Instrumentelle Analytik und Bioanalytik: Biosubstanzen, Trennmethoden, Strukturanalytik, Applikationen
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Berlin [u.a.]
Springer
2008
|
| Ausgabe: | 2., überarb. und erw. Aufl. |
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | 1. Aufl. u.d.T.: Gey, Manfred H.: Instrumentelle Bioanalytik |
| Beschreibung: | XXXIII, 470 S. Ill., graph. Darst. 235 mm x 155 mm |
| ISBN: | 9783540738039 9783540738046 |
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Inhaltsverzeichnis
1 Einleitung. 1
2 Biomoleküle. 9
2.1 Proteine. 9
2.1.1 Aminosäurestrukturen. 10
2.1.1.1 Zwitterionenform und pH-Abhängigkeit. 12
2.1.1.2 pK-Werte und isoelektrischer Punkt. 13
2.1.1.3 D-und L-Konfiguration. 14
2.1.2 Proteinstrukturen. 14
2.1.2.1 Peptidbindung. 14
2.1.2.2 Sulfidbindung. 15
2.1.2.3 Aminosäuresequenz. 15
2.1.2.4 Primär-, Sekundär-, Tertiär- und
Quarternärstruktur. 18
2.1.2.5
α
-Helix
und ß-Faltblatt. 18
2.1.3 Denaturierung und Redenaturierung. 20
2.1.4 Glutathion- und Metallothioneinstrukturen. 21
2.2 Nucleinsäuren. 24
2.2.1 Strukturen. 24
2.2.2 Doppelhelix, Basenpaarang und Replikation. 27
2.2.3 Translation und Transkription. 30
2.2.4 Die Polymerasekettenreaktion. 30
2.3 Glycoproteine. 33
2.3.1 Strukturen. 33
2.3.1.1 N-glycosidische Bindung. 35
2.3.1.2 O-glycosidische Bindung. 37
2.3.2 Isolierung von Glycoproteinen aus Membranen. 37
2.3.3 Enzymatische Sequenzierung der Glycane. 42
2.3.4 Freisetzung der Glycane aus Proteinen. 45
2.3.4.1 Enzymatische Isolierung. 45
2.3.4.2 Hydrazinolyse. 46
2.3.5 Markieren der Glycane. 46
2.3.5.1 Fluoreszenzmarkierung mit 2-AB und
ВАР
. 47
2.3.5.2 Radioaktive Markierung. 48
XIV Inhaltsverzeichnis
2.4
Lipide
. 49
2.4.1 Strukturen. 49
2.4.2 Biosyntheseprozesse. 53
2.4.2.1 Cholesterin und Squalen. 53
2.4.2.2 Ceramid und Cerebrosid. 54
2.5 Literatur. 55
Präanalytische Methoden. 57
3.1 Einführung. 57
3.2 Extraktionstechniken. 57
3.2.1 Soxhlet-Extraktion. 59
3.2.2 Flüssig-Flüssig-Extraktion. 60
3.2.3 Mikrowellenunterstützte Extraktion. 61
3.2.4 Ultraschallunterstützte Extraktion. 62
3.2.5 Überkritische Fluidextraktion. 62
3.2.6 Headspace- und Purge-and-Trap-Technik. 63
3.2.7 Beschleunigte Lösungsmittelextraktion. 65
3.2.8 Festphasenextraktion. 66
3.2.8.1 Eigenschaften und Struktur von Silicagelen. 66
3.2.8.2 Polymermaterialien. 67
3.2.8.3 Prinzip der Festphasenextraktion. 68
3.2.8.4 Sorbentien und Trennsysteme in der
SPE
. 72
3.2.8.4.1
SPE
mit Normalphasen
(Adsorptions-SPE). 72
3.2.8.4.2
SPE
mit chemisch gebundenen
Phasen. 73
3.2.8.4.3
SPE
mit Reversed-Phase-
Materialien. 74
3.2.8.4.4
SPE
mit Anionenaustauschern. 74
3.2.8.4.5
SPE
mit Kationenaustauschern. 75
3.2.9 Matrix solid
phase dispersion.
