Charakterisierung, Lokalisation und Kontrolle von Peptidasen aus Lactobacillus delbrückii subsp. lactis DSM7290: am Beispiel von PepI, PepV und des potentiellen Regulators PepR2
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Abschlussarbeit Mikrofilm Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
1999
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| Ausgabe: | [Mikrofiche-Ausg.] |
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| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | 271 S. Ill., graph. Darst. : 30 cm |
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Datensatz im Suchindex
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INHALTSVERZEICHNIS
ABKUERZUNGEN_ 1
L EINLEITUNG_ 4
II. MATERIAL._19
1. BAKTERIEN . 19
2. BAKTERIOPHAGEN. 19
3. PLASMIDE. 20
4. NAEHRMEDIEN. 21
5. PUFFER. 23
6. GERAETE.24
III. METHODEN
A MIKROBIOLOGISCHE METHODEN.25
3.1. STAMMKONSERVIERUNG.25
3.2. MESSUNG DES BAKTERIENWACHSTUMS.25
3.3. WACHSTUMSVERSUCHE. 25
3.3.1. PHAENOTYPISCHE UEBERPRUEFUNG VON AMINOSAEUREAUXOTROPHIEN. 25
3.3.2. PHAENOTYPISCHE UEBERPRUEFUNG DER PEPTIDVERWERTUNG.26
3.4. TRANSFORMATION VON BAKTERIEN.26
3.4.1. TRANSFORMATION CACL-KOMPETENTER ZELLEN BEI
E. COLI.26
3.4.1.1. PRAEPARATION KOMPETENTER ZELLEN.26
3.4.1.2. TRANSFORMATION KOMPETENTER ZELLEN.27
3.4.2. ELEKTROTRANSFORMATION (ELEKTROPORATION) VON
E. COLI.27
3.4.3. ELEKTROTRANSFORMATION VON
LACTOCOCCUS LACTIS (ELEKTROPORATION).28
B GEWINNUNG, MODIFIZIERUNG UND ANALYSE VON DESOXYRIBONUKLEINSAEURE.28
3.5. ISOLIERUNG UND REINIGUNG VON DNA. 28
3.5.1. PRAEPARATION VON PLASMID-DNA AUS
E. COLI.28
3.5.1.1. PLASMID- MINIPRAEPARATION DURCH ALKALISCHE LYSE.28
3.5.1.2. MINILYSATE NACH PHARMACIA.29
3.5.1.3. MIDI-/MAXI-PRAEPARATION VON PLASMID-DNA.30
3.5.2. PRAEPARATION VON M13-RNA.30
3.5.2.1. MINIPRAEPARATION VON RF-DNA.30
3.5.2.2. PRAEPARATION VON M13-EINZELSTRANG-DNA.31
3.5.3. PRAEPARATION VON PLASMID-DNA AUS
LACTOCOCCUS (MINIPRAEPARATION).31
3.6. PHENOLEXTRAKTION UND ETHANOLPRAEZIPITATION.32
3.6.1. PHENOLEXTRAKTION.32
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
HTTP://D-NB.INFO/958299633
INHALTSVERZEICHNIS
3.6.2. ETHANOLPRAEZIPITATION.32
3.6.3. PRAEZIPITATION MIT ISOPROPANOL. 33
3.7. KONZENTRATIONSBESTIMMUNG.33
3.8. ENZYMREAKTIONEN. 34
3.8.1. VERDAU DURCH RESTRIKTIONSENZYME.34
3.8.2. AUFFUELLEN VON UEBERSTEHENDEN 5'-ENDEN.34
3.8.3. ABVERDAUEN VON UEBERSTEHENDEN 3'-ENDEN.35
3.8.4. DEPHOSPHORYLIERUNG VON DNA-FRAGMENTEN.35
3.8.5. LIGATION VON DNA-FRAGMENTEN.36
3.9. SYNTHESE UND REINIGUNG VON OLIGONUKLEOTIDEN.36
3.9.1. AUSWAHL UND SYNTHESE VON OLIGONUKLEOTIDEN.36
3.9.2. ABSPALTUNG DER SCHUTZGRUPPE.37
3.9.3. ENTSALZEN DER OLIGONUKLEOTIDE.37
3.10. SEQUENZIERUNG.37
3.10.1. RADIOAKTIVE SEQUENZIERUNG.38
3.10.1.1. DENATURIERUNG VON DOPPELSTRANG-DNA MIT NAOH.38
3.10.1.2. ANNEALING VON PRIMER UND TEMPLATE.38
3.10.1.3. SEQUENZREAKTION.38
3.10.2. NICHTRADIOAKTIVE SEQUENZIERUNGEN.39
3.10.2.1. NICHTRADIOAKTIVE SEQUENZIERUNG AM ABI 373A (APPLIED
BIOSYSTEMS).39
3.10.2.1.1. SEQUENZREAKTION.39
3.10.2.1.2. PROBENAUFREINIGUNG.40
3.10.2.2. NICHTRADIOAKTIVE SEQUENZIERUNG AM LI-COR SEQUENZIERER (MWG
BIOTECH). 40
3.10.2.2.1. SEQUENZREAKTION. 40
3.11. GELELEKTROPHORESEN. 41
3.11.1. AGAROSEGELEIEKTROPHORESE. 41
3.11.2. POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE.42
3.11.3. SEQUENZGELE. 44
3.11.3.1. SEQUENZGELE FUER RADIOAKTIVE SEQUENZIERUNG.44
3.12. ISOLIERUNG VON DNA-FRAGMENTEN.45
3.12.1. ELEKTROELUTION.46
3.12.2. NUKLEOTRAP- UND QIAQUICK-GEL-EXTRAKTION.47
3.13. MARKIERUNG VON DNA-FRAGMENTEN.48
3.13.1. NICHT-RADIOAKTIVE MARKIERUNG VON DNA MIT HILFE DES
DIG NONRADIOACTIVE.
