Subzelluläre Verteilung von Thymosin beta 4 in Abhängigkeit seiner G-Actin-Bindungssequenz:
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
2007
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | VIII, 117 S. Ill., graph. Darst. |
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Datensatz im Suchindex
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|---|---|
| adam_text | limallSveizcicinuS
1 Einleitung, , 1
1.1 Thymosin Fraktion 5 1
1.2 ß-Thymosine 1
1.3 Thymosin ß4 2
1.4 Funktionen des Thymosin ß4 3
1.4.1 Interaktion mit Actin und die Motilität der Zellen 3
1.4.2 Thymosin ß4 als Substrat der Gewebstransglutaminase FXIHa 5
1.4.3 Interaktion mit ILK und PINCH 5
1.4.4 Weitere Effekte von intra- und extrazeliulärem Thymosin ß4 6
1.5 Transport durch den nuklearen Porenkompiex 7
1.6 Nukleare Transportsignale 9
1.7 Modelle der Passage durch den nuklearen Porenkomplex 10
2 Problemstellung 13
3 Material und Methoden 15
3.1 Material 15
3.1.1 Chemikalien und Reagenzien 15
3.1.2 Verwendete Geräte und Hilfsmittel 16
3.1.3 Pufferlösungen 18
3.!.4 Enzyme 21
3.1.5 DNA-Sequenzen der Thymosin ß4 Varianten 21
3.1.7 Oligonukleotide 22
3.1.8 Bakterienstamme 23
3.1.9 Zellinien 23
3.1.10 Aminosäuresequenzen der Thymosin ß4 Varianten 24
3.1.11 Antikörper 24
3.2 Molekularbiologische und biochemische Methoden 24
3.2.1 Isolierung von Plasmid-DNA 24
3.2.1.1 Praparative Präparation von DNA aus Bakterien - MidiPräp 24
3.2.1.2 Analytische Präparation von DNA aus Bakterien - MiniPräp 25
3.2.2 Transformation 26
3.2.2.1 Transformation chemokompetenter E.coli BL21 Star™ [DE3] 26
3.2.2.2 Transformation elektrokompetenter Bakterien 27
3.2.3 DNA-Sequenzierung 27
3.2.4 Site directed mutagenesis 27
3.2.5 Polymerase-Kettenreaktion (PCR) 29
3.2.6 Spaltung der DNA durch Endonukleasen 30
3.2.7 Selektion von pT7-7 tragenden E.coli 30
3.2.8 Elektrophoretisehe DNA-Auftrennung 31
3.2.9 Aufreinigung der DNA aus Agarosegelen 32
3.2.10 Peptidexpression und -aufreinigung 32
3.2.10.1 Analytische Expression 33
3.2.10.2 Präparative Expression 33
3.2.11 Reverse-Phase HPLC 34
3.2.11.1 Analytische RP-HPLC mit Fluram-Nachsäulenderivatisierung 34
3.2.11.2 Quantitative Bestimmung von Thymosin ß4 35
3.2.11.3 Analytische RP-HPLC mit UV-Detektion 36
3.2.114 Präparative RP-HPLC der Thymosin ß4 Varianten 36
3.2.11.5 Präparative RP-HPLC der OG-Thymosin ß4 Varianten 36
3.2.12 Aminosäureanalyse 37
3.2.12.1 Hydrolyse 37
3.2.12.2 Derivatisierung 37
3.2.12.3 Analyse 37
3.2.12 4 Quantitative Bestimmung der Arranosäuremenge 38
3.2.12.5 Quantitative Bestimmung der Peptidmenge 38
3.2.12.6 Quantitative Bestimmung der Anzahl der Aminosäuren im Protein 39
3.2.12.7 Quantitative Bestimmung der Proteinkonzentration 39
3.2.13 Massenspektrometrie der aufgereinigten Proteine 39
3.2.14 Actin Präparation 40
3.2.14.1 Herstellung des Acetonpulvers 40
iii
3.2.14.2 Actin-Isolation aus Acetonpulvet **
3.2.15 Thymosin ß4Präparation 42
3.2.15.1 Thymosin ß4 Extraktion aus dem Gewebe 4^