75
3.2.10 Festphasenmikroextraktion.,. 76
3.3 Reinigung, Anreicherung von Biomolekülen. 79
3.3.1 Lysozymbehandlung. 79
3.3.2 Aussalzen. 80
3.3.3
Lyophilisation
. 81
3.3.4 Dialyse. 82
3.3.5 Ultrazentrifugation. 83
3.3.6 Batch-Adsorption. 85
3.3.7 Flüssig-Flüssig-Extraktion — Erhalt der
biologischen Aktivität. 86
3.3.8 Filtration. 87
3.3.8.1 Mikroffltration. 88
3.3.8.2 Ultrafiltration. 88
3.4 Literatur. 89
Inhaltsverzeichnis
XV
Chromatographie. 91
4.1 Einführung und Systematik. 91
4.2 Säulenflüssigchromatographie. 92
4.2.1 Grundlagen des Trennprozesses. 93
4.2.1.1 Darstellung des Trenneffektes in einer
Chromatographiesäule. 93
4.2.1.2 Peakverbreiterung in der Säule
und Van-Deemter-Gleichung. 94
4.2.1.3 Peakverbreiterung außerhalb der Säule. 97
4.2.1.4 Kenngrößen und Aussagen des
Chromatogramms. 97
4.2.2 Apparativ-methodische Grundlagen. 101
4.2.2.1 Aufbau einer HPLC-Apparatur. 101
4.2.2.1.1 Hochdruckpumpen. 102
4.2.2.1.2 Injektionssysteme. 104
4.2.2.1.3 Trennsäulen und stationäre Phasen. 104
4.2.2.1.4 Säulenfülltechnik. 105
4.2.2.1.5 Detektoren mit
Mikrodurchflussküvette. 107
4.2.2.2 Praktische Probleme der HPLC-Trennungen. 108
4.2.3 Trennsysteme. 112
4.2.3.1 Normalphasenchromatographie. 112
4.2.3.2 Chemisch modifizierte stationäre Phasen. 112
4.2.3.3 Chirale Trennsysteme. 114
4.3 Flüssigchromatographie von Ionen. 116
4.3.1 Ionenausschlusschromatographie. 117
4.3.2 Ionenaustauschchromatographie. 118
4.3.3 Ionenchromatograpie. 121
4.3.4 Ionenpaarchromatographie. 124
4.3.5 Ligandenaustauschchromatographie. 125
4.3.6 AnionenaustauschchromatographieiHPAEC-PAD). 127
4.4 Biochromatographie. 129
4.4.1 Chromatographie an Hydroxylapatit. 131
4.4.2 Größenausschlusschromatograpnie. 132
4.4.3 Ionenaustauschchromatographie. 134
4.4.4 Hydrophobe Wechselwirkungs-Chromatographie. 135
4.4.5 Affinitätschromatographie. 137
4.4.6 Kovalente Chromatographie. 141
4.4.7 Chromatographie an porösen Glaskugeln. 144
4.4.8 Perfusionschromatographie. 144
4.5 Dünnschichtchromatographie. 145
4.5.1 Trennsysteme. 145
4.5.2 Probenaufgabe, Entwicklung und Visualisierung. 146
4.5.3 Auswertung von DC-Chromatogrammen. 147
4.5.4 Applikationen.-.· 148
XVI Inhaltsverzeichnis
4.6 Gaschromatographie. 151
4.6.1 Aufbau eines Gaschromatographen. 151
4.6.2 Trägergase. 152
4.6.3 Injektionssysteme. 152
4.6.4 Trennsäulen und stationäre Phasen. 153
4.6.5 Detektoren. 155
4.6.5.1 Flammenionisationsdetektor. 157
4.6.5.2 Massenspektrometrischer Detektor. 158
4.6.5.3 Elektroneneinfangdetektor. 158
4.6.5.4 Thermoionischer Detektor. 159
4.6.5.5
Wärmeleitfáhigkeitsdetektor
. 161
4.6.5.6 GC-Detektoren im Vergleich. 162
4.6.6 Grundlagendes Trennprozesses. 163
4.6.7 Optimierung gaschromatographischer Trennungen. 164
4.6.8 Applikationen. 165
4.7 Qualitätssicherung in der Analytik (LC, GC). 166
4.7.1 Qualitätsbegriff. 166
4.7.2 Definitionen zur Qualitätssicherung. 167
4.7.3 Fehler, Mittelwert, Standardabweichung. 167
4.7.4 Kenngrößen der Genauigkeit. 167
4.7.5 Kenngrößen der Kalibrierung und Kalibrierfunktion. 167
4.7.6 Rückführbarkeit. 168
4.7.7 Standard-Additionsverfahren. 169
4.7.8 Bereichsgrenzender Methode. 170
4.7.9 Trennschärfe. 171
4.8 Literatur. 171
Elektrophorese. 173
5.1 Einführung und Historisches. 173
5.2 Theorie der Elektrophorese. 174
5.3
Slab
gel
Elektrophorese. 175
5.3.1 Trägerfreie versus
Slab
gel
Elektrophorese. 175
5.3.2 Zonenelektrophorese. 177
5.3.3 Serumeiweißelektrophorese. 178
5.3.4 Disk-Elektrophorese. 181
5.3.5 Isotachophorese. 183
5.3.6 SDS-Polyacrylamid-Gel-Elektrophorese. 184
5.3.7 Isoelektrische Fokussierung. 188
5.4 Kapillarelektrophorese. 190
5.4.1 Apparative Grundlagen. 190
5.4.1.1 Aufbau einer Kapillarelektrophorese-
Apparatur. 190
5.4.1.2 Injektionstechniken. 191
5.4.1.3 Trennkapillaren. 192
5.4.1.4 Detektion. 193
Inhaltsverzeichnis XVII
5.4.2 Trennphänomene. 194
5.4.2.1 Elektrophoreseprinzip. 194
