Der Experimentator: Proteinbiochemie, Proteomics:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Heidelberg [u.a.]
Spektrum, Akad. Verl.
2002
|
| Ausgabe: | 4., überarb. Aufl. |
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | X, 266 S. Ill., graph. Darst. 24 cm |
| ISBN: | 3827411955 |
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| adam_text | HUBERT REHM PROTEINBIOCHEMIE/ PROTEOMICS 4., UEBERARBEITETE AUFLAGE
SPEKTRUM AKADEMISCHER VERLAG HEIDELBERG * BERLIN INHALTSVERZEICHNIS
VORWORT VI DANKSAGUNG VI ABKUERZUNGEN XI DAS KONZEPT DES EXPERIMENTATORS
1 1 DAS TAEGLICHE BROT 3 1.1 PUFFER HERSTELLEN 3 1.2 PROTEIN BESTIMMEN 4
1.2.1 BCA-TEST 5 1.2.2 BRADFORD-TEST 5 1.2.3 LOWRY-TEST 5 1.2.4 DER
STARCHER-TEST (FUER GEDULDIGE FORSCHER) 6 1.2.5 FERNER LIEFEN 7 1.3 GELE
7 1.3.1 SDS-GELE 7 1.3.2 FUER EILIGE: SDS-ELEKTROPHORESE OHNE SAMMELGEL
10 1.3.3 NATIVE GELE 11 1.4 GELE FAERBEN 12 1.4.1 FIXIEREN 12 1.4.2
FAERBEN 12 1.4.3 TROCKNEN 16 1.5 FAELLEN UND KONZENTRIEREN 16 1.5.1
DENATURIERENDE FAELLUNG 17 1.5.2 NATIVE FAELLUNG 17 1.5.3 KONZENTRIEREN 17
1.6 BLOTTEN 19 1.6.1 PROTEINFAERBUNG AUF BLOTS 21 1.6.2 BLOCKEN 22 1.6.3
IMMUNFAERBUNG 23 1.6.4 CA 2+ -BINDUNG 25 1.6.5 LIGANDENFAERBUNG 25 1.7
AUTORADIOGRAPHIE VON GELEN UND BLOTS 26 2 LIGANDENBINDUNG 29 2.1
RADIOAKTIVE LIGANDENMARKIERUNG 30 2.1.1 IODIERUNG VON PEPTIDEN UND
PROTEINEN 30 2.1.2 IODIERUNG VON MOLEKUELEN MIT NIEDRIGEM MG 34 2.1.3
ISOLIERUNG EINZELNER IODIERTER SPEZIES 34 VIII * INHALT 2.1.4 VOR- UND
NACHTEILE DES IODIERENS 35 2.1.5 TRITIIEREN 37 2.2 BINDUNG 38 2.2.1
ISOLIERUNG VON MEMBRANEN 38 2.2.2 BINDUNGSTEST 40 2.2.3 BINDUNGSTESTS
MIT MEMBRANEN 43 2.2.4 ENTWICKLUNG VON MEMBRANBINDUNGSTESTS 44 2.2.5
BINDUNGSTESTS MIT LOESLICHEN PROTEINEN 46 2.2.6 KEINE BINDUNG, WAS TUN?