NUCLEIC ACID LABELING
SYSTEMS (BOEHRINGER MANNHEIM).48
3.13.1.1. MARKIERUNG VON DNA-FRAGMENTEN UNTER VERWENDUNG ZUFAELLIGER
PRIMER.48
(I
RANDOM PRIMED)
3.13.1.2. MARKIERUNG VON DNA-FRAGMENTEN UNTER VERWENDUNG SPEZIFISCHER
PRIMER.48
3.13.1.3. MARKIERUNG DER 5'-ENDEN VON DNA-FRAGMENTEN.48
3.14. POLYMERASE-KETTENREAKTION (PCR). 48
3.14.1. AMPLIFIKATIONSREAKTIONEN MIT HILFE DER 7A ?-POLYMERASE
(APPLIGENE).49
3.14.2. AMPLIFIKATIONSREAKTIONEN MIT HILFE DER LOTMA-POLYMERASE
(PERKIN-ELMER) UND
DES
EXPANDMHIGH FIDELITY PCR SYSTEMS (BOEHRINGER MANNHEIM).50
INHALTSVERZEICHNIS
3.14.3. OLTSSPEZIFISCHE PCR-MUTAGENESE. 50
3.14.4.1. SYNTHESE UND REINIGUNG DER EINZELFRAGMENTE.53
3.14.4.2.
OVERLAP EXTENSION UND AMPLIFIKATION DES MUTAGENISIERTEN PRODUKTS.53
3.14.5. AUFREINIGUNG VON AMPLIFIKATEN.54
C GEWINNUNG UND ANALYSE VON
RIBONUKLEIIISIIIIRE.
54
3.15. ISOLIERUNG UND REINIGUNG. 55
3.15.1. RNA-PRAEPARATION MIT HILFE DES RNEASY
YY
TOTAL RNA KITS (QUIAGEN, HILDEN).55
3.15.1.1. ANZUCHT UND VORBEHANDLUNG DER ZELLEN.55
3.15.1.2. LYSE DER ZELLEN UND PRAEPARATION DER RNA.55
3.15.2. MODIFIZIERTE RNA-PRAEPARATION NACH ZANTINGE ET AL. (1979).56
3.15.2.1. ANZUCHT UND VORBEHANDLUNG DER ZELLEN.56
3.15.2.2. LYSE DER ZELLEN UND PRAEPARATION DER RNA.56
3.16. KONZENTRATIONSBESTIMMUNG. 56
3.17. AGAROSE-GELELEKTROPHORESEN.57
3.18. NORTHEM-BIOT-ANALYSE.57
3.18.1. AUFTRENNUNG DER RNA IN DENATURIERENDEN FORMALDEHYD-AGAROSEGEL.57
3.18.2. TRANSFER DER RNA DURCH KAPILLARBLOT.58
3.18.3. FAERBUNG DER RNA MIT METHYLENBLAU.59
3.18.4. NACHWEIS SPEZIFISCHER MRNA DURCH MARKIERTE DNA-SONDEN.60
3.18.4.1. MARKIERUNG DER DNA-SONDEN. 60
3.18.4.2. RNA/DNA HYBRIDISIERUNG.60
3.18.4.3. DETEKTION DER RNA/DNA HYBRIDE.61
3.19. PRIMER-EXTENSION-ANALYSE. 62
3.19.1. RNA-FAELLUNG UND ANNEALING.63
3.19.2. LABELING.63
3.19.3. EXTENSION UND RNASE VERDAU. 63
3.19.4. PROBENAUFBEREITUNG.64
3.19.5. ELEKTROPHORESE.64
D EXPRESSION PLASMIDKODIERTER
GENE.64
3.20.