5.4.2.2 ElektroosmotischerFluss. 195
5.4.3 Trennmechanismen. 198
5.4.3.1 Kapillarzonenelektrophorese. 198
5.4.3.2 Kapillargelelektrophorese. 198
5.4.3.3 Kapillar-Isotachophorese. 199
5.4.3.4 Isoelektrische Fokussierung in Kapillaren. 200
5.4.3.5 Micellare Elektrokinetische Chromatographie. 201
5.4.4 CE-Applikationen. 204
5.5 Kapillar-Elektrochromatographie. 206
5.6 Literatur. 207
Molekülspektroskopie. 211
6.1 Einführung in die Spektroskopie. 211
6.2 UV/VIS-Spektroskopie. 212
6.2.1 Welle-Teilchen-Dualismus des Lichtes. 213
6.2.2 Spektralbereiche und Spektrenstrukturen. 215
6.2.3 Komplementärfarben und Chromophore. 217
6.2.4 Verschiebungen der Wellenlängen
im Absorptionsspektrum. 220
6.2.5 Wechselwirkungen zwischen Strahlung und Substanz. 222
6.2.6 Lambert-Beer'sches Gesetz. 223
6.2.7 Aufbaueines Spektralphotometers. 225
6.2.8 Applikationen. 227
6.3 Fluoreszenzspektroskopie. 229
6.4 Infrarotspektroskopie. 231
6.4.1 Historisches. 231
6.4.2 Methodische und theoretische Grundlagen. 231
6.4.2.1 Infrarotstrahlung im elektromagnetischen
Spektrum. 232
6.4.2.2 Molekülschwingungen und
-rotationen
. 233
6.4.2.3 Hantelmodell. 235
6.4.2.4 Harmonischer
vs. anharmonischer
Oszillator,
Auswahlregeln. 236
6.4.2.6 Geräteaufbau und Probenpräparation. 238
6.4.3. Fouriertransformspektroskopie (FTIR). 240
6.4.4 Ausgewählte Infrarotspektren. 242
6.4.4.1 IR-Spektrum von Paraffin. 242
6.4.4.2 IR-Spektrum von
Aceton
. 243
6.4.4.3 IR-Spektren von Ascorbinsäure. 244
6.4.4.4 IR-Spektren von Folien. 246
6.5 Kernmagnetische Resonanzspektroskopie. 248
6.5.1 Magnetfeld, Kernanregung und Kernspin. 248
6.5.2 Resonanzbedingung. 252
XVIII
Inhaltsverzeichnis
6.5.3 Relaxation. 253
6.5.4 bnpulsverfahren. 254
6.5.5 Chemische Verschiebung. 254
6.5.6 Spin-Spin-Kopplung. 255
6.5.7 Aufbau eines NMR-Spektrometers. 257
6.5.8 Strakturaufldärang. 258
6.6 Massenspektrometrie. 261
6.6.1 Aufbau eines Massenspektrometers. 261
6.6.1.1 Einlasssystem. 262
6.6.1.2 Ionenquelle. 263
6.6.1.3 Trennsystem. 263
6.6.1.4 Detektor („Auffanger"). 264
6.6.1.5 Massenspektrum. 265
6.6.2 Harte Ionisationsarten. 266
6.6.3 Weiche Ionisationen. 267
6.6.3.1
Thermospray
Ionisation. 268
6.6.3.2 Chemische Ionisation. 268
6.6.3.3 Fast Atom Bombardement. 269
6.6.3.4 Feldionisation. 270
6.6.3.5 Feiddesorption. 270
6.6.3.6 Electrospray. 270
6.6.3.7 Chemische Ionisation unter Atmosphärendruck. 271
6.6.3.8 Atmosphärendruck Photoionisation. 271
6.6.3.9 Matrix unterstützte Laser Desorption/Ionisation. 271
6.6.4 Spektrometertypen. 272
6.6.4.1 Magnetfeld-Sektorfeld-Massenspektrometer. 272
6.6.4.2 Flugzeitmassenspektrometer. 274
6.6.4.3 Quadrapolmassenspektrometer. 274
6.6.4.4 Ionenfallen-Massenspektrometer. 275
6.6.4.5 Tandemmassenspektrometer. 276
6.6.5 Spektrenvergleich zwischen harter
und weicher Ionisation. 276
6.6.6 Fragmentierungen in der Massenspektrometrie. 277
6.7 Laser Desorptkff^onisations-MS. 282
6.7.1 Aufbau von MALDI-TOF-MS-Geräten. 283
6.7.2 Probenpräparation. 285
6.7.3 Molekulargewichtsbestimmung mittels MALDI-MS. 287
6.8 Literatur. 288
7 Atomspektroskopie. 291
7.1 Einführung in die Atomspektroskopie. 291
7.2 Atomemissionsspektroskopie. 293
7.2.1 Flammen-Atomemissionsspektroskopie.293
7.2.2 Induktiv-gekoppeltes Plasma-OES. 294
Inhaltsverzeichnis XIX
7.3 Atomabsorptionsspektrometrie. 296
7.3.1 Aufbau eines AAS-Gerätes. 296
7.3.1.1 Funktionsweise einer HobJkathodenlampe. 297
7.3.2 Atomisierung. 297
7.3.2.1 Flanmxen-Absorptionsspektrometrie. 297
7.3.2.2 Graphitrohr-Technik. 298
7.3.2.3 Hydrid-Technik in der AAS. 300
7.3.3 Monochromator und Detektor. 300
7.3.4 Änderung der Spektrenverläufe in der AAS. 301
7.3.5 Qualitative und quantitative Analyse von Elementen. 302
7.4 ICP-MS. 304
7.4.1 Prinzipieller Aufbau eines ICP-MS-Gerätes. 304
7.4.2 Atomisierung im ICP-MS. 305
7.4.3 Interface im ICP-MS. 306
7.4.4 Quadrupol als Trennsystem im ICP-MS. 307
