Bearbeitung des Basidiomyceten Omphalotus olearius: Protoplastierung, klassische Mutagenese und Untersuchung des Omphalotin-Spektrums
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| adam_text | BEARBEITUNG DES BASIDIOMYCETEN OMPHALOTUS OLEARIUS PROTOPLASTIERUNG,
KLASSISCHE MUTAGENESE UND UNTERSUCHUNG DES OMPHALOTIN-SPEKTRUMS VOM
FACHBEREICH BIOLOGIE DER UNIVERSITAET KAISERSLAUTEM ZUR VEILEIHUNG DES
AKADEMISCHEN GRADES *DOKTOR DER NATURWISSENSCHAFTEN GENEHMIGTE
DISSERTATION (D386) VORGELEGT VON DIANA OLIVIA WOLF VORSITZENDER: HERR
PROF. DR. B. BUEDEL 1. BERICHTERSTATTERIN: FRAU PROF. DR. H. ANKE 2.
BERICHTERSTATTERIN: FRAU PROF. DR. R. HAKENBECK TAG DER
WISSENSCHAFTLICHEN AUSSPRACHE 24. JULI 2003 KAISERSLAUTERN 2003 INHALT
1. 1.1. 1.2. 1.2.1. 1.2.2. 1.2.3. 1.2.3.1. 1.2.3.2. 1.2.3.3. 1.3. 1.3.1.
1.3.1.1. 1.3.2 2. 2.1. 2.2. 2.2.1. 2.2.1.1. 2.2.1.2. 2.2.2. 2.2.2.1.
2.2.2.2. 2.2.2.3. 2.2.3. 2.3. 2.4. 2.4.1. 2.4.1.1. 24.1.2 24.2.
EINLEITUNG NEMATIZID-PROBLEMATIK OMPHALOTINE CHEMISCHE SYNTHESE
FERMENTATIONSOPTIMIERUNG STAMMOPTIMIERUNG SCREENING VON ISOLATEN
GEZIELTE GENTECHNIK KLASSISCHE MUTAGENESE GRUNDLAGEN DER
STAMMOPTIMIERUNG DES BASIDIOMYCETEN OMPHA/OTUS O/EA/?I/S M TLE S
KLASSISCHER MUTAGENESE ABBAU DER ZELLWAND ZUR FREISETZUNG VON
PROTOPLASTEN TIICHODERMA - PRODUZENT MYCOLYTISCHER ENZYME PROTOPLASTEN
ALS AUSGANGSMATERIAL DER MUTAGENESE MATERIAL CHEMIKALIEN MEDIEN, PUFFER
UND LOESUNGEN MEDIEN MEDIEN ZUR KULTIVIERUNG VON PILZEN
REGENERATIONSMEDIUM FUER PROTOPLASTEN PUFFER PUFFER FUER DIE ENZYMTESTS
PUFFER FUER DIE PROTEINBIOCHEMIE PUFFER FUER DIE PROTOPLASTIERUNG LOESUNGEN
ENZYME ORGANISMEN PILZE BEARBEITETE OMPHA/OTUS O/EA/7I/S-S &MME ZUR
INDUZIERBARKEIT DES CHITINOLYTISCHEN SYSTEMS UNTERSUCHTE PILZE NEMATODEN
1 1 2 3 4 4 4 4 5 6 7 8 10 13 13 15 15 15 16 16 16 17 17 18 19 19 19 19
20 20 INHALT 3. METHODEN 21 3.1. METHODEN ZUR GEWINNUNG UND
CHARAKTERISIERUNG LYTISCHER ENZYME 21 3.1.1. INDUKTION UND ANREICHERUNG
LYTISCHER ENZYME 21 3.1.1.1. VERSUCHE ZUR INDUZIERBARKEIT DES LYTISCHEN
SYSTEMS 21 3.1.1.2. INDUKTIONSVERSUCHE MIT IMMOBILISIERTEM
ENZYMPRODUZENTEN 22 3.1.1.2.1. KULTIVIERUNG AUF PU-SCHAUM IN
SCHUETTELKOLBEN 23 3.1.1.2.2. SAEULENVERSUCHE 23 3.1.1.3. GEWINNUNG VON
ENZYM-KONZENTRATEN 24 3.1.2. CHARAKTERISIERUNG VON KULTURFILTRATEN UND
ENZYM-PRAEPARATEN 25 3.1.2.1. TESTSYSTEME ZUR BESTIMMUNG DER
ENZYMATISCHEN AKTIVITAET 25 3.1.2.1.1. CHITINASE-ASSAY MIT
P-DIMETHYLAMINOBENZALDEHYD (DMAB) 25 3.1.2.1.2. CHITINASE-ASSAY MIT
NITROPHENYL-SUBSTRATEN 26 3.1.2.1.3. /?-1,3-GLUCANASE-ASSAY 26
3.1.2.1.4. PROTEASE-ASSAY MIT AZOCOLL 27 3.1.2.2. BIOLOGISCHE
CHARAKTERISIERUNG DER ENZYM-PRAEPARATE 27 3.1.2.2.1. BESTIMMUNG DER
TEMPERATURSTABILITAET DER ENZYME 28 3.1.2.2.2. BESTIMMUNG DES ZEITLICHEN
VERLAUFS DER ENZYMATISCHEN AKTIVITAET 28 3.1.2.2.3. BESTIMMUNG DES
TEMPERATUROPTIMUMS 28 3.1.2.2.4. BESTIMMUNG DES PH-OPTIMUMS 28 3.1.3.
