Studien zur Charakterisierung der enzymatischen Grundlagen der Biotransformation von Aziden:
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| adam_text | STUDIEN ZUR CHARAKTERISIERUNG DER ENZYMATISCHEN GRUNDLAGEN DER
BIOTRANSFORMATION VON AZIDEN DISSERTATION ZUR ERLANGUNG DES DOKTORGRADES
DER MATHEMATISCH-NATURWISSENSCHAFTLICHEN FAKULTAET DER
CHRISTIAN-ALBRECHTS-UNIVERSITAET ZU KIEL VORGELEGT VON KIRSTEN BRASS KIEL
2002 INHALTSVERZEICHNIS 1 EINFUEHRUNG 1 1.1 BIOTRANSFORMATION 1 1.1.1
DEFINITION UND BEDEUTUNG 1 1.1.2 FREMDSTOFFMETABOLISIERENDE ENZYME 3
1.1.2.1 ALLGEMEINE UEBERSICHT UND VORKOMMEN 3 1.1.2.2 DAS CYTOCHROM
P450-ENZYMSYSTEM 6 1.1.2.3 KATALYTISCHER ZYKLUS CYTOCHROM P450
ABHAENGIGER MONOOXYGENASEN 9 1.1.2.4 PEROXIDASEN 11 1.1.2.4.1 KATALASE -
PHYSIOLOGISCHE FUNKTION UND BEDEUTUNG 12 1.1.2.4.2 KATALYTISCHER
MECHANISMUS DER KATALASEVERMITTELTEN NO-FREISETZUNG AUS AZID 15 1.2
THEMA UND ZIELSETZUNG 16 2 CHARAKTERISIERUNG DER CYTOCHROM P450
ABHAENGIGEN BIOTRANSFORMATION VON AZID ZU STICKSTOFFMONOXID 18 2.1
EINLEITUNG 18 2.1.1 BEDEUTUNG UND TOXIZITAET VON NATRIUMAZID 18 2.1.2
BISHERIGE UNTERSUCHUNGEN 20 2.1.3 THEMA UND ZIELSETZUNG 22 2.2 METHODEN
23 2.2.1 GEWINNUNG DER ENZYMQUELLEN 23 2.2.1.1 GEWINNUNG VON
LEBERMIKROSOMEN DEXAMETHASON-VORBEHANDELTER UND NICHT VORBEHANDELTER
RATTEN 23 2.2.1.2 GEWINNUNG VON SCHWEINELEBERMIKROSOMEN 25 2.2.1.3
GEWINNUNG VON SCHWEINENIERENMIKROSOMEN 26 2.2.1.4 ISOLIERUNG VON
CYTOCHROM P4502D, CYTOCHROM B 5 UND DER NADH-CYTOCHROM-B S -REDUKTASE
AUS SCHWEINELEBER 26 2.2.1.4.1 SOLUBILISATION 26 2.2.1.4.2 HYDROPHOBE
INTERAKTIONSCHROMATOGRAPHIE AN OCTYLSEPHAROSE CL-4B 27 I
INHALTSVERZEICHNIS 2.2.1.4.3 GEWINNUNG VON CYTOCHROM P4502D DURCH
PRAEPARATIVE HPLC AN FRACTOGEFEMD TMAE 650 (S) 28 2.2.1.4.4 ENTSALZUNG
UND DETERGENZIENENTFERNUNG 29 2.2.2 METHODEN ZUR CHARAKTERISIERUNG DER
PROTEINFRAKTIONEN 30 2.2.2.1 BESTIMMUNG DES PROTEINGEHALTS NACH DER
BCA-METHODE 30 2.2.2.2 BESTIMMUNG DES CYTOCHROM P450-GEHALTS 31 2.2.3
BESTIMMUNG DER BIOTRANSFORMATION VON AZID ZU STICKSTOFFMONOXID 31