7.4.5 Detektion. 307
7.5 Literatur. 308
KopplungstecJiniken. 309
8.1 Einführung und Systematik. 309
8.2 Probenvorbereitung - Trennmethode. 311
8.2.1
Head-space
- GC und Purge-and-trap - GC. 311
8.2.2
SPE
- GC und
SPE
- LC. 311
8.2.3 SPME - GC und SPME- LC. 313
8.3 Trennmethode - Trennmethode. 314
8.3.1 LC -
TLC
. 314
8.3.2 LC -LC (Säulenschalttechnik). 315
8.3.3 GC-GC (Säulenschalttechnik). 318
8.3.4 IEF - SDS-PAGE. 319
8.3.5 MS - MS. 320
8.4 Trennmethode - Massenspektrometrie. 321
8.4.1 Gaschromatographie -Massenspektrometrie. 321
8.4.2 Flüssigchromatographie - Massenspektrometrie. 322
8.4.2.1 „Klassische" LC-MS-Kopplungen. 323
8.4.2.1.1 Moving-Belt Interface. 323
8.4.2.1.2
μ
-LC-Direkteinlass-MS
. 324
8.4.2.1.3 LC-Thermospray-MS. 325
8.4.2.1.4 LC-Fast-Atom-Bombardement-MS. 327
8.4.2.1.5 LC-Particle-Beam-MS. 327
8.4.2.2 LC-Atmosphärendruck-MS. 329
8.4.2.3 LC - Electrospray - MS. 331
8.4.2.4 Applikationen der LC-MS-Kopplungen. 333
8.4.3 LC - MALDI -
TOF
- MS. 335
8.4.4
CE
- MS. 336
XX
Inhaltsverzeichnis
8.5 Trennmethode - Spektroskopie. 337
8.5.1 LC
-DAD
. 337
8.5.2 LC-per-
VIS
. 340
8.5.3 CGC-FTIR. 341
8.5.4 LC -NMR. 343
8.6 Literatur. 345
9 Selektive Bioanalytik. 347
9.1 Biosensoren. 347
9.1.1 Einführung. 347
9.1.2 Lactatsensor. 349
9.1.3 Glucosesensor. 350
9.2 Immunoassays. 351
9.2.1 Einführung. 351
9.2.2 Immunoassay versus Immunosensor. 351
9.2.3 Radio-Immunoassay. 352
9.2.4 Enzyme-Immunoassay. 353
9.2.5 Enzymegekoppelter Immunabsorptions-Test. 354
9.2.5.1 Kompetitiver ELISA-Test. 354
9.2.5.2 Nicht-kompetitiver ELISA-Test. 355
9.2.6 HIV-Test. 356
9.2.7 Schwangerschafts-Test. 357
9.2.8 ELISPOT-Test. 358
9.2.9 Drogentest. 358
9.3 Proteomics. 359
9.3.1 Einführung in die „OMIC^-Techniken. 359
9.3.2 Das Proteom und seine Beeinflussung. 359
9.3.3 Proteomics versus „klassische" Proteinanalytik. 361
9.3.4 Strategien in der Proteom-Analytik. 361
9.3.4.1 Zweidimensionale Elektrophorese. 363
9.3.4.2 MALDI -
TOF
-MS und
Peptide
Mass
Fingerprinting (PMF)
. 364
9.3.4.3 LC - ESI - MS/MS. 368
9.3.4.4 Ausblick zur Proteomanalytik. 371
9.4 Literatur. 371
10 Angewandte Bioanalytik. 373
10.1 Metallothioneine, Thiolspecies in Zellen. 373
10.1.1 Metallothioneine. 373
10.1.2 Phytochelatine. 375
10.1.3 Glutathion und Thiolspecies. 377
10.1.4 Derivatisierung und Detektion von Thiolspecies. 379
10.1.4.1 Ellman's-Reagenz. 379
10.1.4.2
Sangeťs
Reagenz. 380
10.1.4.3 Substituierte Maleinimide. 380
Inhaltsverzeichnis XXI
10.1.4.4 Monobrombiman. 381
10.1.4.5 o-Phthalaldehyd. 381
10.1.4.6 Elektrochemische Detektion. 382
10.1.5 HPLC vonThiolenundDisulfiden. 383
10.1.5.1 Kovalente Chromatographie. 383
10.1.5.2 „Saure" Reversed-Phase-HPLC. 385
10.1.5.3 Electrospray-MS von Glutathion
und Metaboliten. 387
10.1.5.4 Analyse biologischer
Matrices
. 388
10.1.6 Kapillarelektrophorese von Thiolen und Disulfiden. 390
10.1.7 Kapillarelektrophorese von Phytochelatinen. 392
10.2 Nucleobasen und Nucleoside in Zellen und Geweben. 395
10.2.1 Reversed-Phase- und Ionenpaarchromatographie. 396
10.2.2 Kapillarelektrophorese. 398
10.3 Zucker in Hydrolysaten und Lebensmitteln. 399
10.3.1 Chromatographie an Aminophasen. 399
10.3.2 HPAEC-PAD-Technik. 403
10.3.3 Kapillarelektrophorese. 405
10.4 Säuren in biotechnologischen Prozessen. 406
10.4.1 Organische Säuren in Fermentationsmedien. 406
10.4.1.1 Ionenaustauschchromatographie
von organischen Säuren. 408
10.4.1.2 Ionenausschlusschromatographie
von organischen Säuren. 410
10.4.2 Fettsäuren in Hefen und Bakterien. 412
10.4.2.1 Modifizierungen und
Kapillargaschromatographie. 414
10.4.2.2 Kapillargaschromatographie -
Massenspektrometrie. 417
10.5 Enzyme thermophiler Mikroorganismen. 418
10.5.1 Isolierung der Enzymfraktionen. 418
10.5.2 Biochromatographie. 420
10.6 Nucleotide in Geweben und von DNA-Spaltprodukten. 423
10.6.1 Ionenpaarchromatographie. 425
