten 21
1.3.2 Anforderungen an Allergenextrakte als Fertigarzneimittel 23
1.3.3 Problematik von Allergenextraktmischungen für die SIT 26
1.4 Rekombinante Allergene 28
1.4.1 Rekombinante Allergene in Diagnostik und Therapie 28
1.4.2 Mögliche Problematik filr die Diagnostik 29
1.4.3 Einsatz hypoallergener Allergenvarianten in der SIT 30
1.5 Bedeutung der Pilz-Allergie 31
1.5.1 Pilz-Systematik 31
1.5.2 Ökologie der Schimmelpilze im Hinblick auf Allergien 33
1.5.3 Diagnose der Schimmelpilzallergie 33
1.5.4 Allergologische Bedeutung der Gattung Fusarium 34
1.5.5 „Quorn -Fusarium venenatum als Nahrungsmittel 35
1.6 Zielsetzung der Arbeit 36
1.6.1 Problemstellung 36
1.6.2 Arbeitskonzept 37
2 Material 40
2.1 Chemikalien 40
2.2 Geräte 42
2.3 Verbranchsmaterialien, Reagenzien und Kits 43
2.3.1 Proteinchemische und immunbiochemische Reagenzien und Kits 43
2.3.2 Molekularbiologische Reagenzien, Enzyme, Bakterien und Kits 44
2.4 Verwendete Escherichia coli-Stimme 45
2.4.1 Expressionszellen 45
2.4.2 Zellen für Plasmidpräparationen und Ampliftkation dercDNA-Bank 45
2.5 Lösungen und Puffer 46
5
Inhaltsverzeichnis
2.6 Kultivierungsmedien und Nährböden 50
2.6.1 Flüssigmedien 50
2.6.2 Nährböden 50
2.7 Sequenzen der eingesetzten Oligonukleotide (Primer) 51
2.7.1 Genspezifische Oligonukleotide 51
2.7.2 Vektorspezifische und sonstige Oligonukleotide 52
2.8 Humanseren 52
2.9 Monoklonale Antikörper, tierische Antiseren und Enzymkonjugate 53
2.9.1 Monoklonale Antikörper (mAK) aus der Maus, Kulturüberstände 53
2.9.2 Polyklonale tierische Antiseren (pAk) 53
2.9.3 Alkalische Phosphatase (AP)- und Biotin-Konjugate (Detektionsantikörper) 53
2.10 AUergenextrakte 54
3 Methoden 55
3.1 Proteinchemische Methoden 55
3.1.1 Tieftemperaturextraktion zur Herstellung von Allergenextrakten aus Schimmelpilzen 55
3.1.2 Allergenextraktmischungen (Stabilitätsstudie) 56
3.1.3 Expression rekombinanter Proteine in E. coli 56
3.1.4 Reinigung rekombinanter Proteine aus£. co/i-Lysaten 58
3.1.5 Proteinbestimmung nach Bradford 60
3.1.6 Diskontinuierliche Sodiumdodecylsulfat-Polyacrylamidgelelektrophorese (DISK-SDS-PAGE) 60
3.1.7 Proteintransfer 63
3.1.8 Unspezifische Proteinfärbung 64
3.1.9 Abspaltung des N-terminalen Histidin-Anhangs durch Faktor Xa 65
3.1.10 N-terminaJe Mikrosequenzierung rekombinanter Proteine 65
3.1.11 Nachweis von Metalloproteasen mittels Gelatinase-Zymografie 66
3.1.12 Proteasenachweis mittels PepTag Protease Assay 66
3.1.13 Nachweis IgE-reaktiver Kohlenhydratstrukturen durch Perjodatoxidation 67
3.2 Immunbiochemische Methoden 68
3.2.1 Western Blot-Detektion mit spezifischen Antikörpern (Immunblot) 68
3.2.2 Immunblot-Inhibition 70
3.2.3 Bestimmung spezifischer IgE-Antikörper mittels Enzym Allergosorbens Test (EAST) 70
3.2.4 Bestimmung spezifischer IgE-Antikörper mittels Fluoreszcnz-Enzymimmunoassay (CAP-FEIA)...72
3.2.5 EAST-Inhibition 73
