Nutrionomik: Analyse nahrungsabhängiger Gen- und Proteinregulation in Drosophila melanogaster (Meigen)
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Karlsruhe
2007
|
| Schriftenreihe: | Wissenschaftliche Berichte / Forschungszentrum Karlsruhe Technik und Umwelt
7316 |
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | Zugl.: Karlsruhe, Univ., Diss., 2006 |
| Beschreibung: | IX, 122 S. Ill., graph. Darst. |
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MARC
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|---|---|
| adam_text | Zusammenfassung
Inhaltsverzeichnis
ZUSAMMENFASSUNG...........................................................................................................I
INHALTSVERZEICHNIS....................................................................................................III
ABBILDUNGSVERZEICHNIS............................................................................................VI
ABKÜRZUNGEN...................................................................................................................IX
1 EINLEITUNG................................................................................................................1
1.1 Proteine und Proteomik..............................................................................................1
1.2 Grundlagen der Proteomik........................................................................................6
1.2.1 Trennung der Proteine.....................................................................................................7
1.2.2 Detektion und Quantifizierung der Proteine....................................................................8
1.2.3 Identifizierung der Proteine.............................................................................................9
1.2.4 Matrix assistierte Laser Desorptions Ionisations Flugzeit Massenspektrometrie
(MALDI)............................................................................................................10
1.2.4.1 Tandem-Massenspektrometrie....................................................................................12
1.2.5 Elektrospray-Ionisations-Massenspektrometrie (ESI-MS)............................................13
1.3 Nutrionomik................................................................................................................15
1.3.1 Der Insulinsignalweg.....................................................................................................16
1.4 Ernährungsabhängige Regulation von Genen.....................................................17
1.5 Drosophila melanogaster als Modellorganismus für nahrungsbedingte
Expressionsänderungen............................................................................................18
1.6 Ziel der Arbeit............................................................................................................20
2 MATERIAL_________________________________________________________21
2.1 Bezugsquellen für Verbrauchsmaterialien und Chemikalien..........................21
2.2 Bezugsquellen für Enzyme......................................................................................24
2.3 Bezugsquellen für Kits............................................................................................25
2.4 Bezugsquellen für Geräte.......................................................................................25
2.5 lösungen und medien................................................................................................26
2.6 Fliegenlinien...............................................................................................................28
2.7 Vektoren und Plasmide.............................................................................................28
2.8 Bakterienstämme.......................................................................................................28
2.9 PCR Primer...................................................................................................................29
2.10 Primersequenzen........................................................................................................29
3 methoden____________________________________________30
3.1 Fliegenhaltung..........................................................................................................30
3.2 fütterungsexperimente............................................................................................30
3.3 Erzeugung transgener Fliegen...............................................................................31