10.6.2 Kapillargelelektrophorese von DNA-Fragmenten. 426
10.7 Glycan-Strukturen von Glycoproteinen. 430
10.7.1
Profilanalysen
der Glycane. 432
10.7.1.1 Monosaccharid-Mappingmittels HPAEC-PAD. 432
10.7.1.2 N-Glycan-Trennungen mit speziellen
HPLC-Methoden. 433
10.7.2 Strukturanalysen der Glycane. 435
10.7.2.1 GC-MS und Methylierangsanalyse. 435
10.7.2.2 Fast-Atom-Bombardement. 437
10.7.2.3 LC-Electrospray-MS. 438
10.7.2.4 MALDI-TOF-MS. 438
XXII Inhaltsverzeichnis
10.7.2.5 MALDI-PSD-TOF-MS. 440
10.7.2.6
ÎH-NMR
. 444
10.8
Phospholipide
in biologischen Extrakten. 446
10.8.1 Flüssigchromatographie. 446
10.8.2 NMR-Spektroskopie. 450
10.9 Literatur. 453
Kapitel 10.1. 453
Kapitel 10.2. 454
Kapitel 10.3. 455
Kapitel 10.4. 455
Kapitel 10.5. 456
Kapitel 10.6. 457
Kapitel 10.7. 458
Kapitel 10.8. 459 |
| adam_txt |
Inhaltsverzeichnis
1 Einleitung. 1
2 Biomoleküle. 9
2.1 Proteine. 9
2.1.1 Aminosäurestrukturen. 10
2.1.1.1 Zwitterionenform und pH-Abhängigkeit. 12
2.1.1.2 pK-Werte und isoelektrischer Punkt. 13
2.1.1.3 D-und L-Konfiguration. 14
2.1.2 Proteinstrukturen. 14
2.1.2.1 Peptidbindung. 14
2.1.2.2 Sulfidbindung. 15
2.1.2.3 Aminosäuresequenz. 15
2.1.2.4 Primär-, Sekundär-, Tertiär- und
Quarternärstruktur. 18
2.1.2.5
α
-Helix
und ß-Faltblatt. 18
2.1.3 Denaturierung und Redenaturierung. 20
2.1.4 Glutathion- und Metallothioneinstrukturen. 21
2.2 Nucleinsäuren. 24
2.2.1 Strukturen. 24
2.2.2 Doppelhelix, Basenpaarang und Replikation. 27
2.2.3 Translation und Transkription. 30
2.2.4 Die Polymerasekettenreaktion. 30
2.3 Glycoproteine. 33
2.3.1 Strukturen. 33
2.3.1.1 N-glycosidische Bindung. 35
2.3.1.2 O-glycosidische Bindung. 37
2.3.2 Isolierung von Glycoproteinen aus Membranen. 37
2.3.3 Enzymatische Sequenzierung der Glycane. 42
2.3.4 Freisetzung der Glycane aus Proteinen. 45
2.3.4.1 Enzymatische Isolierung. 45
2.3.4.2 Hydrazinolyse. 46
2.3.5 Markieren der Glycane. 46
2.3.5.1 Fluoreszenzmarkierung mit 2-AB und
ВАР
. 47
2.3.5.2 Radioaktive Markierung. 48
XIV Inhaltsverzeichnis
2.4
Lipide
. 49
2.4.1 Strukturen. 49
2.4.2 Biosyntheseprozesse. 53
2.4.2.1 Cholesterin und Squalen. 53
2.4.2.2 Ceramid und Cerebrosid. 54
2.5 Literatur. 55
Präanalytische Methoden. 57
3.1 Einführung. 57
3.2 Extraktionstechniken. 57
3.2.1 Soxhlet-Extraktion. 59
3.2.2 Flüssig-Flüssig-Extraktion. 60
3.2.3 Mikrowellenunterstützte Extraktion. 61
3.2.4 Ultraschallunterstützte Extraktion. 62
3.2.5 Überkritische Fluidextraktion. 62
3.2.6 Headspace- und Purge-and-Trap-Technik. 63
3.2.7 Beschleunigte Lösungsmittelextraktion. 65
3.2.8 Festphasenextraktion. 66
3.2.8.1 Eigenschaften und Struktur von Silicagelen. 66
3.2.8.2 Polymermaterialien. 67
3.2.8.3 Prinzip der Festphasenextraktion. 68
3.2.8.4 Sorbentien und Trennsysteme in der
SPE
. 72
3.2.8.4.1
SPE
mit Normalphasen
(Adsorptions-SPE). 72
3.2.8.4.2
SPE
mit chemisch gebundenen
Phasen. 73
3.2.8.4.3
SPE
mit Reversed-Phase-
Materialien. 74
3.2.8.4.4
SPE
mit Anionenaustauschern. 74
3.2.8.4.5
SPE
mit Kationenaustauschern. 75
3.2.9 Matrix solid
phase dispersion.
75
3.2.10 Festphasenmikroextraktion.,. 76
3.3 Reinigung, Anreicherung von Biomolekülen. 79
3.3.1 Lysozymbehandlung. 79
3.3.2 Aussalzen. 80
3.3.3
Lyophilisation
. 81
3.3.4 Dialyse. 82
3.3.5 Ultrazentrifugation. 83
3.3.6 Batch-Adsorption. 85
3.3.7 Flüssig-Flüssig-Extraktion — Erhalt der
biologischen Aktivität. 86
3.3.8 Filtration. 87
3.3.8.1 Mikroffltration. 88
3.3.8.2 Ultrafiltration. 88
3.4 Literatur. 89
Inhaltsverzeichnis
XV
Chromatographie. 91
4.1 Einführung und Systematik. 91
4.2 Säulenflüssigchromatographie. 92
4.2.1 Grundlagen des Trennprozesses. 93
4.2.1.1 Darstellung des Trenneffektes in einer
Chromatographiesäule. 93
4.2.1.2 Peakverbreiterung in der Säule
und Van-Deemter-Gleichung. 94
4.2.1.3 Peakverbreiterung außerhalb der Säule. 97
4.2.1.4 Kenngrößen und Aussagen des
Chromatogramms. 97
4.2.2 Apparativ-methodische Grundlagen. 101