3.2.15.2 Festphasenextraktion 42
3.2.15.3 Isolelektrische Fokussierung 43
3.2.16 Bromcyanspaltung 43
3.2.17 Bestimmung der Dissoziationskonstante 44
3.2.18Mikroviskosimetrie 45
3.2.19 Vernetzung von Thymosinß4 Varianten mit G-Actin ^
3.2.20 PAGE und Coomassiefärbung 46
3.2.21 Fluoreszenzmarkierung der Thymosin ß4 Varianten 4*
3.2.22 AsnC-Spaltung 47
3.2.23 Zellkultur 47
3.2.24 Digitoninpermeabiliserung 47
3.2.25 Mikroinjektion 48
3.2.26 Immunocytochemie 4^
3.2.27 Mikroskopie 49
3.2.27.1 Epifluoreszenz 4
3.2.27.2 Konfokale Mikroskopie 49
3.3 Weitere Methoden 50
3.3.1 Bestimmung der Bakteriendichte 50
3.3.2 Herstellung chemokompetenter £.«* BL2./S«v™ [DE3] 50
3.3.3 DNA-Konzentrationsbestimmung 51
3.3.4 Ligation 51
3.3.5 Aktivieren der RP-18 Säulen 52
3.3.6 Umkristallisieren von Coomassie G-250 52
4 Ergebnisse „ 53
4.1 Präparation der Thymosin p% Varianten 53
4.1.1 Präparation des pT7-7-Tß4A7V Plasmids 53
4.1.2MutationvonpT7-7-Tß4A7VzupT7-7-Tß4A7V,K18A,K19A 53
4.1.3 Verdau des Plasmids pT7-7-Tp ,A7V 54
4.1.4 Ausmaß des Verdaus 55
4.1.5 Klonierung der Tp ,ori Sequenz in pT7-7 55
4.1.6 Klonierung der Tß,K14AJC16AJC18A K19A Sequenz in pT7-7 56
4.1.7 Expression der Thymosin ß4 Varianten 56
4.1.7.1 Präparative Expression der Thymosin p s Varianten 56
4 1.7.2 Thymosin ß4 A7V-Menge ohne und mit Induktion 56
4.1 8 Aufreinigung der Thymosin ß4 Varianten aus E.coliBL21 Star[DE3] 58
4.1.9 Molare Masse der exprimierten Thymosin ß4 Varianten 59
4 1 10 Bromcyanspaltung von Thymosin ß4 und Thymosin ß4 ori 59
4.1.11 Analyse von Thymosin ß4 AI? -23 60
4.2 Interaktion der Thymosin ß4 Varianten mit G-Actin 61
4.2.1 Konzentrationsbestimmung der Thymosin ß4 Varianten 61
4.2.2 Konzentrationsbestimmung des Actins *2
4.2.3 Dissoziationskonstanten der Actin.Thymosin ß4 Varianten Komplexe 63
4.2.4 Vernetzung der Thymosin ß4 Varianten mit G-Actin 64
4.2.5 Actinpolymerisation in Anwesenheit der Thymosin ß4 Varianten 65
4 3 Darstellung der Oregon Green markierten Thymosin ß4 Varianten 66
4.3.1 Derivatisierung der Thymosin ß4 Varianten mit Oregon Green Cadaverine 66
4.3.2 Charakterisierung der OGC-derivatisierten Thymosin ß4 Varianten 68
4 3.3 Darstellung von Thymosin ß4 Fragmente 1-26 und 27-43 68
4.4 Intrazelluläre Verteilung der Thymosin ßj Varianten 69
4.4.1 Thymosin ß4 Aufnahme in den Kern Cytoplasma-depletierter Zellen 6q
4.4.2 Veneilung mikroinjezierter OG-Thymosin ß4 Varianten in fixierien Zellen 72
4.42.1 NIH3T3 Zellen 12
4.4.2.2 A43I Zellen
4.4.3 Verteilung mikroinjizierter OG-Thymosin ß4 Varianten in A431 Zellen in vivo 7/
4 4.3.1 Epifluoreszenz l
4.4.3.2 Konfokale Mikroskopie ;*
4.4.4 Immunochemischer Nachweis von Thymosin ßj i!1
iv
Inhaltsverzeichnis
5 Diskussion 83
5.1 Plasmidpräparationen 83
5.2 Expression derThymosin ß4 Varianten 84
5.3 Interaktionsverhalten derThymosin ß4 Varianten mit G-Actin 86
5.3.1 Thymosin ß4, Thymosin ß4(o). Thymosin ß4 ori und Thymosin ß4 A7V 87
5.3.2 Thymosin ß4 A7V,K18A,K19A, Thymosin ß4 K14A,K16A,K18A,K19A
