Enzymatische Fructoseherstellung mittels immobilisierter Glucose Isomerase:
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1989
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TWWAKTSVMMCTRAMRS
1*
EINLEITUNG
UND
PROBLEMSTELLUNG
1
2.
ALLGEMEINER
TEIL
4
2.1.
IMMOBILISIERUNG
VON
ENZYMEN
4
2.1.1.
IMMOBILISIERUNGSVERFAHREN
4
2.2.
FRUCTOSE:
VORKOMMEN,
EIGENSCHAFTEN,
PRODUKTION
6
2.3.
ENZYMATISCHE
FRUCTOSEGEWINNUNG
7
2.4.
"ISOGLUCOSE"
IN
LEBENSMITTELN
7
2.4.1.
HERSTELLUNG
VON
ISOGLUCOSESIRUPS
7
2.4.2.
SUESSKRAFT
DER
ISOGLUCOSE
7
2.4.3.
ANWENDUNGSBEREICHE
8
2.4.4.
LEBENSMITTELRECHTLICHE
ASPEKTE
8
2.5.
DAS
ENZYM
GLUCOSE
ISOMERASE
9
2.5.1.
MIKROORGANISMEN
ZUR
GEWINNUNG
VON
GLUCOSE
ISOMERASE
9
2.5.2.
ENZYMATISCHE
GLUCOSE-ISOMERISATION
10
2.5.3.
CHARAKTERISIERUNG
DER
VERWENDETEN
GLUCOSE
ISOMERASE
10
2.5.4.
PHYSIKALISCHE
DATEN
VON
AUS
VERSCHIEDENEN
MIKRO
ORGANISMEN
ISOLIERTER
GLUCOSE
ISOMERASE
13
2.5.5.
DIE
"AKTIVITAET"
DER
GLUCOSE
ISOMERASE
14
2.6.
IMMOBILISIERUNG
VON
GLUCOSE
ISOMERASE
14
2.7.
IMMOBILISIERUNG
DURCH
IONOTROPE
GELIERUNG
IN
ALGINAT-NETZWERKEN
14
2.7.1.
CHARAKTERISIERUNG
DER
ALGINATE
14
2.7.2.
MECHANISMUS
DER
GELBILDUNG
16
2.7.3.
EINSCHLUSS
GANZER
ZELLEN
SOWIE
FREIER
ENZYME
IN
ALGINAT-GELE
16
2.7.4.
HERSTELLUNGSVERFAHREN
VON
ENZYM-ALGINAT-GELEN
17
2.8.
IMMOBILISIERUNG
DURCH
REAKTION
MIT
CARBONSAEURE
DICHLORIDEN
UND
POLYETHYLENIMIN
18
3.
EXPERIMENTELLER
TEIL
20
3.1.
REINIGUNG
DES
ROHPRODUKTS
"
OPTISWEET-P"
UND
AN
REICHERUNG
DES
ENZYMATISCH
AKTIVEN
ANTEILS
20
3.2.
PROTEINBESTIMMUNGEN
20
3.3.
PRAKTISCHE
DURCHFUEHRUNG
ZUR
ERMITTLUNG
DER
SPEZIFISCHEN
KATALYTISCHEN
AKTIVITAET
DER
GLUCOSE
ISOMERASE
20
3.4.
IMMOBILISIERUNG
VON
GLUCOSE
ISOMERASE
IN
ALGINAT-GELEN
21
3.4.1.
PRAEPARATION
DER
ALGINAT-BIOKATALYSATORPERLEN
21
3.4.2.
PERLENDURCHMESSER
22
3.4.3.
ANTEIL
DES
ENZYMS
IN
DEN
BIOKATALYSATORPERLEN
22
3.4.4.
AKTIVITAET
DER
IN
ALGINAT-GELEN
IMMOBILISIERTEN
GLUCOSE
ISOMERASE
22
3.4.5.
VARIATION
DER
ZUR
IONOTROPEN
GELIERUNG
BENOETIGTEN
IONEN
IM
VERNETZERBAD
23
3.4.6.