2.2.3.1 QUANTITATIVE BESTIMMUNG VON NO MITTELS OXYHAEMOGLOBIN-ASSAY 31
2.2.3.1.1 GEWINNUNG DER OXYHAEMOGLOBIN-LOESUNG 31 2.2.3.1.2 BESTIMMUNG DER
OXYHAEMOGLOBIN-KONZENTRATION 32 2.2.3.1.3 BESTIMMUNG DES MOLAREN
ABSORPTIONSKOEFFIZIENTEN 33 2.2.3.2 IN VITRO BIOTRANSFORMATIONSANSAETZE
ZUR QUANTITATIVEN BESTIMMUNG DER NO- FREISETZUNG AUS AZID MITTELS
OXYHAEMOGLOBIN-ASSAY 33 2.2.3.2.1 IN VITRO BIOTRANSFORMATIONSANSAETZE MIT
LEBERMIKROSOMEN DEXAMETHASON-VORBEHANDELTER UND NICHT VORBEHANDELTER
RATTEN 33 2.2.3.2.2 IN VITRO BIOTRANSFORMATIONSANSAETZE MIT
SCHWEINELEBER- UND SCHWEINENIERENMIKROSOMEN 34 2.2.3.2.3 IN VITRO
BIOTRANSFORMATIONSANSAETZE MIT REKOMBINANTEN HUMANEN CYTOCHROM
P450-ISOENZYMEN 34 2.2.3.2.4 IN VITRO BIOTRANSFORMATIONSANSAETZE MIT
GEREINIGTEM CYP2D, CYTOCHROM B, UND NADH-CYTOCHROM-B 5 -REDUKTASE AUS
SCHWEINELEBER 34 2.2.4 METHODEN ZUR CHARAKTERISIERUNG DER
KATALASEAKTIVITAET DER EINGESETZTEN MLKROSOMENFRAKTIONEN 35 2.2.4.1
KATALASEAKTIVITAETS-ASSAY NACH AEBI 35 2.2.4.2 BESTIMMUNG DER
KATALASEAKTIVITAET MIT HILFE DER NASH-REAKTION 36 2.2.4.3 BESTIMMUNG DER
KATALASEAKTIVITAET MIT HILFE DES OXYHAEMOGLOBIN-ASSAYS 37 2.2.4.4
BESTIMMUNG DER MITOCHONDRIALEN VERUNREINIGUNG DER MIKROSOMEN- FRAKTIONEN
MITTELS SUCCINAT CYTOCHROM C-REDUKTASE-AKTIVITAETS-ASSAY 37 2.2.5
METHODEN ZU UNTERSUCHUNGEN MIT DEM KATALASEINHIBITOR AMINOTRIAZOL 38 II
INHALTSVERZEICHNIS 2.3 ERGEBNISSE 39 2.3.1 CYTOCHROM P450 ABHAENGIGE
BIOTRANSFORMATION VON AZID ZU STICKSTOFFMONOXID 39 2.3.1.1
OXYHAEMOGLOBIN-ASSAY - DARSTELLUNG DES MESSPRINZIPS 39 2.3.1.2 NACHWEIS
DES METABOLISCH GEBILDETEN STICKSTOFFMONOXIDS MITTELS DES
OXYHAEMOGLOBIN-ASSAYS 42 2.3.1.3 UNTERSUCHUNG DER BIOTRANSFORMATION VON
AZID MIT LEBERMIKROSOMEN DEXAMETHASON-VORBEHANDELTER UND NICHT
VORBEHANDELTER RATTEN 42 2.3.1.3.1 ALLGEMEINE GRUNDLAGEN 42 2.3.1.3.2
CHARAKTERISIERUNG DER STICKSTOFFMONOXID-FREISETZUNG AUS NATRIUMAZID 43
2.3.1.3.3 EINFLUSS DER EINGESETZTEN PROTEINMENGE 44 2.3.1.3.4 EINFLUSS
DER SUBSTRATKONZENTRATION UND BESTIMMUNG DER ENZYM- KINETISCHEN
