Verfahrenseinflüsse und stoffliche Interaktionen bei der enzymatischen Quervernetzung von Milchproteinen:
Gespeichert in:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Düsseldorf
VDI-Verl.
2008
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| Ausgabe: | Als Ms. gedr. |
| Schriftenreihe: | Fortschritt-Berichte VDI
Reihe 14, Landtechnik, Lebensmitteltechnik ; 128 |
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | Zugl.: München, Techn. Univ., Diss., 2007 |
| Beschreibung: | IX, 173 S. Ill., graph. Darst. 21 cm |
| ISBN: | 9783183128143 |
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|---|---|
| adam_text | Inhaltsverzeichnis V
Inhaltsverzeichnis
1 Einleitung und Problemstellung 1
2 Kenntnisstand und theoretische Grundlagen 3
2.1 Das Enzym Transglutaminase 3
2.1.1 Reaktionsspezifität: Katalysierte Reaktionen 3
2.1.2 Vorkommen von Transglutaminasen 4
2.1.3 Mikrobielle Transglutaminase: Gewinnung und Eigenschaften 6
2.1.4 Lebensmittelrechtliche Aspekte 13
2.1.5 Bioverfügbarkeit von quervernetzten Proteinen 14
2.2 Enzymatische Quervernetzung von Milchproteinen 15
2.2.1 Analytische Betrachtung 15
2.2.2 Reaktivität der Milchproteine 16
2.2.3 Beteiligung der Transglutaminase an Gelbildungsvorgängen 26
2.2.3.1 Säureinduzierte Gelbildung 27
2.2.3.2 Labinduzierte Gelbildung 31
2.3 Formalkinetische Aspekte 33
3 Zielsetzung und Lösungsweg 36
4 Material und Methoden 40
4.1 Chemikalien 40
4.2 Ausgangsmaterialien 41
4.2.1 Kommerzielle Proteinsubstrate 41
4.2.2 Enzympräparationen und Joghurtkulturen 42
4.2.3 Verfahren zur Gewinnung von neuartigen Ausgangsmaterialien 44
4.3 Vorbehandlung von Ausgangsmaterialien 47
4.3.1 Hitzebehandlung von Proteinlösungen und Milchserum 47
4.3.2 Milchserummischungen 47
4.3.3 Hitzebehandlung von Proteinkonzentraten 48
4.3.4 Chemische Vorbehandlung von Molkenproteinen 48
4.4 Transglutaminase-Inkubation von Substratproteinen 48
| 4.4.1 Variation der Temperatur/Zeit-Bedingungen 48
Vl Inhaltsverzeichnis
4.4.2 Inkubation mit Zusatz von Glutathion 49
4.4.3 Messung der Enzymaktivität in Abhängigkeit vom pH-Wert 50
4.4.4 Messung der Enzymfunktionalität in Abhängigkeit vom pH-Wert 50
4.5 Herstellung von Joghurtgelen unter Einsatz von Transglutaminase 51
4.5.1 Simultane Zugabe von Transglutaminase und Starterkultur 51
4.5.2 Sequenzielle Inkubation vor der Fermentation (Vorinkubation) 55
4.6 Herstellung von Labgelen unter Einsatz von Transglutaminase 59
4.6.1 Sequenzielle Inkubation vor der Labenzym-Zugabe 59
4.6.2 Simultane Zugabe von Transglutaminase und Labenzym 59
4.6.3 Bestimmung der CMP-Abspaltung während der Labgelbildung 59
4.7 Analytische Methoden 60
4.7.1 RP-HPLC-Analyse zur Bestimmung von Molkenproteinen 60
4.7.2 RP-HPLC-Analyse zur Bestimmung von Caseinomakropeptiden 61
4.7.3 Transglutaminase-Aktivität mittels Hydroxamatmethode 61
63
4.7.4 Analytische Gelpermeationschromatographie (GPC) °
4.7.5 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese(SDS-PAGE) M
4.7.6 Partikelgrößenanalyse 66
4.7.7 Proteingehalt 66
fifi
4.7.8 Trockenmasse
66
4.7.9 Calciumbestimmung • ¦
67
4.7.10 Gehalt an Serumprotein
67
4.7.11 Rheologische Messungen
fifi
4.7.12 Serumabscheidung mittels Zentrifugationstest
4.8 Statistische Auswertung 69
5 Ergebnisse und Diskussion
5.1 Untersuchung enzymatisch quervemetzter Proteinoligomere
5.2 Einfluss einer thermischen Substratbehandlung
78
5.2.1 Einfluss des Milchserums auf die Quervemetzung
5.2.2 Einfluss einer selektiven Erhitzung der Substratkomponenten ou
5.2.3 Wechselwirkungen zwischen Inhibierung und Mizellstruktur 85
41
5.3 Einfluss von Glutathion auf die Quervernetzungsreaktion a
5.3.1 Einfluss der Glutathionkonzentration 92
5.3.2 Einfluss des Zugabezeitpunkts von Glutathion
Inhaltsverzeichnis VII
5.3.3 Kinetik der Vernetzung mit Transglutaminase und Glutathion 99
5.4 Reaktionskinetik der Proteinquervernetzung 102
5.5 Einfluss des pH-Werts auf Enzymaktivität und -funktionalität 109
5.6 Untersuchungen zum Einfluss der Transglutaminase auf Joghurtgele.... 114
5.6.1 Simultane Gelbildung und Proteinquervernetzung 114
5.6.1.1 Proteinquervernetzung und mikrobielle Fermentation 115
5.6.1.2 Beziehung zwischen Proteinquervernetzung und Gelstruktur.. 120
5.6.1.3 Untersuchung der Strukturstabilität während der Lagerung 124