VARIATION
DER
KONZENTRATIONEN
AN
CALCIUMCHLORID
IM
VERNETZERBAD
26
3.4.7.
VARIATION
DER
GLUCOSE
ISOMERASE
UND
MANNUCOL
KONZENTRATION
IN
DEN
BIOKATALYSATORPERLEN
29
3.4.8.
EINFLUSS
DER
ZUR
IMMOBILISIERUNG
BENOETIGTEN
CALCIUMIONEN
AUF
DAS
IMMOBILISIERTE
ENZYM
41
3.4.9.
WIEDERVERWENDBARKEIT
DER
KATALYSATORPERLEN
BEI
ISOMERISIERUNG
IM
RUEHRREAKTOR
42
3.4.10.
LAGERSTABILITAET
DER
KATALYSATORPERLEN
44
3.4.11.
KINETIK
46
3.4.11.1.
DIFFUSION
UND
DIFFUSIONSHEMMUNG
46
3.4.11.1.1.
ERMITTLUNG
DER
EFFEKTIVEN
DIFFUSIONSKOEFFIZIENTEN
47
3.4.11.1.1.1.
EXPERIMENTELLE
BESTIMMUNG
DES
EFFEKTIVEN
DIFFUSIONS
KOEFFIZIENTEN
BEI
VERSCHIEDENEN
TEMPERATUREN
48
3.4.11.1.1.2.
AKTIVIERUNG
DER
DIFFUSION
49
3.4.11.2.
EFFIZIENZ
DES
IMMOBILISIERTEN
BIOKATALYSATORS
50
3.4.11.3.
ABHAENGIGKEIT
DER
AKTIVITAET
VOM
PERLENDURCHMESSER
53
3.4.11.4.
TEMPERATURABHAENGIGKEIT
VON
NATIVER
SOWIE
IMMOBILI
SIERTER
GLUCOSE
ISOMERASE
54
3.4.11.4.1.
BESTIMMUNG
DES
TEMPERATUROPTIMUMS
54
3.4.11.4.2.
BESTIMMUNG
DER
AKTIVIERUNGSENERGIE
57
3.4.11.5.
ERMITTLUNG
DER
MICHAELIS-KONSTANTE
SOWIE
DER
MAXIMALEN
REAKTIONSGESCHWINDIGKEIT
V
NATIVER
UND
IMMOBILISIERTER
GLUCOSE
ISOMERASE
61
3.4.11.6.
PH-ABHAENGIGKEIT
VON
NATIVER
UND
IMMOBILISIERTER
GLUCOSE
ISOMERASE;
BESTIMMUNG
DES
PH-OPTIMUMS
*
65
3.4.12.
GLUCOSE-ISOMERISIERUNG
IM
SAEULENREAKTOR
68
3.4.12.1.
REAKTIONSSYSTEME
68
3.4.12.1.1.
REAKTIONSGEFAESSE
MIT
RUEHREINRICHTUNG
68
3.4.12.1.2.
SAEULENREAKTOREN
68
3.4.12.2.
GLUCOSE
ISOMERASE-IMMOBILISATE
IM
KONTINUIERLICHEN
SAEULENBETRIEB
70
3.4.12.3.
ANGEWANDTES
BETRIEBSVERFAHREN
71
3.4.12.3.1.
BEDINGUNGEN
ZUR
DURCHFUEHRUNG
DER
ENZYMATISCHEN
ISOMERISIERUNGSREAKTION
IM
SAEULENREAKTOR
71
3.4.12.3.2.
APPARATIVER
AUFBAU
UND
PRAKTISCHE
DURCHFUEHRUNG
DER
REAKTION
72
3.4.12.3.3.
ERGEBNISSE
UND
AUSBLICK
74
3.5.
IMMOBILISIERUNG
VON
GLUCOSE
ISOMERASE
DURCH
REAKTION
MIT
BIFUNKTIONELLEN
REAGENZIEN
UNTER
ZUSATZ
EINER
ORGANISCHEN
BASE
77
3.5.1.