PARAMETER 45 2.3.1.3.5 EFFEKT VON KATALASE 47 2.3.1.3.6 - EFFEKT VON
SUPEROXIDDISMUTASE 48 2.3.1.3.7 EFFEKT EINES KOMBINIERTEN ZUSATZES VON
KATALASE UND SUPEROXIDDISMUTASE 50 2.3.1.4 UNTERSUCHUNG DER
BIOTRANSFORMATION VON AZID MIT MIKROSOMEN VON SCHWEINELEBER UND
SCHWEINENIERE 51 2.3.1.4.1 CHARAKTERISIERUNG DER
STICKSTOFFMONOXID-FREISETZUNG AUS NATRIUMAZID 51 2.3.1.4.2 EINFLUSS DER
EINGESETZTEN PROTEINMENGE 52 2.3.1.4.3 EINFLUSS DER
SUBSTRATKONZENTRATION UND BESTIMMUNG DER ENZYM- KINETISCHEN PARAMETER 54
2.3.1.4.4 EINFLUSS DER COFAKTORKONZENTRATION (NADPH) 55 2.3.1.4.5 EFFEKT
VON KATALASE 56 2.3.1.4.6 EFFEKT VON SUPEROXIDDISMUTASE 57 2.3.1.4.7
EFFEKT EINES KOMBINIERTEN ZUSATZES VON KATALASE UND SUPEROXIDDISMUTASE
58 2.3.1.5 UNTERSUCHUNG DER BIOTRANSFORMATION VON AZID MIT REKOMBINANTEN
HUMANEN CYTOCHROM P450-ISOENZYMEN 59 2.3.1.6 UNTERSUCHUNG DER
BIOTRANSFORMATION VON AZID MIT CYTOCLIROM P4502D, CYTOCHROM B 5 UND
CYTOCHROM-B 5 -REDUKTASE 61 III INHALTSVERZEICHNIS 2.3.2
CHARAKTERISIERUNG DER KATALASEAKTIVITAET DER EINGESETZTEN
MLKROSOMENFRAKTIONEN 63 2.3.2.1 UNTERSUCHUNG DER KATALASEAKTIVITAET 63
2.3.2.2 UNTERSUCHUNG DER MITOCHONDRIALEN VERUNREINIGUNG DER MIKROSOMEN-
FRAKTIONEN 65 2.3.3 UNTERSUCHUNGEN MIT DEM KATALASEINHIBIOTR
AMINOTRIAZOL 66 2.3.3.1 UNTERSUCHUNG DER SELEKTIVITAET DER
INHIBITORWIRKUNG 66 2.3.3.2 EFFEKT VON AMINOTRIAZOL AUF DIE
NO-FREISETZUNG AUS AZID UND DIE KATALASEAKTIVITAET IN INKUBATIONEN MIT
LEBERMIKROSOMEN NICHT VORBEHANDELTER RATTEN 68 2.3.3.3 EFFEKT VON
AMINOTRIAZOL AUF DIE NO-FREISETZUNG AUS AZID UND DIE KATALASEAKTIVITAET
IN INKUBATIONEN MIT LEBERMIKROSOMEN DEXAMETHASON- VORBEHANDELTER RATTEN
69 2.4 DISKUSSION 70 2.4.1 MLKROSOMALE CYTOCHROM P450 ABHAENGIGE
BIOTRANSFORMATION VON AZID 70 2.4.2 KATALASEAKTIVITAET DER EINGESETZTEN
MIKROSOMENFRAKTIONEN UND IHRE RELEVANZ FUER DIE MIKROSOMALE
NO-FREISETZUNG AUS AZID 76 2.4.3 EFFEKT DES KATALASEINHIBITORS
AMINOTRIAZOL AUF DIE BIOTRANSFORMATION VON AZID 77 2.5 ZUSAMMENFASSUNG
UND AUSBLICK 79 3 CHARAKTERISIERUNG DER BIOTRANSFORMATION VON AZID ZU