IN VITRO MARKIERUNG NEUSYNTHETISIERTER PROTEINE.64
3.21. DAS QIA
EXPRESS SYSTEM: EXPRESSION VON FUSIONSPROTEINEN UNTER KONTROLLE EINES
REGULIERBAREN PROMOTOR/OPERATOR ELEMENTES.65
3.22.1. ANZUCHT DER TRANSFORMANTEN UND INDUKTION
(STANDARDBEDINGUNGEN).66
3.22.1.1. VORTEST ZUR UNTERSUCHUNG DER TRANSFORMANTEN.66
3.22.1.2. GROSSANSATZ.66
INHALTSVERZEICHNIS
E ANALYSE VON PROTEIN-DNA WECHSELWIRKUNGEN 67
3.23. BAND-SHIFT-ASSAY.67
3.23.1. BAND-SHIFT-ASSAY.67
3.23.1.1. BILDUNG EINES PROTEIN-DNA-KOMPLEXES.68
3.23.1.2. ELEKTROPHORESE.69
3.23.1.3. DNA-TRANSFER DURCH KAPILLAR-BLOT.70
3.23.1.4. CHEMOLUMINESZENZ-NACHWEIS.70
F PROTEINBIOCHEMISCHE METHODEN. 72
3.24. PRAEPARATION ZELLFREIER EXTRAKTE.72
3.24.1. GEWINNUNG VON ZELLFREIEM EXTRAKT AUS
E. COLI.72
3.24.2. GEWINNUNG VON ZELLFREIEM EXTRAKT AUS
LACTOBACILLUS.72
3.24.2.1. ANZUCHT DER ZELLEN UND PROBENVORBEREITUNG.73
3.24.2.2. ZELLAUFSCHLUSS MIT DER VIBROGEN-ZELLMUEHLE.73
3.25. ZELLFRAKTIONIERUNGEN.74
3.25.1. ZELLFFAKTIONIERUNG BEI
E. COLI.74
3.25.1.1. ZELLFFAKTIONIERUNG NACH DVORAK UND HEPPEL (1968).74
3.25.1.1.2. GEWINNUNG DER CYTOPLASMA- UND MEMBRANFRAKTION.75
3.25.1.2. ZELLFFAKTIONIERUNG NACH FILIP ET AL. (1973).75
3.25.2. ZELLFFAKTIONIERUNG VON
LB. DELBRIICKII SUBSP. LACTIS DSM7290.,.75
3.25.2.1. ANZUCHT DER ZELLEN.75
3.25.2.2. PROTOPLASTIERUNG UND GEWINNUNG DER ZELLWAND-FRAKTION.77
3.25.2.3. GEWINNUNG DER CYTOPLASMAFRAKTION.77
3.25.2.4. GEWINNUNG DER MEMBRANFRAKTION.77
3.25.3. ZELLFFAKTIONIERUNG BEI
LACTOCOCCUS LACTIS NZ9800.78
3.25.3.1. ANZUCHT DER ZELLEN UND INDUKTION MIT NISIN.78
3.25.3.2. PROTOPLASTIERUNG UND GEWINNUNG DER ZELLWANDFRAKTION.79
3.25.3.3. GEWINNUNG DER CYTOPLASMAFRAKTION.79
3.25.3.4. GEWINNUNG DER MEMBRANFRAKTION.79
3.26. REINIGUNG VON PROTEINEN.80
3.26.1. STREPTOMYCINSULFATFAELLUNG.80
3.26.2. ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE AN Q-SEPHAROSE FAST FLOW
(PHARMACIA).80
3.26.2.1. BESTIMMUNG DER OPTIMALEN IONENSTAERKE FUER ADSORPTION UND
ELUTION.81
3.26.2.2. CHROMATOGRAPHISCHE TRENNUNG.81
3.26.3. ISOELEKTRISCHE FOKUSSIERUNG (IEF) IM
SACCHAROSE-DICHTEGRADIENTEN.82
3.26.4. GELPERMEATIONSCHROMATOGRAPHIE AN SUPEROSE 12 (PHARMACIA).83
3.26.5. DAS QIAEXPRM REINIGUNGSSYSTEM (QIAGEN):
METALLCHELATCHROMATOGRAPHIE AN
NI-NTA AGAROSE.84
3.26.5.1. SCREENING VON MINILYSATEN. 85
