Biochemische und röntgenkristallographische Untersuchungen der Dipeptidasen PeptidaseV und Isoaspartyl-Dipeptidase: Röntgenstrukturanalyse der Matrixmetalloprotease Kollagenase-1
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
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2003
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INHALTSVERZEICHNIS
1.
ZUSAMMENFASSUNG
.
1
1.1
PROMMP-1
_
1
1.2
PEPTIDASEV.
.
2
1.3
ISOASPARTYL
DIPEPTIDASE.
3
2.
EINLEITUNG
.
5
2.1
PROTEOLYTISCHE
ENZYME.
5
2.2
METALLOPROTEASEN.
6
2.3
MATRIXMETALLOPROTEASEN.
7
2.3.1
DOMAENENAUFBAU
DER
MMPS
.
9
2.3.2
AKTIVIERUNG
UND
REGULATION
.
12
2.3.3
PROMMP-1
.
14
2.4
VERGLEICH
VON
MONO
UND
DIZINKPEPTIDASEN.
16
2.4.1
PEPTIDASEV
.
17
2.4.2
ISOASPARTYL
DIPEPTIDASE
.
19
2.5
ROENTGENSTRUKTURANALYSE
VON
PROTEINEN.
22
2.5.1
UEBERBLICK
.
22
2.5.2
KRISTALLISATION
.
22
2.5.3
BEUGUNG
VON
ROENTGENSTRAHLEN
AN
KRISTALLEN
.
23
2.5.4
BERECHNUNG
DER
ELEKTRONENDICHTE
.
24
2.5.5
LOESUNG
DES
PHASENPROBLEMS
.
25
2.5.5.1
ISOMORPHER
ERSATZ
.
26
2.5.S.2
MULTIPLE
ANOMALE
DISPERSION
.
27
2.5.53
MOLEKULARER
ERSATZ
.
28
3.
METHODEN.
29
3.1
MATERIALIEN.
29
3.1.1
CHEMIKALIEN
.
29
3.1.2
BAKTERIEN
.
29
3.1.3
PLASMIDE
.
30
3.1.4
ENZYME
.
30
3.1.5
OLIGONUKLEOTIDE
.
30
3.1.6
GERAETE
.
30
3.1.7
MEDIEN
.
31
3.2
MOLEKULARBIOLOGISCHE
METHODEN
.
31
3.2.1
SEQUENZANALYSEN,
-VERGLEICHE
UND
DATENBANKSUCHEN
.
31
3.2.2
POLYMERASEKETTENREAKTION
(PCR)
.
32
3.2.3
AGAROSE-GELELEKTROPHORESE
VON
DNA-FRAGMENTEN
.
32
3.2.4
DNA-ISOLIERUNG
AUS
GELEN
.
33
3.2.5
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
VON
DNA
.
33
3.2.6
DNA-SPALTUNG
DURCH
RESTRIKTIONSENDONUKLEASEN
.
33
3.2.7
DEPHOSPHORYLIERUNG
VON
DNA
.
33
3.2.8
LIGATION
VON
DNA-FRAGMENTEN
.
33
3.2.9
TRANSFORMATION
VON
E.
COLI
.
34
3.2.9.1
TRANSFORMATION
CHEMISCH
KOMPETENTER
ZELLEN
.
34
3.2.9.2
ELEKTROPORATION
.
34
3.2.10
PRAEPARATION
VON
PLASMID-DNA
.
34
3.2.11
DNA-SEQUENZIERUNG
.
34
3.3
MIKROBIOLOGISCHE
METHODEN
.
35
3.3.1
BAKTERIENKULTUREN
.
35
3.3.1.1
FLUESSIGKULTUREN
VON
BAKTERIEN
.
35
3.3.1.2
PLATTENKULTUREN
VON
BAKTERIEN
.
35
3.3.1.3
GLYCERINKULTUREN
.
36
3.4
HETEROLOGE
EXPRESSION
VON
REKOMBINANTEM
PROTEIN
IN
E.
COLI.
36
3.4.1
EXPRESSION
DER
PEPTIDASEV
.
36
3.4.2
EXPRESSION
DER
ISOASPARTYL
DIPEPTIDASE
.
36
3.4.3
AUFSCHLUSS
VON
E.
COLI
ZELLEN
.
37
3.5
PROTEINCHEMISCHE
METHODEN
.
37
3.5.1
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
VON
PROTEINEN
.
37
3.5.1.1
COLORIMETRISCHE
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
BRADFORD.
.
37
3.5.1.2
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION
ANHAND
DES
ABSORPTIONSKOEFFIZIENTEN
.
37
3.5.2
PROTEINFAELLUNG
.
