Biochemische und röntgenkristallographische Untersuchungen an pflanzlichen 4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenasen: Röntgenstrukturanalyse der löslichen anorganischen Pyrophosphatase aus Heliothis virescens
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
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2003
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INHALTSVERZEICHNIS
1
I.
ZUSAMMENFASSUNG
1
1.1.
4-HYDROXYPHENYLPYRUVAT
DIOXYGENASE
1
1.2.
LOESLICHE
ANORGANISCHE
PYROPHOSPHATASE
2
II.
EINLEITUNG
4
2.1.
DIOXYGENASEN
4
2.1.1.
A-KETOSAEURE
ABHAENGIGE
OXYGENASEN
7
2.1.2.
4-HYDROXYPHENYLPYRUVAT
DIOXYGENASE
(HPPD)
8
2.1.2.1.
HPPD
IN
PFLANZEN
11
2.1.2.2.
HPPD
IN
TIERISCHEN
ORGANISMEN
12
2.1.2.3.
INHIBITOREN
DER
HPPD
13
2.1.2.4.
REAKTIONSMECHANISMUS
DER
HPPD
15
2.2.
METALLOHYDROLASEN
15
2.2.1.
LOESLICHE
ANORGANISCHE
PYROPHOSPHATASE
VON
TYP
I
18
2.2.2.
INHIBITOREN
DER
LOESLICHEN
ANORGANISCHEN
PYROPHOSPHATASE
20
2.2.3.
LOESLICHE
ANORGANISCHE
PYROPHOSPHATASE
AUS
5.
CEREVISIAE
UND
E.
COLI
21
2.2.3.1.
AKTIVES
ZENTRUM
22
2.2.3.2.
OLIGOMERISIERUNG
22
2.3.
ROENTGENSTRUKTURANALYSE
VON
PROTEINEN
_
24
2.3.1.
UEBERBLICK
_
24
2.3.2.
KRISTALLISATION
_
25
2.3.3.
KRISTALLE
26
2.3.4.
BEUGUNG
VON
ROENTGENSTRAHLEN
AN
KRISTALLEN
28
2.3.5.
STREUUNG
AN
ATOMEN
30
2.3.6.
TEMPERATURFAKTOR
31
2.3.7.
BERECHNUNG
DER
ELEKTRONENDICHTE
32
2.3.8.
LOESUNG
DES
PHASENPROBLEMS
32
2.3.8.1.
MOLEKULARER
ERSATZ
33
2.3.8.2.
ISOMORPHER
ERSATZ
34
2.3.8.3.
MULTIPLE
ANOMALE
DISPERSION
(MAD)
35
2.3.9.
BESTIMMUNG
DER
ANZAHL
DER
MOLEKUELE
IN
DER
ASYMMETRISCHEN
EINHEIT
37
HI.
MA
TERIAL
UND
METHODEN
38
3.1.
MATERIAL
_
38
3.1.1.
CHEMIKALIEN
UND
ARBEITSGERAETE
_
38
3.1.2.
SAEULENMATERIAL
Y
39
3.1.3.
BAKTERIENSTAEMME
39
3.1.4.
PLASMIDE
40
3.1.5.
OLIGONUKLEOTIDE
_
40
3.1.6.
ENZYME
UND
KITS
42
3.1.7.
NAEHRMEDIEN
42
3.2.
MIKROBIOLOGISCHE
METHODEN
43
3.2.1.
ANZUCHT
VON
ESCHERICHIA
COLI
.43
3.2.1.1.
FLUESSIGKULTUREN
_
43
3.2.1.2.
PLATTENKULTUREN
43
3.2.2.
ANZUCHT
VON
SYNECHOCYSTIS
SP.
PCC
6803
43
3.2.3.
HERSTELLUNG
KOMPETENTER
BAKTERIENZELLEN
44
3.2.4.
TRANSFORMATION
VON
BAKTERIEN
MIT
FREMD-DNA
44
3.2.5.
TRANSFORMATION
DURCH
ELEKTROPORATION
_
45
3.2.6.
HETEROLOGE
EXPRESSION
REKOMBINANTER
PROTEINE
IN
ESCHERICHIA
COLI
45
3.2.7.
HERSTELLUNG
VON
ESCHERICHIA
COLI
ROHEXTRAKTEN
46
33.
MOLEKULARBIOLOGISCHE
METHODEN
_
46
3.3.1.
DNA-PRAEPARATIONEN
46
3.3.1.1.
PLASMID-DNA-MINIPRAEPARATION
DURCH
QIAPREP
SPIN
MINIPREP
KIT
46
3.3.1.2.
