Molekulare Therapie in der Hämatologie, Onkologie: Grundlagen - Prinzipien - Perspektiven
Gespeichert in:
| Format: | Buch |
|---|---|
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Bremen [u.a.]
UNI-MED-Verl.
2008
|
| Ausgabe: | 2. Aufl. |
| Schriftenreihe: | UNI-MED science
|
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | Literaturangaben |
| Beschreibung: | 189 S. Ill., graph. Darst. 25 cm |
| ISBN: | 9783837410211 3837410218 |
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| adam_text | 10 Inhaltsverzeichnis
Inhaltsverzeichnis
m Molekulare Grundlagen 15
1.1. Prinzipien der Signaltransduktion 16
1.2. Klassifikation der Rezeptoren 17
1.2.1. Intrazelluläre Hormonrezeptoren 17
1.2.2. Transmembranrezeptoren 18
1.2.3. Aktivierung der Tyrosinkinasen in der malignen Transformation 22
1.2.4. G-Protein-gekoppelte Rezeptoren 25
1.2.4.1. RAS-vermittelte Signaltransduktions-Kaskaden 26
1.3. Signaltransduktion und Apoptose 27
1.4. Literatur 28
^J Tyrosinkinasen als Zielstrukturen molekularer Therapien 30
2.1. BCR-ABL 30
2.1.1. Molekulare Grundlagen 30
2.1.2. Imatinib-Mesilat (Glivec®) 33
2.1.3. Therapieoptionen für Imatinib 34
2.1.3.1. Chronische myeloische Leukämie 34
2.1.3.2. Ph-positive akute lymphatische Leukämie 36
2.1.3.3. Solide Tumoren 37
2.1.3.3.1. Gastrointestinale Stromatumoren 38
2.1.3.3.2. Bronchialkarzinom 39
2.1.3.3.3. Prostatakarzinom 39
2.1.3.3.4. Andere Tumorentitäten 39
2.1.4. Resistenzentwicklung 40
2.1.5. Neue BCR-ABL-Inhibitoren 41
2.1.5.1. Dasatinib 41
2.1.5.2. Nilotinib 43
2.1.5.3. Bosutinib 43
2.1.5.4. VX-680 (MK-0457) 44
2.1.5.5. INNO-406 (NS-187) 44
2.1.5.6. Andere 44
2.1.6. Literatur 45
2.2. c-KIT/PDGF-R 48
2.2.1. Übersicht 48
2.2.1.1. Tyrosinkinasen 48
2.2.2. Konstitutive Tyrosinkinasen-Aktivierung durch Fusionsgene und Punktmutationen 49
2.2.3. CMPE mit assoziierten Fusionsgenen 49
2.2.3.1. Molekulargenetik 49
2.2.3.2. Klinische Charakteristika 51
2.2.3.3. Therapeutische Aspekte 52
2.2.4. KIT-Mutationen 54
2.2.5. Systemische Mastozytose 54
2.2.6. Tyrosinkinase-Inhibitoren bei systemischer Mastozytose 55
2.3. Literatur 55
2.4. JAK2 59
2.4.1. Aktivierung von JAK2 bei malignen hämatologischen Erkrankungen 61
2.4.2. Ansatzpunkte für die Hemmung der JAK/STAT-Signaltransduktion 62
2.4.3. Literatur 65
Inhaltsverzeichnis 11
2.5. FLT3-Inhibitoren 68
2.5.1. Literatur 71
2.6. Antiangiogenetische Strategien 73
2.6.1. Molekulare Angiogenesemechanismen 74
2.6.2. Zelluläre Mechanismen der Blutgefäßneubildung 77
2.6.2.1. Vaskulogenese 77
2.6.2.2. Lymphangiogenese 78
2.6.3. Literatur 81
^| Rezeptor-Tyrosinkinasen als Zielstrukturen in soliden Tumoren 84
3.1. EGFR 84
3.1.1. Die zellbiologische Funktion des EGF-Rezeptors 84