STICKSTOFFMONOXID MIT KATALASE 81 3.1 EINLEITUNG 81 3.1.1 BISHERIGE
UNTERSUCHUNGEN 81 3.1.2 THEMA UND ZIELSETZUNG 82 3.2 METHODEN 83 3.2.1
GEWINNUNG VON LEBERMITOCHONDRIENDEXAMETHASON-VORBEHANDELTER UND NICHT
VORBEHANDELTER RATTEN 83 3.2.2 BESTIMMUNG DER BIOTRANSFORMATION VON AZID
MIT KATALASE 83 IV INHALTSVERZEICHNIS 3.2.2.1 BESTIMMUNG DER
BIOTRANSFORMATION VON AZID ZU STICKSTOFFMONOXID 83 3.2.2.2 BESTIMMUNG
DER BIOTRANSFORMATION VON AZID ZU NITRIT 84 3.2.3 BESTIMMUNG EINER
POTENZIELLEN PEROXIDASE-AKTIVITAET VON KATALASE IN GEGENWART DES
COFAKTORS NADPH 85 3.2.4 BESTIMMUNG DER INDUKTION DER KATALASE MIT
DEXAMETHASON 85 3.2.4.1 KATALASEAKTIVITAETS-ASSAY NACH AEBI 85 3.2.4.2
BESTIMMUNG DER KATALASEAKTIVITAET MIT HILFE DER NASH-REAKTION 86 3.2.4.3
BESTIMMUNG DER KATALASEAKTIVITAET MIT HILFE DES OXYHAEMOGLOBIN-ASSAYS 86
3.3 ERGEBNISSE 86 3.3.1 BIOTRANSFORMATION VON AZID ZU STICKSTOFFMONOXID
MIT KATALASE 86 3.3.1.1 UNTERSUCHUNG DER BIOTRANSFORMATION VON AZID MIT
KATALASE IN ABWESENHEIT ANDERER FAKTOREN 86 3.3.1.2 UNTERSUCHUNG DER
BIOTRANSFORMATION VON AZID MIT KATALASE IN ANWESENHEIT DES COFAKTORS
NADPH 87 3.3.1.3 VERGLEICH DER BIOTRANSFORMATION VON AZID MIT KATALASE
IN ANWESENHEIT VON NADPH, WASSERSTOFFPEROXID ODER EINEM H 2 O 2
-GENERIERENDEN-SYSTEM 88 3.3.2 BIOTRANSFORMATION VON AZID ZU NITRIT MIT
KATALASE 89 3.3.3 UNTERSUCHUNG DER PEROXIDASE-AKTIVITAET VON KATALASE IN
GEGENWART DES COFAKTORS NADPH 91 3.3.4 UNTERSUCHUNG DER INDUKTION DER
KATALASE MIT DEXAMETHASON 92 3.4 DISKUSSION 93 3.4.1 BIOTRANSFORMATION
VON AZID ZU STICKSTOFFMONOXID BZW. NITRIT MIT KATALASE . 93 3.4.2
PEROXIDASE-AKTIVITAET VON KATALASE IN GEGENWART DES COFAKTORS NADPH 95
3.4.3 INDUKTION DER KATALASE MIT DEXAMETHASON 95 3.5 ZUSAMMENFASSUNG UND
AUSBLICK 96 V INHALTSVERZEICHNIS 4 UNTERSUCHUNG EINER POTENZIELLEN
AZID-FREISETZUNG IN MAKROPHAGEN IM RAHMEN DER UNSPEZIFISCHEN
IMMUNANTWORT 98 4.1 EINLEITUNG 98 4.1.1 ENTWICKLUNG UND DIFFERENZIERUNG
VON MAKROPHAGEN 98 4.1.2 FUNKTION VON MAKROPHAGEN UND BEDEUTUNG VON NO
IM IMMUNSYSTEM 100 4.1.3 INDUKTION UND REGULATION DER INOS IN
