Enzymkatalyse: Einführung in die Chemie, Biochemie und Technologie der Enzyme
Gespeichert in:
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|---|---|
| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Jena
Fischer
1989
|
| Ausgabe: | 1. Aufl. |
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | Literaturangaben |
| Beschreibung: | 352 S. Ill., graph. Darst. |
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|---|---|
| adam_text | INHALT
VORWORT 12
1. STRUKTUR UND KATALYSE (G.FISCHER) 13
1.1. DIE THERMODYNAMISCHE UND KINETISCHE BASIS DER KATALYSE 13
1.2. DAS CHEMISCHE GLEICHGEWICHT 17
1.2.1. THERMODYNAMISCHE GRUNDLAGEN 17
1.2.2. EXPERIMENTELLE GLEICHGEWICHTSKONZENTRATIONEN UND DIE
GLEICHGEWICHTSKONSTANTE 18
1.2.3. BERECHNUNG THERMODYNAMISCHER GROESSEN AUS GLEICHGEWICHTSDATEN 20
1.3. DYNAMIK CHEMISCHER REAKTIONEN 21
1.3.1. GRUNDLAGEN DER REAKTIONSKINETIK 21
1.3.1.1. MOLEKULARITAET UND REAKTIONSORDNUNG 21
1.3.1.2. EINFACHE GESETZMAESSIGKEITEN FUER DEN ZEITLICHEN ABLAUF VON
REAKTIONEN 23
1.3.1.3. KINETIK KOMPLEXER REAKTIONEN 27
1.3.2. DIE THEORIE DES UEBERGANGSZUSTANDES 28
1.4. BEZIEHUNGEN ZWISCHEN CHEMISCHER STRUKTUR UND REAKTIVITAET 32
1.4.1. QUANTITATIVE BEZIEHUNGEN 32
1.4.2. ORBITALANORDNUNG, KONFORMATION UND REAKTIVITAET 37
1.5. DIE KATALYSE DURCH SAEUREN UND BASEN 39
1.5.1. ALLGEMEINE UND SPEZIFISCHE SAEURE-BASE-KATALYSE 39
1.5.2. DIE WASSERSTOFFBRUECKENBINDUNG 44
1.5.3. DIE GESCHWINDIGKEIT VON PROTONENTRANSFERPROZESSEN 46
1.5.4. DAS BROENSTEDSCHE KATALYSEGESETZ 48
1.6. NUCLEOPHILE UND ELEKTROPHILE KATALYSE 50
1.6.1. MECHANISMEN NUCLEOPHIL KATALYSIERTER REAKTIONEN 52
1.6.2. MECHANISMEN ELEKTROPHIL KATALYSIERTER REAKTIONEN 53
1.7. ISOTOPE SUBSTITUTIONEN ALS SONDEN FUER KATALYSEMECHANISMEN 54
1.8. KATALYSEN DURCH ENZYMANALOGE FUNKTIONSPRINZIPIEN 59
1.8.1. INTRAMOLEKULARITAET ALS REAKTIONSFOERDERNDER FAKTOR 59
1.8.2. KATALYSE UEBER NICHTKOVALENTE KOMPLEXE 62
1.8.3. KATALYSE AN SYNTHETISCHEN POLYMEREN 64
1.8.4. SEMISYNTHETISCHE KATALYSATOREN 64
1.9. DER EINFLUSS DES MEDIUMS AUF DIE REAKTIONSGESCHWINDIGKEIT 65
