Transportverhalten natürlich vorkommender und künstlich generierter Mutationen intestinaler Enzyme in polaren und unpolaren eukaryotischen Zellen:
Gespeichert in:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Gießen
DVG-Service
2005
|
| Ausgabe: | 1. Aufl. |
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | Zugl.: Hannover, Tierärztliche Hochsch., Diss., 2005 |
| Beschreibung: | X, 163 S. Ill., graph. Darst. |
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| adam_text | AUS DEM INSTITUT FUER PHYSIOLOGISCHE CHEMIE DER TIERAERZTLICHEN HOCHSCHULE
HANNOVER TRANSPORTVERHALTEN NATUERLICH VORKOMMENDER UND KUENSTLICH
GENERIERTER MUTATIONEN INTESTINALER ENZYME IN POLAREN UND UNPOLAREN
EUKARYOTISCHEN ZELLEN INAUGURAL-DISSERTATION ZUR ERLANGUNG DES GRADES
EINES DOKTORS DER VETERINAERMEDIZIN (DR. MED. VET.) DURCH DIE
TIERAERZTLICHE HOCHSCHULE HANNOVER VORGELEGT VON MARKUS WOLFDIEDRICH
BERNARD KEISER AUS SOTTRUM HANNOVER 2005 INHALT INHALT 1. EINLEITUNG 1.
EINLEITUNG 2. LITERATUR 2.1. BIOSYNTHESE UND SORTIERUNG VON
PLASMAMEMBRANPROTEINEN 3 2.2 BIOSYNTHESE UND TRANSPORT IN DAS ER VON
PLASMAMEMBRANPROTEINEN 3 2.3 TRANSPORT VON PLASMAMEMBRANPROTEINEN VOM ER
ZUR ZIELMEMBRAN 5 2.4 CHAPERONE UND DAS QUALITAETSKONTROLLSYSTEM IM ER 8
2.5 LIPID RAFTS / DETERGENSRESISTENTE MEMBRANEN (DRMS) 11 2.6 DIE
SACCHARASE-ISOMALTASE (SL) 15 2.6.1 BIOSYNTHESE, REIFUNG UND STRUKTUR 16
2.6.2 DIE CONGENITALE SACCHARASE-ISOMALTASE-DEFIZIENZ (CSID) 20 2.7 DIE
LAKTASE-PHLORIZIN-HYDROLASE (LPH) 24 2.7.1 BIOSYNTHESE, REIFUNG UND
STRUKTUR 26 3. MATERIAL UND METHODEN 30 3.1 ENTNAHME UND BIOSYNTHETISCHE
MARKIERUNG VON BIOPSIEN AUS HUMANER 30 DARMSCHLEIMHAUT 3.2 ISOLIERUNG
DER SL AUS GENOMISCHER DNA 31 3.3 ISOLIERUNG DER GESAMT-RNA AUS BIOPSIEN
32 3.3.1 REVERSE TRANSKRIPTION DER MRNA UND CDNA-SYNTHESE 33 3.4
ISOUERUNG DER SL AUS DER CDNA DES PATIENTEN 3 34 3.6 AUFREINIGUNG DER
AUS CDNA GEWONNENEN PCR-PRODUKTE 36 3.6 SEQUENZIERUNG UND AUSWERTUNG VON
PCR-PRODUKTEN 37 3.7 DIE OLIGONUKLEOTIDGERICHTETE MUTAGENESE VON
PLASMIDEN 37 (MUTAGENESE-PCR) 3.7.1 METHODE DER
OLIGONUKLEOTIDGERICHTETEN MUTAGENESE 37 INHALT 3.7.2 VERWENDETE PLASMIDE
38 3.7.3 VERWENDETE OLIGONUKLEOTIDE 39 3.7.4 ZUSAMMENSETZUNG DES