3.2.6 Mediatorfreisetzung aus basophilen Leukämiezellen der Ratte: RBL-Zell-Mediator-Freisetzungs-
test 74
6
Inhaltsverzeichnis
3.3 Molekularbiologische Methoden 77
3.3.1 Gesamt-RNA-Isolation aus Fusarium culmomm 77
3.3.2 mRNA-IsoIation aus Gesamt-RNA 78
3.3.3 Generienmg und Screening einer Fusarium cuhnarum cDNA-Expressionsbibliothek 79
3.3.4 DNA-Sequenzierung 82
3.3.5 ,,RapidAmplificationof5-cDNA-ends (5 -RACE) 83
3.3.6 Amplifikation proteinkodierender cDNA-Sequenzen mittels PCR 84
3.3.7 Restriktionsverdau doppelsträngiger DNA-Moleküle 85
3.3.8 Tnsertion von cDNA-Fragmenten in Expressions Vektoren über „sticky ends 86
3.3.9 Tnsertion von PCR-Produkten über TA-Überhänge 87
3.3.10 Transformation rekombinanter Plasmide in E. coli und Anlegen von Gefrierkulturen 87
3.3.11 Isolierung von Plasmid-DNA 88
3.3.12 Reinigung von PCR-Produkten 88
3.3.13 DNA-Extraktion aus Agarosegelen 89
3.3.14 Photometrische Konzentrationsbestimmung von Nukleinsäuren 89
3.3.15 Agarosegelelektrophorese 89
3.4 Klinische Methoden der Quorn-Studie 90
3.4.1 Krankengeschichte des Patienten 91
3.4.2 Skin-Prick-Test und CAP-FEIA zur Bestimmung spezifischer Antikörper im Patientenserum 91
3.4.3 Doppelt-blind-Plazebo-kontrollierte Nahrungsmittelprovokation 92
4 Ergebnisse 93
4.1 Einfluss von Proteasen des Pilzes Fusarium culmorum auf die Stabilität von
Pollenallergenen in Allergenextraktmischungen - Stabilitätsstudie 93
4.1.1 Herstellung eines F. culmomm-AIlergenextraktes 93
4.1.2 Proteolytische Aktivität in Allergenextrakten 94
4.1.3 Untersuchungen zur Proteindegradation in Allergenextrakten und Allergenextraktmischungen 95
4.1.4 Untersuchungen zur Stabilität spezifischer Pollenallergene und IgE-reaktiver F. culmontm-
Proteine 97
4.1.5 Untersuchungen zur Allergenität von Allergenextraktmischungen mittels RBL-Zell-Mediator-
Freisetzungstest 100
4.2 Sensibilisierung gegen Fusarium culmorum - Vergleich der IgE-Reaktivität zweier
Allergenextrakte 102
4.2.1 Auswahl humaner Seren 102
4.2.2 Nachweis F. cw/mon/m-spezifischer IgE-Antikörper mittels EAST 102
4.2.3 Nachweis F. cw/mon/m-spezifischer tgE-Antikörper im Immunblot 103
7
Inhaltsverzeichnis
4.2.4 Nachweis spezifischer FgE-Antikörper gegen aliergologisch relevante Schimmelpilze bei
F. ai/morum-sensibilisierten Patienten 107
4.2.5 Immunblot-Inhibition zur Untersuchung der Kreuzreaktivität zwischen F. citlmorum, A. altemata
und C. herbarum 108
4.2.6 Nachweis IgE-reaktiver Kohlenhydratstrukturen auf Glykoproteinen von F. culmorum durch
Perjodatoxidalion 109
4-3 Generierung einer F. cu/morum-cDNA-Expressionsbibliothek und Isolierung IgE-
reaktiver Klone 111
4.3.1 Gesamt-RNA-Isolation aus Fusarium culmorum 111
4.3.2 mRNA-Isolation 112
4.3.3 cDNA-Synthese 112
4.3.4 Insertion der F. cu/moram-cDNA in den XSCREEN-1-Vektor 113
4.3.5 Screening der F. ewAMoran-cDNA-Bank mit humanen Seren 113
4.4 Ermittlung der cDNA-Sequenzen IgE-reaktiver Klone 115