1.9.1. DIE THERMODYNAMIK DES LOESUNGSMITTELWECHSELS 65
1.9.2. EINFLUSS DER ELEKTROLYTKONZENTRATION AUF DIE
REAKTIONSGESCHWINDIGKEIT 67
1.9.3. HYDROPHOBE WECHSELWIRKUNGEN UND REAKTIONEN UNTER MIKROHETEROGENEN
BEDIN
GUNGEN 68
1.10. LITERATUR 70
2. ENZYMKINETIK (G.
HUEBNER) 72
2.1. EINFLUSS DER ENZYMKONZENTRATION AUF DIE REAKTIONSGESCHWINDIGKEIT 72
2.2. EINFLUSS DER SUBSTRATKONZENTRATION AUF DIE REAKTIONSGESCHWINDIGKEIT
73
2.2.1. DIE MICHAELIS-MENTEN-GLEICHUNG 73
2.2.2. DIE STEADY-STATE-GLEICHUNG VON BRIGGS UND HAIDANE 75
2.2.3. DIE INTEGRIERTE MICHAELIS-MENTEN-GLEICHUNG 76
2.2.4. KINETISCHE GLEICHUNGEN KOMPLEXER REAKTIONSFOLGEN UND REVERSIBLER
ENZYMREAKTIO
NEN 77
2.2.5. METHODEN ZUR BESTIMMUNG DER MICHAELIS-KONSTANTE UND DER
MAXIMALGESCHWINDIG
KEIT 78
HTTP://D-NB.INFO/900398876
8 INHALT
2.2.6. BESTIMMUNG DER TEILKONSTANTEN EINER ENZYMREAKTION 81
2.2.7. ZWEI-SUBSTRAT-REAKTIONEN 83
2.2.8. UMSETZUNG EINES SUBSTRATS DURCH ZWEI, DIE GLEICHE REAKTION
KATALYSIERENDE ENZYME
(ISOENZYME, MODIFZIERTE ENZYME) 87
2.3. EINFLUSS VON EFFEKTOREN AUF DIE REAKTIONSGESCHWINDIGKEIT
ENZYMKATALYSIERTER REAK
TIONEN 90
2.3.1. REVERSIBLE INHIBITOREN G0
2.3.1.1. DIE KOMPETITIVE HEMMUNG GO
2.3.1.2. INHIBIERUNG DURCH KONKURRIERENDEN UMSATZ EINES ZWEITEN
SUBSTRATES 92
2.3.1.3. DIE NICHTKOMPETITIVE HEMMUNG
93
2.3.1.4. DIE UNKOMPETITIVE HEMMUNG
95
2.3.1.5. DIE PARTIELL KOMPETITIVE HEMMUNG
97
2.3.1.6. METHODEN ZUR BESTIMMUNG DER INHIBITORKONSTANTEN K, G8
2.3.2. DIE SUBSTRATUEBERSCHUSS-HEMMUNG 101
2.3.3. HEMMUNG DURCH HOCHAFFINE INHIBITOREN 102
2.3.4. HEMMUNG DURCH IRREVERSIBEL REAGIERENDE INHIBITOREN
103
2.3.5. HEMMUNG DURCH REAKTION DES INHIBITORS MIT DEM SUBSTRAT
104
2.3.6. HEMMUNG DURCH COENZYM-ANTAGONISTEN
105
2.3.7. AKTIVATOREN 106
2.3.8. EINFLUSS DES PH-WERTES AUF DIE GESCHWINDIGKEIT ENZYMKATALYSIERTER
REAKTIONEN .
.110
2.4. EINFLUSS DER SIMULTANEN BINDUNG MEHRERER SUBSTRATMOLEKUELE AUF DIE
GESCHWINDIG
KEIT EINER ENZYMKATALYSIERTEN REAKTION 113
2.4.1. DIE HILL-GLEICHUNG
113
2.4.2. DAS SUBSTRAT ALS AKTIVATOR
114
2.4.3. WECHSELWIRKUNGEN ZWISCHEN DEN AKTIVEN ZENTREN VON
OLIGOMER-ENZYMEN ...