MIDIPRAEPARATION
VON
PLASMID-DNA
AUS
ESCHERICHIA
COLI
47
3.3.1.3.
PRAEPARATION
GENOMISCHER
DNA
AUS
CYANOBAKTERIEN
48
INHALTSVERZEICHNIS
3.3.2.
METHODEN
ZUR
NUKLEINSAEUREANALYSE
_
48
3.3.2.1.
AGAROSEGELELEKTROPHORESE
_
48
3.3.2.2.
ISOLIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
AUS
AGAROSEGELEN
_
49
3.3.2.3.
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
VON
NUKLEINSAEUREN
_
50
3.3.2.4.
ETHANOLFAELLUNG
_
50
3.3.3.
ENZYMATISCHE
METHODEN
51
3.3.3.1.
VERDAU
VON
DNA
DURCH
RESTRIKTIONSENDONUKLEASEN
_
51
3.3.3.2.
BEHANDLUNG
MIT
ALKALISCHER
PHOSPHATASE
_
51
3.3.3.3.
LIGATION
_
51
3.3.3.4.
POLYMERASE
KETTENREAKTION
(PCR)
_
52
3.3.3.5.
CYCLE
SEQUENCING
52
3.4.
PROTEINCHEMISCHE
METHODEN
_
53
3.4.1.
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
VON
PROTEINEN_
53
3.4.1.1.
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
BRADFORD
_
53
3.4.1.2.
PROTEINBESTIMMUNG
DURCH
ABSORPTIONSMESSUNG
_
54
3.4.2.
ULTRAFILTRATION
_
54
3.4.3.
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
_
55
3.4.4.
COOMASSIE-FAERBUNG
VON
POLYACRYLAMID-GELEN
_
56
3.4.5.
WESTEM-BLOTTING
_
56
3.4.6.
COOMASSIE-FAERBUNG
VON
PVDF-MEMBRANEN
_
57
3.4.7.
N-TERMINALE
PROTEINSEQUENZIERUNG
57
3.4.8.
PROTEINPRAEPARATION
57
3.4.8.1.
REINIGUNG
REKOMBINANTER
HPPD
UEBER
METALLCHELATCHROMATOGRAPHIE
_
57
3.4.8.2.
ABSPALTUNG
DES
N-TERMINALEN
HIS-TAGS
58
3.4.8.3.
KLONIERUNG
DER
HPPD
ALS
MBP-FUSIONSPROTEIN
58
3.4.8.4.
AUFREINIGUNG
UND
PROTEOLYSE
DES
MBP-HPPD-FUSIONSPROTEINS
59
3.4.8.5.
REKOMBINANTE
ANORGANISCHE
PYROPHOSPHATASE
AUS
HELIOTHIS
VIRESCENS
_
60
3.4.9.
AKTIVITAETSTEST
FUER
HPPD
60
3.4.10.
SEQUENZVERGLEICHE
61
3.5.
KRISTALLOGRAPHISCHE
METHODEN
61
3.5.1.
KRISTALLISATION
61
3.5.2.
DATENSAMMLUNG
UND
DATENREDUKTION
61
3.5.3.
STRUKTURLOESUNG
62
3.5.4.
MODELLBAU
UND
VERFEINERUNG
63
3.5.5.
ANALYSE
VON
ATOMMODELLEN
64
3.5.6.
GRAPHISCHE
DARSTELLUNGEN
64
IV.
ERGEBNISSE
UND
DISKUSSION
65
4.1.
KLONIERUNG,
EXPRESSION
UND
REINIGUNG
EU
UND
PROKARYOTISCHER4-HYDROXYPHENYLPYRUVAT
DIOXYGENASEN
65
4.1.1.
HPPD
AUS
CAENORHABDITIS
ELEGANS
65
4.1.1.1.
ISOLIERUNG
UND
KLONIERUNG
DES
HPPD
GENS
AUS
CAENORHABDITIS
ELEGANS
65
4.1.1.2.
EXPRESSION
REKOMBINANTER
CEHPPD
IN
ESCHERICHIA
COLI
65
4.1.1.3.
REINIGUNG
UND
KRISTALLISATION
DES
CEHPPD-MPB-FUSIONSPROTEINS
66
4.1.2.
HPPD
AUS
CYANOBAKTERIEN
67
4.1.2.1.
ISOLIERUNG
UND
KLONIERUNG
DES
HPPD
GENS
AUS
SYNECHOCYSTIS
SP.