3.26.5.2. REINIGUNG VON
6X HIS FUSIONSPROTEINEN IM BATCH-VERFAHREN.86
3.27. BESTIMMUNG DER PROTEINKONZENTRATION.86
3.27.1. KONZENTRATIONSBESTIMMUNG NACH BRADFORD (1976). 87
INHALTSVERZEICHNIS
3.27.1.1. STANDARDASSAY (0,2-1,4 MG PROTEIN/ML).87
3.27.1.2. MICROASSAY (5-100 PG PROTEIN/ML).87
3.27.2. KONZENTRATIONSBESTIMMUNG NACH SPECTOR (1978).87
3.28. EINENGEN, ENTSALZEN UND FAELLEN PROTEINHALTIGER LOESUNGEN.88
3.28.1. ULTRAFILTRATION.88
3.28.2. ENTSALZEN (DIALYSE).89
3.28.3. TCA-FAELLUNG.89
3.29. NACHWEIS UND BERECHNUNG VON ENZYMAKTIVITAETEN.90
3.29.1. BESTIMMUNG VON PEPTIDASEAKTIVITAETEN. 90
3.29.1.1. NACHWEIS DER PEPL AKTIVITAET IN
E. COLI TRANSFORMANTEN DURCH
HYDROLYSE VON PRO-SS-NAPHTYLAMID.90
3.29.1.2. BESTIMMUNG DER PEPL-, PEPX- UND PEPN AKTIVITAETEN DURCH
HYDROLYSE VON /?-NITROANILID-SUBSTRATEN.90
3.29.1.3. BESTIMMUNG DER PEPV AKTIVITAET.92
3.29.1.3.1. PEPV-REAKTION: SPALTUNG VON SS-ALANYL-L-ALANIN.92
3.29.1.3.2. L-ADH-REAKTION.
7
.93
3.29.1.4. BESTIMMUNG DER PEPQ AKTIVITAET.94
3.29.1.4.1. PEPQ-REAKTION: SPALTUNG VON L-LEU-L-PRO.95
3.29.1.4.2. L-AOD-REAKTION UND BILDUNG VON FORMAZAN.95
3.29.1.5. DUENNSCHICHTCHROMATOGRAPHIE (DC).96
3.29.2. NACHWEIS DER SS-GALAKTOSIDASE.97
3.29.3. NACHWEIS DER CYCLISCHEN PHOSPHODIESTERASE.97
3.29.4. NACHWEIS DER ALDOLASE.97
3.30. INHIBITORTESTS.97
3.30.1. ERMITTLUNG DER MECHANISTISCHEN KLASSE.97
3.30.2. ERMITTLUNG ESSENTIELLER AMINOSAEURERESTE.98
3.31. ELEKTROPHORESE VON PROTEINEN.99
3.31.1. DENATURIERENDE SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE (SDS-PAGE).99
3.31.2. NATIVE FLACHBETTGELELEKTROPHORESE.102
3.32. FAERBUNG VON PROTEINGELEN.103
3.32.1. COOMASSIE-FAERBUNG.103
3.32.2. AKTIVITAETSFAERBUNG: NACHWEIS VON PEPTIDASEN IM NATIVEN
PROTEINGEL.104
3.32.2.1. AKTIVITAETSFAERBUNG MIT DER L-AMINOSAEUREOXIDASE.104
3.32.2.2. AKTIVITAETSFAERBUNG MIT DER L-ALANINDEHYDROGENASE.105
3.33. AUTORADIOGRAPHIE VON SDS-PAA-GELEN.105
3.34. WESTEM-BLOT-ANALYSE.106
3.34.1. ELEKTROPHORETISCHE AUFTRENNUNG IN POLYACRYLAMIDGELEN.106
3.34.2. ELEKTROBLOTTING (SEMI-DRY APPARATUR).107
3.34.2.1. VORBEREITUNG DES ELEKTROBLOTS.107
3.34.2.2. ZUSAMMENSETZEN DES GELSANDWICHS UND ELEKTROBLOT.107
3.34.3. REVERSIBLE MEMBRANFAERBUNG MIT PONCEAU S.107
3.34.4. IMMUNODETEKTION.108
INHALTSVERZEICHNIS
G PHOTOTECHNISCHE
METHODEN.