117
2.4.4. KONFORMEREN-GLEICHGEWICHTE BEI OLIGOMEREN ENZYMEN HG
2.4.4.1. DAS KONZERTIERTE MODELL 120
2.4.4.2. DAS SEQUENTIELLE MODELL
124
2.4.4.3. DAS SLOW-TRANSITION-MODELL
127
2.5. EINFLUSS VON ISOTOPEN-SUBSTITUTIONEN IM SUBSTRAT AUF DIE KINETISCHEN
PARAMETER EN
ZYMKATALYSIERTER REAKTIONEN 128
2.5.1. EINFLUSS AUF MAXIMALGESCHWINDIGKEIT UND K
M
-WERT 128
2.5.2. BESTIMMUNG DES INTRINSISCHEN ISOTOPIEEFFEKTS 130
2.5.3. METHODEN ZUR BESTIMMUNG DES ISOTOPIEEFFEKTS BEI
ENZYMKATALYSIERTEN REAKTIONEN 130
2.6. LITERATUR
131
3. DAS PROTEINMOLEKUEL ALS GLEICHGEWICHTSSTRUKTUR (A.SCHELLENBERGER) ...
133
3.1. ALLGEMEINE BEMERKUNGEN ZUR PROTEINSTRUKTUR 133
3.2. DIE HAUPTKETTE ALS STRUKTURELEMENT DER PROTEINE 134
3.2.1. STEREOCHEMIE DER HAUPTKETTE 135
3.2.2. BINDUNGSSTABILITAET DER HAUPTKETTEN-H-ATOME 138
3.3. DIE SEITENKETTE - BASIS DER VARIABILITAET VON PROTEINSTRUKTUREN 140
3.3.1. STRUKTUR UND MOBILITAET DER SEITENKETTEN 140
3.3.2. PHYSIKOCHEMISCHE DIFFERENZIERUNG DER SEITENKETTEN 143
3.3.2.1. SAEURE-BASE-VERHALTEN
143
3.3.2.2. POLARITAET DER SEITENKETTEN 145
3.3.3. CHEMISCHE DIFFERENZIERUNG DER SEITENKETTEN 146
3.3.3.1. SPEZIFISCHE MARKIERUNG DER SEITENKETTEN 146
3.3.3.2. KOVALENTE VERKNUEPFUNG VON SEITENKETTEN MITTELS BIFUNKTIONELLER
REAGENZIEN ... 157
3.3.3.3. AUSSAGEBEREICH CHEMISCHER MODIFIZIERUNGSREAKTIONEN 159
3.3.3.4. EXTREMES CHEMISCHES VERHALTEN VON SEITENKETTEN
(SUPERREAKTIVITAET UND MASKIERUNG) 160
3.4. STRUKTURSYSTEME IN PROTEINEN (SEKUNDAERSTRUKTUR) UND DEREN BEZIEHUNG
ZUR RAUM
STRUKTUR 161
3.4.1. HELIKALE STRUKTURSYSTEME 161
3.4.2. FALTBLATT-STRUKTURSYSTEME 163
3.4.3. DER WENDEKNICK ALS STRUKTURSYSTEM 164
3.4.4. KOMPLEXE STRUKTURSYSTEME - DOMAENEN 166
3.5. DIE RAUMSTRUKTUR VON PROTEINMOLEKUELEN (TERTIAERSTRUKTUR) 168
3.5.1. DIE ROENTGENKRISTALLSTRUKTURANALYSE - MOEGLICHKEITEN UND GRENZEN
168
INHALT
9
3.5..1.1. GEWINNUNG VON PROTEINKRISTALLEN 169
3.5.1.2. UEBERTRAGBARKEIT DER ROENTGENSTRUKTURDATEN AUF DAS GELOESTE
PROTEIN 169
3.5.1.3. RAUMSTRUKTUR KRISTALLISIERTER ENZYM-SUBSTRAT-UND
ENZYM-INHIBITOR-KOMPLEXE . . . 170
3.5.2. RAUMSTRUKTUREN VON PROTEINEN AUS INTRAMOLEKULAREN
ABSTANDSPARAMETERN .... 171
