Biogenese des Dynamin-ähnlichen Proteins OPA1 in Mitochondrien:
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2008
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|---|---|
| adam_text | 1 Einleitung 1
1.1 Mitochondrien 1
1.1.1 Aufbau und Funktionen 1
1.1.2 Evolution 2
1.1.3 Genetik 2
1.1.4 Import- und Prozessierungswege 4
1.1.4.1 Proteasen 6
1.1.5 Mitochondrien als dynamisches tubuläres Netzwerk 7
1.1.5.1 Fusion 9
1.1.5.1.1 Biogenese von Mgm1 11
1.1.5.1.2 Rolle der mitochondrialen Rhomboidprotease Pcp1 für die
Fusion von Mitochondrien 12
1.1.5.2 Teilung 12
1.1.6 Hefe als Modellorganismus 14
1.2 Mitochondriale Krankheiten 15
1.2.1 Einteilung und Vererbung 15
1.2.1.1 Mitochondriopathien durch mtDNA-Mutationen 15
1.2.1.2 Mitochondriopathien durch chromosomalen Mutationen 16
1.2.2 Pathogenese und klinisches Bild der Mitochondriopathien 17
1.2.3 OPA1 19
1.2.3.1 Pathogenese und klinisches Bild der autosomal dominanten
Optikusatrophie 19
1.2.3.2 Genetik der autosomal dominanten Optikusatrophie 20
1.2.3.3 Das Protein OPA1 22
1.3 Zielsetzung der Arbeit 25
2 Material und Methoden 27
2.1 Molekularbiologische Methoden 27
2.1.1 Konzentrationsbestimmung von DNA 27
2.1.2 Ethanolfällung 27
2.1.3 Herstellung von cDNA aus RNA 27
2.1.4 DNA-Amplifizierung durch Polymerasekettenreaktion (PCR) 27
2.1.5 Reinigung von PCR-Produkten über Mikrozentrifugationssäulchen.... 28
2.1.6 Isolierung von Plasmid-DNA aus E. coli 29
2.1.7 Restriktionsverdau 29
2.1.8 Dephosphorylierung von DNA-Fragmenten mit alkalischer Phosphatase
30
2.1.9 Ligation von DNA 30
2.1.10 Herstellung von DNA-Fragmenten ohne Überhang 30
2.1.11 Agarosegelelektrophorese von DNA-Fragmenten 31
2.1.12 Isolierung von DNA-Fragmenten aus Agarosegelen 31
2.1.13 Präparation transformationskompetenter Zellen von E. coli 31
2.1.14 Transformation von E. coli mit Plasmid-DNA 32
2.1.15 Transformation von S. cerevisiae mW Plasmid-DNA 32
2.1.15.1 Herstellung kompetenter Hefezellen mit Lithiumacetat 32
2.1.15.2 Transformation kompetenter Hefezellen 32
2.1.16 DNA-Sequenzierung 33
2.1.17 Verwendete Vektoren 33
2.1.17.1 pYES2 (Invitrogen) 33
2.1.17.2 pRS313, pRS314 and pRS316 (Sikorski and Hieter, 1989) 33
2.1.17.3 pES425#1 (Dr. Doron Rapaport) 34
2.1.18 Klonierungsstrategien 34
2.1.18.1 pES425-PARL 34
2.1.18.2 pYES2-OPA1 Serie 35
2.1.18.3 pRS314ADH1-Yta10(1-61)-AFG3L2(36-798)-Myc 37
2.1.19 Karten der hergestellten Konstrukte 37
2.1.19.1 pES425-PARL 37
2.1.19.2 pYES2-OPA1 Serie 38
2.1.19.3 pRS314ADH1-Yta10(1-61)-AFG3L2(36-798)-Myc 39
2.1.20 Weitere verwendete Konstrukte 39
2.1.20.1 pRS316ADH1-Yta10(1-61)-AFG3L2(36-798)-Myc 39
2.1.20.2 pYES2-Pcp1 39
2.1.20.3 pVT100U-mtGFP 39
2.2 Methoden der Hefegenetik 40
2.2.1 Verwendete und hergestellte Stämme von S. cerevisiae 40
2.2.2 Methoden der Kultivierung von S. cerevisiae 41
2.2.3 Sporulation diploider Hefestämme 41
2.2.4 Tetradendissektion 42
2.2.5 Analyse des Wachstumsphänotyps auf fermentierbaren und nicht
fermentierbaren Kohlenstoffquellen 42
2.2.6 Entfernen von Plasmid-DNA aus Hefestämmen mit 5-FOA 42
2.3 Zellbiologische Methoden 43
2.3.1 Fluoreszenzmikroskopie 43
2.3.1.1 Fluoreszenzmikroskopische Auswertung mitochondrialer
Morphologie 43
2.3.2 Gewinnung von Gesamtzellextrakten aus S. cerevisiae durch alkalische
Lyse 43
2.3.3 Methoden der Kultivierung von Säugetierzellen 43
2.3.4 Isolation von Mitochondrien aus HeLa-Zellen 44
2.4 Proteinbiochemische Methoden 44
2.4.1 Fällung von Proteinen mit Trichloressigsäure (TCA) 44
2.4.2 SDS-Polyacrylamidgelelektrophorese (SDS-PAGE) 44
2.4.3 Proteintransfer auf Nitrozellulosemembranen (Westem-Blot) 45
2.5 Immunologische Methoden 45
2.5.1 Erzeugung polyklonaler Antikörper 45
2.5.2 Kopplung synthetischer Peptide an SulfoLink© Coupling Gel (Pierce) 46
2.5.3 Affinitätsreinigung von Antikörpern 46
2.5.4 Immundekoration von Westem-Blots 47
2.6 Puffer und Medien 47
2.7 Chemikalien und Geräte 49
2.7.1 Chemikalien und Verbrauchsmaterial 49
2.7.2 Geräte 50
3 Ergebnisse 52
3.1 Komplementation der Rhomboidprotease Pcp1 durch PARL 52
3.1.1 PARL-Transkriptionsvariante 1 hat größere Ähnlichkeit mit Pcp1 als
PARL-Transkriptionsvariante 2 52
3.1.2 PARL enthält ein mitochondriales Sortierungssignal 54
3.1.3 Gewinnung von Apcpi Stämmen mit funktionellem PARL 55