5.6.2 Einfluss der VorInkubation auf die Joghurtgelstruktur 129
5.6.2.1 Einfluss auf die Fermentationszeit der Joghurtgele 130
5.6.2.2 Beziehung zwischen Proteinquervernetzung und Gelstruktur.. 131
5.6.2.3 Untersuchung der Strukturstabilität während der Lagerung 140
5.7 Einfluss der Transglutaminase auf die Labgelbildung 142
5.7.1 Labgelbildungseigenschaften quervernetzter Caseinmizellen 143
5.7.2 Simultane Reaktion von Transglutaminase und Lab 146
5.7.3 Zusammenhang zwischen Primärphase und Gelbildung 150
6 Schlussfolgerungen 155
7 Kurzfassungen 157
8 Literaturverzeichnis 163
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Inhaltsverzeichnis V
Inhaltsverzeichnis
1 Einleitung und Problemstellung 1
2 Kenntnisstand und theoretische Grundlagen 3
2.1 Das Enzym Transglutaminase 3
2.1.1 Reaktionsspezifität: Katalysierte Reaktionen 3
2.1.2 Vorkommen von Transglutaminasen 4
2.1.3 Mikrobielle Transglutaminase: Gewinnung und Eigenschaften 6
2.1.4 Lebensmittelrechtliche Aspekte 13
2.1.5 Bioverfügbarkeit von quervernetzten Proteinen 14
2.2 Enzymatische Quervernetzung von Milchproteinen 15
2.2.1 Analytische Betrachtung 15
2.2.2 Reaktivität der Milchproteine 16
2.2.3 Beteiligung der Transglutaminase an Gelbildungsvorgängen 26
2.2.3.1 Säureinduzierte Gelbildung 27
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2.3 Formalkinetische Aspekte 33
3 Zielsetzung und Lösungsweg 36
4 Material und Methoden 40
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4.2.1 Kommerzielle Proteinsubstrate 41
4.2.2 Enzympräparationen und Joghurtkulturen 42
4.2.3 Verfahren zur Gewinnung von neuartigen Ausgangsmaterialien 44
4.3 Vorbehandlung von Ausgangsmaterialien 47
4.3.1 Hitzebehandlung von Proteinlösungen und Milchserum 47
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4.3.4 Chemische Vorbehandlung von Molkenproteinen 48
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| 4.4.1 Variation der Temperatur/Zeit-Bedingungen 48
Vl Inhaltsverzeichnis
4.4.2 Inkubation mit Zusatz von Glutathion 49
4.4.3 Messung der Enzymaktivität in Abhängigkeit vom pH-Wert 50
4.4.4 Messung der Enzymfunktionalität in Abhängigkeit vom pH-Wert 50
4.5 Herstellung von Joghurtgelen unter Einsatz von Transglutaminase 51
4.5.1 Simultane Zugabe von Transglutaminase und Starterkultur 51
4.5.2 Sequenzielle Inkubation vor der Fermentation (Vorinkubation) 55
4.6 Herstellung von Labgelen unter Einsatz von Transglutaminase 59
4.6.1 Sequenzielle Inkubation vor der Labenzym-Zugabe 59
4.6.2 Simultane Zugabe von Transglutaminase und Labenzym 59
4.6.3 Bestimmung der CMP-Abspaltung während der Labgelbildung 59
4.7 Analytische Methoden 60
4.7.1 RP-HPLC-Analyse zur Bestimmung von Molkenproteinen 60
4.7.2 RP-HPLC-Analyse zur Bestimmung von Caseinomakropeptiden 61
4.7.3 Transglutaminase-Aktivität mittels Hydroxamatmethode 61
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4.7.4 Analytische Gelpermeationschromatographie (GPC) °
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4.7.6 Partikelgrößenanalyse 66
4.7.7 Proteingehalt 66
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4.7.9 Calciumbestimmung • ¦
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4.7.10 Gehalt an Serumprotein
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4.8 Statistische Auswertung 69
5 Ergebnisse und Diskussion
5.1 Untersuchung enzymatisch quervemetzter Proteinoligomere
5.2 Einfluss einer thermischen Substratbehandlung
78
5.2.1 Einfluss des Milchserums auf die Quervemetzung
5.2.2 Einfluss einer selektiven Erhitzung der Substratkomponenten ou
5.2.3 Wechselwirkungen zwischen Inhibierung und Mizellstruktur 85
41
5.3 Einfluss von Glutathion auf die Quervernetzungsreaktion a
5.3.1 Einfluss der Glutathionkonzentration 92
5.3.2 Einfluss des Zugabezeitpunkts von Glutathion
Inhaltsverzeichnis VII
5.3.3 Kinetik der Vernetzung mit Transglutaminase und Glutathion 99
5.4 Reaktionskinetik der Proteinquervernetzung 102
5.5 Einfluss des pH-Werts auf Enzymaktivität und -funktionalität 109
5.6 Untersuchungen zum Einfluss der Transglutaminase auf Joghurtgele. 114
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5.7 Einfluss der Transglutaminase auf die Labgelbildung 142
5.7.1 Labgelbildungseigenschaften quervernetzter Caseinmizellen 143
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