NMR-spektroskopische Untersuchungen von Actin-bindenden Proteinen aus Dictyostelium discoideum:
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2003
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INHALTSVERZEICHNIS
1
ZUSAMMENFASSUNG
8
II.
SUMMARY
10
HL
ABKUERZUNGEN
UND
SYMBOLE
11
1.
EINLEITUNG
18
2.
BIOLOGISCHER
HINTERGRUND
21
2.1.
EINLEITUNG
21
2.2.
DAS
ACTIN-CYTOSKELETT
21
2.3.
REGULATION
DER
ZELLDYNAMIK
22
2.3.1.
DAS
ADENYLYL-CYCLASE-ASSOZIIERTE
PROTEIN
(CAP)
25
2.3.2.
DAS
DAIPL,
EIN
MIT
F-ACTIN
WECHSELWIRKENDES
PROTEIN
AUS
D.
DISCOIDEUM
_
28
3.
THEORIE
DES
RECHENVERFAHRENS
ZUR
STRUKTURBERECHNUNG
VON
PROTEINEN
32
3.1.
EINLEITUNG
32
3.2.
BERECHNUNG
DER
DREIDIMENSIONALEN
PROTEINSTRUKTUR
IN
DER
LOESUNG
AUS
KERNRESONANZSPEKTROSKOPISCHEN
MESSDATEN
35
3.2.1.
BERECHNUNG
DURCH
DISTANZGEOMETRIE
37
3.2.2.
BERECHNUNG
DURCH
MOLEKULARDYNAMIK
39
4.
GRUNLAGEN
DER
MAGNETISCHEN
KERNRESONANZSPEKTROSKOPIE
42
4.1.
DAS
1D-NMR
SPEKTRUM
42
4.1.1.
DIE
ZEEMAN-AUFSPALTUNG
42
4.1.2.
DAS
VERHALTEN
DER
KERNSPINS
IM
STATISCHEM
MAGNETFELD
43
4.1.3.
DAS
SPINENSEMBEL
46
4.1.4.
EINDIMENSIONALE
NMR-SPEKTROSKOPIE
46
SPEKTRALE
PARAMETER
47
4.2.
2D
UND
3D-NMR-SPEKTREN
50
4.2.1.
DIE
SPEKTRENAUFNAHME
_
_
50
4.2.2.
2D-NMR-EXPERIMENTE
_
_
51
4.2.3.
DAS
2D-NOESY-EXPERIMENT
_
_
51
4.2.4.
DAS
2D-TOCSY-EXPERIMENT
_
_
52
4.2.5.
DAS
HSQC-EXPERIMENT
_
_
53
4.2.6.
3D-NMR-EXPERIMENTE
_
_
54
4.2.7.
DAS
HCCH-TOCSY-EXPERIMENT
_
_
54
INHALTSVERZEICHNIS
4.2.8.
3D
TRIPEL-RESONANZ
NMR-EXPERIMENTE
54
4.2.9.
VON
DER
SEKUNDAERSTRUKTURIDENTIFIZIERUNG
ZUR
DREIDIMENSIONALEN
STRUKTUR
56
4.3.
NMR-SPEKTROSKOPISCHE
METHODEN
61
4.3.1.
VORBEREITUNG
DER
PROTEINPROBENLOESUNGEN
61
5.
ANDERE
METHODEN
ZUR
CHARAKTERISIERUNG
VON
PROTEINEN
62
5.1.
DIE
ERZEUGUNG
VON
PROTEINEINKRISTALLEN
62
5.1.1.
PRINZIPIEN
DES
KRISTALLWACHSTUMS
62
5.2.
KRISTALLISATIONSTECHNIKEN
64
5.2.1.
DIE
BATCH-KRISTALLISATION
64
5.2.2.
KRISTALLZUECHTUNG
DURCH
LOESUNGSDIFFUSION
64
5.2.3.
