Biochemische Untersuchungen an der Chlorophyll-Synthase aus Avena sativa:
Gespeichert in:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
2003
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INHALTSVERZEICHNIS
L
EINFUEHRUNG
.
1
LI.
DIE
CHLOROPHYLL
BIOSYNTHESE
BIS
ZUM
CHLOROPHYLLID
.
1
12.
DIE
ISOPRENOID
BIOSYNTHESE
.
5
13.
DIE
CHLOROPHYLL
SYNTHASE
REAKTION
.
8
14.
AUFGABENSTELLUNG
.
10
E
MATERIAL
UND
METHODEN
.
12
EL.
MATERIAL
.
12
ELI.
CHEMIKALIEN
UND
GERAETE
.
12
E1.2.
ORGANISMEN
.
13
E1.3.
PLASMIDE
.
14
E2.
PUFFER
UND
LOESUNGEN
.
15
E2.
1.
BAKTERIENANZUCHT
.
15
E2.2.
DNA-GELELEKTROPHORESE
.
16
E2.3.
PROTEIN-GELELEKTROPHORESE
-DENATURIEREND
.
16
E2.4.
FAERBUNG
VON
PROTEINEN
MIT
COOMASSIE
BRILLANT
BLUE
.
17
E2.5.
YYWESTERN-BLOT
"
(YYSEMI-DRY
"
)
.
17
E2.6.
IMMUNDETEKTION
.
17
E2.7.
PROTEIN-GELELEKTROPHORESE
(NATIV)
.
18
E2.8.
HCS-ENZYM-TEST
.
18
E3.
METHODEN
.
19
E3.1.
ANZUCHT
UND
UEBERPRODUKTION
IN
E.
COLI.
.
19
E3.1.1.
ANZUCHT
VON
E.
COLI
.
19
E3.1.2.
PROTEIN-UEBERPRODUKTION
IN
E.
COLI
.
19
E3.
1.3.
ZELLAUFSCHLUSS
.
20
E3.
1.4.
FRAKTIONIERUNG
DER
GESAMTPROTEINMENGE
DURCH
ULTRAZENTRIFUGATION
.
20
E3.2.
ANZUCHT
UND
MEMBRANFRAGMENTIERUNG
VON
AVENA
SATIVA
.
21
E3.2.1.
ANZUCHT
VON
A.
SATIVA
.
21
E3.2.2.
ISOLIERUNG
VON
ETIOPLASTEN
.
21
E3.2.3.
ISOLIERUNG
VON
PROLAMELLARKOERPEM
(PLBS)
UND
PROTHYLAKOIDEN
(PTS)
.
21
E3.3.
TECHNIKEN
FUER
DIE
KLONIERUNG
.
22
E3.3.1.
PLASMID-DNS
PRAEPARATION
AUS
E.
COLI
.
22
E3.3.2.
QUANTIFIZIERUNG
VON
DNS
.
23
E3.3.3.
RESTRIKTION
VON
DNS
.
24
E3.3.4.
LIGATION
VON
DNS
.
24
INHALTSVERZEICHNIS
H.3.3.5.
YYLIGATION
"
DURCH
T4
DNA
POLYMERASE
REAKTION
.
25
IL3.3.6.
ENTSALZEN
VON
LIGATIONSANSAETZEN
.
26
N.3.3.7.
HERSTELLUNG
ELEKTROKOMPETENTER
E.
COLI
ZELLEN
.
26
Q.3.3.8.
TRANSFORMATION
DURCH
ELEKTROPORATION
.
26
H3.3.9.
BLAU-WEISS-SELEKTION
DURCH
X-GAL
/
IPTG
.
27
N.3.3.10.
DNS-GELELEKTROPHORESE
.
27
H.3.3.11.
DNS-GROESSENSTANDARD
.
28
R3.3.12.
ELUIERUNG
VON
DNS
AUS
AGAROSE-GELEN
.
28
H.3.3.13.
POLYMERASE-KETTENREAKTION
(PCR)
.