4.2.2.1 Aufbau einer HPLC-Apparatur. 101
4.2.2.1.1 Hochdruckpumpen. 102
4.2.2.1.2 Injektionssysteme. 104
4.2.2.1.3 Trennsäulen und stationäre Phasen. 104
4.2.2.1.4 Säulenfülltechnik. 105
4.2.2.1.5 Detektoren mit
Mikrodurchflussküvette. 107
4.2.2.2 Praktische Probleme der HPLC-Trennungen. 108
4.2.3 Trennsysteme. 112
4.2.3.1 Normalphasenchromatographie. 112
4.2.3.2 Chemisch modifizierte stationäre Phasen. 112
4.2.3.3 Chirale Trennsysteme. 114
4.3 Flüssigchromatographie von Ionen. 116
4.3.1 Ionenausschlusschromatographie. 117
4.3.2 Ionenaustauschchromatographie. 118
4.3.3 Ionenchromatograpie. 121
4.3.4 Ionenpaarchromatographie. 124
4.3.5 Ligandenaustauschchromatographie. 125
4.3.6 AnionenaustauschchromatographieiHPAEC-PAD). 127
4.4 Biochromatographie. 129
4.4.1 Chromatographie an Hydroxylapatit. 131
4.4.2 Größenausschlusschromatograpnie. 132
4.4.3 Ionenaustauschchromatographie. 134
4.4.4 Hydrophobe Wechselwirkungs-Chromatographie. 135
4.4.5 Affinitätschromatographie. 137
4.4.6 Kovalente Chromatographie. 141
4.4.7 Chromatographie an porösen Glaskugeln. 144
4.4.8 Perfusionschromatographie. 144
4.5 Dünnschichtchromatographie. 145
4.5.1 Trennsysteme. 145
4.5.2 Probenaufgabe, Entwicklung und Visualisierung. 146
4.5.3 Auswertung von DC-Chromatogrammen. 147
4.5.4 Applikationen.-.· 148
XVI Inhaltsverzeichnis
4.6 Gaschromatographie. 151
4.6.1 Aufbau eines Gaschromatographen. 151
4.6.2 Trägergase. 152
4.6.3 Injektionssysteme. 152
4.6.4 Trennsäulen und stationäre Phasen. 153
4.6.5 Detektoren. 155
4.6.5.1 Flammenionisationsdetektor. 157
4.6.5.2 Massenspektrometrischer Detektor. 158
4.6.5.3 Elektroneneinfangdetektor. 158
4.6.5.4 Thermoionischer Detektor. 159
4.6.5.5
Wärmeleitfáhigkeitsdetektor
. 161
4.6.5.6 GC-Detektoren im Vergleich. 162
4.6.6 Grundlagendes Trennprozesses. 163
4.6.7 Optimierung gaschromatographischer Trennungen. 164
4.6.8 Applikationen. 165
4.7 Qualitätssicherung in der Analytik (LC, GC). 166
4.7.1 Qualitätsbegriff. 166
4.7.2 Definitionen zur Qualitätssicherung. 167
4.7.3 Fehler, Mittelwert, Standardabweichung. 167
4.7.4 Kenngrößen der Genauigkeit. 167
4.7.5 Kenngrößen der Kalibrierung und Kalibrierfunktion. 167
4.7.6 Rückführbarkeit. 168
4.7.7 Standard-Additionsverfahren. 169
4.7.8 Bereichsgrenzender Methode. 170
4.7.9 Trennschärfe. 171
4.8 Literatur. 171
Elektrophorese. 173
5.1 Einführung und Historisches. 173
5.2 Theorie der Elektrophorese. 174
5.3
Slab
gel
Elektrophorese. 175
5.3.1 Trägerfreie versus
Slab
gel
Elektrophorese. 175
5.3.2 Zonenelektrophorese. 177
5.3.3 Serumeiweißelektrophorese. 178
5.3.4 Disk-Elektrophorese. 181
5.3.5 Isotachophorese. 183
5.3.6 SDS-Polyacrylamid-Gel-Elektrophorese. 184
5.3.7 Isoelektrische Fokussierung. 188
5.4 Kapillarelektrophorese. 190
5.4.1 Apparative Grundlagen. 190
5.4.1.1 Aufbau einer Kapillarelektrophorese-
Apparatur. 190
5.4.1.2 Injektionstechniken. 191
5.4.1.3 Trennkapillaren. 192
5.4.1.4 Detektion. 193
Inhaltsverzeichnis XVII
5.4.2 Trennphänomene. 194
5.4.2.1 Elektrophoreseprinzip. 194
5.4.2.2 ElektroosmotischerFluss. 195
5.4.3 Trennmechanismen. 198
5.4.3.1 Kapillarzonenelektrophorese. 198
5.4.3.2 Kapillargelelektrophorese. 198
5.4.3.3 Kapillar-Isotachophorese. 199
5.4.3.4 Isoelektrische Fokussierung in Kapillaren. 200
5.4.3.5 Micellare Elektrokinetische Chromatographie. 201
5.4.4 CE-Applikationen. 204
5.5 Kapillar-Elektrochromatographie. 206
5.6 Literatur. 207
Molekülspektroskopie. 211
6.1 Einführung in die Spektroskopie. 211
6.2 UV/VIS-Spektroskopie. 212
6.2.1 Welle-Teilchen-Dualismus des Lichtes. 213
6.2.2 Spektralbereiche und Spektrenstrukturen. 215
6.2.3 Komplementärfarben und Chromophore. 217
6.2.4 Verschiebungen der Wellenlängen
im Absorptionsspektrum. 220
6.2.5 Wechselwirkungen zwischen Strahlung und Substanz. 222
6.2.6 Lambert-Beer'sches Gesetz. 223
6.2.7 Aufbaueines Spektralphotometers. 225