3.4 Chromosomenlokalisation......................................................................................33
3.5 Gel-Elektrophoresen................................................................................................34
3.5.1 Gelelektrophorese von DNS und RNS........................................................................34
3.5.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese(SDS-PAGE)................................................35
Abstract_______________________________________________________________
3.5.2.1 Coomassie-Färbung....................................................................................................35
3.5.2.2 Silberfärbung...............................................................................................................36
3.6 Isolierung von Nukleinsäuren................................................................................36
3.6.1 Isolierung von genomischer DNS.................................................................................36
3.6.2 Isolierung von RNS aus Drosophila-Larven.................................................................37
3.6.3 Isolierung von DNS-Fragmenten aus Agarosegelen.....................................................37
3.6.4 Isolierung von Plasmid-DNS aus Bakterien..................................................................38
3.6.4.1 Plasmidisolierung mittels Mini-Präparation...............................................................38
3.6.4.2 Plasmidisolierung mittels Maxi-Präparation...............................................................39
3.7 DNS-Klonierungstechniken....................................................................................39
3.7.1 Restriktionsverdau von DNS.........................................................................................39
3.7.2 DNS-Präzipation...........................................................................................................41
3.7.3 DNS-Ligation................................................................................................................41
3.7.4 Herstellung Hitzeschock-kompetenter Zellen...............................................................42
3.7.5 Transformation und Selektion.......................................................................................42
3.8 Polymerase-Kettenreaktion (PCR)........................................................................43
3.8.1 Reverse Transkritase-PCR (RT-PCR)...........................................................................43
3.8.2 Real Time PCR..............................................................................................................45
3.9 Western-Transfer.....................................................................................................46
3.9.1 Nass-Transfer (Wet-Blot)..............................................................................................46
3.9.2 Halbtrockener-Transfer(Semidry-Blot)........................................................................46
3.10 KonzenzentrationsbestimmungvonDNS-undRNS-Lösungen.........................47
3.11 Konzentrationsbestimmung von Proteinen..........................................................47
3.12 Zweidimensionale Gelelektrophorese...................................................................48
3.12.1 Isoelektrische Fokussierung der IPG-Streifen...............................................................48
3.12.2 Equilibrierung der IPG-Streifen....................................................................................49
3.12.3 Auftrag der IPG-Streifen...............................................................................................49
3.12.4 Analyse der Gele...........................................................................................................50
3.12.5 Ausschneiden der Proben..............................................................................................51
3.12.6 Trypsinverdau................................................................................................................51
3.12.7 Mikro-Entsalzung des tryptisch gespalteten Peptidgemisches......................................53
3.13 Massenspektrometrie................................................................................................53
3.14 X-Gal-Färbung...........................................................................................................55
3.15 Glycintiterbestimmung in Larven Hämolymphe..................................................55
4 ERGEBNISSE________________________________________________________57
4.1 Charakterisierung von sugarbabe.........................................................................57
