Strukturelle und funktionelle Charakterisierung des kleinen Hitzeschockproteins Hsp26 aus der Bäckerhefe Saccharomyces cerevisiae:
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2003
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INHALTSVERZEICHNIS
I
1 EINLEITUNG
.
1.1 DIE FALTUNG VON PROTEINEN.1
1.2 PROTEINFALTUNG
IN VITRO VS. PROTEINFALTUNG IN VIVO.2
1.3 DIE HITZESCHOCKANTWORT IN DER BAECKERHEFE
SACCHAROMYCES CEREVISIAE.4
1.4 MOLEKULARE CHAPERONE.6
1.5 KLEINE HITZESCHOCKPROTEINE (SHSPS).9
1.5.1 ALLGEMEINE MERKMALE KLEINER HITZESCHOCKPROTEINE.9
1.5.2 STRUKTURELLE ORGANISATION KLEINER HITZESCHOCKPROTEINE.12
1.5.3 FUNKTION KLEINER HITZESCHOCKPROTEINE.20
1.6 KLEINE HITZESCHOCKPROTEINE IN
SACCHAROMYCES CEREVISIAE.26
1.7 HSP26 AUS SACCHAROMYCES CEREVISIAE.28
1.8 PROBLEMSTELLUNG.29
2 MATERIAL UND METHODEN
.31
2.1 VERWENDETES MATERIAL.31
2.1.1 ORGANISMEN UND VEKTOREN.31
2.1.2 CHEMIKALIEN.31
2.1.3 GROESSENSTANDARDS UND KITS. 33
2.1.4 PROTEINE UND ENZYME.33
2.1.5 ANTIKOERPER.34
2.1.6 CHROMATOGRAPHIEMATERIALIEN.34
2.1.7 SONSTIGES MATERIAL.35
2.1.8 NAEHRMEDIEN UND ANTIBIOTIKA.35
2.1.9 PUFFER.37
2.1.10 GERAETE.40
2.1.11 COMPUTERPROGRAMME. 42
2.2 MOLEKULARBIOLOGISCHE METHODEN.43
2.2.1 KULTIVIERUNG UND KONSERVIERUNG VON
S. CEREVISIAE.43
2.2.2 KULTIVIERUNG UND KONSERVIERUNG VON
E. COLI.43
2.2.3 ALLGEMEINE MOLEKULARBIOLOGISCHE METHODEN.44
2.2.4 TRANSFORMATION VON
E. COLI.44
2.2.5 ENZYMATISCHE MODIFIKATION VON DNA.45
2.3 PRAEPARATIVE METHODEN.46
2.3.1 ZELLAUFSCHLUSS.46
2.3.2 REINIGUNG VON HSP26 AUS 5.
CEREVISIAE.46
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
HTTP://D-NB.INFO/968540287
II
INHALTSVERZEICHNIS
2.3.3 REINIGUNG VON HSP26AN AUS
E. COLI
.47
2.3.4 AUFKONZENTRIERUNG UND DIALYSE VON PROTEINEN.48
2.3.5 NADOC-TCA-FAELLUNG (DENATURIERENDE BEDINGUNGEN).49
2.4 CHROMATOGRAPHIE.49
2.4.1 IONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE.50
2.4.2 GELFILTRATIONSCHROMATOGRAPHIE.50
2.4.3 AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE.51
2.5 PROTEINCHEMISCHE METHODEN.51
2.5.1 SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE.51
2.5.2 PROTEIN-FAERBEMETHODEN.52
2.5.3 DENSITOMETRIE.53
2.5.4 BESTIMMUNG DER PROTEINKONZENTRATION.54
2.6 SPEKTROSKOPIE.55
2.6.1 UV-ABSORPTIONSSPEKTROSKOPIE.55
2.6.2 FLUORESZENZSPEKTROSKOPIE.57
2.6.3 STOPPED FLOW MESSUNGEN.60
2.6.4 CD-SPEKTROSKOPIE.61
2.7 SONSTIGE METHODEN.64
2.7.1 ANALYTISCHE GELFILTRATION (HPLC).64
2.7.2 ELEKTRONENMIKROSKOPIE - NEGATIVKONTRASTIERUNG.65
2.7.3 KALORIMETRIE-DIFFERENTIAL SCANNING CALORIMETRIE.66
2.8 CHAPERON-ASSAYS. 67
2.8.1 DER CITRATSYNTHASE- AKTIVITAETSTEST.67
2.8.2 DER A-GLUKOSIDASE-AKTIVITAETSTEST.68
2.8.3 THERMISCHE AGGREGATION VON CITRATSYNTHASE.69
2.8.4 THERMISCHE AGGREGATION VON A-GLUKOSIDASE.69
2.8.5 THERMISCHE AGGREGATION VON RHODANASE.70
2.8.6 CHEMISCH INDUZIERTE AGGREGATION VON INSULIN.70
3 ERGEBNISSE
.