METHODEN DER PROTEIN-BIOCHEMIE 29 3.1.3.1. PROTEINBESTIMMUNG 29 3.1.3.2.
POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE (PAGE) 29 3.1.3.3. NACHWEISMETHODEN FUER
PROTEINE NACH PAGE 30 3.1.3.3.1. COOMASSIE-BLAU-FAERBUNG 31 3.1.3.3.2.
IN GEL -AKTIVITAETSNACHWEISE 31 3.1.4. METHODEN ZUR ENZYM-REINIGUNG 34
3.1.4.1. GELFILTRATION 34 3.1.4.2. ULTRAFILTRATION 34 3.1.4.3.
PRAEPARATIVE PAGE 34 3.2. BEARBEITUNG VON OMPHA/OTUS O/EARIUS 35 3.2.1.
STANDARDFERMENTATIONEN 35 3.2.1.1. FERMENTATIONEN IN SCHUETTELKOLBEN 35
3.2.1.2. FERMENTATIONEN IN RUEHRFERMENTERN 35 3.2.1.2.1. FERMENTATIONEN
IM 20 I-MASSSTAB 35 INI IALT 3.2.1.2.2. FERMENTATION IM 100 I-MAFISTAB 36
3.2.2. PROBENNAHME UND -AUFARBEITUNG 36 3.2.3. FERMENTATIONSANALYSEN 37
3.2.3.1. PH-WERT 37 3.2.3.2. MYZELTROCKENGEWICHT (MTG) 37 3.2.3.3.
ABGASANALYTIK 37 3.2.3.4. ENZYMATISCHE GLUCOSE- UND MALTOSEBESTIMMUNG 37
3.2.3.5. BESTIMMUNG DER NEMATIZIDEN AKTIVITAET 38 3.2.3.6.
WIRKSTOFFBESTIMMUNG MITTELS ANALYTISCHER HPLC 38 3.2.3.7.
MASSENSPEKTROMETRIE 39 3.2.4. METHODEN ZUR ISOLIERUNG UND
STRUKTURAUFKLAERUNG EINES SEKUNDAER- METABOLITEN 40 3.2.4.1.
GELPERMEATIONSCHROMATOGRAPHIE 40 3.2.4.2.
VAKUUMFLUESSIGKEITSCHROMATOGRAPHIE 40 3.2.4.3. PRAEPARATIVE HPLC 40
3.2.4.4. HPLC-ANALYTIK 41 3.2.4.5. SPEKTROSKOPISCHE METHODEN ZUR
STRUKTURAUFKLAERUNG 41 3.2.5. UNTERSUCHUNG DES OMPHALOTIN-SPEKTRUMS 42
3.2.5.1. AUSWIRKUNGEN DER KULTIVIERUNGSBEDINGUNGEN AUF WACHSTUM UND
PRODUKTION DER OMPHALOTINE 42 3.2.5.1.1. KULTIVIERUNGSVERFAHREN 42
3.2.5.1.2. EINFLUSS DER TEMPERATUR 42 3.2.5.1.3. EINFLUSS DER BELUEFTUNG
43 3.2.5.2. EINFLUSS VON P450-ENZYMEN 43 3.2.6. SCREENING VON OMPHA/OTUS
O/EAM/S-MONOKARYOIER 43 3.2.7. PROTOPLASTIERUNG UND REGENERATION 44
3.2.7.1. PROTOPLASTIERUNG 44 3.2.7.2. REGENERATION 45 3.2.8. MUTAGENESE
VON OMPHA/OTUS O/EARIUS 45 3.2.8.1. UV-MUTAGENESE 45 3.2.8.1.1.
UV-MUTAGENESE VON HYPHENFRAGMENTEN 46 3.2.8.1.2. UV-MUTAGENESE VON
PROTOPLASTEN 46 3.2.8.2. CHEMISCHE MUTAGENESE DURCH KULTIVIERUNG MIT NTG
47 3.2.9. KULTIVIERUNG UND UNTERSUCHUNG DER MUTANTEN 47 INHALT 3.2.9.1.
MORPHOLOGIE 47 3.2.9.2. UNTERSUCHUNG AUF AUXOTROPHIE 48 3.2.9.3.
SCREENING AUF WIRKSTOFF-PRODUKTION 48 4, ERGEBNISSE 49 4.1. GEWINNUNG
UND CHARAKTERISIERUNG LYTISCHER ENZYME 49 4.1.1. INDUKTION UND
ANREICHERUNG LYTISCHER ENZYME 49 4.1.1.1. INDUZIEIBARKEIT DES LYTISCHEN
SYSTEMS 49 4.1.1.2. GEWINNUNG DES ENZYM-KONZENTRATES 53 4.1.1.3.