109
3.35. ENTWICKLUNG VON ROENTGENFILMEN UND HYPERFILM EC1.109
3.36. ENTWICKLUNG VON NEGATIVFILMEN.109
IV. ERGEBNISSE
I. REINIGUNG UND CHARAKTERISIERUNG DER PROIINIMINOPEPTIDASE (PEPL) AUS
LACTOBACILLUS
DELBRUECKII
SUBSP. LACTIS DSM7290 .111
4.1. REINIGUNG DES ENZYMS.111
4.1.1. EXPRESSION VON
PEPL IN E. COLI.111
4.1.2. PROTEINAUFREINIGUNG.112
4.1.2.1. ZELLFREIER EXTRAKT. 112
4.1.2.2. ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE AN Q-SEPHAROSE FAST FLOW.112
4.1.2.3. PRAEPARATIVE ISOELEKTRISCHE FOKUSSIERUNG IM
GLYCERIN-DICHTEGRADIENTEN.113
4.1.3. REINHEIT DES ENZYMS. 114
4.2. CHARAKTERISIERUNG DES GEREINIGTEN ENZYMS.115
4.2.1. MOLEKULARGEWICHT UND ISOELEKTRISCHER PUNKT.115
4.2.2. TEMPERATURABHAENGIGKEIT UND EINFLUSS DES PH-WERTES.115
4.2.3. IDENTIFIZIERUNG DER MECHANISTISCHEN KLASSE UND ESSENTIELLER
AMINOSAEURERESTE.116
4.2.4. EINFLUSS ZWEIWERTIGER KATIONEN .117
4.2.5. SUBSTRATSPEKTRUM.118
4.2.6. EINFLUSS VON FREIEM PROLIN AUF DIE AKTIVITAET DES ENZYMS. 122
4.2.7. KINETISCHE PARAMETER VON PEPL
(KM UND PJ^). 123
4.2.8. N-TERMINALE AMINOSAEURESEQUENZANALYSE. 123
4.3. CHARAKTERISIERUNG VON PEPL AUF SEQUENZEBENE.124
4.3.1. HYDROPHOBIZITAETSANALYSE. 124
4.3.2. HOMOLOGIE VON PEPL MIT ANDEREN PIPASEN UND HYDROLASEN. 124
4.3.3. PEPL-DOMAENENSTRUKTUR. 125
4.3.4. ZUGEHOERIGKEIT ZUR PROLYL-OLIGOPEPTIDASE-FAMILIE.126
II. NACHWEIS EINES POTENTIELLEN, INTERNEN EXPORTSIGNALS IN DER
PRIMAERSEQUENZ VON PEPL.127
4.4. ZELLULAERE LOKALISATION VON PEPL IN
LB. DELBRUECKII UND E. COLI.128
4.4.1. ZELLFRAKTIONIERUNG VON
LB, DELBRUECKII UND BESTIMMUNG DER PEPL-VERTEILUNG.128
4.4.2. ZELLULAERE LOKALISATION VON PEPL IN
E.COLI. 129
4.4.2.1. VERTEILUNG VON PEPL AUF CYTOPLASMA UND PERIPLASMATISCHEN
RAUM.129
INHALTSVERZEICHNIS
4.4.2.2. EINFLUSS DER 3-REGION VON /*?/ /AUF DIE ENTSTEHUNG
PEPL-SPEZIFISCHER
AKTIVITAETSBANDEN UND AUF DIE LOKALISATION DES ENZYMS.131
4.4.2.2.1, KONSTRUKTION VON PADI 501 UND PADI601.132
4.4.2.2.2. ANZAHL DISTINKTER PEPL-SPEZIES UND VERTEILUNG DES ENZYMS
NACH DELETION DER AUTHENTISCHEN 3 '-REGION DES GENS.134
4.4.2.2J. VERTEILUNG DES UNVERAENDERTEN ENZYMS IN MC4100.135
4.5. ANALYSE DER PEPL-PRIMAERSEQUENZ.
135
4.6. HERSTELLUNG EINER PEPL-VARIANTE MIT VERAENDERTER "SIGNALSEQUENZ"
(PEPL^,
W-M) MITTELS ORTSSPEZIFISCLIER MUTAGENESE.
136
4.6.1. ORTSSPEZIFISCHE PCR-MUTAGENESE UND KONSTRUKTION VON PADI701.137
4.6.2. NACHWEIS DER BASENSUBSTITUTIONEN DURCH
NUKLEOTIDSEQUENZANALYSE.141
4.6.3. KONSTRUKTION VON PADI801: KLONIERUNG DES VERAENDERTEN
PEPTIDASEGENS
IN DEN
E. COLI/LACTOCOCCUS SHUTTLE-VEKTOR PUK102.142
4.7. ZELLULAERE LOKALISATION VON PEPL UND PEPL^YY
197
-
199
) BEI HETEROLOGER EXPRESSION
IN E. COLI UND LACTOCOCCUS LACTIS NZ9800.
144
4.7.1. E. COLI.
144
4.7.2
. LC. LACTIS NZ9800 .
145
4.7.2.1. ZELLFRAKTIONIERUNG VON
LC. LACTIS NZ9800(PUK102I) UND
LC. LACTIS NZ9800(PADI801)
4.7.2.
1
.
1
. VERTEILUNG DER ENZYMATISCHEN AKTIVITAET.146
4.7.2.
1
.