PCC
6803
67
4.1.2.2.
HETEROLOGE
EXPRESSION
DER
HPPD
AUS
SYNECHOCYSTIS
SP.
PCC
6803
68
4.1.3.
DISKUSSION
69
4.2.
UNTERSUCHUNGEN
AN
HPPD
AUS
ZEA
MA
YS
70
4.2.1.
KLONIERUNG
UND
HETEROLOGE
EXPRESSION
DER
HPPD
AUS
ZEA
MAYS
IN
ESCHERICHIA
COLI
70
4.2.2.
REINIGUNG
DER
REKOMBINANTEN
HPPD
AUS
ZEA
MAYS
72
4.2.3.
KRISTALLISATION
DER
ZWHPPD
73
4.2.4.
DATENSAMMLUNG
UND
DATENAUSWERTUNG
75
4.2.5.
STRUKTURLOESUNG
DURCH
SINGLE
ISOMORPHOUS
REPLACEMENT
(SIR)
76
4.2.6.
MODELLBAU
UND
VERFEINERUNG
77
4.2.7.
QUALITAET
DES
MODELLS
79
4.2.8.
STRUKTURBESCHREIBUNG
DER
HPPD
AUS
ZEA
MAYS
81
4.2.8.1.
DREIDIMENSIONALE
TOPOLOGIE
81
4.2.8.2.
ANORDNUNG
DER
UNTEREINHEITEN
ZUM
ZWHPPD
DIMER
83
INHALTSVERZEICHNIS
4.2.8.3.
DAS
AKTIVE
ZENTRUM
UND
BINDUNG
VON
EISEN
84
4.3.
ROENTGENSTRUKTURANALYSE
DER
HPPD
AUS
ARABIDOPSIS
THALIANA
87
4.3.1.
PATTERSON-SUCHE
87
4.3.2.
MODELLBAU
UND
VERFEINERUNG
88
4.3.3.
QUALITAET
DES
ATOMMODELLS
89
4.3.4.
STRUKTURBESCHREIBUNG
DER
A/HPPD
_
91
4.3.4.1.
DER
AUFBAU
DES
MONOMERS
91
4.3.4.2.
DAS
AKTIVE
ZENTRUM
_
91
4.3.4.3.
DAS
DIMER
DER
A/HPPD
92
4.3.5.
VERGLEICH
DER
A/HPPD
MIT
DEM
ENZYM
AUS
ZEA
MAYS
93
4.4.
STRUKTURVERGLEICH
DER
PFLANZLICHEN
HPPDS
MIT
DEM
ENZYM
AUS
P.
FLUORESCENS
_
95
4.4.1.
DREIDIMENSIONALE
TOPOLOGIE
95
4.4.2.
OLIGOMERISIERUNG
99
4.4.3.
DIE
ARCHITEKTUR
DER
AKTIVEN
ZENTREN
_
101
4.4.4.
DIE
C-TERMINALE
HELIX
-
EINE
SCHRANKE
VOR
DEM
AKTIVEN
ZENTRUM
104
4.4.5.
MODELL
DER
SUBSTRATBINDUNG
106
4.4.6.
VERGLEICH
DER
PFLANZLICHEN
HPPDS
MIT
ANDEREN
DIOXYGENASESTRUKTUREN
107
4.5.
ROENTGENSTRUKTURANALYSE
DER
LOESLICHEN
ANORGANISCHEN
PYROPHOSPHATASE
AUS
HELIOTHIS
VIRESCENS
_
110
4.5.1.
KRISTALLISATION
UND
DATENSAMMLUNG
_
4.5.2.
PATTERSON-SUCHE
_
110
112
4.5.3.
MODELLBAU
UND
VERFEINERUNG
113
4.5.4.
QUALITAET
DES
ATOMMODELLS
114
4.5.5.
STRUKTURBESCHREIBUNG
DER
AVPPASE
_
115
4.5.5.1.
UEBERBLICK
115
4.5.5.2.
DAS
PHYSIOLOGISCHE
DIMER
117
4.5.5.3.
DAS
AKTIVE
ZENTRUM
118
4.5.5.4.
BINDUNG
DER
BIVALENTEN
METALLIONEN
120
4.5.6.
VERGLEICH
MIT
DEM
ENZYM
AUS
S.
CEREVISIAE
UND
E.
COLI
121
4.5.6.1.
DER
AUFBAU
DER
AKTIVEN
ZENTREN
_
_
124
K
ABKUERZUNGSVERZEICHNIS
_
_
127
VI.
LITERATUR
_
_
129 |
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