29
D.3.3.14.
IN
VIFRO-MUTAGENESE
.
30
IL3
.4.
PROTEINBIOCHEMISCHE
METHODEN
.
31
H.3.4.
1.
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION
.
31
IL3
.4.2.
AUFREINIGUNG
DES
ANTIGENS
.
31
H.3
.4.3.
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
.
32
IL3.4.4.
PROTEINFAERBUNG
MIT
COOMASSIE-BRILLANT-BLUE
(SERVA)
.
33
H.3.4.5.
YYWESTERN-BLOT
"
IM
YYSEMI-DRY
"
VERFAHREN
.
33
D.3.4.6.
IMMUNDETEKTION
.
;
.
35
H.3
.4.7.
REINIGUNG
SPEZIFISCHER
ANTIKOERPER
MIT
GLYCIN/HCL
.
35
U.3.4.8.
NICHTDENATURIERENDE
PROTEIN-GELELEKTROPHORESE
.
36
IL3.4.9.
PROTEIN-MARKER
FUER
DENATURIERENDE
GELE
.
36
R3.5.
METHODEN
ZUM
ENZYMTEST
DER
HCS
.
37
D.3.5.
1.
GEWINNUNG
VON
CHLOROPHYLLID
AUS
CHLOROPHYLL
MIT
CHLOROPHYLLASE
.
37
H.3.5.2.
TEST
ZUR
BESTIMMUNG
DER
ENZYMAKTIVITAET
VON
CHLOROPHYLL
SYNTHASE
.
38
H.3.5.3.
SPEKTROMETRISCHE
QUANTIFIZIERUNG
DES
IM
ENZYMTEST
GEBILDETEN
CHI
.
39
N.3.5.4.
AUSWERTUNG
DER
ENZYMTESTS
DURCH
YYHIGH
PERFORMANCE
LIQUID
CHROMATOGRAPHY
"
(HPLC)
.
39
DL
ERGEBNISSE
.
41
ULI.
UNTERSUCHUNGEN
UND
BERECHNUNGEN
ZUR
STRUKTUR
UND
VERWANDTSCHAFT
DER
HCS
.41
HL
1.1.
SEQUENZVERGLEICH
DER
HCS
MIT
WEITEREN
BEKANNTEN
(BAKTERIO-)
CHLOROPHYLL
SYNTHASEN
.
41
M.1.2.
IMPORTSEQUENZ
.
43
FIT
1.3.
VERWANDTSCHAFTSGRAD
ZWISCHEN
DER
HCS
UND
WEITEREN
BEKANNTEN
(BAKTERIO-)
CHLOROPHYLL
SYNTHASEN
.
43
IH
1.4.
BESTIMMUNG
DER
TRANSMEMBRANBEREICHE
DER
HCS
.
44
INHALTSVERZEICHNIS
M.1.5.
VERGLEICH
DER
HCS
MIT
ANDEREN
ENZYMEN
OHNE
CHLOROPHYLL
SYNTHASE-AKTIVITAET
.45
M.2.
HERSTELLUNG
UND
VERWENDUNG
DES
FUSIONSPROTEINS
MBP-HCS
.
47
M.2.
1.
KLONIERUNG
DES
HCS-GENS
IN
DEN
VEKTOR
PMAL
P2
.
47
M.2.2.
ZELLAUFSCHLUSS
UND
ULTRAZENTRIFUGATION
DER
MBP-HCS
PRODUZIERENDEN
ZELLEN
.
48
M.2.3.
ABSCHAETZUNG
DER
MENGE
AN
HCS
IM
BAKTERIENLYSAT
.
51
UEL3
.
PIGMENTSPEZIFITAET
VON
AUS
AVENA
SATIVA
GEWONNENER
CHLOROPHYLL
SYNTHASE
UND
HETEROLOG
TIBERPRODUZIERTER
CHLOROPHYLL
SYNTHASE
.
52
M.4.
ANTIKOERPER
GEGEN
DIE
CHLOROPHYLL
SYNTHASE
AUS
HAFER
.