MAKROPHAGEN 102 4.1.4 THEMA UND ZIELSETZUNG 103 4.2 METHODEN 105 4.2.1
VERWENDETES NAEHRMEDIUM, PUFFER UND LOESUNGEN FUER DIE ZELLKULTUR 105
4.2.1.1 NAEHRMEDIUM 105 4.2.1.2 ERYTHROZYTENLYSIERENDER PUFFER
(NH*C1-PUFFER) 106 4.2.1.3 PBS-PUFFER 107 4.2.1.4 -LPS-LOESUNG 107 4.2.2
ALLGEMEINES VORGEHEN 107 4.2.3 GEWINNUNG DER MAKROPHAGEN-PRIMAERKULTUR
107 4.2.3.1 MEDIUMWECHSEL 109 4.2.3.2 WASCHEN DER ZELLEN MIT LCM-FREIEM
MEDIUM 109 4.2.3.3 BESTIMMUNG DER ZELLZAHL 109 4.2.4 CHARAKTERISIERUNG
DER KNOCHENMARK-MAKROPHAGEN - 109 4.2.4.1 BESTIMMUNG DER REINHEIT UND
IDENTITAET SOWIE DER VITALITAET MITTELS DURCHFLUSSZYTOMETRIE 109 4.2.4.2
BESTIMMUNG DER PHAGOZYTOSE-AKTIVITAET MITTELS DURCHFLUSSZYTOMETRIE 111
4.2.4.2.1 OPSONIERUNG DER LATEXPARTIKEL MIT MAEUSESERUM 111 4.2.4.2.2
INKUBATION DER KNOCHENMARK-MAKROPHAGEN MIT LATEXPARTIKELN 111 4.2.4.3
PHOTOMETRISCHE BESTIMMUNG DER VITALITAET 112 4.2.5 BESTIMMUNG DER
METABOLISIERUNG VON AZID IN KNOCHENMARK- MAKROPHAGEN 113 4.2.5.1
BESTIMMUNG VON NO MIT HILFE DES OXYHAEMOGLOBIN-ASSAYS 113 4.2.5.2
BESTIMMUNG VON NITRIT MITTELS GRIESS-REAKTION 113 4.2.5.3 BESTIMMUNG DER
AZID-UMSETZUNGSRATE MITTELS HPLC 114 4.2.6 BESTIMMUNG DES EFFEKTS VON
AMINOTRIAZOL AUF INOS 115 VI INHALTSVERZEICHNIS 4.2 4.2 4.2 4.2 .7 .7.1
.7.2 .8 4.2.8.1 4.2 4.2 4.2 .8.1.1 .8.1.2 .8.2 4.2.6.1 BESTIMMUNG DES
EFFEKTS VON AMINOTRIAZOL AN KNOCHENMARK-MAKROPHAGEN 115 4.2.6.2
BESTIMMUNG DES EFFEKTS VON AMINOTRIAZOL AN REKOMBINANTER TIERISCHER INOS
(MAUS) 115 4.2.6.3 BESTIMMUNG DES EFFEKTS VON AMINOTRIAZOL AN
REKOMBINANTER HUMANER INOS 116 BESTIMMUNG,DES EFFEKTS VON AZID AUF DIE
INDUZIERBARE NO-SYNTHASE 116 BESTIMMUNG DES EFFEKTS VON AZID AN
MAKROPHAGEN 116 BESTIMMUNG DES EFFEKTS VON AZID AN REKOMBINANTER
HVIMANER INOS 116 BESTIMMUNG EINER POTENZIELLEN AZID-FREISETZUNG IN
KNOCHENMARK- MAKROPHAGEN 117 HPLC-ANALYTIK FUER AZID 117 SYNTHESE VON
3,5-DINITROBENZOYLAZID 118 DERIVATISIERUNG DES KULTURUEBERSTANDS 118
STIMULATION DER KNOCHENMARK-MAKROPHAGEN MIT LPS BZW. MIT LPS IN
ANWESENHEIT VON AMINOTRIAZOL 119 4.2.8.3 LYSE DER ZELLEN NACH
