Strukturelle und funktionelle Charakterisierung isolierter Domänen des inhibitorischen Glycinrezeptors:
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Inhaltsverzeichnis
Inhaltsverzeichnis i
1. Zusammenfassung 1
2. Einleitung « 3
2.1. Synaptische Transmission 3
2.2. Der Glycinrezeptor - Inhibitorische Signalübertragung 4
2.3. Aufbau und Genetik des Glycinrezeptors 5
2.4. Struktur des inhibitorischen Glycinrezeptors 6
2.5. Struktur des Acetylcholinrezeptors 9
2.6. Struktur des Acetylcholinbindeproteins 10
2.7. Struktur der N-terminalen Domäne des Glutamatrezeptors 11
2.8 Seltenes Sekundärstrukrurelement in Rezeptorproteinen - die PPII-Helix 12
2.9. Methoden zur Strukturaufklärung von Proteinen 13
2.9.1. CD-Spektroskopie 13
2.9.2. FTIR Spektroskopie 14
2.9.3. Kristallstrukturanalyse 15
2.10. Zielsetzung 16
3. Material...— „ 17
3.1. Chemikalien und Geräte 17
3.2. Enzyme 17
3.3. Antikörper 17
3.4. Verbrauchsmaterialien 17
3.5. Molekularbiologische Kits 18
3.6. Geräte 18
3.7. Bakterien 19
3.8. Vektoren 20
3.9. Standardpufferlösungen 22
4. Metboden ....... .. 23
4.1. Isolierung kleiner Plasmid DNA Mengen 23
4.2. Isolierung reiner Plasmid DNA 23
4.3. Restriktionsverdau 23
4.4. Agarose Gelelektrophorese 24
4.5. Fragmentisolierung 24
4.6. Polymerasekettenreaktion (PCR) 24
4.6.1. Einführung neuer Schnittstellen 25
4.6.2. Einführung von Mutationen bzw. modifizierten Bereichen 26
4.7. Phosphatasebehandlung 27
4.8. Ligation 27
4.9. Transformation nach der Calciumchlorid-Methode 27
4.10. Sequenzierung 27
Inhaltsverzeichnis
4.11. Polyacrylamid-Gelelektrophorese(PAGE) 28
4.12. Westernblot Analyse 29
4.13. Dora(,DotBlotReceptorAssay ) 30
4.14. Bestimmung der Proteinkonzentration 30
4.14.1. Bestimmung der Proteinkonzentration nach Bradford 30
4.14.2. Bestimmung der Proteinkonzentration mittels Absorption bei A.-28O nm 31
4.15. Proteingrößenbestimmung mittels Massenspektroskopie 31
4.16. Proteinexpression in E. coli 31
4.17. Nativer Bakterienaufschluss 32
4.18. Denaturierender Bakterienaufschluss mit Reinigung der .inclusion bodies 32
4.19. Reinigung über Ni-NTA-Säule 33
4.19.1. Native Reinigung 33
4.19.2. Denaturierende Reinigung 33
4.20. Ionenaustausch-Chromatographie 33
4.21. Hydrophobe Wechselwirkungs-Chromatographie 34
4.22. Größenausschlusschromatographie 34
4.22.1. Sephacryl S200 35
4.22.2. Sephacryl S400 35
4.23. Rückfaltung der N-terminalen Domäne 35
4.24. Sucrosegradient 36
4.25. Ligandenbindungstest 36
4.26. Rekombinante Proteinexpression in HEK293-Zellen 38
4.27. Totalzell-und Membranpräparation 39
4.28. Immunzytochemie an HEK293-Zellen 40
4.29. Elektrophysiologische Untersuchungen an HEK293-Zellen 41
4.30. Zirkulardichroismus-Spektroskopie (CD) 42
4.31. FTIR-Spektroskopie 42
4.32. Kristallisation 43
5. Ergebnisse 44
5.1. Konstruktion von Fusionsproteinen 44
5.1.1. GlyR al N-terminale Domäne 45
5.1.1.1. GlyRal N-terminale Domäne im pQE-Vektor 45
5.1.1.2. GlyR al N-terminale Domäne im pMAL-Vektor 46
5.1.1.3. GlyRal N-terminale Domäne im pET30- Vektor 47
5.1.1.4. GlyRal N-terminale Domäne im pRK5-Vektor 48
5.1.1.5. Trunkierte N-terminale Konstrukte der GlyR al-Untereinheit 50
5.1.2. Intrazelluläre Domäne der GlyR al-Untereinheit 5
5.1.2.1. hsal TM34-Schleife 5I
5.1.2.2. Konstruktion der hsa3- und hsß TM34-Schleifen 52
5.1.3. Fluoreszenzprotein gekoppelte GlyR-Untereinheiten 52
5.2. Expression und Reinigung extrazellulärer GlyR Domänen 54
Inhaltsverzeichnis iii
5.2.1. pQE30-Expressionssystem 54
5.2.2. MBP-Expressionssystem 58
5.2.3. pET30-Expressionssystem 59
5.2.3.1. OlyR N-terminale Domäne - Expression und Aufschluss 59
5.2.3.3. Rückfaltung der N-terminalen Domäne des Glycinrezeptors 61
5.3. Expression und Reinigung intrazellulärer GlyR Domänen 64
5.4. Expression in HEK293-Zellen 66
5.5. Ligandenbindung der N-terminalen Domäne 67
5.6. Native Größenbestimmung der isolierten GlyR Domänen 69
5.6.l.Größenbestimmunmg der N-terminalen Domäne 69
5.6.2. Größenbestimmung der intrazellulären Domänen 71
5.7. Studien der Membranassoziation der extrazellulären Domäne des GlyR 73
5.7.1. Löslichkeit und hydrophobes Verhalten 73
5.7.2. Membranpräparation und Alkalische Extraktion 74
5.7.3. Immunzytochemie 75
5.8. Austausch eines putativ membranassoziierten Bereichs 76
5.9. Kartierung der Membranassoziation 78
5.10. Sekundärstrukturelemente des Glycinrezeptors 80
5.10.1. Sekundärstruktur-Studien an der GlyR extrazellulären Domäne 81
5.10.2. Sekundärstrukturelemente der TM34-Schleifen des Glycinrezeptors 83
5.11. Fluoreszenzmarkierte Glycinrezeptor-Untereinheiten 86
5.12. Kristallisation 87
6. Diskussion 88
6.1. Primärstruktur der ligandengesteuerten Ionenkanäle vom nAChR-Typ 88
6.2. Membranassoziation der isolierten extrazellulären Domäne 91
6.2.1. Charakterisierung des N-terminalen Segments GlyR al(l81-191) 91
6.2.2. Kartierung der Membranassoziation mit Hilfe trunkierter Domänen 93
6.3. [3H]Strychnin-Bindung der N-terminalen Domäne 95
6.4. Oligomerisierung isolierter Glycinrezeptordomänen 96
6.5. Das Acetylcholinbindeprotein als Strukturmodell ?! 98
6.6. Sekundärstrukturen der Glycinrezeptordomänen 99
6.7. Strukturelle Eigenschaften des Glycinrezeptors im Oberblick 103
6.8. Ausblick 105
7. Literatur ... . . ...... .. 107
8. Anhang _ _ 112
8.1. Abkürzungen 112
8.2. Primer 114
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