6.2.8 Applikationen. 227
6.3 Fluoreszenzspektroskopie. 229
6.4 Infrarotspektroskopie. 231
6.4.1 Historisches. 231
6.4.2 Methodische und theoretische Grundlagen. 231
6.4.2.1 Infrarotstrahlung im elektromagnetischen
Spektrum. 232
6.4.2.2 Molekülschwingungen und
-rotationen
. 233
6.4.2.3 Hantelmodell. 235
6.4.2.4 Harmonischer
vs. anharmonischer
Oszillator,
Auswahlregeln. 236
6.4.2.6 Geräteaufbau und Probenpräparation. 238
6.4.3. Fouriertransformspektroskopie (FTIR). 240
6.4.4 Ausgewählte Infrarotspektren. 242
6.4.4.1 IR-Spektrum von Paraffin. 242
6.4.4.2 IR-Spektrum von
Aceton
. 243
6.4.4.3 IR-Spektren von Ascorbinsäure. 244
6.4.4.4 IR-Spektren von Folien. 246
6.5 Kernmagnetische Resonanzspektroskopie. 248
6.5.1 Magnetfeld, Kernanregung und Kernspin. 248
6.5.2 Resonanzbedingung. 252
XVIII
Inhaltsverzeichnis
6.5.3 Relaxation. 253
6.5.4 bnpulsverfahren. 254
6.5.5 Chemische Verschiebung. 254
6.5.6 Spin-Spin-Kopplung. 255
6.5.7 Aufbau eines NMR-Spektrometers. 257
6.5.8 Strakturaufldärang. 258
6.6 Massenspektrometrie. 261
6.6.1 Aufbau eines Massenspektrometers. 261
6.6.1.1 Einlasssystem. 262
6.6.1.2 Ionenquelle. 263
6.6.1.3 Trennsystem. 263
6.6.1.4 Detektor („Auffanger"). 264
6.6.1.5 Massenspektrum. 265
6.6.2 Harte Ionisationsarten. 266
6.6.3 Weiche Ionisationen. 267
6.6.3.1
Thermospray
Ionisation. 268
6.6.3.2 Chemische Ionisation. 268
6.6.3.3 Fast Atom Bombardement. 269
6.6.3.4 Feldionisation. 270
6.6.3.5 Feiddesorption. 270
6.6.3.6 Electrospray. 270
6.6.3.7 Chemische Ionisation unter Atmosphärendruck. 271
6.6.3.8 Atmosphärendruck Photoionisation. 271
6.6.3.9 Matrix unterstützte Laser Desorption/Ionisation. 271
6.6.4 Spektrometertypen. 272
6.6.4.1 Magnetfeld-Sektorfeld-Massenspektrometer. 272
6.6.4.2 Flugzeitmassenspektrometer. 274
6.6.4.3 Quadrapolmassenspektrometer. 274
6.6.4.4 Ionenfallen-Massenspektrometer. 275
6.6.4.5 Tandemmassenspektrometer. 276
6.6.5 Spektrenvergleich zwischen harter
und weicher Ionisation. 276
6.6.6 Fragmentierungen in der Massenspektrometrie. 277
6.7 Laser Desorptkff^onisations-MS. 282
6.7.1 Aufbau von MALDI-TOF-MS-Geräten. 283
6.7.2 Probenpräparation. 285
6.7.3 Molekulargewichtsbestimmung mittels MALDI-MS. 287
6.8 Literatur. 288
7 Atomspektroskopie. 291
7.1 Einführung in die Atomspektroskopie. 291
7.2 Atomemissionsspektroskopie. 293
7.2.1 Flammen-Atomemissionsspektroskopie.293
7.2.2 Induktiv-gekoppeltes Plasma-OES. 294
Inhaltsverzeichnis XIX
7.3 Atomabsorptionsspektrometrie. 296
7.3.1 Aufbau eines AAS-Gerätes. 296
7.3.1.1 Funktionsweise einer HobJkathodenlampe. 297
7.3.2 Atomisierung. 297
7.3.2.1 Flanmxen-Absorptionsspektrometrie. 297
7.3.2.2 Graphitrohr-Technik. 298
7.3.2.3 Hydrid-Technik in der AAS. 300
7.3.3 Monochromator und Detektor. 300
7.3.4 Änderung der Spektrenverläufe in der AAS. 301
7.3.5 Qualitative und quantitative Analyse von Elementen. 302
7.4 ICP-MS. 304
7.4.1 Prinzipieller Aufbau eines ICP-MS-Gerätes. 304
7.4.2 Atomisierung im ICP-MS. 305
7.4.3 Interface im ICP-MS. 306
7.4.4 Quadrupol als Trennsystem im ICP-MS. 307
7.4.5 Detektion. 307
7.5 Literatur. 308
KopplungstecJiniken. 309
8.1 Einführung und Systematik. 309
8.2 Probenvorbereitung - Trennmethode. 311
8.2.1
Head-space
- GC und Purge-and-trap - GC. 311
8.2.2
SPE
- GC und
SPE
- LC. 311
8.2.3 SPME - GC und SPME- LC. 313
8.3 Trennmethode - Trennmethode. 314
8.3.1 LC -
TLC
. 314
8.3.2 LC -LC (Säulenschalttechnik). 315
8.3.3 GC-GC (Säulenschalttechnik). 318
8.3.4 IEF - SDS-PAGE. 319
8.3.5 MS - MS. 320
8.4 Trennmethode - Massenspektrometrie. 321
8.4.1 Gaschromatographie -Massenspektrometrie. 321
8.4.2 Flüssigchromatographie - Massenspektrometrie. 322
8.4.2.1 „Klassische" LC-MS-Kopplungen. 323
8.4.2.1.1 Moving-Belt Interface. 323
8.4.2.1.2
μ
-LC-Direkteinlass-MS
. 324
8.4.2.1.3 LC-Thermospray-MS. 325
8.4.2.1.4 LC-Fast-Atom-Bombardement-MS. 327
8.4.2.1.5 LC-Particle-Beam-MS. 327