4.4.1 „Phagen-PCR zur Ermittlung der cDNA-Insertgrößen 115
4.4.2 Sequenzierung der cDNA-Inserts 116
4.4.3 Vervollständigung der 5 -Bereiche der cDNA-Sequenzen 117
4.4.4 Sequenzvergleiche mit bekannten Protein- und Nukleinsäuresequenzen 118
4.5 Herstellung rekombinanter F. cu/niorum-Proteine 126
4.5.1 Amplifikation der proteinkodierenden cDNA-Sequenzen und Herstellung rekombinanter
Expressionsvektoren 126
4.5.2 Transformation rekombinanter Expressionsvektoren in £ coli und Proteinexpression 127
4.5.3 N-terminale Mikrosequenzierung 129
4.6 IgE-Reaktivität, Immunogenität und Allergenität der rekombinanten F. culmorum-
Proteine 130
4.6.1 Nachweis spezifischer IgE-Antikörper mittels EAST 130
4.6.2 Nachweis spezifischer IgE-Antikörper mittels Jmmunblot 131
4.6.3 EAST-Inhibitionen mit rFus c 1 und rFus c 2 133
4.6.4 Untersuchungen zur Allergenität mittels RBL-Zell-Mediator-Freisetzungstest 135
4.7 Nachweis einer klinisch relevanten /uvum/wi-Allergie: „Quornstudie 138
4.7.1 Krankengeschichte des Quom-Allergikers - Beurteilung der Nahrungsmittelallergie 138
4.7.2 Skin-Prick-Test und CAP-FEIA zur Bestimmung der Sensibilisierung des Patienten 138
4.7.3 Doppelt-blind-Plazebo-kontrollierte Nahrungsmittelprovokation 139
4.7.4 Bestätigung der Kreuzreaktivität von rFus c 1 und dem Mykoprotein durch EAST- und
Immunblot-Inhibitionen 140
8
Inhaltsverzeichnis
5 Diskussion 143
5.1 Untersuchungen zur Stabilität von Pollenallergenen in Allergenextraktmischungen -
Stabilitätsstudie 143
5.1.1 Proteolylische Aktivität in Allergenextrakten 144
5.1.2 Proteindegradation und Verlust relevanter Allergene in Allergenextraktmischungen 146
5.1.3 Der Verlust spezifischer Allergene führt zu einem drastischen Rückgang des allergenen
Potenzials 147
5.2 Sensibilisierung gegen F. culmorum - Vergleich zweier Allergenextrakte 149
5.2.1 Herstellung eines Allergenextraktes aus F. culmorum 150
5.2.2 Nachweis F. nr/mon/m-spezifischer Antikörper mittels EAST und Immunblot - Relevanz IgE-
reaktiver Kohlenhydratstrukturen 151
5.2.3 Kreuzreaktivität zwischen Pilzallergenen 155
5.3 Molekulare Identifizierung, rekombinante Herstellung und immunologische
Charakterisierung potenzieller F. iw/mori/m-Allergene 157
5.3.1 Generierung einer F. ct//mor»m-cDNA-Bank und Isolierung IgE-reaktiver Klone 159
5.3.2 Ermittlung der cDNA-Sequenzen, Klonierung und Expression rekombinanter F. culmontm-
Allergene 161
5.3.3 Immunologische Charakterisierung der rekombinanten Proteine 167
5.4 Nachweis einer klinisch relevanten Fws«MHM-AIIergie: „Quornstudie 170
5.5 Ausblick 172
6 Zusammenfassung 174
7 Literaturverzeichnis 176
8 Anhang 196
Abkflrzungsverzeichnis 196
Patientencharakteristika 200
Screeningprozedur 201
Plasmidkarten 202
cDNA-Sequenzen 224
Publikationen und Posterpräsentationen 227
Danksagung , 228
Lebenslauf 229
9
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