REAKTIONSANSATZES 42 3.7.5 STANDARDPROGRAMM ZUR DURCHFUEHRUNG DER
MUTAGENESE-PCR 43 3.8 BAKTERIENKULTUR UND ARBEITEN MIT PLASMID-DNA 44
3.8.1 VERWENDETE LOESUNGEN UND MEDIEN 44 3.8.2 VERWENDETER E.COU-STAMM 45
3.8.3 TRANSFORMATION VON ECOU 45 3.8.4 ISOLIERUNG VON PLASMID-DNA AUS
E.COU 46 3.8.5 KONZENTRATIONSBESTIMMUNG VON NUKLEINSAEUREN 48 3.8.6
RESTRIKTIONSANALYSE VON DNA 48 3.8.7 ANALYSE VON DNA-FRAGMENTEN MITTELS
GELELEKTROPHORESE 49 3.9 ZELLKULTUR 49 3.9.1 VERWENDETE ZELLLINIEN 49
3.9.2 MEDIEN, LOESUNGEN UND PUFFER 50 3.9.3 PFLEGE DER ZELLKULTUR 51
3.9.4 TRANSIENTE TRANSFEKTION VON COS-1 -ZELLEN 52 3.9.5 STABILE
TRANSFEKTION VON MDCK-ZELLEN 53 3.10 RADIOAKTIVE MARKIERUNG, ISOLIERUNG
UND UNTERSUCHUNG VON 54 PROTEINEN 3.10.1 MEDIEN, LOESUNGEN, CHEMIKALIEN
UND PUFFER 54 3.10.2 RADIOAKTIVE MARKIERUNG VON PROTEINEN 56 3.10.3
ANTIKOERPER 56 3.10.4 LYSE DER ZELLEN UND IMMUNPRAEZIPITATION DER PROTEINE
57 3.10.5 ISOLIERUNG VON MEMBRANMIKRODOMAENEN (DRMS) 58 3.10.6 BEHANDLUNG
DER IPS MIT ENDOGLYKOSIDASE H UND ENDOGLYKOSIDASE F 58 3.10.7
TRYPSIN-BEHANDLUNG 59 3.10.8 PROTEINBESTIMMUNG 59 3.10.9 MESSUNG DER
ENZYMATISCHEN AKTIVITAET 60 3.10.9
SDS-POLYACRYLAMID-GEL-ELEKTROPHORESE(SDS-PAGE) 60 3.10.10 KONFOKALE
LASERFLUORESZENZMIKROSKOPIE 61 3.1 1 UEBERSICHT CHEMIKALIEN 62 3.12
UEBERSICHT ENZYME 64 VI INHALT 4. ERGEBNISSE 65 4.1 ERGEBNISSE DER
UNTERSUCHUNG DER SACCHARASE-ISOMALTASE 65 4.1.1 DIAGNOSE DER
CONGENITALEN SACCHARASE-ISOMALTASE DEFIZIENZ 65 4.1.2
UNTERSUCHUNGSERGEBNISSE DES PATIENTEN 3 66 4.1.2.1 UNTERSUCHUNG DER CDNA
DES PATIENTEN 3 AUF MUTATIONEN 68 4.1.2.2 GENERIERUNG DER MUTANTE C635R
IN DEN PLASMIDEN PSG8-HSI UND 72 YFP-HSI 4.1.2.3 BIOCHEMISCHE
UNTERSUCHUNGEN DER MUTANTE PSG8-HSI C 635R 73 4.1.2.3.1 BIOCHEMISCHE
ANALYSE DER MUTANTE HSI C 635R IN COS-1-ZELLEN 73 4.1.2.3.2 PULSE-CHASE
ANALYSE IN COS-1-ZELLEN 74 4.1.2.3.3 BINDUNGSAFFINITAETEN VERSCHIEDENER
ANTIKOERPER AN PSG8-HSI 76 ODER PSG8-HSIC635R 4.1.2.3.4 ANALYSE DER
PROTEINFALTUNG MITTELS TRYPSIN 77 4.1.2.3.5 ANALYSE DER PROTEINFALTUNG
MITTELS NICHT-REDUZIERENDEM SDS- 80 PAGE 4.1.2.3.6 UNTERSUCHUNG DER
UMSATZRATE VON HSI UND HSIC635R 81 4.1.2.4 ZELLBIOLOGISCHE UNTERSUCHUNG