2
. UNTERSUCHUNG DER PEPL-VERTEILUNG DURCH WESTERN-BLOT-ANALYSE.147
4.7.2.1.2.1. HERSTELLUNG EINES PEPL-SPEZIFISCHEN ANTISERUMS.147
4.7.2.1.2.2. WESTEM-BIOT-ANALYSE VERSCHIEDENER ZELLFRAKTIONEN.147
4.7.3. EXPRESSIONSUNTERSCHIEDE ZWISCHEN PEPL- UND PEPL (AM,97.M} IN LC.
LACTIS.149
4.7.4. FAZIT. I
5
Q
IH. MEDIUM- UND WACHSTUMSPHASENABHAENGIGE REGULATION VON
PEPTIDASEAKTIVITAETEN
IN LKDELBRAECKII SUBSP. LACTIS DSM7290.
5
,
4.8. PEPTIDASEAKTIVITAETEN IN ABHAENGIGKEIT VON DER ENERGIEQUELLE.
151
4.8.
1
. EINFLUSS VON GLUKOSE ODER LAKTOSE AUF VERSCHIEDENE PEPTIDOLYTISCHE
AKTIVITAETEN.153
4.8.1.1. PEPL.
153
4.8.1.2. PEPQ.
4.8.1.3. PEPX.
.
4.8.1.4. PEPN.
,55
4.8.1.5. PEPV.
,55
4.8.2. VERGLEICHENDE BETRACHTUNG. ,
5
G
4.8.3. FAZIT.
INHALTSVERZEICHNIS
4.9. PEPTIDASEAKTIVITAETEN IN ABHAENGIGKEIT VON DER AMINOSAEUREQUEILE.156
4.9.1. PEPL UND PEPQ.
159
4.9.2. PEPX UND PEPN.160
4.9.3. PEPV.
161
4.9.4. VERGLEICHENDE BETRACHTUNG. 161
4.3.5. FAZIT.162
4.10. REGULATION DER PEPV-AKTIVITAET IN
LACTOBACILLUS DELBRUECKII SUBSP. LACTIS DSM7290.163
4.10.1. TRANSKRIPTIONSSTARTPUNKT DER/JEPF-SPEZIFISCHEN MRNA IN
ABHAENGIGKEIT VON
DER WACHSTUMSPHASE.163
4.10.2. HEMMBARKEIT DES WACHSTUMSPHASENABHAENGIGEN
AKTIVITAETSANSTIEGES.166
4.10.3. IMMUNOLOGISCHER NACHWEIS VON PEPV IN EXTRAKTEN AUS
UNTERSCHIEDLICHEN
WACHSTUMSPHASEN.167
4.10.3.1. REINIGUNG VON F-PEPV.167
4.10.3.1.1. KONSTRUKTION DES EXPRESSIONSPLASMIDS PADV30.167
4.10.3.1.2. SMALL-SCALE EXPRESSION VON F-PEPV UND NACHWEIS DES KORREKTEN
LESERAHMENS .
171
4.10.3.1.3.
LARGE-SCALE EXPRESSION IN E. COLI UND AUFREINIGUNG VON F-PEPV
MITTELS METAILCHELATCHROMATOGRAPHIE.171
4.10.3.2. HERSTELLUNG EINES PEPV-SPEZIFISCHEN ANTISERUMS.174
4.10.3.3. KONZENTRATION UND ENZYMATISCHE AKTIVITAET VON PEPV IN
ABHAENGIGKEIT
VON DER WACHSTUMSPHASE UND DER PEPTIDKONZENTRATION DES MEDIUMS.174
4.10.3.4. ELEKTROPHORETISCHE MOBILITAET VON PEPV UNTER NATIVEN
BEDINGUNGEN.176
4.10.3.5. KATALYTISCHE EIGENSCHAFTEN VON PEPV UND PEPV'.176
IV. CHARAKTERISIERUNG VON PEPR2, EINEM LIGANDAKTIVIERTEN
DNA-BINDEPROTEIN.178
4.11. ANALYSE DER SEQUENZDATEN.
178
4.11.1. GENETISCHE ORGANISATION VON
PEPR2 UND BENACHBARTER ORFS .178
4.11.2. ANALYSE DER ABGELEITETEN ORF2-SEQUENZ.179
4.11.3. ANALYSE DER ABGELEITETEN SEQUENZEN VON ORF 3-6 .179
4.12. EXPRESSION VON
PEPR2 /ORF 3 IN LB. DELBRUECKII SUBSP. LACTIS DSM729UE.180
4.12.1. KONSTRUKTION VON PADR19 /PADR20.180
4.12.2. PRAEPARATION
VONPEPR2- UND ORF3-SPEZIFISCHER EINZELSTRANG-DNA SOWIE
SONDENMARKIERUNG.
