Clostridium-botulinum-C2-Toxin: Untersuchung zur Interaktion der Enzymkomponente C2I mit der Bindekomponente C2II
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| Sprache: | German |
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2003
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| adam_text | Titel: Clostridium-botulinum-C2-Toxin
Autor: Roebling, Robert
Jahr: 2003
3
I Inhaltsverzeichnis
Inhaltsverzeichnis
I Inhaltsverzeichnis 3
II Einleitung 5
II. 1 Bakterielle Proteintoxine 5
11.2 ADP-Ribosylierung durch bakterielle Toxine 5
11.3 Die ADP-Ribosyltransferase C2-Toxin von Clostridium botulinum 6
11.4 Die ADP-Ribosyltransferase C3 von Clostridium botulinum und Clostridium
limosum 7
11.5 Aufnahme von bakteriellen Toxinen in die Zelle 8
11.6 Zielsetzung dieser Arbeit 11
m 2. Material und Methoden 12
in.l Material allgemein 12
III.2 Bakterienstämme 12
IH.3 Labor-Kits 12
III.4 Restriktionsenzyme 12
III.5Ligasen 12
IH.6 Polymerase 12
in.7 Zelllinien 13
111.8 Geräte 13
111.9 Medien und Nährböden 13
111.10 Häufig benutzte Puffer 13
III. 11 Oligonukleotide 14
IH.12 Vektoren 14
111.13 Arbeiten mit DNA 14
III. 14 Gewinnung der Plasmid-DNA 14
111.15 Spektrometrische Bestimmung der DNA-Konzentration 16
III. 16 DNA-Verdau mit Restriktionsenzymen 16
III.17DNA-Ligation 16
111.18 Transformation von Bakterien mit Plasmid DNA 17
III. 19 Agarosegel-Elektrophorese 17
111.20 Prüfung von pGEX-Klonen in TGl-komp Zellen 18
111.21 Aufreinigung von DNA aus Agarosegel 18
111.22 DNA-Amplifizierung mittels Polymerasekettenration (PCR) 19
111.23 Ligation und Transformation der PCR-Amplifikate 19
111.24 Prüfung der Korrektheit der Klone 20
111.25 Umklonierung in den pGEX-Vektor 20
111.26 Ligation von C3 21
in.27 Sequenzierung 21
111.28 Arbeiten mit Proteinen 22
111.29 Bestimmung von Proteinkonzentrationen 22
111.30 SDS-Polyacrylamidgel-Elektrophorese (SDS-PAGE) 22
111.31 Coomassiefärbung von Proteingelen 23
111.32 Westernblot-Analyse 23
111.33 Expression und Reinigung von Protein 24
111.34 Präparation größerer Mengen Protein 24
IEI.35 Reinigung von Thrombozytenzytosol 25
111.36 ADP-Ribosylierungsassay 26
111.37 Vergiftung von Zellen 26
111.38 Photograpbieren und Auszählen von Zellen 27
4
IV Ergebnisse 28
IV. 1 Verkürzung von C2I mit Amplifikation durch Polymerasekettenreaktion 28
IV.2 DNA-Analyse mit Agarosegel 31
IV.3 Charakterisierung der Klone 33
IV.4 Charakterisierung der Proteine 35
IV.5 Westernblot-Analyse der gereinigten Proteine mit C2I-Antikörpern 36
IV.6 In vitro Ribosylierungsassay der gereinigten Proteine 37
IV.7 Zellvergiftungen 38
V Diskussion 46
VI Zusammenfassung 51
VII Literaturverzeichnis 52
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