KRISTALLZUECHTUNG
DURCH
DAMPFDIFFUSION:
DIE
YYHANGING-DROP
"
UND
DIE
YYSITTING
DROP
"
-VERFAHREN
65
5.2.4.
KRISTALLISATION
DURCH
MIKRODIALYSE
66
5.2.5.
PROTEINEINKRISTALLE
66
5.2.6.
MOLEKULARGEWICHTSBESTIMMUNG
MIT
MALDI-MS
(MATRIX
UNTERSTUETZTE
LASERDESORPTION/IONISATIONS-MASSENSPEKTROMETRIE)
67
6.
VERWENDETE
MATERIALIEN
UND
ANGEWANDTE
METHODEN
69
6.1.
CHEMIKALIEN
69
6.1.1.
MEDIEN
UND
PUFFER
69
6.1.2.
ANDERE
CHEMIKALIEN
73
6.2.
BIOLOGISCHE
MATERIALEN
74
6.2.1.
ORGANISMEN
74
6.2.2.
DNAS,
ENZYME
UND
PROTEINE
75
6.3.
VERBRAUCHMATERIALEN
77
6.3.1.
SAEULENMATERIAL
77
6.3.2.
SONSTIGES
77
6.4.
GERAETE
77
6.5.
SOFTWAREANWENDUNGEN
FUER
DIE
PROTEINSTRUKTURBERECHNUNG
UND
MAKROMOLEKULARE
STRUKTURANALYSE
78
6.6.
ANGEWANDTE
ZELLBIOLOGISCHE
UND
BIOCHEMISCHE
METHODEN
79
6.6.1.
ZELLBIOLOGISCHE
METHODEN
79
6.6.2.
BIOCHEMISCHE
METHODEN
81
INHALTSVERZEICHNIS
7.
STRUKTURAUFKLAERUNG
DER
AMINOTERMINALEN
DOMAENE
DES
D.
DISCOIDEUM
CAP
PROTEINS
(CAP-N)
85
7.1.
VORBEREITUNG
DER
PROTEINPROBENLOESUNGEN
85
7.2.
DIE
NMR-EXPERIMENTE
86
7.3.
SEQUENZSPEZIFISCHE
ZUORDNUNG
DER
NMR-RESONANZEN
IM
CAP
87
7.4.
BESTIMMUNG
DER
SEKUNDAERSTRUKTUR
VON
CAP
98
7.5.
BESTIMMUNG
DER
TERTIAERSTRUKTUR
VON
CAP
101
7.6.
BESCHREIBUNG
DER
DREIDIMENSIONALEN
STRUKTUR
DER
AMINOTERMINALEN
DOMAENE
VON
CAP
106
7.7.
D.
DISCOIDEUM
CAP
ALS
MOEGLICHES
SUBSTRAT
VON
PROTEINKINASEN
_
107
7.8.
MODELL
DER
STRUKTUR
DES
GESAMTEN
CAP-MOLEKUELS
108
7.9.
DISKUSSION
111
8.
EXPRESSION
UND
REINIGUNG
DES
DAIPL
AUS
EINEM
GENVER-AENDERTEN
D.
DISCOIDEUM
STAMM
(4-1)113
8.1.
GEWINNUNG
DES
DAIPL
AUS
4-1
113
8.2.
REINIGUNG
VON
DAIPL
DURCH
LONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
_
114
8.3.
GELFILTRATION
DER
DAIPL-PROTEINPROBENLOESUNG
115
8.4.
BESTIMMUNG
DER
KONZENTRATION
MIT
HILFE
DES
BRADFORD-TESTS.
117
8.5.
KRISTALLZUECHTUNG
117
8.6.
MASSENSPEKTROMETRIE
118
8.7.
DISKUSSION
121
A)
ANHANG
122
ABBILDUNGSVERZEICHNIS
133
TABELLENVERZEICHNIS
135
LITERATURVERZEICHNIS
136 |
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