4.1.1 Lokalisation der Expression innerhalb von Drosophila melanogaster Larven..............59
4.1.2 Beteiligung von sug am Insulin-Signalweg...................................................................60
4.1.3 Beeinflussung der sug Expression durch akh-Zell-Knockout.......................................62
4. 4 Beteiligung von C/EBP am sug Signalweg...................................................................65
4. Proteomdc....................................................................................................................71
4.2.1 Probenvorbereitung.......................................................................................................71
4.2.2 Untersuchung differentiell exprimierter Proteine in Drosophila melanogaster............74
4.2.3 Proteomuntersuchung IPC defizienter Fliegen..............................................................77
4.2.3.1 Proteinregulation in IPC defizienten Fliegen..............................................................78
4.2.3.2 Optimierung des Trypsinverdaus und Verringerung der Fremdkontamination..........82
IV
Zusammenfassung
4.2.3.3 Vergleich der Silber- und Coomassie Brillant Blau Färbung bei zweidimensionaler
Gelelektrophorese........................................................................................................83
4.2.3.4 Analyse der Coomassie gefärbten InsP3-Gele............................................................85
4.2.4 Proteomanalyse von differenziell gefütterten Drosophila melanogaster Larven..........88
4.2.5 Glycinbestimmung in pumpless Larven........................................................................92
5 DISKUSSION...............................................................................................................94
5.1.1 Regulation von sug durch Komponenten des Insulin-Signalweges..............................95
5.2 akh Expression bei zuckergefütterten Larven....................................................96
5.3 akh als negativer Regulator der sugarbabe Expression?.................................96
5.4 Slbo ist an der Regulation von sug beteiligt.......................................................97
5.5 Einschränkungen der Proteomik..........................................................................100
5.5.1 Die Sensitivität.............................................................................................................100
5.5.2 Die Visualisierung - ein Flaschenhals der 2D basierten Proteomanalyse...................101
5.6 Der experimentelle Aufwand................................................................................102
5.7 Proteomik und RNS basierende Technologien....................................................102
5.8 Validierung von Proteomdaten............................................................................104
5.9 Vergleich von Daten der Proteom- und mRNS-Analyse differenziell
gefütterter Larven.................................................................................................105
5.10 pumpless hat einen elnfluss auf den glycintiter der hämolmphe..................107
5.11 Ausblick.....................................................................................................................108
6 ANHANG....................................................................................................................109
6.1 Einstellungen für MS-Messungen........................................................................109
6.1.1 Akquisition..................................................................................................................109
6.1.2 Aufbereitung................................................................................................................111
6.2 Einstellungen für MS-MS-Messungen.................................................................112
6.2.1 Interpretation................................................................................................................112
6.2.2 Akquisition und Aufbereitung.....................................................................................113
7 LITERATURVERZEICHNIS:................................................................................115
Abbildungsverzeichnis
Abbildungsverzeichnis
Abbildung 1.2-1:
Abbildung 1.2-2:
Abbildung 1.2-3:
Abbildung 1.2-4:
Abbildung 1.2-5:
Abbildung 1.3-1:
Abbildung 1.5-1:
Abbildung 4.1-1:
Abbildung 4.1-2:
Abbildung 4.1-3:
Abbildung 4.1-4:
Abbildung 4.1-5:
Abbildung 4.1-6:
Abbildung 4.1-7:
Abbildung 4.1-8:
Abbildung 4.1-9:
Abbildung 4.1-10
Abbildung 4.1-11
Abbildung 4.1-12;
Abbildung 4.1-13:
Abbildung 4.2-1:
Abbildung 4.2-2:
Abbildung 4.2-3:
Abbildung 4.2-5:
Abbildung 4.2-6:
Abbildung 4.2-7:
Abbildung 4.2-8:
Abbildung 4.2-9:
Abbildung 5.4-1:
Abbildung 5.4-2:
Abbildung 5.7-1:
Abbildung 5.9-1:
Abbildung 5.10-1:
Abbildung 6.1-1:
Abbildung 6.1-2:
Prinzipieller Ablauf einer Proteomanalyse, Schematische Darstellung.......6
Aufbau eines MALDI-MS mit Linear- und Reflektormodus.....................11
Schematischer Aufbau eines ToF/ToF-Massenspektrometers...................13
Bildung des Taylor Konus und Desolvatisierung der Probe im ESI-MS... 14
Aufbau eines Tripple Quadrupol Elektrospray Massenspektrometers.......15
Homologe Insulinsignalwege.....................................................................16
Lebenszyklus von Drosophila melanogaster..............................................18
Übersicht der verwendeten Promotorbereiche zur Herstellung einer
transgenen Fliegenlinie...............................................................................58
Kreuzungsschema zur Chromosomenlokalisation von sug........................58
Kreuzungsschema für den Austausch von Balancern.................................61
Semiquantitative RT-PCR. Chico Expression............................................61
Nahrungsabhängige Expression von sug in akh defizienten Drosophila
melanogaster Larven..................................................................................63
Expressionsunterschiede von akh in akh defizienten Larven....................64
Expressionsunterschiede von sug in akh defizienten Larven.....................64
Übersicht über C/EBP Bindestellen innerhalb des sug Promotors.............65
Kreuzungsschema zur Erzeugung von transheterozygoten slbo Mutanten 66
Semiquantitative RT-PCR. sug Expression in slbo Mutanten...................66
Expressionsunterschiede von sugarbabe in Wildtyp und
transheterozygoten slbo Mutanten..............................................................67
Expressionsunterschiede von sugarbabe in Wildtyp und
transheterozygoten slbo Mutanten.............................................................68
Relative Expressionsänderung von normal- und zuckergefutterten
Larven........................................................................................................69
Schlüsselstellen der Proteomik...................................................................71
Zweidimensionale Gelmuster differenziell gefutterter Wildtyp Larven.... 73
Überblick über verschiedenen 2D Gele......................................................74
Silbergefärbte 2D Gele.(LacZ und reaper/hid)...........................................79
Vergleich verschiedener Färbetechniken....................................................84
Coomassie gefärbte zweidimensionale Gele von
InsP3 LacZ und InsP3 reaper/hid Fliegen............................................86
Referenzgele der Coomassie gefärbten zweidimensionalen Gele von
normal-und zuckergefütterten Larven.......................................................89
Kinetik des Glycintiters in Wildtyp undppl Larven..................................93
Konservierte Domänen von CG4354 (slbo)...............................................97
Modell der mit sug in Verbindung stehenden Signalweg...........................99
Limitierungen der verwendeten Analysemethoden..................................103
Stimulation der Translationsinitiierung durch dTor.................................106
Abbau von Glycin mit Hilfe des Glycinspaltsystems...............................107
Einstellungen am Applied Biosystems 4700 Proteomics Analyzer
„Instrument und „Spectrum ..................................................................109
Einstellungen am Applied Biosystems 4700 Proteomics Analyzer
„Spectrum-Advanced ..............................................................................110
Vf
Abbildungsverzeichnis
Abbildung 6.1-3: Einstellungen am Applied Biosystems 4700 Proteomics Analyzer
Processing Method ................................................................................111
Abbildung 6.2-1: Einstellungen am Applied Biosystems 4700 Proteomics Analyzer
„Interpretation .........................................................................................112
Abbildung 6.2-2: Einstellungen am Applied Biosystems 4700 Proteomics Analyzer
, Jnstrument und „Automatic Control ....................................................113
VII
Abkürzungen
Tabellenverzeichnis
Tabelle 3.8-1: Erststrang-Reaktion...........................................................................................44
Tabelle 4.1-1: Vergleich der relativen Expressionsänderung zwischen Wildtyp (WT) und