3.5.3. DIE PRIMAERSTRUKTUR ALS CODE DER RAUMSTRUKTUR VON PROTEINEN 172
3.5.3.1. SEQUENZ UND MOLEKUELGEOMETRIE 172
3.5.3.2. RAUMSTRUKTUREN AUS SEQUENZDATEN (FALTUNGSMODELLE) 175
3.6. STABILITAET UND MOBILITAET DER RAUMSTRUKTUR VON PROTEINMOLEKUELEN 178
3.6.1. DIE RAUMSTRUKTUR DES PROTEINMOLEKUELS ALS GLEICHGEWICHTSZUSTAND
178
3.6.2. WECHSELWIRKUNGEN ZWISCHEN DEN SEITENKETTEN UND DEREN BEDEUTUNG
FUER DIE GE
SAMTSTRUKTUR 180
3.6.2.1. DISULFIDBINDUNG 180
3.6.2.2. ELEKTROSTATISCHE WECHSELWIRKUNGEN 180
3.6.2.3. HYDROPHOBE STRUKTURIERUNGSEFFEKTE 182
3.6.3. DENATURIERUNG UND RENATURIERUNG 182
3.7. STRUKTURELLE ASPEKTE DER OLIGOMEREN PROTEINSTRUKTUR
(QUARTAERSTRUKTUR) .... 184
3.7.1. STOECHIOMETRIE UND GEOMETRIE OLIGOMERER PROTEINE 184
3.7.2. ASSOZIATIONS-DISSOZIATIONS-GLEICHGEWICHTE BEI OLIGOMEREN
PROTEINEN 185
3.7.3. VERFAHREN ZUR ERMITTLUNG DER GEOMETRIE VON OLIGOMERSTRUKTUREN 187
3.7.3.1. ELEKTRONENMIKROSKOPIE 187
3.7.3.2. BIFUNKTIONELLE REAGENZIEN ZUR ERMITTLUNG DER RAEUMLICHEN
ANORDNUNG VON UNTERELN
HEITSKOMPLEXEN 187
3.7.3.3. MODELLIERUNG VON OLIGOMERSTRUKTUREN ANHAND VON STREUKURVEN 188
3.8. NICHTPROTEINSTRUKTURKOMPONENTEN 189
3.8.1. WASSER 189
3.8.2. POLYSACCHARIDE 189
3.8.3. PHOSPHATGRUPPEN 190
3.8.4. N-TERMINALE ACYLRESTE 192
3.9. LITERATUR 192
4. ENZYMKATALYSE
(A.SCHELLENBERGER) 196
4.1. DAS AKTIVE ZENTRUM 196
4.1.1. ENZYME ALS MIKRO-HETEROGENKATALYSATOREN 196
4.1.2. ZUR EVOLUTION DER ENZYMKATALYSE 196
4.1.3. MECHANISTISCHE GRUNDLAGEN DER ENZYMKATALYSE 197
4.1.3.1. MAKROMILIEU UND MIKROMILIEU 197
4.1.3.2. SUBSTRATBINDUNG UND SUBSTRATSPEZIFITAET 198
4.1.3.3. SUBSTRATORIENTIERUNG UND SUBSTRATDESTABILISIERUNG 201
4.1.3.4. UEBERGANGSZUSTAND BEI ENZYMKATALYSEN 202
4.1.3.4.1. KINETISCHE ISOTOPIEEFFEKTE 202
4.1.3.4.2. AUSTAUSCH VON SEITENKETTEN IM REAKTIONSBEREICH (YYENZYME
ENGINEERING ) .... 203
4.1.3.4.3. AFFINITAETSSTUDIEN MIT YYUEBERGANGSZUSTANDANALOGEN
VERBINDUNGEN 205
4.1.3.5. MECHANISMUSABHAENGIGE INHIBITOREN 210
4.1.4. KLASSIFIZIERUNG DER ENZYME NACH DER KATALYSIERTEN REAKTION 211
4.2. REGULATION DER ENZYMAKTIVITAET 214
4.2.1. ENZYMAKTIVITAET ALS KONTROLLIERBARER ZUSTAND 214
