Untersuchungen zur Heteromerisierung, Funktion und genetischen Struktur von HCN-Schrittmacherkanälen:
Gespeichert in:
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2003
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INHALTSVERZEICHNIS
5
INHALTSVERZEICHNIS
1 EINLEITUNG .**.*.
AA.AAAAAAAA.AAAAAAAA.AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA.AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA
12
1.1 RHYTHMISCHE ERREGUNGSBILDUNG DURCH H,.12
1.1.1 DER KARDIALE I
H.12
1.1.2 DER NEURONALE IH.13
1.2 HCN KANAELE.14
1.2.1 MOLEKULARE IDENTIFIZIERUNG DER HCN GENE.14
1.2.2 STRUKTUR DER SAEUGETIER-HCN KANAELE.15
1.2.3 GEWEBSEXPRESSION DER HCN KANAELE. 16
1.2.3.1 GEWEBSEXPRESSION DER HCN KANAELE IM HERZ.16
1.2.3.2 GEWEBSEXPRESSION DER HCN KANAELE IM GEHIRN.17
1.2.3.3 GEWEBSEXPRESSION DER HCN KANAELE IN DER RETINA.18
1.2.4 FUNKTIONELLE EIGENSCHAFTEN DER HCN KANAELE.18
1.2.4.1 AKTIVIERUNG DURCH HYPERPOLARISATION.18
1.2.4.2 KANALMODULATION.
19
1.2.4.3 IONENSELEKTIVITAET.
19
1.3 ZIEL DER ARBEIT.21
2 MATERIAL UND METHODEN.22
2.1 PLASMIDE.22
2.1.1 PCDNA3 UND PCDNA3.1 MYC.22
2.1.2 PIRES2-EGFP.22
2.1.3 PCR2.1 -TOPO.22
2.1.4 PDSREDL-NL, PEGFP-NL-N3, PECFP-MEM.23
2.2 REINIGUNG UND QUANTIFIZIERUNG VON NUKLEINSAEUREN. 23
2.2.1 PRAEZIPITATION VON NUKLEINSAEUREN.23
2.2.2 PHENOL-CHLOROFORM-EXTRAKTION.23
2.2.3 KONZENTRATIONSBESTIMMUNG VON NUKLEINSAEUREN.24
2.3 ISOLIERUNG VON PLASMID-DNA.24
2.3.1 SCHNELLISOLIERUNG VON PLASMID-DNA (ALKALISCHE LYSE).24
2.3.2 PLASMIDISOLIERUNG UND -REINIGUNG DURCH SAEULENCHROMATOGRAPHIE.25
2.4 ENZYMATISCHE MODIFIKATION VON DNA.25
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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(INHALTSVERZEICHNIS 6
2.4.1 RESTRIKTIONSENDONUKLEASEN.25
2.4.2 DEPHOSPHORYLIERUNG VON DNA DURCH ALKALISCHE PHOSPHATASE.26
2.4.3 VERKNUEPFUNG VON DNA-FRAGMENTEN MIT T4-DNA-LIGASE.26
2.5 ADAPTERLIGATION.26
2.6 AUFTRENNUNG UND ISOLIERUNG VON DNA-FRAGMENTEN.27
2.6.1 LOESUNGEN.27
2.6.2 AGAROSE-GELELEKTROPHORESE.27
2.6.3 POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE.28
2.6.4 ISOLIERUNG VON NUKLEINSAEUREFRAGMENTEN DURCH ELEKTROELUTION.28
2.7 POLYMERASE-KETTENREAKTION.29