3.1.4 Die Expression von PARL kann den Wachstumsphänotyp der PCP1-
Deletion komplementieren 57
3.1.5 Mgm1 wird durch PARL proteolytisch prozessiert 59
3.1.6 Ccp1 wird durch PARL proteolytisch prozessiert 59
3.1.7 Die Expression von PARL komplementiert den mitochondrialen
Phänotyp der PCPt-Deletion 60
3.2 Prozessierung von OPA1 62
3.2.1 Proteolytische Prozessierung verschiedener OPA1-
Transkriptionsvarianten in Hefe 63
3.2.2 Pcp1 und PARL haben keinen Einfluss auf die Prozessierung von
OPA1 in der Hefe 64
3.2.3 PARL hat in Säugetierzellen keinen Einfluss auf die Prozessierung von
OPA1 65
3.2.4 Die Prozessierung von OPA1 ist in der Hefe abhängig von der
mitochondrialen m-AAA-Protease 66
3.2.5 Die menschliche mitochondriale m-AAA-Protease kann OPA1 in der
Hefe prozessieren 67
3.2.6 Überexpression von PARL hat keinen Einfluss auf die Prozessierung
von OPA1 in Ayta10Äyta12 69
4 Diskussion 70
4.1 Die heterologe Expression von OPA1 in Hefe 70
4.2 OPA1 wird in mehreren Schritten N-terminal prozessiert 71
4.3 PARL ist eine mitochondriale Rhomboidprotease mit konservierter
Substratspezifität 72
4.4 Die Funktion der mitochondrialen Rhomboidprotease ist nicht vollständig
von Hefe bis zu Säugetieren konserviert 73
4.5 Die m-AAA-Protease prozessiert OPA1 75
4.6 Homooligomere m-AAA-Protease ermöglicht die Prozessierung von OPA1..
76
4.7 Die regulierte Prozessierung von OPA1 bestimmt wesentlich dessen
Funktion 79
4.8 Ausblick 80
5 Zusammenfassung 81
6 Literaturverzeichnis 82
7 Abkürzungen 98
8 Danksagung 99
Lebenslauf 100
|
| adam_txt |
1 Einleitung 1
1.1 Mitochondrien 1
1.1.1 Aufbau und Funktionen 1
1.1.2 Evolution 2
1.1.3 Genetik 2
1.1.4 Import- und Prozessierungswege 4
1.1.4.1 Proteasen 6
1.1.5 Mitochondrien als dynamisches tubuläres Netzwerk 7
1.1.5.1 Fusion 9
1.1.5.1.1 Biogenese von Mgm1 11
1.1.5.1.2 Rolle der mitochondrialen Rhomboidprotease Pcp1 für die
Fusion von Mitochondrien 12
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1.2.1 Einteilung und Vererbung 15
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1.2.2 Pathogenese und klinisches Bild der Mitochondriopathien 17
1.2.3 OPA1 19
1.2.3.1 Pathogenese und klinisches Bild der autosomal dominanten
Optikusatrophie 19
1.2.3.2 Genetik der autosomal dominanten Optikusatrophie 20
1.2.3.3 Das Protein OPA1 22
1.3 Zielsetzung der Arbeit 25
2 Material und Methoden 27
2.1 Molekularbiologische Methoden 27
2.1.1 Konzentrationsbestimmung von DNA 27
2.1.2 Ethanolfällung 27
2.1.3 Herstellung von cDNA aus RNA 27
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2.1.5 Reinigung von PCR-Produkten über Mikrozentrifugationssäulchen. 28
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2.1.7 Restriktionsverdau 29
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2.1.12 Isolierung von DNA-Fragmenten aus Agarosegelen 31
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2.1.15.2 Transformation kompetenter Hefezellen 32
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2.2.1 Verwendete und hergestellte Stämme von S. cerevisiae 40
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fermentierbaren Kohlenstoffquellen 42
2.2.6 Entfernen von Plasmid-DNA aus Hefestämmen mit 5-FOA 42
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3.1 Komplementation der Rhomboidprotease Pcp1 durch PARL 52
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3.2.5 Die menschliche mitochondriale m-AAA-Protease kann OPA1 in der
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4 Diskussion 70
4.1 Die heterologe Expression von OPA1 in Hefe 70
4.2 OPA1 wird in mehreren Schritten N-terminal prozessiert 71
4.3 PARL ist eine mitochondriale Rhomboidprotease mit konservierter
Substratspezifität 72
4.4 Die Funktion der mitochondrialen Rhomboidprotease ist nicht vollständig
von Hefe bis zu Säugetieren konserviert 73
4.5 Die m-AAA-Protease prozessiert OPA1 75
4.6 Homooligomere m-AAA-Protease ermöglicht die Prozessierung von OPA1.
76
4.7 Die regulierte Prozessierung von OPA1 bestimmt wesentlich dessen
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4.8 Ausblick 80
5 Zusammenfassung 81
6 Literaturverzeichnis 82
7 Abkürzungen 98
8 Danksagung 99
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