8.4.2.2 LC-Atmosphärendruck-MS. 329
8.4.2.3 LC - Electrospray - MS. 331
8.4.2.4 Applikationen der LC-MS-Kopplungen. 333
8.4.3 LC - MALDI -
TOF
- MS. 335
8.4.4
CE
- MS. 336
XX
Inhaltsverzeichnis
8.5 Trennmethode - Spektroskopie. 337
8.5.1 LC
-DAD
. 337
8.5.2 LC-per-
VIS
. 340
8.5.3 CGC-FTIR. 341
8.5.4 LC -NMR. 343
8.6 Literatur. 345
9 Selektive Bioanalytik. 347
9.1 Biosensoren. 347
9.1.1 Einführung. 347
9.1.2 Lactatsensor. 349
9.1.3 Glucosesensor. 350
9.2 Immunoassays. 351
9.2.1 Einführung. 351
9.2.2 Immunoassay versus Immunosensor. 351
9.2.3 Radio-Immunoassay. 352
9.2.4 Enzyme-Immunoassay. 353
9.2.5 Enzymegekoppelter Immunabsorptions-Test. 354
9.2.5.1 Kompetitiver ELISA-Test. 354
9.2.5.2 Nicht-kompetitiver ELISA-Test. 355
9.2.6 HIV-Test. 356
9.2.7 Schwangerschafts-Test. 357
9.2.8 ELISPOT-Test. 358
9.2.9 Drogentest. 358
9.3 Proteomics. 359
9.3.1 Einführung in die „OMIC^-Techniken. 359
9.3.2 Das Proteom und seine Beeinflussung. 359
9.3.3 Proteomics versus „klassische" Proteinanalytik. 361
9.3.4 Strategien in der Proteom-Analytik. 361
9.3.4.1 Zweidimensionale Elektrophorese. 363
9.3.4.2 MALDI -
TOF
-MS und
Peptide
Mass
Fingerprinting (PMF)
. 364
9.3.4.3 LC - ESI - MS/MS. 368
9.3.4.4 Ausblick zur Proteomanalytik. 371
9.4 Literatur. 371
10 Angewandte Bioanalytik. 373
10.1 Metallothioneine, Thiolspecies in Zellen. 373
10.1.1 Metallothioneine. 373
10.1.2 Phytochelatine. 375
10.1.3 Glutathion und Thiolspecies. 377
10.1.4 Derivatisierung und Detektion von Thiolspecies. 379
10.1.4.1 Ellman's-Reagenz. 379
10.1.4.2
Sangeťs
Reagenz. 380
10.1.4.3 Substituierte Maleinimide. 380
Inhaltsverzeichnis XXI
10.1.4.4 Monobrombiman. 381
10.1.4.5 o-Phthalaldehyd. 381
10.1.4.6 Elektrochemische Detektion. 382
10.1.5 HPLC vonThiolenundDisulfiden. 383
10.1.5.1 Kovalente Chromatographie. 383
10.1.5.2 „Saure" Reversed-Phase-HPLC. 385
10.1.5.3 Electrospray-MS von Glutathion
und Metaboliten. 387
10.1.5.4 Analyse biologischer
Matrices
. 388
10.1.6 Kapillarelektrophorese von Thiolen und Disulfiden. 390
10.1.7 Kapillarelektrophorese von Phytochelatinen. 392
10.2 Nucleobasen und Nucleoside in Zellen und Geweben. 395
10.2.1 Reversed-Phase- und Ionenpaarchromatographie. 396
10.2.2 Kapillarelektrophorese. 398
10.3 Zucker in Hydrolysaten und Lebensmitteln. 399
10.3.1 Chromatographie an Aminophasen. 399
10.3.2 HPAEC-PAD-Technik. 403
10.3.3 Kapillarelektrophorese. 405
10.4 Säuren in biotechnologischen Prozessen. 406
10.4.1 Organische Säuren in Fermentationsmedien. 406
10.4.1.1 Ionenaustauschchromatographie
von organischen Säuren. 408
10.4.1.2 Ionenausschlusschromatographie
von organischen Säuren. 410
10.4.2 Fettsäuren in Hefen und Bakterien. 412
10.4.2.1 Modifizierungen und
Kapillargaschromatographie. 414
10.4.2.2 Kapillargaschromatographie -
Massenspektrometrie. 417
10.5 Enzyme thermophiler Mikroorganismen. 418
10.5.1 Isolierung der Enzymfraktionen. 418
10.5.2 Biochromatographie. 420
10.6 Nucleotide in Geweben und von DNA-Spaltprodukten. 423
10.6.1 Ionenpaarchromatographie. 425
10.6.2 Kapillargelelektrophorese von DNA-Fragmenten. 426
10.7 Glycan-Strukturen von Glycoproteinen. 430
10.7.1
Profilanalysen
der Glycane. 432
10.7.1.1 Monosaccharid-Mappingmittels HPAEC-PAD. 432
10.7.1.2 N-Glycan-Trennungen mit speziellen
HPLC-Methoden. 433
10.7.2 Strukturanalysen der Glycane. 435
10.7.2.1 GC-MS und Methylierangsanalyse. 435
10.7.2.2 Fast-Atom-Bombardement. 437
10.7.2.3 LC-Electrospray-MS. 438
10.7.2.4 MALDI-TOF-MS. 438
XXII Inhaltsverzeichnis
10.7.2.5 MALDI-PSD-TOF-MS. 440
10.7.2.6
ÎH-NMR
. 444
10.8
Phospholipide
in biologischen Extrakten. 446
10.8.1 Flüssigchromatographie. 446
10.8.2 NMR-Spektroskopie. 450
10.9 Literatur. 453
Kapitel 10.1. 453
Kapitel 10.2. 454
Kapitel 10.3. 455
Kapitel 10.4. 455
Kapitel 10.5. 456
Kapitel 10.6. 457
Kapitel 10.7. 458
Kapitel 10.8. 459 |
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