38
3.5.3
KONZENTRIERUNG
UND
UMPUFFERUNG
VON
PROTEINLOESUNGEN
.
.
38
3.5.4
POLYACRYLAMID
GELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
.
38
3.5.5
WESTEM-BLOT
UND
DETEKTION
DER
PROTEINE
AUF
DER
MEMBRAN
.
40
3.5.6
N-TERMINALE
SEQUENZIERUNG
NACH
EDMAN
.
41
3.5.7
DYNAMISCHE
LICHTSTREUUNGSEXPERIMENTE
(DYNAMIC
LIGHT
SCATTERING,
DLS)
.
41
3.5.8
PROTEINPRAEPARATION
.
41
3.5.8.1
PROTEINREINIGUNG
DER
PEPTIDASEV
.
41
3.5.8.2
PROTEINREINIGUNG
DER
ISOASPARTYL
DIPEPTIDASE
.
42
3.6
KRISTALLOGRAPHISCHE
METHODEN
.
43
3.6.1
KRISTALLISATION
.
43
3.6.2
MONTIEREN
DER
KRISTALLE
.
43
3.6.3
DATENSAMMLUNG
UND
-REDUKTION
.
44
3.6.4
PHASIERUNG
.
44
3.6.5
MODELLBAU
UND
VERFEINERUNG
.
45
3.6.6
MODEFLANALYSE
UND
GRAPHISCHE
DARSTELLUNG
.
45
4.
ERGEBNISSE
.
47
4.1
KRISTALLSTRUKTUR
DER
PROMMP-1.
47
4.1.1
KRISTALLISATION
DER
PROMMP-1
.
47
4.1.2
MOLEKULARGEWICHTSBESTIMMUNG
DER
PROMMP-1
.
47
4.1.3
DATENAUFNAHME
.
48
4.1.4
PHASENBESTIMMUNG,
MODELLBAU
UND
STRUKTURVERFEINERUNG
.
49
4.1.5
STRUKTURBESCHREIBUNG
DER
PROMMP-1
.
51
4.1.5.1
STRUKTURELLER
VERGLEICH
VON
HUMANER
PROMMP-1
UND
SCHWEINE-MMP-1
.
60
II
4.1.5.2
INTERAKTION
ZWISCHEN
PRODOMAENE
UND
HAEMOPEXIN-AEHNLICHER
DOMAENE
VON
PROMMP-1
.
61
4.1.5.3
DIMERISIERUNG
DER
PROMMP-1
.
61
4.2
KRISTALLSTRUKTUR
DER
PEPTIDASEV.
65
4.2.1
EXPRESSION
UND
REINIGUNG
DER
PEPTIDASEV
.
65
4.2.2
KRISTALLISATION
DER
PEPTIDASEV
.
65
4.2.3
STRUKTURLOESUNG
.
66
4.2.4
STRUKTURBESCHREIBUNG
DER
PEPTIDASEV
.
70
4.2.4.1
DAS
AKTIVZENTRUM
DER
PEPTIDASEV
.
75
4.2.4.2
MOEGLICHE
SUBSTRATBINDUNG.
.
79
4.3
KRISTAUSTRUKTUR
DER
ISOASPARTYL
DIPEPTIDASE
.
80
4.3.1
KLONIERUNG,
EXPRESSION
UND
REINIGUNG
DER
ISOASPARTYL
DIPEPTIDASE
.
80
4.3.2
KRISTALLISATION
DER
ISOASPARTYL
DIPEPTIDASE
.
80
4.3.3
AUFKLAERUNG
DER
RAUMSTRUKTUR
DER
ISOASPARTYL
DIPEPTIDASE
.
81
4.3.4
MODELLBAU
UND
VERFEINERUNG
.
83
4.3.5
STRUKTURBESCHREIBUNG
DER
ISOASPARTYL
DIPEPTIDASE
.
86
4.3.6
AKTIVES
ZENTRUM
DES
NATIVEN
ENZYMS
.
90
4.3.7
ZINKUMGEBUNG
BEI
DER
INHIBITORBINDUNG
.
91
4.3.8
STRUKTURELLE
HOMOLOGIE
MIT
ANDEREN
ENZYMEN
.
94
5.
DISKUSSION.
97
5.1
PROMMP-1
_
97
5.1.1
MODELL
FUER
DIE
ERKENNUNG
UND
PROZESSIERUNG
VON
TRIPELHELIKALEM
KOLLAGEN
.
100
5.1.2
MODELL
DER
A2-LNTEGRIN/MMP-1
INTERAKTION
.
103
5.2
PEPTIDASEV
_
104
5.3
ISOASPARTYL
DIPEPTIDASE.
108
6.
LITERATURVERZEICHNIS
.
112
III |
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