3.1.2. Ursachen der Dysregulation des EGF-Rezeptors in malignen Tumoren 85
3.1.3. Nachweismethoden für EGF-Rezeptorexpression und kritische Genmutationen 87
3.1.4. Therapie-relevante Mechanismen der EGF-Rezeptor-Aktivierung in malignen Tumoren 88
3.1.5. Die Targeted Therapie des EGF-Rezeptors 89
3.1.5.1. Targeted EGF-Rezeptor-Therapie beim nichtkleinzelligen Lungenkarzinom (NSCLC) 90
3.1.5.2. Targeted EGF-Rezeptor-Therapie beim metastasierenden kolorektalen Karzinom (mCRC) 91
3.1.5.3. Targeted EGF-Rezeptor-Therapie bei Plattenepithelkarzinomen des Kopfes und Halses (SCCHN) 92
3.1.5.4. Targeted EGF-Rezeptor-Therapie beim Mammakarzinom 92
3.2. HER2 93
3.2.1. Trastuzumab 94
3.2.2. Pertuzumab 96
3.2.3. Lapatinib 96
3.2.4. Andere RTK-Inhibitoren 98
3.2.5. Literatur 99
|^| Andere molekulare Targets 103
4.1. c-MET-Kinase-lnhibitoren 103
4.1.1. Literatur 105
4.2. IGF-R1 -Inhibitoren 106
4.2.1. Reduktion der Liganden IGF-I/IGF-II 107
4.2.2. Rezeptor-Blockade 108
4.2.3. Herunterregulation der IGF-IR Expression 108
4.2.4. IGF-IR-Kinase-Inhibitoren 108
4.2.5. Hemmung nachgeschalteter Signalwege 108
4.2.6. Literatur 108
4.3. Inhibitoren der Polo-like-Kinasen 109
4.3.1. ON-01910 110
4.3.2. Bl 2536 111
4.4. KSP-lnhibitoren 112
4.4.1. Literatur 113
^11 Serin/Threonin-Kinasen 115
5.1. Cydin-abhängige Kinasen 115
5.2. Literatur 116
5.3. Proteinkinasen A und C 116
5.4. Literatur 119
5.5. Aurorakinase-Inhibitoren 119
5.6. Kinasen 121
12 Inhaltsverzeichnis
5.7. Aurorakinasen 122
5.8. Allgemeine biologische Funktionen von Aurora A-C 123
5.9. Aurora A - die zentrosomale und Spindelpol-Aurora 124
5.10. Regulatoren und Substrate 125
5.11. Aurora B - die äquatoriale, mitreisende Aurora 126
5.12. Regulatoren und Substrate 127
5.13. Aurora C - das zweite Passenger Protein und ? 128
5.14. Assoziation mit Malignomen 128
5.15. Inhibitoreffekte und Substanzen 130
5.16. Selektive Agenzien oder dirty drugs ? 131
5.17. Literatur 134
jjj^J Farnesyltransferase-Inhibitoren 136
6.1. Biochemie der Farnesylierung 136
6.1.1. Phase-I/Il-Studien 138
6.1.2. Phase-Ill-Studien 139
6.2. Inhibition der MAP-Kinasen 140
6.3. Inhibition der RAF-Kinasen 140
6.4. Literatur 143
m Telomerase-Inhibitoren 145
7.1. Grundlagen derTelomerbiologie 145
7.1.1. Struktur und Funktion der Telomere 145
7.1.2. Replikationsabhängige Telomerverkürzung 145
7.1.3. Bedeutung der Telomerase für die zelluläre Proliferation 146
7.1.4. Telomerlängen-unabhängige Funktionen der Telomerase 147
7.1.5. Duale Rolle von Telomerase und Telomeren in der Karzinogenese 147
7.2. Telomergerichtete Ansätze antiproliferativer Therapien 147
7.2.1. Telomerbiologische Gesichtspunkte für antiproliferative Therapien 147