INDUKTIONSVERSUCHE MIT IMMOBILISIERTEM MYZEL 54 4.1.1.3.1. KULTIVIERUNG
VON TRI4 AUF PU-SCHAUM IN SCHUETTELKOLBEN 55 4.1.1.3.2. SAEULENVERSUCHE 58
4.1.2. CHARAKTERISIERUNG DER ENZYM-PRAEPARATE 59 4.1.2.1. ENZYMATISCHE
AKTIVITAETEN DER ENZYM-PRAEPARATE 59 4.1.2.2. CHITINASE-ASSAY MIT
NITROPHENYL-SUBSTRATEN 60 4.1.2.3. BIOLOGISCHE CHARAKTERISIERUNG
EINZELNER KOMPONENTEN DER ENZYM- PRAEPARATE 61 4.1.2.3.1.
TEMPERATURSTABILITAET 61 4.1.2.3.2. INKUBATIONSDAUER 62 4.1.2.3.3.
TEMPERATUR-OPTIMUM 63 4.1.2.3.4. PH-OPTIMUM 64 4.1.3. BIOCHEMISCHE
CHARAKTERISIERUNG DER ENZYME 65 4.1.3.1. NACHWEIS DER PROTEINE NACH PAGE
65 4.1.3.2. IN GEL -AKTIVITAETSNACHWEIS 66 4.1.4. ISOLIERUNG EINER
/VACETYLHEXOSAMINIDASE AUS DEM TRI4-ENZYM- , KONZENTRAT 68 4.2.
BEARBEITUNG VON OMPHA/OTUS O/EARIUS 72 4.2.1. STAMMOPTIMIERUNG VON
OMPHA/OTUS O/EARIUS 73 4.2.1.1. SCREENING VON OMPHA/OTUS
O/EARIUS-MOR OKARYOIEN 73 4.2.1.2. PROTOPLASTIERUNG UND REGENERATION VON
OMPHA/OTUS O/EARIUS 75 4.2.1.3. MUTAGENESE UND UNTERSUCHUNG DER MUTANTEN
76 4.2.1.3.1. MORPHOLOGIE DER MUTANTEN 77 4.2.1.3.2. UNTERSUCHUNG DER
MUTANTEN AUF AUXOTROPHIE 77 4.2.1.3.3. WIRKSTOFF-PRODUKTION 77 INHALT
4.2.2. UNTERSUCHUNG DES OMPHALOTIN-SPEKTRUMS 79 4.2.2.1. DETEKTIERTE
OMPHALOLINE 79 4.2.2.2. AUSWIRKUNGEN DER KULTIVIERUNGSBEDINGUNGEN AUF
WACHSTUM UND OMPHALOTIN-PRODUKTION 81 4.2.2.2.1. EINFLUSS DES
KULTIVIERUNGSVERFAHRENS UND DER TEMPERATUR 4.2.2.2.2. EINFLUSS DER
BELUEFTUNG AUF DIE OMPHALOTIN-PRODUKTION 82 4.2.2.3. EINFLUSS VON
P450-ENZYMEN AUF DIE OMPHALOTIN-BILDUNG 86 4.2.3. ISOLIERUNG VON
2,3,5,6-TETRACHLOR-1,4-DIMETHOXYBENZOL 89 5. DISKUSSION 93 5.1.
GEWINNUNG UND CHARAKTERISIERUNG LYTISCHER ENZYME 94 5.1.1. INDUKTION UND
ANREICHERUNG LYTISCHER ENZYME 94 5.1.1.1. INDUKTIONSVERSUCHE 95 5.1.1.2.
INDUKTIONSVERSUCHE MIT IMMOBILISIERUNG 97 5.1.2. CHARAKTERISIERUNG DER
ENZYM-PRAEPARATE 102 5.1.2.1. VERGLEICH DER ENZYM-PRAEPARATE 102 5.1.2.2.
BIOLOGISCHE CHARAKTERISIERUNG 103 5.1.3. ISOLIERUNG
EINER/VACETYLHEXOSAMINIDASE 105 5.2. OMPHA/OTUS O/EARIUS 107 5.2.1.
VERSUCHE ZUR STAMMVERBESSERUNG 107 5.2.1.1. AUSWAHL EINES
AUSGANGSSTAMMES 108 5.2.1.2. PROTOPLASTIERUNG UND REGENERATION 108
5.2.1.3. MUTAGENESE UND UNTERSUCHUNG DER MUTANTEN 112 5.2.2.
UNTERSUCHUNG DES OMPHALOTIN-SPEKTRUMS 115 5.2.2.1. EINFLUSS DER
KULTIVIERUNGSBEDINGUNGEN 115 5.2.2.2. EINFLUSS VON P450-ENZYMEN AUF DAS
OMPHALOTIN-SPEKTRUM 117 5.2.3. ISOLIERUNG VON
2,3,5,6-TETRACHLOR-1,4-DIMELHOXYBENZOL AUS OMPHA/OTUS OLEARIUS 120 6. 7.
8. ZUSAMMENFASSUNG LITERATUR ANHANG 123 124 139
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