slbo-Mutanten....................................................................................................69
Tabelle 4.2-1: Mit Massenspektrometrie identifizierte Proteine von Abbildung 4.2-3............76
Tabelle 4.2-2: Übersicht über ausgeschnittene und identifizierte Proteinspots der
zweidimensionalen Gele aus Abbildung 4.2-5..................................................80
Tabelle 4.2-3: Übersicht über ausgeschnittene und identifizierte Proteinspots der
zweidimensionalen Gele aus Abbildung 4.2-7..................................................87
Tabelle 4.2-4: Übersicht über ausgeschnittene und identifizierte Proteinspots der
zweidimensionalen Gele aus Abbildung 4.2-8..................................................90
Tabelle 4.2-5: Liste regulierter Proteine aus Abbildung 4.2-8..................................................91
VIII
|
| adam_txt |
Zusammenfassung
Inhaltsverzeichnis
ZUSAMMENFASSUNG.I
INHALTSVERZEICHNIS.III
ABBILDUNGSVERZEICHNIS.VI
ABKÜRZUNGEN.IX
1 EINLEITUNG.1
1.1 Proteine und Proteomik.1
1.2 Grundlagen der Proteomik.6
1.2.1 Trennung der Proteine.7
1.2.2 Detektion und Quantifizierung der Proteine.8
1.2.3 Identifizierung der Proteine.9
1.2.4 Matrix assistierte Laser Desorptions Ionisations Flugzeit Massenspektrometrie
(MALDI).10
1.2.4.1 Tandem-Massenspektrometrie.12
1.2.5 Elektrospray-Ionisations-Massenspektrometrie (ESI-MS).13
1.3 Nutrionomik.15
1.3.1 Der Insulinsignalweg.16
1.4 Ernährungsabhängige Regulation von Genen.17
1.5 Drosophila melanogaster als Modellorganismus für nahrungsbedingte
Expressionsänderungen.18
1.6 Ziel der Arbeit.20
2 MATERIAL_21
2.1 Bezugsquellen für Verbrauchsmaterialien und Chemikalien.21
2.2 Bezugsquellen für Enzyme.24
2.3 Bezugsquellen für Kits.25
2.4 Bezugsquellen für Geräte.25
2.5 lösungen und medien.26
2.6 Fliegenlinien.28
2.7 Vektoren und Plasmide.28
2.8 Bakterienstämme.28
2.9 PCR Primer.29
2.10 Primersequenzen.29
3 methoden_30
3.1 Fliegenhaltung.30
3.2 fütterungsexperimente.30
3.3 Erzeugung transgener Fliegen.31
3.4 Chromosomenlokalisation.33
3.5 Gel-Elektrophoresen.34
3.5.1 Gelelektrophorese von DNS und RNS.34
3.5.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese(SDS-PAGE).35
Abstract_
3.5.2.1 Coomassie-Färbung.35
3.5.2.2 Silberfärbung.36
3.6 Isolierung von Nukleinsäuren.36
3.6.1 Isolierung von genomischer DNS.36
3.6.2 Isolierung von RNS aus Drosophila-Larven.37
3.6.3 Isolierung von DNS-Fragmenten aus Agarosegelen.37
3.6.4 Isolierung von Plasmid-DNS aus Bakterien.38
3.6.4.1 Plasmidisolierung mittels Mini-Präparation.38
3.6.4.2 Plasmidisolierung mittels Maxi-Präparation.39
3.7 DNS-Klonierungstechniken.39
3.7.1 Restriktionsverdau von DNS.39
3.7.2 DNS-Präzipation.41
3.7.3 DNS-Ligation.41
3.7.4 Herstellung Hitzeschock-kompetenter Zellen.42
3.7.5 Transformation und Selektion.42
3.8 Polymerase-Kettenreaktion (PCR).43
3.8.1 Reverse Transkritase-PCR (RT-PCR).43
3.8.2 Real Time PCR.45
3.9 Western-Transfer.46
3.9.1 Nass-Transfer (Wet-Blot).46
3.9.2 Halbtrockener-Transfer(Semidry-Blot).46
3.10 KonzenzentrationsbestimmungvonDNS-undRNS-Lösungen.47
3.11 Konzentrationsbestimmung von Proteinen.47
3.12 Zweidimensionale Gelelektrophorese.48
3.12.1 Isoelektrische Fokussierung der IPG-Streifen.48
3.12.2 Equilibrierung der IPG-Streifen.49
3.12.3 Auftrag der IPG-Streifen.49
3.12.4 Analyse der Gele.50
3.12.5 Ausschneiden der Proben.51
3.12.6 Trypsinverdau.51
3.12.7 Mikro-Entsalzung des tryptisch gespalteten Peptidgemisches.53
3.13 Massenspektrometrie.53
3.14 X-Gal-Färbung.55
3.15 Glycintiterbestimmung in Larven Hämolymphe.55
4 ERGEBNISSE_57
4.1 Charakterisierung von sugarbabe.57
4.1.1 Lokalisation der Expression innerhalb von Drosophila melanogaster Larven.59
4.1.2 Beteiligung von sug am Insulin-Signalweg.60
4.1.3 Beeinflussung der sug Expression durch akh-Zell-Knockout.62
4. 4 Beteiligung von C/EBP am sug Signalweg.65
4. Proteomdc.71
4.2.1 Probenvorbereitung.71
4.2.2 Untersuchung differentiell exprimierter Proteine in Drosophila melanogaster.74
4.2.3 Proteomuntersuchung IPC defizienter Fliegen.77
4.2.3.1 Proteinregulation in IPC defizienten Fliegen.78
4.2.3.2 Optimierung des Trypsinverdaus und Verringerung der Fremdkontamination.82
IV
Zusammenfassung
4.2.3.3 Vergleich der Silber- und Coomassie Brillant Blau Färbung bei zweidimensionaler
Gelelektrophorese.83
4.2.3.4 Analyse der Coomassie gefärbten InsP3-Gele.85
4.2.4 Proteomanalyse von differenziell gefütterten Drosophila melanogaster Larven.88
4.2.5 Glycinbestimmung in pumpless Larven.92
5 DISKUSSION.94
5.1.1 Regulation von sug durch Komponenten des Insulin-Signalweges.95
5.2 akh Expression bei zuckergefütterten Larven.96
5.3 akh als negativer Regulator der sugarbabe Expression?.96