DER MUTANTE YFP-HSI C6 35R 84 4.1.2.4.1 UNTERSUCHUNG DER MUTANTE HSI C
635R IN COS-1-ZELLEN 84 4.1.2.4.2 UNTERSUCHUNG DER MUTANTE HSI C 635R IN
MDCKII-ZELLEN 89 4.1.2.5 ASSOZIIERUNG DER MUTANTE HSIC635R MIT
MEMBRANMIKRODOMAENEN 91 4.1.3 UNTERSUCHUNGSERGEBNISSE DER UEBRIGEN
PATIENTEN 95 4.1.3.1 IDENTIFIZIERUNG DER MUTANTEN ALLER PATIENTEN AUS
GENOMISCHER 97 DNA 4.1.3.2 GENERIERUNG ALLER IN DER GENOMISCHEN DNA
VORHANDENEN SL- 102 MUTANTEN IN DEM EXPRESSIONSVEKTOR PSG8-HSI 4.1.3.3
BIOCHEMISCHE UNTERSUCHUNGEN DER IN DER GENOMISCHEN DNA 102 VORHANDENEN
SI-MUTANTEN IN COS-1-ZELLEN 4.1.3.3.1 ANALYSE DER PROTEINFALTUNG MITTELS
TRYPSIN 105 4.1.3.3.2 COTRANSFEKTION DER MUTANTEN HSI V5 77G UND HSI G
1O73D 107 4.1.3.4 BESTIMMUNG DER ENZYMAKTIVITAET 109 VII INHALT 4.2
ERGEBNISSE DER UNTERSUCHUNG DER LAKTASE-PHLORIZIN-HYDROLASE 110 4.2.1
GENERIERUN G DER MUTANTE LPH C YS7 IN DEN PLASMIDEN PCDNA3 UND 111
LPH-GFP 4.2.2 BIOCHEMISCHE UNTERSUCHUNGEN DER MUTANTE LPH CY S7-PCDNA3
112 4.2.2.1 BIOCHEMISCHE ANALYSE DER MUTANTE LPHCVS? IN COS-1-ZELLEN 112
4.2.2.2 PULSE-CHASE ANALYSE IN COS-1-ZELLEN 113 4.2.2.3 ANALYSE DER
PROTEINFALTUNG MITTELS TRYPSIN 115 4.2.2.4 BESTIMMUNG DER ENZYMATISCHEN
AKTIVITAET 117 4.2.3 ZELLBIOLOGISCHE UNTERSUCHUNGEN DER MUTANTE LPH C Y S
7-GFP 117 5. DISKUSSION 120 5.1 ALLGEMEINE BEDEUTUNG VON
PROTEINMUTATIONEN 120 5.2 PROZESSIERUNG DER MUTANTE HSIC63SR DES
PATIENTEN 3 122 5.3 BEDEUTUNG DER HETEROZYGOTEN MUTANTEN DER SL 128 5.4
BEEINFLUSSUNG DER LPH DURCH MUTAGENISIERUNG DES LPHA- 131 PROFRAGMENTES
6. ZUSAMMENFASSUNG 7. SUMMARY 8. LITERATURVERZEICHNIS 9. ANHANG 135 137
139 160 9.1 ABBILDUNGSVERZEICHNIS 160 9.2 TABELLENVERZEICHNIS 162 10.
DANKSAGUNG 163 VIII
|
| adam_txt |
AUS DEM INSTITUT FUER PHYSIOLOGISCHE CHEMIE DER TIERAERZTLICHEN HOCHSCHULE
HANNOVER TRANSPORTVERHALTEN NATUERLICH VORKOMMENDER UND KUENSTLICH
GENERIERTER MUTATIONEN INTESTINALER ENZYME IN POLAREN UND UNPOLAREN
EUKARYOTISCHEN ZELLEN INAUGURAL-DISSERTATION ZUR ERLANGUNG DES GRADES
EINES DOKTORS DER VETERINAERMEDIZIN (DR. MED. VET.) DURCH DIE
TIERAERZTLICHE HOCHSCHULE HANNOVER VORGELEGT VON MARKUS WOLFDIEDRICH
BERNARD KEISER AUS SOTTRUM HANNOVER 2005 INHALT INHALT 1. EINLEITUNG 1.