4.2.2. INDUZIERTE AKTIVITAETSAENDERUNGEN 214
4.2.3. ZEITLICH VERZOEGERTE REGULATIONSPROZESSE 215
4.2.4. REGULATION GEKOPPELTER ENZYMSYSTEME 216
4.3. FUNKTIONSMECHANISMEN VON COFAKTOREN 219
4.3.1. ZUR DEFINITION 219
4.3.2. COENZYME 220
4.3.2.1. NIKOTINAMID-COENZYME (NIKOTINAMID-ADENINDINUCLEOTID (NAD) UND
NIKOTINAMID
ADENINDINUCLEOTID-PHOSPHAT(NADP)) 220
4.3.2.2. FLAVIN-COENZYME (FLAVIN-ADENINDINUCLEOTID (FAD) UND
RIBOFLAVIN-5 -PHOSPHAT (FLA
VIN-MONONUCLEOTID, FMN)) 223
4.3.2.3. COENZYM A (COA) 226
4.3.2.4. ADENOSINTRIPHOSPHAT (ATP) 228
4.3.2.5. PYRIDOXALPHOSPHAT (PLP) UND PYRIDOXAMINPHOSPHAT (PMP) 229
10 INHALT
4.3.2.6. PYRUVAT UND OR-KETOBUTYRAT 233
4.3.2.7. BIOTIN (B) 233
4.3.2.8. THIAMINPYROPHOSPHAT (TPP) 235
4.3.2.9. LIPONSAEURE (LS) 238
4.3.2.10. TETRAHYDROFOLSAEURE (THF) 238
4.3.2.11. 5 -DESOXYADENOSYL-COBALAMIN UND METHYL-COBALAMIN 241
4.3.3. METALLIONEN ALS COFAKTOREN UND STABILISATOREN 242
4.3.3.1. ALLGEMEINE BEMERKUNGEN ZUR FUNKTION VON METALLIONEN 242
4.3.3.2. METALLIONEN ALS COFAKTOREN 246
4.3.3.3. METALLIONEN ALS STABILISATOREN DER FUNKTIONELLEN
PROTEINSTRUKTUR 249
4.4. FUNKTIONELLE ASPEKTE DER OLLGOMEREN PROTEINSTRUKTUR 252
4.4.1. INDUZIERTE KONFORMATIONSAENDERUNGEN 254
4.4.1.1. KATALYTISCHE AKTIVITAET VON ISOLIERTEN UNTEREINHEITEN 254
4.4.1.2. KONFORMATIONSTRANSFER IM HAEMOGLOBINMOLEKUEL 254
4.4.2. FUNKTIONELLE DIFFERENZIERUNG INNERHALB EINES ENZYMMOLEKUELS
(ASPARTAT-TRANSCARBA
MYLASE, ATCASE) 258
4.4.3. FUNKTIONELLE DIFFERENZIERUNG IN ENZYMKOMPLEXEN 261
4.4.3.1. SYSTEMATIK VON MULTIENZYMSYSTEMEN 261
4.4.3.2. MULTIENZYMKOMPLEXE MIT KOVALENTEM SUBSTRATTRANSFER 262
4.4.3.2.1. FETTSAEURE-SYNTHETASE 262
4.4.3.2.2. GRAMICIDIN S-SYNTHETASE 264
4.4.3.2.3. OR-KETOSAEURE-DEHYDROGENASEN 264
4.4.3.3. MULTIENZYMKOMPLEXE MIT DIFFUSIVEM SUBSTRATTRANSFER
(TRYPTOPHAN-SYNTHASE) . . . 267
4.4.3.4. MULTIENZYMKONJUGATE (MULTIENZYM-CLUSTER) 268
4.4.3.5. POLYFUNKTIONELLE UNTEREINHEITEN 269
4.5. FUNKTIONSMECHANISMEN AUSGEWAEHLTER HYDROLASEN 269
4.5.1. ENZYME DER PEPTIDSPALTUNG 270
4.5.1.1. KLASSIFIZIERUNG 270
4.5.1.2. FUNKTIONSMECHANISMUS VON PROTEASEN 270
4.5.1.2.1. SERINPROTEASEN 272