5.4 Slbo ist an der Regulation von sug beteiligt.97
5.5 Einschränkungen der Proteomik.100
5.5.1 Die Sensitivität.100
5.5.2 Die Visualisierung - ein Flaschenhals der 2D basierten Proteomanalyse.101
5.6 Der experimentelle Aufwand.102
5.7 Proteomik und RNS basierende Technologien.102
5.8 Validierung von Proteomdaten.104
5.9 Vergleich von Daten der Proteom- und mRNS-Analyse differenziell
gefütterter Larven.105
5.10 pumpless hat einen elnfluss auf den glycintiter der hämolmphe.107
5.11 Ausblick.108
6 ANHANG.109
6.1 Einstellungen für MS-Messungen.109
6.1.1 Akquisition.109
6.1.2 Aufbereitung.111
6.2 Einstellungen für MS-MS-Messungen.112
6.2.1 Interpretation.112
6.2.2 Akquisition und Aufbereitung.113
7 LITERATURVERZEICHNIS:.115
Abbildungsverzeichnis
Abbildungsverzeichnis
Abbildung 1.2-1:
Abbildung 1.2-2:
Abbildung 1.2-3:
Abbildung 1.2-4:
Abbildung 1.2-5:
Abbildung 1.3-1:
Abbildung 1.5-1:
Abbildung 4.1-1:
Abbildung 4.1-2:
Abbildung 4.1-3:
Abbildung 4.1-4:
Abbildung 4.1-5:
Abbildung 4.1-6:
Abbildung 4.1-7:
Abbildung 4.1-8:
Abbildung 4.1-9:
Abbildung 4.1-10
Abbildung 4.1-11
Abbildung 4.1-12;
Abbildung 4.1-13:
Abbildung 4.2-1:
Abbildung 4.2-2:
Abbildung 4.2-3:
Abbildung 4.2-5:
Abbildung 4.2-6:
Abbildung 4.2-7:
Abbildung 4.2-8:
Abbildung 4.2-9:
Abbildung 5.4-1:
Abbildung 5.4-2:
Abbildung 5.7-1:
Abbildung 5.9-1:
Abbildung 5.10-1:
Abbildung 6.1-1:
Abbildung 6.1-2:
Prinzipieller Ablauf einer Proteomanalyse, Schematische Darstellung.6
Aufbau eines MALDI-MS mit Linear- und Reflektormodus.11
Schematischer Aufbau eines ToF/ToF-Massenspektrometers.13
Bildung des Taylor Konus und Desolvatisierung der Probe im ESI-MS. 14
Aufbau eines Tripple Quadrupol Elektrospray Massenspektrometers.15
Homologe Insulinsignalwege.16
Lebenszyklus von Drosophila melanogaster.18
Übersicht der verwendeten Promotorbereiche zur Herstellung einer
transgenen Fliegenlinie.58
Kreuzungsschema zur Chromosomenlokalisation von sug.58
Kreuzungsschema für den Austausch von Balancern.61
Semiquantitative RT-PCR. Chico Expression.61
Nahrungsabhängige Expression von sug in akh defizienten Drosophila
melanogaster Larven.63
Expressionsunterschiede von akh in akh defizienten Larven.64
Expressionsunterschiede von sug in akh defizienten Larven.64
Übersicht über C/EBP Bindestellen innerhalb des sug Promotors.65
Kreuzungsschema zur Erzeugung von transheterozygoten slbo Mutanten 66
Semiquantitative RT-PCR. sug Expression in slbo Mutanten.66
Expressionsunterschiede von sugarbabe in Wildtyp und
transheterozygoten slbo Mutanten.67
Expressionsunterschiede von sugarbabe in Wildtyp und
transheterozygoten slbo Mutanten.68
Relative Expressionsänderung von normal- und zuckergefutterten
Larven.69
Schlüsselstellen der Proteomik.71
Zweidimensionale Gelmuster differenziell gefutterter Wildtyp Larven. 73
Überblick über verschiedenen 2D Gele.74
Silbergefärbte 2D Gele.(LacZ und reaper/hid).79
Vergleich verschiedener Färbetechniken.84
Coomassie gefärbte zweidimensionale Gele von
InsP3 LacZ und InsP3 reaper/hid Fliegen.86
Referenzgele der Coomassie gefärbten zweidimensionalen Gele von
normal-und zuckergefütterten Larven.89
Kinetik des Glycintiters in Wildtyp undppl Larven.93
Konservierte Domänen von CG4354 (slbo).97
Modell der mit sug in Verbindung stehenden Signalweg.99
Limitierungen der verwendeten Analysemethoden.103
Stimulation der Translationsinitiierung durch dTor.106
Abbau von Glycin mit Hilfe des Glycinspaltsystems.107
Einstellungen am Applied Biosystems 4700 Proteomics Analyzer
„Instrument" und „Spectrum".109
Einstellungen am Applied Biosystems 4700 Proteomics Analyzer
„Spectrum-Advanced".110
Vf
Abbildungsverzeichnis
Abbildung 6.1-3: Einstellungen am Applied Biosystems 4700 Proteomics Analyzer
"Processing Method".111
Abbildung 6.2-1: Einstellungen am Applied Biosystems 4700 Proteomics Analyzer
„Interpretation".112
Abbildung 6.2-2: Einstellungen am Applied Biosystems 4700 Proteomics Analyzer
, Jnstrument" und „Automatic Control".113
VII
Abkürzungen
Tabellenverzeichnis
Tabelle 3.8-1: Erststrang-Reaktion.44
Tabelle 4.1-1: Vergleich der relativen Expressionsänderung zwischen Wildtyp (WT) und
slbo-Mutanten.69
Tabelle 4.2-1: Mit Massenspektrometrie identifizierte Proteine von Abbildung 4.2-3.76
Tabelle 4.2-2: Übersicht über ausgeschnittene und identifizierte Proteinspots der
zweidimensionalen Gele aus Abbildung 4.2-5.80
Tabelle 4.2-3: Übersicht über ausgeschnittene und identifizierte Proteinspots der
zweidimensionalen Gele aus Abbildung 4.2-7.87
Tabelle 4.2-4: Übersicht über ausgeschnittene und identifizierte Proteinspots der
zweidimensionalen Gele aus Abbildung 4.2-8.90
Tabelle 4.2-5: Liste regulierter Proteine aus Abbildung 4.2-8.91
VIII |
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