EINLEITUNG 2. LITERATUR 2.1. BIOSYNTHESE UND SORTIERUNG VON
PLASMAMEMBRANPROTEINEN 3 2.2 BIOSYNTHESE UND TRANSPORT IN DAS ER VON
PLASMAMEMBRANPROTEINEN 3 2.3 TRANSPORT VON PLASMAMEMBRANPROTEINEN VOM ER
ZUR ZIELMEMBRAN 5 2.4 CHAPERONE UND DAS QUALITAETSKONTROLLSYSTEM IM ER 8
2.5 LIPID RAFTS / DETERGENSRESISTENTE MEMBRANEN (DRMS) 11 2.6 DIE
SACCHARASE-ISOMALTASE (SL) 15 2.6.1 BIOSYNTHESE, REIFUNG UND STRUKTUR 16
2.6.2 DIE CONGENITALE SACCHARASE-ISOMALTASE-DEFIZIENZ (CSID) 20 2.7 DIE
LAKTASE-PHLORIZIN-HYDROLASE (LPH) 24 2.7.1 BIOSYNTHESE, REIFUNG UND
STRUKTUR 26 3. MATERIAL UND METHODEN 30 3.1 ENTNAHME UND BIOSYNTHETISCHE
MARKIERUNG VON BIOPSIEN AUS HUMANER 30 DARMSCHLEIMHAUT 3.2 ISOLIERUNG
DER SL AUS GENOMISCHER DNA 31 3.3 ISOLIERUNG DER GESAMT-RNA AUS BIOPSIEN
32 3.3.1 REVERSE TRANSKRIPTION DER MRNA UND CDNA-SYNTHESE 33 3.4
ISOUERUNG DER SL AUS DER CDNA DES PATIENTEN 3 34 3.6 AUFREINIGUNG DER
AUS CDNA GEWONNENEN PCR-PRODUKTE 36 3.6 SEQUENZIERUNG UND AUSWERTUNG VON
PCR-PRODUKTEN 37 3.7 DIE OLIGONUKLEOTIDGERICHTETE MUTAGENESE VON
PLASMIDEN 37 (MUTAGENESE-PCR) 3.7.1 METHODE DER
OLIGONUKLEOTIDGERICHTETEN MUTAGENESE 37 INHALT 3.7.2 VERWENDETE PLASMIDE
38 3.7.3 VERWENDETE OLIGONUKLEOTIDE 39 3.7.4 ZUSAMMENSETZUNG DES
REAKTIONSANSATZES 42 3.7.5 STANDARDPROGRAMM ZUR DURCHFUEHRUNG DER
MUTAGENESE-PCR 43 3.8 BAKTERIENKULTUR UND ARBEITEN MIT PLASMID-DNA 44
3.8.1 VERWENDETE LOESUNGEN UND MEDIEN 44 3.8.2 VERWENDETER E.COU-STAMM 45
3.8.3 TRANSFORMATION VON ECOU 45 3.8.4 ISOLIERUNG VON PLASMID-DNA AUS
E.COU 46 3.8.5 KONZENTRATIONSBESTIMMUNG VON NUKLEINSAEUREN 48 3.8.6
RESTRIKTIONSANALYSE VON DNA 48 3.8.7 ANALYSE VON DNA-FRAGMENTEN MITTELS
GELELEKTROPHORESE 49 3.9 ZELLKULTUR 49 3.9.1 VERWENDETE ZELLLINIEN 49
3.9.2 MEDIEN, LOESUNGEN UND PUFFER 50 3.9.3 PFLEGE DER ZELLKULTUR 51
3.9.4 TRANSIENTE TRANSFEKTION VON COS-1 -ZELLEN 52 3.9.5 STABILE
TRANSFEKTION VON MDCK-ZELLEN 53 3.10 RADIOAKTIVE MARKIERUNG, ISOLIERUNG
UND UNTERSUCHUNG VON 54 PROTEINEN 3.10.1 MEDIEN, LOESUNGEN, CHEMIKALIEN
UND PUFFER 54 3.10.2 RADIOAKTIVE MARKIERUNG VON PROTEINEN 56 3.10.3
ANTIKOERPER 56 3.10.4 LYSE DER ZELLEN UND IMMUNPRAEZIPITATION DER PROTEINE
57 3.10.5 ISOLIERUNG VON MEMBRANMIKRODOMAENEN (DRMS) 58 3.10.6 BEHANDLUNG
DER IPS MIT ENDOGLYKOSIDASE H UND ENDOGLYKOSIDASE F 58 3.10.7
TRYPSIN-BEHANDLUNG 59 3.10.8 PROTEINBESTIMMUNG 59 3.10.9 MESSUNG DER
ENZYMATISCHEN AKTIVITAET 60 3.10.9
SDS-POLYACRYLAMID-GEL-ELEKTROPHORESE(SDS-PAGE) 60 3.10.10 KONFOKALE
LASERFLUORESZENZMIKROSKOPIE 61 3.1 1 UEBERSICHT CHEMIKALIEN 62 3.12
UEBERSICHT ENZYME 64 VI INHALT 4. ERGEBNISSE 65 4.1 ERGEBNISSE DER