4.5.1.2.2. CYSTEINPROTEASEN 276
4.5.1.2.3. CARBOXYLPROTEASEN (SAURE PROTEASEN, ASPARTYLPROTEASEN) 276
4.5.1.2.4. METALLOPROTEASEN 278
4.5.1.3. SUBSTRATSPEZIFITAET UND SUBSTRATBINDUNGSMECHANISMUS BEI
OLIGOMERSUBSTRATEN (SE
KUNDAERSPEZIFITAET) 279
4.5.2. ENZYME DER GLYKOSIDSPALTUNG 280
4.5.2.1. SUBSTRATSPEZIFITAET UND KINETISCHE BESONDERHEITEN VON
OLIGOSACCHARIDSPALTENDEN EN
ZYMEN 280
4.5.2.2. LYSOZYM 282
4.5.2.3. AMYLASEN 285
4.5.3. ENZYME DES PHOSPHATTRANSFERS 287
4.5.3.1. RIBONUCLEASE A 288
4.5.3.2. PHOSPHORYLIERUNGSENZYME (KINASEN) 289
4.5.3.2.1. KREATIN-KINASE 290
4.5.3.2.2. PROTEIN-KINASEN 290
4.6. LITERATUR 292
5. IMMOBILISIERTE ENZYME (R.UIBRICH) 298
5.1. BESONDERHELTEN VON IMMOBILISIERTEN ENZYMEN 298
5.2. HERSTELLUNG IMMOBILISIERTER ENZYME 300
5.2.1. IMMOBILISIERUNGSPRINZIPIEN 300
5.2.1.1. EINSCHLUSSMETHODEN 300
5.2.1.2. BINDUNGSMETHODEN 301
5.2.1.3. KOMBINIERTE IMMOBILISIERUNGSMETHODEN 302
5.2.1.4. AUSWAHLKRITERIEN 303
5.2.2. TRAEGERMATERIALIEN 303
5.2.2.1. TRAEGEREIGENSCHAFTEN 303
5.2.2.2. ANORGANISCHE TRAEGERMATERIALIEN 305
5.2.2.3. ORGANISCHE TRAEGERMATERIALIEN 306
INHALT 11
5.2.2.3.1. NATUERLICHE ORGANISCHE POLYMERE 306
5.2.2.3.2. SYNTHETISCHE ORGANISCHE POLYMERE 307
5.2.3. METHODEN ZUR KOVALENTEN ENZYMBINDUNG 308
5.2.3.1. AUSWAHL DER KUPPLUNGSMETHODE 308
5.2.3.2. GEBRAEUCHLICHE KUPPLUNGSMETHODEN 313
5.3. EIGENSCHAFTEN IMMOBILISIERTER ENZYME 313
5.3.1. PHYSIKALISCHE UND CHEMISCHE EIGENSCHAFTEN 313
5.3.2. KINETIK IMMOBILISIERTER ENZYME 314
5.3.2.1. EFFEKTE DER PHYSIKALISCHEN UND CHEMISCHEN MODIFIZIERUNG DES
ENZYMMOLEKUELS . . 314
5.3.2.2. EINFLUESSE DES MATRIXMILIEUS AUF DIE INTRINSISCHEN KINETISCHEN
PARAMETER .... 315
5.3.2.3. VERTEILUNGSEFFEKTE 315
5.3.2.4. DIFFUSIONSEFFEKTE 318
5.3.2.4.1. AEUSSERE DIFFUSION 319
5.3.2.4.2. INNERE DIFFUSION 322
5.3.3. ENZYMSTABILITAET 327
5.4. ENZYMREAKTOREN AUF DER BASIS IMMOBILISIERTER ENZYME 330
5.4.1. REAKTORTYPEN 330
5.4.2. REAKTORLEISTUNG 333
5.5. IMMOBILISIERTE KOMPLEXE ENZYMSYSTEME 335
5.5.1. IMMOBILISIERTE MEHRENZYMSYSTEME 335
5.5.2. COSUBSTRAT-REGENERIERUNG 336
5.6. LITERATUR 338
6. SACHREGISTER 341
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