und Thymosin ß„ A17-23 89
5.4 Intrazelluläre Verteilung der Thymosin ß4 Varianten 92
6 Zusammenfassung/Summa ry 99
Literaturverzeichnis 103
Curriculum vitae 117
v
i
1
|
| adam_txt |
limallSveizcicinuS
1 Einleitung, , 1
1.1 Thymosin Fraktion 5 1
1.2 ß-Thymosine 1
1.3 Thymosin ß4 2
1.4 Funktionen des Thymosin ß4 3
1.4.1 Interaktion mit Actin und die Motilität der Zellen 3
1.4.2 Thymosin ß4 als Substrat der Gewebstransglutaminase FXIHa 5
1.4.3 Interaktion mit ILK und PINCH 5
1.4.4 Weitere Effekte von intra- und extrazeliulärem Thymosin ß4 6
1.5 Transport durch den nuklearen Porenkompiex 7
1.6 Nukleare Transportsignale 9
1.7 Modelle der Passage durch den nuklearen Porenkomplex 10
2 Problemstellung 13
3 Material und Methoden 15
3.1 Material 15
3.1.1 Chemikalien und Reagenzien 15
3.1.2 Verwendete Geräte und Hilfsmittel 16
3.1.3 Pufferlösungen 18
3.!.4 Enzyme 21
3.1.5 DNA-Sequenzen der Thymosin ß4 Varianten 21
3.1.7 Oligonukleotide 22
3.1.8 Bakterienstamme 23
3.1.9 Zellinien 23
3.1.10 Aminosäuresequenzen der Thymosin ß4 Varianten 24
3.1.11 Antikörper 24
3.2 Molekularbiologische und biochemische Methoden 24
3.2.1 Isolierung von Plasmid-DNA 24
3.2.1.1 Praparative Präparation von DNA aus Bakterien - MidiPräp 24
3.2.1.2 Analytische Präparation von DNA aus Bakterien - MiniPräp 25
3.2.2 Transformation 26
3.2.2.1 Transformation chemokompetenter E.coli BL21 Star™ [DE3] 26
3.2.2.2 Transformation elektrokompetenter Bakterien 27
3.2.3 DNA-Sequenzierung 27
3.2.4 Site directed mutagenesis 27
3.2.5 Polymerase-Kettenreaktion (PCR) 29
3.2.6 Spaltung der DNA durch Endonukleasen 30
3.2.7 Selektion von pT7-7 tragenden E.coli 30
3.2.8 Elektrophoretisehe DNA-Auftrennung 31
3.2.9 Aufreinigung der DNA aus Agarosegelen 32
3.2.10 Peptidexpression und -aufreinigung 32
3.2.10.1 Analytische Expression 33
3.2.10.2 Präparative Expression 33
3.2.11 Reverse-Phase HPLC 34
3.2.11.1 Analytische RP-HPLC mit Fluram-Nachsäulenderivatisierung 34
3.2.11.2 Quantitative Bestimmung von Thymosin ß4 35
3.2.11.3 Analytische RP-HPLC mit UV-Detektion 36
3.2.114 Präparative RP-HPLC der Thymosin ß4 Varianten 36
3.2.11.5 Präparative RP-HPLC der OG-Thymosin ß4 Varianten 36
3.2.12 Aminosäureanalyse 37
3.2.12.1 Hydrolyse 37
3.2.12.2 Derivatisierung 37
3.2.12.3 Analyse 37
3.2.12 4 Quantitative Bestimmung der Arranosäuremenge 38
3.2.12.5 Quantitative Bestimmung der Peptidmenge 38
3.2.12.6 Quantitative Bestimmung der Anzahl der Aminosäuren im Protein 39
3.2.12.7 Quantitative Bestimmung der Proteinkonzentration 39
3.2.13 Massenspektrometrie der aufgereinigten Proteine 39
3.2.14 Actin Präparation 40
3.2.14.1 Herstellung des Acetonpulvers 40
iii
3.2.14.2 Actin-Isolation aus Acetonpulvet **
3.2.15 Thymosin ß4Präparation 42
3.2.15.1 Thymosin ß4 Extraktion aus dem Gewebe 4^
3.2.15.2 Festphasenextraktion 42
3.2.15.3 Isolelektrische Fokussierung 43
3.2.16 Bromcyanspaltung 43
3.2.17 Bestimmung der Dissoziationskonstante 44
3.2.18Mikroviskosimetrie 45