64 2.3 AUSWERTUNG VON BINDUNGSDATEN 66 2.3.1 DIE BINDUNG IST IM
GLEICHGEWICHT 66 2.3.2 KINETIK 80 2.4 VERNETZEN VON LIGANDEN 82 2.4.1
DREIKOMPONENTENVERNETZUNG (3K-VERNETZUNG) 83 2.4.2
PHOTOAFFINITAETSVERNETZUNG 87 2.4.3 KONTROLLEN BEI VERNETZUNGSVERSUCHEN
89 2.5 SINNIGES 90 3 MEMBRANPROTEINE SOLUBILISIEREN 94 3.1 SEIFEN 94
3.1.1 SAUBERE BEGRIFFE 94 3.1.2 VOM UMGANG MIT SEIFEN 96 3.2
SOLUBILISIEREN 99 3.2.1 SOLUBILISIERUNGSKRITERIEN 103 3.2.2
PHYSIKALISCHE PARAMETER SOLUBILISIERTER MEMBRANPROTEINE 105 4
PROTEINNACHWEIS DURCH FUNKTIONSMESSUNG 107 4.1 TRANSLOKATOREN 107 4.1.1
LIPOSOMEN 109 4.1.2 PROTEOLIPOSOMEN 110 4.2 REKONSTITUTION 111 4.2.1
REKONSTITUTION AUS EINER LOESUNG 111 4.2.2 REKONSTITUTION IN VORGEFERTIGE
LIPOSOMEN 113 4.3 FLUXTEST 113 4.3.1 INFLUXTEST 115 4.3.2 EFFLUXTEST 118
4.4 AUFBAUENDE UEBERLEGUNGEN 119 5 SAEUBERN UND PUTZEN 121 5.1 PUTZIGES
121 5.2 KONVENTIONELLE REINIGUNGSMETHODEN 125 INHALT * IX 5.2.1 ZUR
SAEULENTECHNIK 126 5.2.2 REINIGUNG NACH GROESSENUNTERSCHIEDEN 127 5.2.3
REINIGUNG NACH LADUNGSUNTERSCHIEDEN 130 5.2.4 HYDROPHOBE CHROMATOGRAPHIE
137 5.2.5 DAS BLAUGEL 139 5.3 AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE 140 5.3.1
LEKTINCHROMATOGRAPHIE 140 5.3.2 LIGANDENCHROMATOGRAPHIE 142 5.4 DIE
REINHEITSPROBE 149 5.5 AUSSCHLACHTEN 150 6 ANTIKOERPER 153 6.1
HERSTELLUNG VON POLYKLONALEN ANTIKOERPERN 155 6.1.1 ANTIGEN 155 6.1.2
ADJUVANS 158 6.1.3 INJEKTION UND SERUMGEWINNUNG 159 6.1.4 REINIGUNG VON
ANTIKOERPERN 160 6.2 IMMUNPRAEZIPITATION 162 6.2.1 IMMUNPRAEZIPITATION MIT
IMMOBILISIERTEM PROTEIN A 163 6.2.2 IMMUNPRAEZIPITATION MIT
IMMOBILISIERTEM ANTIKOERPER 163 6.3 IMMUNOAFFINITAETSCHRORNATOGRAPHIE 165
6.4 ANTIKOERPER GEGEN UNGEREINIGTE PROTEINE 166 6.5 IMMUNOLOGISCHE
NACHWEISTECHNIKEN 168 7 PROTEOMICS 173 7.1 EINFUEHRUNG 173 7.2
PROBENNAHME 176 7.3 2 D-GELELEKTROPHORESE 180 7.4 MASSENSPEKTROSKOPIE
VON PROTEINEN UND PEPTIDEN 185 7.4.1 DIE MASSENSPEKTROMETER 185 7.4.2
PROBENVORBEREITUNG FUER MALDI 190 7.4.3 DIE MOEGLICHKEITEN VON MALDI UND
ESI 192 7.5 PROTEINCHIPS 195 7.5.1 PROTEINCHIPS 195 7.5.2 SPEKULATIUS
197 7.5.3 APTAMERE 198 7.6 MIKROSEQUENZIERUNG 201 7.6.1 ZUBEREITEN DES
PROTEINS 201 7.6.2 BLOCKIERTE N-TERMINI 202 7.6.3 SPALTUNG DES PROTEINS
IN PEPTIDE 203 7.6.4 DER EDMAN-ABBAU 205 X * INHALT 7.6.5
CARBOXYTERMINALE SEQUENZIERUNG 206 7.6.6 LEITERSEQUENZIERUNG VON
PEPTIDEN 207 7.7 STRATEGIE 212 8 UNTEREINHEITEN 214 8.1 STOECHIOMETRIE &
