Untersuchung der spezifischen Peptidbindung an den Antigen-Peptid-Transportkomplex (TAP) mit ESR-spektroskopischen Methoden:
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2003
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Inhaltsverzeichnis
I. Einführung S. 1
A. Zur Rolle des Abwehrsystemes im Wahren und Gewahrwerden der Individualität S. 1
B. Abriß einer tentativen Gliederung des Immunsystems S. 2
1. Unspezifische Abwehrfunktionen des Körpers S. 2
2. Spezifische Formen der Immunabwehr
a) Humorale Achse des Immunsystemes S. 4
b) Zelluläre Achse des Immunsystemes - die MHC-Moleküle S. 5
C. Zur Rolle des untersuchten ABC-Membrantransporters bei der Immunerkennung im Kontext
der MHC-Synthese S. 8
D. Historischer Oberblick über die Entdeckung des Immuntransporters und Stand der Forschung S. 10
1. Zur Entdeckung der Membrantransportergene S. 11
2. Belege für die Involvierung der Genprodukte in die AG-Präsentation als ABC-Transporter S. 11
3. Nähere Charakterisierung des Transportprozesses S. 12
4. Experimente zur Konformationsaufklärung des ABC-Transporters S. 16
5. Klinische und epidemiologische Untersuchungen zum Einfluß von TAP auf die
Humanpathologie S. 17
E. Motivation und Zielsetzung der vorliegenden Arbeit S. 22
II. Theoretische und praktische Methoden S. 27
A. Theoretische Grundlagen der Elektronenspinresonanz S. 27
1. Das Elektron im Spannungsfeld zwischen Quantenphysik und klassischer Physik und Logik S. 27
2. Drehimpuls und magnetisches Moment des Elektrons S. 28
3. Bohr sches Magneten als Folge der Kopplung von Drehimpuls und magnetischem Moment S. 33
4. Verhalten des Elektrons im statischen Magnetfeld S. 34
5. Einwirkung eines elektromagnetischen Wechselfeldes auf das Elektron S. 36
6. Durchführung des primitiven ESR-Experimentes S. 42
7. Bindung des Elektrons an den Atomrumpf als Ursache der Hyperfeinstruktur S. 42
8. Orientierungs- und Bewegungssensitivität der Hyperfeinstruktur S. 50
9. Anisotropie des g-Tensors S. 54
10. Lösungsmitteleinflüsse auf den g-Tensor und auf die Hyperfeinstruktur S. 55
B. Chemische Synthesen, analytische Methoden und praktische Durchführung der Präparationen
1. Herkunft und Synthese der cysteinsubstituierten Peptide S. 57
2. Spinmarkierung der einfachcysteinsubstituierten Peptide mit 3-(2-Jodacetamido)-PROXYL S. 57
3. Spinmarkierung der cysteinsubstituierten Peptide mit 3-(2-Jodacetamido)-Methylen-PROXYL S. 58
4. Markierung der doppelcysteinsubstituierten Peptide mit 3-(2-Jodacetamido)-PROXYL S. 59
5. Spinmarkierung der synthetischen Peptide mit 3-Maleimido-Tetramethyl-Pyrrolidinyloxyl S. 59
6. Oberexpression der TAP-Proteine in Insektenzellen S. 60
7. Präparation der Mikrosomen S. 60
8. Peptidbindungsansatz und Vorbereitung der ESR-Messung S. 61
9. Versuche zum indirekten Nachweis des Transportes der markierten Peptide S. 62
a) Transportversuche mit Ascorbinsäure S. 62
b) Transportversuche mit glycosylierungssequenztragenden Peptiden S. 62
10. Messung der ESR-Spektren der einfachmarkierten TAP-gebundenen Peptide S. 63
11. Sättigungsmessungen der doppelcysteinmarkierten TAP-gebundenen Peptide S. 64
C. Ausweitung der gemessenen Daten
1. Auswertung der ESR-Spektren S. 65
2. Ermittlung theoretischer Atomdistanzen in Abhängigkeit von der Peptidkonförmation S. 68
III. Ergebnisse S. 69
1. Zur Wahl der geeigneten Spinsonden S. 69
X
2. ESR-Charakterisierung der markierten Peptide S. 72
3. Nachweis der Bindung der spinmarkierten Peptide an den Membrantransporter S. 75
4. Nachweis der Spezifität der Bindung S. 79
a) Kompetitionsexperimente S. 79
b) Kontrollexperimente mit Wildtypmikrosomen S. 81
5. Messung von Beweglichkeitsunterschieden an verschiedenen Positionen des gebundenen
Peptides S. 82
6. Zum Einfluß unterschiedlicher Kettenlängen auf die Spinsondenbeweglichkeit S. 85
7. Zum Zeitverhalten der Bindung der spinmarkierten Peptide S. 88
a) Analyse der Mengenverhältnisse des gebundenen und freien Peptides im Zeitverlauf S. 88
b) Analyse der Daten auf chemische Austauschphänomene S. 91
8. Zur Charakterisierung der näheren physikochemischen Umgebung des gebundenen Peptides S. 94
9. Experimente zur Zugänglichkeit der Peptidbindungstasche S. 97
a) Zum Einfluß paramagnetischer Quencher S. 97
b) Zugänglichkeit für hydrophile Reduktionsmittel S. 99
10. Untersuchung der Doppelcysteinpeptide zur Analyse intramolekularer Spinabstände S. 101
11. Temperaturabhängigkeit der Bindung S. 111
a) Einfluß der Temperatur auf die Bindungsaffinität S. 111
b) Einfluß der Temperatur auf die Beweglichkeit des gebundenen Peptides S. 114
c) Zur Differenzierung zwischen temperaturbedingten Änderungen der Peptidbindung an
TAP und unspezifischen Membraneffekten S. 117
12. Experimente zum Einfluß von Nucleotiden auf die Peptidbindung an TAP S. 119
13. ESR-gestützte Versuche zum Nachweis des Peptidtransportes S. 121
a) Versuche des indirekten Transportnachweises mit Ascorbat S. 121
b) Versuch des indirekten Transportnachweises mittels einer Glycosylierungssequenz S. 121
IV. Diskussion S. 123
1. Zum Nachweis der Peptidbindung und ihrer Spezifität S. 123
2. Differenzen der Bindungsaffinität und der Beweglichkeit S. 124
3. Zum Zeitverhalten der Peptidbindung S. 127
4. Zur Zugänglichkeit und zum physikochemischen Milieu des gebundenen Peptides S. 129
5. Zu den Sättigungsmessungen S. 131
6. Zum Einfluß der Temperatur S. 132
7. Zum Einfluß von ATP und analogen unspaltbaren Nucleotiden S. 135
8. Zum Transport S. 137
V. Zusammenfassung und Ausblick S. 139
VI. Anhang
A. Übersicht über die verwendeten Chemikalien und Geräte S. 141
B. Verzeichnis der verwendeten Abkürzungen S. 142
C. Literaturverzeichnis S. 147
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