57
M.4.1.
ANTIGENHERSTELLUNG
.
57
M.4.1.1.
KONSTRUKTION
DES
VEKTORS
PET-32
EK/LIC-HCS(L-432)
.
57
M.4.
1.2.
UEBERPRODUKTION
UND
AUFREINIGUNG
DES
ANTIGENS
.
60
M.4.2.
UNTERSUCHUNG
DER
ANTIKOERPERSENSITIVITAET
.
62
M.4.3.
SPEZIFITAET
DES
ANTI-HCS(L-144)-ANTISERUMS
.
64
M.5.
MUTATIONEN
DER
HCS
.
68
M.5.1.
BESTIMMUNG
DES
YYCORE-PROTEINS
"
.
68
M.5.2.
BESTIMMUNG
VON
FUER
DIE
KATALYSE
ESSENTIELLEN
AMINOSAEUREN
.
71
UL5.2.
1.
VORVERSUCHE
MIT
HEMMSTOFFEN
.
71
M.5.2.2.
PRINZIP
DER
ZIELGERICHTETEN
MUTAGENESE
.
73
M.5.2.3.
ESSENTIELLE
ARGININE
.
75
M.5.2.4.
ESSENTIELLE
CYSTEINE
.
77
M.5.2.5.
WEITERE
UNTERSUCHTE
AMINOSAEUREN
AUS
KONSERVIERTEN
BEREICHEN
.
80
M.5.2.6.
ZUSAMMENFASSUNG
UND
SCHEMATISCHE
DARSTELLUNG
DER
INDUZIERTEN
PUNKTMUTATIONEN
.
83
M.6.
ANALYSE
DES
REAKTIONSMECHANISMUS
DER
HCS
.
85
M.6.
1.
MG
24
-ABHAENGIGKEIT
DER
HCS
.
85
M.6.2.
ENZYM-KINETIKEN
ERGEBEN
YYPING-PONG-MECHANISMUS
"
.
87
M.6.2.1.
VORVERSUCHE
.
87
M.6.2.2.
ANALYSE
VON
ENZYM-KINETIKEN
.
92
M.6.3.
BESTIMMUNG
DES
ERSTGEBUNDENEN
SUBSTRATS
.
94
M.6.3.1.
FLUORESZENZDETEKTION
IM
NATIVEN
GEL-SYSTEM
MIT
CHLIDBZW.
MANT-FPP
.
95
M.6.3.2.
VORINKUBATIONSVERSUCHE
MIT
PHYPP
.
100
IV.
DISKUSSION
.
103
IV.
1.
UNTERSUCHUNGEN
UND
BERECHNUNGEN
ZUR
STRUKTUR
UND
VERWANDTSCHAFT
DER
HCS
.
103
IV.2.
HERSTELLUNG
UND
VERWENDUNG
DES
FUSIONSPROTEINS
MBP-HCS
.
104
M
INHALTSVERZEICHNIS
IV.3.
PIGMENTSPEZIFITAET
VON
AUS
AVENA
SATIVA
GEWONNENER
CHLOROPHYLL
SYNTHASE
UND
HETEROLOG
UEBERPRODUZIERTER
CHLOROPHYLL
SYNTHASE
.105
IV.4.
ANTIKOERPER
GEGEN
DIE
CHLOROPHYLL
SYNTHASE
AUS
HAFER
.
106
IV.5.
BESTIMMUNG
VON
FUER
DIE
KATALYSE
ESSENTIELLEN
AMINOSAEUREN
.
107
IV.6.
ANALYSE
DES
REAKTIONSMECHANISMUS
DER
HCS
.
109
V.
ZUSAMMENFASSUNG
.113
VL
LITERATURVERZEICHNIS
.115
VH
ANHANG
.
127
VIL
1.
VERWENDETE
OLIGONUKLEOTIDE
.
127
VIL2.
SEQUENZEN
DER
IN
DIESER
ARBEIT
ERSTELLTEN
MUTANTEN
.131 |
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