MERIGKEIT 214 8.1.1 UEBER DIE SCHWIERIGKEITEN BEI
STOECHIOMETRIEBESTIMMUNGEN 214 8.1.2 S&M MIT ROENTGENSTRUKTURANALYSE 215
8.1.3 S&M MIT HYBRIDISIERUNGSEXPERIMENTEN 215 8.1.4 S&M MIT
VERNETZUNGSEXPERIMENTEN 217 8.1.5 S&M MIT AMINOSAEUREANALYSEN ODER
ANTIKOERPERN 223 8.2 WAS UNSRE WELT IM INNERSTEN ZUSAMMENHAELT 226 9
GLYKOPROTEINE 228 9.1 WIE, WO UND WOZU WERDEN PROTEINE GLYKOSYLIERT? 228
9.2 NACHWEIS VON GLYKOPROTEINEN IN GELEN 229 9.3 NACHWEIS VON
GLYKOPROTEINEN AUF BLOTS 229 9.3.1 NICHTSELEKTIVE GLYKOPROTEINFAERBUNG
229 9.3.2 SELEKTIVE (LEKTIN-)FAERBUNG 231 9.4 DEGLYKOSYLIERUNG 234 9.4.1
GLYKOSYLIERUNGSHEMMER 234 9.4.2 ENDOGLYKOSIDASEN 234 9.4.3 CHEMISCHE
DEGLYKOSYLIERUNG 239 9.5 DIE ZUCKERKETTEN 241 9.5.1
MONOSACCHARIDZUSAMMENSETZUNG 241 9.5.2 AUFBAU UND SEQUENZ 242 10 DER
SCHATZ IM SILBERSEE 250 10.1 VOM PAPER 250 10.2 VOM SCHREIBEN EINES
PAPERS 251 11 DURCH DIE WUESTE 253 12 UNTER GEIERN 255 12.1 LIEFERANTEN
255 12.2 LIEFERANTEN GEGLIEDERT NACH PRODUKTEN 259 DAS LETZTE 261
REGISTER 263
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| spelling | Rehm, Hubert Verfasser aut Der Experimentator: Proteinbiochemie, Proteomics Hubert Rehm 4., überarb. Aufl. Heidelberg [u.a.] Spektrum, Akad. Verl. 2002 X, 266 S. Ill., graph. Darst. 24 cm txt rdacontent n rdamedia nc rdacarrier Biochemie (DE-588)4006777-4 gnd rswk-swf Methode (DE-588)4038971-6 gnd rswk-swf Biochemische Methode (DE-588)4319880-6 gnd rswk-swf Proteine (DE-588)4076388-2 gnd rswk-swf Experiment (DE-588)4015999-1 gnd rswk-swf Proteomanalyse (DE-588)4596545-6 gnd rswk-swf 1\p (DE-588)4123623-3 Lehrbuch gnd-content Proteine (DE-588)4076388-2 s Biochemie (DE-588)4006777-4 s Experiment (DE-588)4015999-1 s Methode (DE-588)4038971-6 s 2\p DE-604 Proteomanalyse (DE-588)4596545-6 s 3\p DE-604 Biochemische Methode (DE-588)4319880-6 s 4\p DE-604 HEBIS Datenaustausch Darmstadt application/pdf http://bvbr.bib-bvb.de:8991/F?func=service&doc_library=BVB01&local_base=BVB01&doc_number=017435136&sequence=000001&line_number=0001&func_code=DB_RECORDS&service_type=MEDIA Inhaltsverzeichnis 1\p cgwrk 20201028 DE-101 https://d-nb.info/provenance/plan#cgwrk 2\p cgwrk 20201028 DE-101 https://d-nb.info/provenance/plan#cgwrk 3\p cgwrk 20201028 DE-101 https://d-nb.info/provenance/plan#cgwrk 4\p cgwrk 20201028 DE-101 https://d-nb.info/provenance/plan#cgwrk |
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