7.2.2. Inhibition der katalytischen Aktivität der Telomerase 149
7.2.3. Hemmung der Transkription essentieller Bestandteile des Telomeraseenzyms 149
7.2.4. Antisense-Strategien 150
7.2.5. Gezielte DeStabilisierung der Telomere 151
7.3. Literatur 151
^| Proteasom-Inhibitoren 154
8.1. Klinische Studien 155
8.2. Literatur 156
^J Inhibitoren der Development Pathways 157
9.1. Tumorstammzellen 157
9.2. Der WNT-Signalweg 159
9.2.1. Die WNT-Signaltransduktion 159
9.2.2. Die WNT-Signaltransduktion und Krebs 160
9.2.3. Inhibitoren der WNT-Signaltransduktion 160
Inhaltsverzeichnis 13
9.3. Der Hedgehog-Signalweg 161
9.3.1. Die Hedgehog-Signaltransduktion 161
9.3.2. Der Hedgehog-Signalweg und Krebs 161
9.3.3. Inhibitoren der Hedgehog-Signaltransduktion 162
9.4. Der Notch-Signalweg 163
9.4.1. Die Notch-Signaltransduktion 163
9.4.2. Der Notch-Signalweg und Krebs 163
9.4.3. Inhibitoren der Notch-Signaltransduktion 165
9.5. Literatur 165
|f mTOR-lnhibitoren 167
10.1. mTOR - Struktur, Funktion und Onkologie 167
10.2. Präklinische Daten: Rapamycin und mTOR 169
10.3. mTOR-lnhibition: Klinische Daten 170
10.3.1. Frühe Klinische Daten (Phase l/ll) 170
10.3.2. Phase-Ill-Studien - CCI-779 171
10.4. Literatur 174
ff Inhibitoren der Histon-Deacetylasen 177
11.1. HDAC-Inhibitoren in klinischer Entwicklung 178
11.1.1. Vorinostat (SAHA, Zolinza™) 179
11.1.2. Romidepsin (Depsipeptide, FK228, FR901228) 180
11.1.3. SNDX-275 (MS-275) 181
11.1.4. LBH589, Belinostat und MGCD0103 181
11.2. Literatur 182
m Molekulare Therapie in der Hämatologie/Onkologie - quo vadis? 184
m Index 187
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10 Inhaltsverzeichnis
Inhaltsverzeichnis
m Molekulare Grundlagen 15
1.1. Prinzipien der Signaltransduktion 16
1.2. Klassifikation der Rezeptoren 17
1.2.1. Intrazelluläre Hormonrezeptoren 17
1.2.2. Transmembranrezeptoren 18
1.2.3. Aktivierung der Tyrosinkinasen in der malignen Transformation 22
1.2.4. G-Protein-gekoppelte Rezeptoren 25
1.2.4.1. RAS-vermittelte Signaltransduktions-Kaskaden 26
1.3. Signaltransduktion und Apoptose 27
1.4. Literatur 28
^J Tyrosinkinasen als Zielstrukturen molekularer Therapien 30
2.1. BCR-ABL 30
2.1.1. Molekulare Grundlagen 30
2.1.2. Imatinib-Mesilat (Glivec®) 33
2.1.3. Therapieoptionen für Imatinib 34
2.1.3.1. Chronische myeloische Leukämie 34
2.1.3.2. Ph-positive akute lymphatische Leukämie 36
2.1.3.3. Solide Tumoren 37
2.1.3.3.1. Gastrointestinale Stromatumoren 38
2.1.3.3.2. Bronchialkarzinom 39
2.1.3.3.3. Prostatakarzinom 39
2.1.3.3.4. Andere Tumorentitäten 39
2.1.4. Resistenzentwicklung 40
2.1.5. Neue BCR-ABL-Inhibitoren 41
2.1.5.1. Dasatinib 41
2.1.5.2. Nilotinib 43
2.1.5.3. Bosutinib 43
2.1.5.4. VX-680 (MK-0457) 44
2.1.5.5. INNO-406 (NS-187) 44