STIMULATION MIT LPS BZW. MIT LPS IN ANWESENHEIT VON AMINOTRIAZOL 120
4.2.8.4 STIMULATION MIT UNTERSCHIEDLICHEN LPS-KONZENTRATIONEN BZW. MIT
UNTERSCHIEDLICHEN LPS-KONZENTRATIONEN IN ANWESENHEIT VON AMINOTRIAZOL
120 4.3 ERGEBNISSE 121 4.3.1 CHARAKTERISIERUNG DER
MAKROPHAGEN-PRIMAERKULTUR * 121 4.3.1.1 ALLGEMEINE CHARAKTERISIERUNG 121
4.3.1.2 CHARAKTERISIERUNG MITTELS DURCHFLUSSZYTOMETRIE 122 4.3.1.2.1
IDENTITAET UND REINHEIT 122 4.3.1.2.2 VITALITAET 124 4.3.1.2.3
FUNKTIONALITAET 124 4.3.2 METABOLISIERUNG VON AZID IN MAKROPHAGEN 125
4.3.2.1 NO-FREISETZUNG AUS AZID 125 4.3.2.2 NITRIT-BILDUNG 126 4.3.2.3
AZID-UMSETZUNG 126 4.3.3 EFFEKT VON AMINOTRIAZOL AUF INOS 127 4.3.3.1
EFFEKT VON AMINOTRIAZOL AN KNOCHENMARK-MAKROPHAGEN 127 VII
INHALTSVERZEICHNIS 4.3.3.2 EFFEKT VON AMINOTRIAZOL AN TIERISCHER
REKOMBINANTER INOS (MAUS) 128 4.3.3.3 EFFEKT VON AMINOTRIAZOL AN HUMANER
REKOMBINANTER INOS 129 4.3.4 EFFEKT VON AZID AUF NO-SYNTHASEN 130
4.3.4.1 EFFEKT VON AZID AN KNOCHENMARK-MAKROPHAGEN 130 4.3.4.2 EFFEKT
VON AZID AN HUMANER REKOMBINANTER INOS 130 4.3.5 POTENZIELLE
AZID-FREISETZUNG IN KNOCHENMARK-MAKROPHAGEN 131 4.3.5.1 UNTERSUCHUNG DES
KULTURUEBERSTANDS NACH STIMULATION DER KNOCHENMARK- MAKROPHAGEN MIT LPS
BZW. MIT LPS UND AMINOTRIAZOL 131 4.3.5.2 UNTERSUCHUNG DES ZELLINHALTS
NACH STIMULATION DER KNOCHENMARK- MAKROPHAGEN MIT LPS BZW. MIT LPS UND
AMINOTRIAZOL 132 4.3.5.3 UNTERSUCHUNG DES KULTURUEBERSTANDS NACH
STIMULATION DER KNOCHENMARK- MAKROPHAGEN MIT UNTERSCHIEDLICHEN
LPS-KONZENTRATIONEN BZW. MIT LPS UND AMINOTRIAZOL 132 4.4 DISKUSSION 134
4.4.1 ALLGEMEINE BETRACHTUNGEN 134 4.4.2 KNOCHENMARK-MAKROPHAGEN-KULTUR
135 4.4.3 MEATBOLISIERUNG VON AZID 136 4.4.4 EFFEKT VON AMINOTRIAZOL AUF
INOS 138 4.4.5 EFFEKT VON AZID AUF INOS 139 4.4.6 AZID ALS POTENZIELLE
FUNKTION EINER UNSPEZIFISCHEN IMMUNREAKTION 140 4.5 ZUSAMMENFASSUNG UND
AUSBLICK 142 5 CHARAKTERISIERUNG DER BIOTRANSFORMATION VON AZIDOTHYMIDIN
ZU AMINOTHYMIDIN 143 5.1 EINLEITUNG 143 5.1.1 THERAPEUTISCHE BEDEUTUNG
VON AZIDOTHYMIDIN 143 5.1.2 BISHERIGE UNTERSUCHUNGEN ZUR REDUKTIVEN