183
4.12.3. NORTHEM-BLOT-ANALYSE
PEPRL- UND ORF3-SPEZIFISCHER TRANSKRIPTE.183
4.13. NACHWEIS DES
PEPR2 GENPRODUKT.
184
4.13.1. KONSTRUKTION VON PADR301/302 UND PADR401/402. 185
4.13.2. GEKOPPELTE IN VITRO TANSKRIPTION/TRANSLATION . 187
4.13.2.1. IN VITRO EXPRESSION VON PADR 401.187
INHALTSVERZEICHNIS
4.13.2.2,
IN VITRO EXPRESSION VON PADR30.189
4.13.3.
IN VIVO EXPRESSION.191
4.13.3.1. EXPRESSION UNTER DER TRANSKRIPTIONEILEN KONTROLLE DES
/AE-PROMOTORS.191
4.14. EINFLUSS VON
PEPR2 AUF DIE EXPRESSION DES PEPL-GENS IN E. COLI.192
4.14.1. KONSTRUKTION VON PADI201/202. 192
4.14.2. KOEXPRESSION VON
PEPR2 UND PEPL IN ER1562.195
4.14.2. PEPL-AKTIVITAET UEBER DEN GESAMTEN WACHSTUMSVERLAUF.196
4.15. BAND-SHIFT-ASSAY: IDENTIFIZIERUNG EINER DURCH PRO-X DIPEPTIDE
INDUZIERBAREN SEQUENZSPEZIFISCHEN DNA-BINDUNG
. 197
4.15.1. KONSTRUKTION DES EXPRESSIONSPLASMIDS PADR30. 197
4.15.2. NACHWEIS DES KORREKTEN LESERAHMENS DURCH
NUKLEOTIDSEQUENZANALYSE.200
4.15.3. LOESLICHKEIT DES REKOMBINANTEN PROTEINS NACH UEBEREXPRESSION IN
E. COLI.200
4.15.3.1. EINFLUSS DES ZUSATZPEPTIDS AUF DIE AGGREGATBILDUNG.201
4.15.3.2. EINFLUSS VON WACHSTUMSTEMPERATUR UND INDUKTIONSBEDMGUNGEN
AUF DIE AGGREGATBILDUNG. 201
4.15.4. PARTIELLE SOLUBILISIERUNG AUSGEFALLENER PROTEINAGGREGATE.203
4.15.4.1. LOESLICHKEIT IN ABHAENGIGKEIT VERSCHIEDENER DETERGENZIEN UND
NACL-KONZENTRATIONEN.203
4.15.4.2. LOESLICHKEIT IN ABHAENGIGKEIT DES PH-WERTES.204
4.15.4.3. GEWINNUNG VON ANGEREICHERTEM F-PEPR2-PROTEIN FUER DIE
BAND-SHIFT-ANALYSE
DURCH SOLUBILISIERUNG AUSGEFALLENER PROTEINAGGREGATE .206
4.15.5. BAND-SHIFT-ANALYSE. 207
4.15.5.1. AMPLIFIZIERUNG UND MARKIERUNG DER DNA-FRAGMENTE.207
4.15.5.2 MOEGLICHE OPERATORSEQUENZEN INNERHALB DES
PEPL-PROMOTORFRAGMENTS.208
4.15.5.3. BINDEREAKTION UNTER STANDARDBEDINGUNGEN.208
4.15.5.4. BINDEREAKTION UNTER ZUGABE POTENTIELLER KOEFFEKTOREN.210
4.15.5.4.1. ELEKTROPHORESE UNTER STANDARDBEDINGUNGEN.210
4.15.5.4.2. ELEKTROPHORESE UNTER MODIFIZIERTEN BEDINGUNGEN.211
4.15.5.5. FAZIT. 214
4.16. EINFLUSS POTENTIELLER EFFEKTORPEPTIDE AUF DIE AKTIVITAET VON PEPL IN
LB. DELBRIICKII .214
4.16.1. PEPL AKTIVITAET NACH ZUGABE VERSCHIEDENER PRO-X DIPEPTIDE.214
4.16.2. WACHSTUMSTEST MIT VERSCHIEDENEN PRO-X PEPTIDEN.215
4.16.3. PEPL AKTIVITAET NACH ZUGABE VON HIS-PRO-VAL.216
INHALTSVERZEICHNIS
V. DISKUSSION
I. REINIGUNG UND CHARAKTERISIERUNG VON PEPL
5.1. REINIGUNG VON PEPL NACH HETEROLOGER EXPRESSION DES
KORRESPONDIERENDEN GERN IN
E. COLI.219
5.2. EIGENSCHAFTEN DES ENZYMS IM VERGLEICH ZU ANDEREN
PROLINIMINOPEPTIDASEN.220