2.1.5.6. Andere 44
2.1.6. Literatur 45
2.2. c-KIT/PDGF-R 48
2.2.1. Übersicht 48
2.2.1.1. Tyrosinkinasen 48
2.2.2. Konstitutive Tyrosinkinasen-Aktivierung durch Fusionsgene und Punktmutationen 49
2.2.3. CMPE mit assoziierten Fusionsgenen 49
2.2.3.1. Molekulargenetik 49
2.2.3.2. Klinische Charakteristika 51
2.2.3.3. Therapeutische Aspekte 52
2.2.4. KIT-Mutationen 54
2.2.5. Systemische Mastozytose 54
2.2.6. Tyrosinkinase-Inhibitoren bei systemischer Mastozytose 55
2.3. Literatur 55
2.4. JAK2 59
2.4.1. Aktivierung von JAK2 bei malignen hämatologischen Erkrankungen 61
2.4.2. Ansatzpunkte für die Hemmung der JAK/STAT-Signaltransduktion 62
2.4.3. Literatur 65
Inhaltsverzeichnis 11
2.5. FLT3-Inhibitoren 68
2.5.1. Literatur 71
2.6. Antiangiogenetische Strategien 73
2.6.1. Molekulare Angiogenesemechanismen 74
2.6.2. Zelluläre Mechanismen der Blutgefäßneubildung 77
2.6.2.1. Vaskulogenese 77
2.6.2.2. Lymphangiogenese 78
2.6.3. Literatur 81
^| Rezeptor-Tyrosinkinasen als Zielstrukturen in soliden Tumoren 84
3.1. EGFR 84
3.1.1. Die zellbiologische Funktion des EGF-Rezeptors 84
3.1.2. Ursachen der Dysregulation des EGF-Rezeptors in malignen Tumoren 85
3.1.3. Nachweismethoden für EGF-Rezeptorexpression und kritische Genmutationen 87
3.1.4. Therapie-relevante Mechanismen der EGF-Rezeptor-Aktivierung in malignen Tumoren 88
3.1.5. Die 'Targeted" Therapie des EGF-Rezeptors 89
3.1.5.1. "Targeted" EGF-Rezeptor-Therapie beim nichtkleinzelligen Lungenkarzinom (NSCLC) 90
3.1.5.2. 'Targeted" EGF-Rezeptor-Therapie beim metastasierenden kolorektalen Karzinom (mCRC) 91
3.1.5.3. "Targeted" EGF-Rezeptor-Therapie bei Plattenepithelkarzinomen des Kopfes und Halses (SCCHN) 92
3.1.5.4. "Targeted" EGF-Rezeptor-Therapie beim Mammakarzinom 92
3.2. HER2 93
3.2.1. Trastuzumab 94
3.2.2. Pertuzumab 96
3.2.3. Lapatinib 96
3.2.4. Andere RTK-Inhibitoren 98
3.2.5. Literatur 99
|^| Andere molekulare Targets 103
4.1. c-MET-Kinase-lnhibitoren 103
4.1.1. Literatur 105
4.2. IGF-R1 -Inhibitoren 106
4.2.1. Reduktion der Liganden IGF-I/IGF-II 107
4.2.2. Rezeptor-Blockade 108
4.2.3. Herunterregulation der IGF-IR Expression 108
4.2.4. IGF-IR-Kinase-Inhibitoren 108
4.2.5. Hemmung nachgeschalteter Signalwege 108
4.2.6. Literatur 108
4.3. Inhibitoren der Polo-like-Kinasen 109
4.3.1. ON-01910 110
4.3.2. Bl 2536 111
4.4. KSP-lnhibitoren 112
4.4.1. Literatur 113
^11 Serin/Threonin-Kinasen 115
5.1. Cydin-abhängige Kinasen 115
5.2. Literatur 116
5.3. Proteinkinasen A und C 116
5.4. Literatur 119
5.5. Aurorakinase-Inhibitoren 119
5.6. Kinasen 121
12 Inhaltsverzeichnis
5.7. Aurorakinasen 122
5.8. Allgemeine biologische Funktionen von Aurora A-C 123
5.9. Aurora A - die zentrosomale und Spindelpol-Aurora 124