UNTERSUCHUNG DER SACCHARASE-ISOMALTASE 65 4.1.1 DIAGNOSE DER
CONGENITALEN SACCHARASE-ISOMALTASE DEFIZIENZ 65 4.1.2
UNTERSUCHUNGSERGEBNISSE DES PATIENTEN 3 66 4.1.2.1 UNTERSUCHUNG DER CDNA
DES PATIENTEN 3 AUF MUTATIONEN 68 4.1.2.2 GENERIERUNG DER MUTANTE C635R
IN DEN PLASMIDEN PSG8-HSI UND 72 YFP-HSI 4.1.2.3 BIOCHEMISCHE
UNTERSUCHUNGEN DER MUTANTE PSG8-HSI C 635R 73 4.1.2.3.1 BIOCHEMISCHE
ANALYSE DER MUTANTE HSI C 635R IN COS-1-ZELLEN 73 4.1.2.3.2 PULSE-CHASE
ANALYSE IN COS-1-ZELLEN 74 4.1.2.3.3 BINDUNGSAFFINITAETEN VERSCHIEDENER
ANTIKOERPER AN PSG8-HSI 76 ODER PSG8-HSIC635R 4.1.2.3.4 ANALYSE DER
PROTEINFALTUNG MITTELS TRYPSIN 77 4.1.2.3.5 ANALYSE DER PROTEINFALTUNG
MITTELS NICHT-REDUZIERENDEM SDS- 80 PAGE 4.1.2.3.6 UNTERSUCHUNG DER
UMSATZRATE VON HSI UND HSIC635R 81 4.1.2.4 ZELLBIOLOGISCHE UNTERSUCHUNG
DER MUTANTE YFP-HSI C6 35R 84 4.1.2.4.1 UNTERSUCHUNG DER MUTANTE HSI C
635R IN COS-1-ZELLEN 84 4.1.2.4.2 UNTERSUCHUNG DER MUTANTE HSI C 635R IN
MDCKII-ZELLEN 89 4.1.2.5 ASSOZIIERUNG DER MUTANTE HSIC635R MIT
MEMBRANMIKRODOMAENEN 91 4.1.3 UNTERSUCHUNGSERGEBNISSE DER UEBRIGEN
PATIENTEN 95 4.1.3.1 IDENTIFIZIERUNG DER MUTANTEN ALLER PATIENTEN AUS
GENOMISCHER 97 DNA 4.1.3.2 GENERIERUNG ALLER IN DER GENOMISCHEN DNA
VORHANDENEN SL- 102 MUTANTEN IN DEM EXPRESSIONSVEKTOR PSG8-HSI 4.1.3.3
BIOCHEMISCHE UNTERSUCHUNGEN DER IN DER GENOMISCHEN DNA 102 VORHANDENEN
SI-MUTANTEN IN COS-1-ZELLEN 4.1.3.3.1 ANALYSE DER PROTEINFALTUNG MITTELS
TRYPSIN 105 4.1.3.3.2 COTRANSFEKTION DER MUTANTEN HSI V5 77G UND HSI G
1O73D 107 4.1.3.4 BESTIMMUNG DER ENZYMAKTIVITAET 109 VII INHALT 4.2
ERGEBNISSE DER UNTERSUCHUNG DER LAKTASE-PHLORIZIN-HYDROLASE 110 4.2.1
GENERIERUN G DER MUTANTE LPH C YS7 IN DEN PLASMIDEN PCDNA3 UND 111
LPH-GFP 4.2.2 BIOCHEMISCHE UNTERSUCHUNGEN DER MUTANTE LPH CY S7-PCDNA3
112 4.2.2.1 BIOCHEMISCHE ANALYSE DER MUTANTE LPHCVS? IN COS-1-ZELLEN 112
4.2.2.2 PULSE-CHASE ANALYSE IN COS-1-ZELLEN 113 4.2.2.3 ANALYSE DER
PROTEINFALTUNG MITTELS TRYPSIN 115 4.2.2.4 BESTIMMUNG DER ENZYMATISCHEN
AKTIVITAET 117 4.2.3 ZELLBIOLOGISCHE UNTERSUCHUNGEN DER MUTANTE LPH C Y S
7-GFP 117 5. DISKUSSION 120 5.1 ALLGEMEINE BEDEUTUNG VON
PROTEINMUTATIONEN 120 5.2 PROZESSIERUNG DER MUTANTE HSIC63SR DES
PATIENTEN 3 122 5.3 BEDEUTUNG DER HETEROZYGOTEN MUTANTEN DER SL 128 5.4
BEEINFLUSSUNG DER LPH DURCH MUTAGENISIERUNG DES LPHA- 131 PROFRAGMENTES
6. ZUSAMMENFASSUNG 7. SUMMARY 8. LITERATURVERZEICHNIS 9. ANHANG 135 137
139 160 9.1 ABBILDUNGSVERZEICHNIS 160 9.2 TABELLENVERZEICHNIS 162 10.
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