EINFLUSS
VON
N,N-DIMETHYLFORMAMID
ALS
LOESUNGSMITTEL
77
3.5.2.
REAKTION
VON
GLUCOSE
ISOMERASE
MIT
ADIPINSAEUREDI
CHLORID
(ADC)
77
3.5.3.
IMMOBILISIERUNG
DURCH
REAKTION
MIT
SAEUREDICHLORID
UNTER
ZUSATZ
VON
POLYETHYLENIMIN
(PEI)
78
3.5.3.1.
PRAEPARATION
DER
IMMOBILISATE
78
3.5.3.2.
ERMITTLUNG
DES
IM
IMMOBILISAT
GEBUNDENEN
ENZYMS
79
3.5.3.3.
DISKUSSION
DER
BEI
DER
IMMOBILISIERUNG
ABLAUFENDEN
CHEMISCHEN
VORGAENGE
80
3.5.3.3.1.
AMINOSAEUREANALYSE
DER
NATIVEN
SOWIE
IMMOBILISIERTEN
GLUCOSE
ISOMERASE
80
3.5.3.3.I.I.
HERSTELLUNG
MESSFERTIGER
PROBEN
81
3.5.3.3.1.2.
TRENNUNG
DER
AMINOSAEUREN
81
3.5.3.3.1.3.
AUSWERTUNG
DER
CHROMATOGRAMME
82
3.5.3.3.I.4.
ERGEBNISSE
84
3.5.3.3.I.5.
DISKUSSION
DER
ERGEBNISSE
84
3.5.3.4.
VARIATION
DES
POLYETHYLENIMIN
UND
ADIPINSAEUREDI
CHLORID-ANGEBOTS
91
3.5.3.5.
VARIATION
DES
GLUCOSE
ISOMERASE-ANGEBOTS
99
3.5.3.6.
VARIATION
DER
REAKTIONSZEIT
102
3.5.3.7.
EINSATZ
VERSCHIEDENER
SAEUREDICHLORIDE
GLEICHER
KONZENTRATION
103
3.5.3.8.
WIEDERVERWENDBARKEIT
DES
IMMOBILISATS
IM
RUEHRREAKTOR
112
3.5.3.9.
KINETIK
113
3.5.3.9.1.
TEMPERATURABHAENGIGKEIT
VON
NATIVER
UND
IMMOBILISIERTER
GLUCOSE
ISOMERASE
114
3.5.3.9.1.1,
BESTIMMUNG
DES
TEMPERATUROPTIMUMS
114
3.5.3.9.I.2.
BESTIMMUNG
DER
AKTIVIERUNGSENERGIE
117
3.5.3.9.2.
ERMITTLUNG
DER
MICHAELIS-KONSTANTE
SOWIE
DER
MAXI
MALEN
REAKTIONSGESCHWINDIGKEIT
V
NATIVER
SOWIE
IMMOBILISIERTER
GLUCOSE
ISOMERASE
119
3.5.3.9.3.
PH-ABHAENGIGKEIT
VON
NATIVER
UND
IMMOBILISIERTER
GLUCOSE
ISOMERASE;
ERMITTLUNG
DES
PH-OPTIMUMS
121
3.5.3.9.4.
EFFIZIENZ
DER
IMMOBILISIERTEN
GLUCOSE
ISOMERASE
124
4.
ZUSAMMENFASSUNG
126
5.
LITERATURVERZEICHNIS
130
ANHANG
136
A
1
TAB.
3.1.
MESSERGEBNISSE
ZU
ABSCHNITT
3.4.5.
137
A
2
TAB.
3.3.
MESSERGEBNISSE
ZU
ABSCHNITT
3.4.6.
138
A
3
TAB.
3.8.
MESSERGEBNISSE
ZU
ABSCHNITT
3.4.8.
139
A
4
TAB.
3.12.
MESSERGEBNISSE
ZU
ABSCHNITT
3.4.11.3.
140
DANKSAGUNGEN
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