5.10. Regulatoren und Substrate 125
5.11. Aurora B - die äquatoriale, "mitreisende" Aurora 126
5.12. Regulatoren und Substrate 127
5.13. Aurora C - das zweite Passenger Protein und ? 128
5.14. Assoziation mit Malignomen 128
5.15. Inhibitoreffekte und Substanzen 130
5.16. Selektive Agenzien oder "dirty drugs"? 131
5.17. Literatur 134
jjj^J Farnesyltransferase-Inhibitoren 136
6.1. Biochemie der Farnesylierung 136
6.1.1. Phase-I/Il-Studien 138
6.1.2. Phase-Ill-Studien 139
6.2. Inhibition der MAP-Kinasen 140
6.3. Inhibition der RAF-Kinasen 140
6.4. Literatur 143
m Telomerase-Inhibitoren 145
7.1. Grundlagen derTelomerbiologie 145
7.1.1. Struktur und Funktion der Telomere 145
7.1.2. Replikationsabhängige Telomerverkürzung 145
7.1.3. Bedeutung der Telomerase für die zelluläre Proliferation 146
7.1.4. Telomerlängen-unabhängige Funktionen der Telomerase 147
7.1.5. Duale Rolle von Telomerase und Telomeren in der Karzinogenese 147
7.2. Telomergerichtete Ansätze antiproliferativer Therapien 147
7.2.1. Telomerbiologische Gesichtspunkte für antiproliferative Therapien 147
7.2.2. Inhibition der katalytischen Aktivität der Telomerase 149
7.2.3. Hemmung der Transkription essentieller Bestandteile des Telomeraseenzyms 149
7.2.4. Antisense-Strategien 150
7.2.5. Gezielte DeStabilisierung der Telomere 151
7.3. Literatur 151
^| Proteasom-Inhibitoren 154
8.1. Klinische Studien 155
8.2. Literatur 156
^J Inhibitoren der Development Pathways 157
9.1. Tumorstammzellen 157
9.2. Der WNT-Signalweg 159
9.2.1. Die WNT-Signaltransduktion 159
9.2.2. Die WNT-Signaltransduktion und Krebs 160
9.2.3. Inhibitoren der WNT-Signaltransduktion 160
Inhaltsverzeichnis 13
9.3. Der Hedgehog-Signalweg 161
9.3.1. Die Hedgehog-Signaltransduktion 161
9.3.2. Der Hedgehog-Signalweg und Krebs 161
9.3.3. Inhibitoren der Hedgehog-Signaltransduktion 162
9.4. Der Notch-Signalweg 163
9.4.1. Die Notch-Signaltransduktion 163
9.4.2. Der Notch-Signalweg und Krebs 163
9.4.3. Inhibitoren der Notch-Signaltransduktion 165
9.5. Literatur 165
|f mTOR-lnhibitoren 167
10.1. mTOR - Struktur, Funktion und Onkologie 167
10.2. Präklinische Daten: Rapamycin und mTOR 169
10.3. mTOR-lnhibition: Klinische Daten 170
10.3.1. Frühe Klinische Daten (Phase l/ll) 170
10.3.2. Phase-Ill-Studien - CCI-779 171
10.4. Literatur 174
ff Inhibitoren der Histon-Deacetylasen 177
11.1. HDAC-Inhibitoren in klinischer Entwicklung 178
11.1.1. Vorinostat (SAHA, Zolinza™) 179
11.1.2. Romidepsin (Depsipeptide, FK228, FR901228) 180
11.1.3. SNDX-275 (MS-275) 181
11.1.4. LBH589, Belinostat und MGCD0103 181
11.2. Literatur 182
m Molekulare Therapie in der Hämatologie/Onkologie - quo vadis? 184
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