71
3.1 STRUKTURELLE CHARAKTERISIERUNG VON HSP26.71
3.1.1 EINFLUSS CHAOTROPER AGENZIEN AUF DIE STABILITAET VON HSP26.71
3.1.2 STABILITAET VON HSP26 GEGENUEBER PH-AENDERUNGEN.78
3.2 CHARAKTERISIERUNG THERMISCH INDUZIERTER STRUKTURAENDERUNGEN.79
3.2.1 STABILITAET VON HSP26 GEGENUEBER THERMISCHER EINFLUESSE.79
3 3 CHARAKTERISIERUNG DES REASSOZIIERTEN HSP26 KOMPLEXES (RHSP26).93
INHALTSVERZEICHNIS
III
3.4 CHARAKTERISIERUNG DER INTERAKTION VON HSP26 MIT
SUBSTRATPROTEINEN.100
3.4.1 DER EINFLUSS VON HSP26 AUF DIE AGGREGATION VON
MODELLSUBSTRATEN.100
3.4.2 UNTERSUCHUNG VON HSP26-SUBSTRAT KOMPLEXEN MITTELS
GELFILTRATION.103
3.4.3 STOECHIOMETRIE DER SUBSTRATBINDUNG - KOOPERATIVST DER
KOMPLEXBILDUNG.104
3.4.4 ELEKTRONENMIKROSKOPISCHE ANALYSE VON HSP26-SUBSTRAT KOMPLEXEN.106
3.4.5 AUSBILDUNG GEMISCHTER HSP26-SUBSTRAT KOMPLEXE.107
DIESE BEOBACHTUNG BESTAETIGT DIE VERMUTUNG, DASS DAS PRIMAER GEBUNDENE
SUBSTRAT DIE MORPHOLOGIE DER
RESULTIERENDEN SUBSTRATKOMPLEXE BESTIMMT. WEITERHIN WIRD DIE
PROMISKUITAET DER SUBSTRATBINDUNG KLEINER
HSPS BESTAETIGT.109
3.4.6 DER EINFLUSS VON HSP26 AUF DIE THERMISCHE ENTFALTUNG VON
MODELLSUBSTRATEN.110
3.4.7 RUECKFALTUNG VON AN HSP26 GEBUNDENEN SUBSTRATEN.111
3.5 STABILITAET DER HSP26-SUBSTRAT KOMPLEXE.114
3.6 CHARAKTERISIERUNG DER C-TERMINALEN (HSP26AN) UND N-TERMINALEN
(HSP26AC)
DOMAENEN VON HSP26.
117
3.6.1 STRUKTURELLE CHARAKTERISIERUNG VON HSP26AN, DER
A-KRISTALLINDOMAENE.118
3.6.2 ANALYSE DER CHAPERONEIGENSCHAFTEN VON HSP26AN.122
3.7 ANALYSE VON HSP26AN30.123
4 DISKUSSION
.
129
4.1 DISKUSSION ZUR STRUKTUR UND STABILITAET VON HSP26.129
4.2 HSP26 UND SUBSTRATPROTEINE.139
4.3 CHARAKTERISIERUNG VON HSP26AN UND HSP26AN30.147
5 ZUSAMMENFASSUNG
.
153
LITERATURVERZEICHNIS
ABKUERZUNGEN
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