3.2.19 Vernetzung von Thymosinß4 Varianten mit G-Actin ^
3.2.20 PAGE und Coomassiefärbung 46
3.2.21 Fluoreszenzmarkierung der Thymosin ß4 Varianten 4*"
3.2.22 AsnC-Spaltung 47
3.2.23 Zellkultur 47
3.2.24 Digitoninpermeabiliserung 47
3.2.25 Mikroinjektion 48
3.2.26 Immunocytochemie 4^
3.2.27 Mikroskopie 49
3.2.27.1 Epifluoreszenz 4'
3.2.27.2 Konfokale Mikroskopie 49
3.3 Weitere Methoden 50
3.3.1 Bestimmung der Bakteriendichte 50
3.3.2 Herstellung chemokompetenter £.«* BL2./S«v™ [DE3] 50
3.3.3 DNA-Konzentrationsbestimmung 51
3.3.4 Ligation 51
3.3.5 Aktivieren der RP-18 Säulen 52
3.3.6 Umkristallisieren von Coomassie G-250 52
4 Ergebnisse „ 53
4.1 Präparation der Thymosin p% Varianten 53
4.1.1 Präparation des pT7-7-Tß4A7V Plasmids 53
4.1.2MutationvonpT7-7-Tß4A7VzupT7-7-Tß4A7V,K18A,K19A 53
4.1.3 Verdau des Plasmids pT7-7-Tp\,A7V 54
4.1.4 Ausmaß des Verdaus 55
4.1.5 Klonierung der Tp\,ori Sequenz in pT7-7 55
4.1.6 Klonierung der Tß,K14AJC16AJC18A K19A Sequenz in pT7-7 56
4.1.7 Expression der Thymosin ß4 Varianten 56
4.1.7.1 Präparative Expression der Thymosin p\s Varianten 56
4 1.7.2 Thymosin ß4 A7V-Menge ohne und mit Induktion 56
4.1 8 Aufreinigung der Thymosin ß4 Varianten aus E.coliBL21 Star[DE3] 58
4.1.9 Molare Masse der exprimierten Thymosin ß4 Varianten 59
4 1 10 Bromcyanspaltung von Thymosin ß4 und Thymosin ß4 ori 59
4.1.11 Analyse von Thymosin ß4 AI? -23 60
4.2 Interaktion der Thymosin ß4 Varianten mit G-Actin 61
4.2.1 Konzentrationsbestimmung der Thymosin ß4 Varianten 61
4.2.2 Konzentrationsbestimmung des Actins *2
4.2.3 Dissoziationskonstanten der Actin.Thymosin ß4 Varianten Komplexe 63
4.2.4 Vernetzung der Thymosin ß4 Varianten mit G-Actin 64
4.2.5 Actinpolymerisation in Anwesenheit der Thymosin ß4 Varianten 65
4 3 Darstellung der Oregon Green markierten Thymosin ß4 Varianten 66
4.3.1 Derivatisierung der Thymosin ß4 Varianten mit Oregon Green Cadaverine 66
4.3.2 Charakterisierung der OGC-derivatisierten Thymosin ß4 Varianten 68
4 3.3 Darstellung von Thymosin ß4 Fragmente 1-26 und 27-43 68
4.4 Intrazelluläre Verteilung der Thymosin ßj Varianten 69
4.4.1 Thymosin ß4 Aufnahme in den Kern Cytoplasma-depletierter Zellen 6q
4.4.2 Veneilung mikroinjezierter OG-Thymosin ß4 Varianten in fixierien Zellen 72
4.42.1 NIH3T3 Zellen 12
4.4.2.2 A43I Zellen '
4.4.3 Verteilung mikroinjizierter OG-Thymosin ß4 Varianten in A431 Zellen in vivo 7/
4 4.3.1 Epifluoreszenz "l
4.4.3.2 Konfokale Mikroskopie ';*
4.4.4 Immunochemischer Nachweis von Thymosin ßj i!1
iv
Inhaltsverzeichnis
5 Diskussion 83
5.1 Plasmidpräparationen 83
5.2 Expression derThymosin ß4 Varianten 84
5.3 Interaktionsverhalten derThymosin ß4 Varianten mit G-Actin 86
5.3.1 Thymosin ß4, Thymosin ß4(o). Thymosin ß4 ori und Thymosin ß4 A7V 87
5.3.2 Thymosin ß4 A7V,K18A,K19A, Thymosin ß4 K14A,K16A,K18A,K19A
und Thymosin ß„ A17-23 89
5.4 Intrazelluläre Verteilung der Thymosin ß4 Varianten 92
6 Zusammenfassung/Summa ry 99
Literaturverzeichnis 103
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