BIOTRANSFORMATION VON AZIDOTHYMIDIN 145 5.1.3 BISHERIGE UNTERSUCHUNGEN
ZUR STICKSTOFFMONOXID-FREISETZUNG AUS ORGANISCHEN AZIDEN * 147 5.1.4
THEMA UND ZIELSETZUNG 149 VIII INHALTSVERZEICHNIS 5.2 METHODEN 150 5.2.1
BESTIMMUNG DER REDUKTIVEN BIOTRANSFORMATION VON AZIDOTHYMIDIN ZU
AMINOTHYMIDIN 150 5.2.1.1 GEWINNUNG DER ENZYMQUELLEN 150 5.2.1.2 IN
VITRO BIOTRANSFORMATIONSANSAETZE MIT MIKROSOMEN VERSCHIEDENER ORGANE UND
SPEZIES SOWIE MIT SCHWEINELEBERMITOCHONDRIEN 150 5.2.1.3 IN VITRO
BIOTRANSFORMATIONSANSAETZE MIT DEM REKONSTITUIERTEN SYSTEM AUS CYTOCHROM
B 5 , NADH-CYTOCHROM-B 5 -REDUKTASE UND CYP2D AUS SCHWEINELEBER 151
5.2.1.4 HPLC-ANALYTIK 152 5.2.1.5 INKUBATION UNTER ANAEROBEN BEDINGUNGEN
153 5.2.2 BESTIMMUNG DER NO-FREISETZUNG AUS AZIDOTHYMIDIN 153 5.2.2.1 IN
VITRO BIOTRANSFORMATIONSANSAETZE ZUR BESTIMMUNG DER NO-FREISETZUNG
MITTELS GUANYLATCYCLASE-ASSAY 153 5.2.2.2 BERECHNUNG DER SPEZIFISCHEN
AKTIVITAET DER GUANYLATCYCLASE 156 5.2.2.3 IN VITRO
BIOTRANSFORMATIONSANSAETZE ZUR BESTIMMUNG DER NO-FREISETZUNGS- RATE
MITTELS OXYHAEMOGLOBIN-ASSAY 156 5.3 ERGEBNISSE 157 5.3.1 REDUKTIVE
BIOTRANSFORMATION VON AZIDOTHYMIDIN ZU AMINOTHYMIDIN 157 5.3.1.1
UNTERSUCHUNG DER REDUKTION MIT MIKROSOMEN VERSCHIEDENER ORGANE UND
SPEZIES SOWIE MIT SCHWEINELEBERMITOCHONDRIEN 157 5.3.1.2 UNTERSUCHUNG
DER REDUKTION MIT CYTOCHROM B S , NADH-CYTOCHROM-B 5 - REDUKTASE UND
CYP2D AUS SCHWEINELEBER 158 5.3.2 NO-FREISETZUNG AUS AZIDOTHYMIDIN * 159
5.3.2.1 DARSTELLUNG DES GUANYLATCYCLASE-ASSAYS 159 5.3.2.2 UNTERSUCHUNG
DER AKTIVIERUNG DER LOESLICHEN GUANYLATCYCLASE 159 5.3.2.3 UNTERSUCHUNG
DER NO-FREISETZUNG MIT HILFE DES OXYHAEMOGLOBIN-ASSAYS 162 5.4 DISKUSSION
163 5.4.1 REDUKTION VON AZIDOTHYMIDIN ZU AMINOTHYMIDIN 163 5.4.2
NO-FREISETZUNG AUS AZIDOTHYMIDIN 165 5.5 ZUSAMMENFASSUNG UND AUSBLICK
166 IX INHALTSVERZEICHNIS 6 ZUSAMMENFASSUNG 168 7 ANHANG UEBER VERWENDETE
MATERIALIEN UND GERAETE 171 7.1 SUBSTANZEN UND SONSTIGE MATERIALIEN 171
7.2 GERAETE 173 8 LITERATURVERZEICHNIS 174 X
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