5.2.1. MOLEKULARGEWICHT UND ISOELEKTRISCHER PUNKT.220
5.2.2. TEMPERATURABHAENGIGKEIT UND EINFLUSS DES PH-WERTS.220
5.2.3. ERMITTLUNG DER MECHANISTISCHEN KLASSE UND ESSENTIELLER
AMINOSAEURERESTE.221
5.2.4. EINFLUSS DIVALENTER KATIONEN. 222
5.2.5. SUBSTRATSPEKTRUM. 222
5.2.6. MOEGLICHE PHYSIOLOGISCHE FUNKTION VON PEPL.223
5.2.6.1. CASEINABBAU. 223
5.2.6.2. PROTEINASE-REGULATION. 225
5.2.6.3. OSMO-REGULATION.225
5.2.7. KLASSIFIZIERUNG VON PEPL AUS
LB. DELBRUECKII.226
II. NACHWEIS EINES POTENTIELLEN, INTERNEN EXPORTSIGNALS IN DER
PEPL-PRIMAERSEQUENZ . 226
5.3. ZELLULAERE LOKALISATION VON PEPTIDASEN IN LAB.226
5.4. ZELLULAERE LOKALISATION VON PEPL IN
LB. DELBRUECKII, LC. LACTIS UND E. COLI.227
5.5. UEBEREXPRESSION UND TRANSMEMBRANDOMAENE.227
5.6. UNTERSUCHUNG DES HYPOTHETISCHEN, NLS-AEHNLICHEN EXPORTSIGNALS IN
E. COLI.228
5.6.1. NLS-AEHNLICHER SEQUENZABSCHNITT. 228
5.7. STRATEGIE ZUM NACHWEIS DER EXPORTFUNKTION.230
5.8. SUBZELLULAERE LOKALISATION DES VERAENDERTEN PROTEINS.230
5.9. MOEGLICHE PHYSIOLOGISCHE BEDEUTUNG EINES ZUM KEMTRANSPORT ANALOGEN
SYSTEMS.231
III. MEDIUM- UND WACHSTUMSPHASENABHAENGIGE REGULATION VON
PEPTIDASEAKTIVITAETEN._. 231
5.10. KATABOLITKONTROLLE PROTEOLYTISCHER FUNKTIONEN IN LAB?.231
5.11. VERGLEICH ZWISCHEN
IN VIVO EFFEKTEN, PEPRL-VERMITTELTER IN VITRO BINDUNG
VERSCHIEDENER PEPTIDASEPROMOTOREN UND KONSERVIERUNG DER
"CRE"-SEQUENZ.232
5.12. INTERPRETATION DER IN VIVO EFFEKTE .233
5.13. REGULATION DER PEPTIDASEEXPRESSION DURCH DEN PEPTIDGEHALT DES
MEDIUMS?
INTERPRETATION DER
IN VIVO EFFEKTE.235
5.14. REGULATION VON PEPV: POSTTRANSLATIONALE ENZYMAKTIVIERUNG.236
5.15. MOEGLICHE BEDEUTUNG DES POSTTRANSLATIONALEN
REGULATIONSMECHANISMUS.237
IV. CHARAKTERISIERUNG VON PEPR2, EINEM LIGAND-ABHAENGIGEN
DNA-BINDEPROTEIN.238
5.16. HELIX-TUM-HELIX MOTIVE UND PUTATIVE ACETYLASEDOMAENE
IN PEPR2 IM VERGLEICH ZU PAIL.238
5.17. EXPRESSION VON
PEPR2 UND ORF3 IN LB. DELBRUECKII.239
518.
LN V/7RO-EXPRESSION VONPEPR2 UND ORF3
INHALTSVERZEICHNIS
5.20. PHYSIOL. UNTERSUCHUNGEN IN
E. COLI: WACHSTUMSPHASENABHAENGIGE
MODULATION DER PEPL-AKTIVITAET. 241
5.21. BAND-SHIFT-ANALYSE.241
5.21.1. EXPRESSION DES REKOMBINANTEN 6 X HIS-PROTEINS.241
5.21.2. PARTIELLE SOLUBILISIERUNG UNLOESLICHER F-PEPR2 PROTEINE.242
5.21.3. AUSWAHL DER DNA-SONDE. 242
5.21.4. PEPL-SUBSTRATE ALS EFFEKTOREN EINER/?E/?/?2-VERMITTELTEN
PEPL-AKTIVIERUNG ?.243
5.22.
IN VIVO EFFEKT NACH ZUGABE POTENTIELLER EFFEKTORPEPTIDE.243
5.23. AUSBLICK.244
VL ZUSAMMENFASSUNG. 246
VII. ANHANG_ 249
VIII. LITERATURVERZEICHNIS. 258 |
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