2.7.1 PRINZIP UND ANWENDUNG.29
2.7.2 STANDARDPROTOKOLL.29
2.8 SEQUENZIERUNG VON DNA.31
2.8.1 PRIMER.31
2.8.2 SEQUENZIERREAKTION.31
2.9 BAKTERIENKULTUR UND -TRANSFORMATION.32
2.9.1 VERWENDETER STAMM.32
2.9.2 NAEHRMEDIUM UND ANTIBIOTIKA.32
2.9.3 KULTIVIERUNG.32
2.9.4 TRANSFORMATION VON
E.COLI
.33
2.9.4.1 PRAEPARATION KOMPETENTER BAKTERIENZELLEN.33
2.9.4.2 TRANSFORMATION.33
2.10 ISOLIERUNG GENOMISCHER DNA AUS BLUT.33
2.11 SOUTHERN BLOT ANALYSE. 34
2.11.1 HERSTELLUNG
32P-MARKIERTER GENSONDEN.34
2.11.2 SOUTHERN HYBRIDISIERUNG.34
2.11.3 LOESUNGEN.35
2.12 KULTUR EUKARYOTISCHER ZELLEN.35
2.12.1 VERWENDETE ZELLINIE.35
2.12.2 NAEHRMEDIUM.36
2.12.3 KULTUR.36
2.12.4 TRANSFEKTION VON EUKARYOTISCHEN ZELLEN.37
INHALTSVERZEICHNIS
7
2.13 MEMBRANPRAEPARATION.39
2.13.1 LOESUNGEN.39
2.13.2 DURCHFUEHRUNG.39
2.14 QUANTIFIZIERUNG VON PROTEINEN.40
2.15 WESTERN BLOT ANALYSE.40
2.15.1 SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE.40
2.15.2 IMMUNOLOGISCHE DETEKTION DURCH WESTERN BLOT.42
2.16 DEGLYCOSYLIERUNG VON PROTEINEN.43
2.17 KO-IMMUNPRAEZIPITATION.43
2.17.1 ZELLKULTUR UND -LYSE.44
2.17.2 KO-IMMUNPRAEZIPITATION.44
2.18 KONFOKALE MIKROSKOPIE. 45
2.18.1 ZELLKULTUR.45
2.18.2 MIKROSKOPIE.45
2.19 ELEKTROPHYSIOLOGISCHE UNTERSUCHUNGEN.46
2.19.1 GRUNDLAGEN UND DURCHFUEHRUNG.46
2.19.2 MESSPROTOKOLLE.46
3 ERGEBNISSE.48
3.1 HETEROMERISIERUNG VON HCN KANAELEN.48
3.1.1 KLONIERUNG VON FUSIONSPROTEINEN.48
3.1.2 ELEKTROPHYSIOLOGISCHE UNTERSUCHUNG VON MHCN2-EGFP UND HHCN4-RFP.
49
3.1.3 UNTERSUCHUNG DER KO-LOKALISATION DURCH KONFOKALE MIKROSKOPIE.50
3.1.4 KO-IMMUNPRAEZIPITATION VON HCN KANAELEN. 53
3.1.5 ELEKTROPHYSIOLOGISCHE CHARAKTERISIERUNG VON HCN INTERAKTIONEN.54
3.2 GLYCOSYLIERUNG VON HCN KANAELEN.56
3.2.1 ENZYMATISCHE DEGLYCOSYLIERUNG VON HCN KANAELEN.56
3.2.2 DEGLYCOSYLIERUNG VON MHCN2 DURCH MUTAGENESE.57
3.2.3 ZELLULAERE VERTEILUNG VON GLYCOSYLIERUNGSDEFIZIENTEM MHCN2.59
3.2.4 ELEKTROPHYSIOLOGISCHE CHARAKTERISIERUNG VON MUT.GLY2 UND MHCN2.61
3.3 FUNKTIONELLE EIGENSCHAFTEN VON HCN KANAELEN.63
I INHALTSVERZEICHNIS 8
3.3.1 CAMP ABHAENGIGKEIT.63
3.3.1.1 KONSTRUKTION VON PUNKTMUTANTEN DES MHCN2 KANALS.64
3.3.1.2 ELEKTROPHYSIOLOGISCHE CHARAKTERISIERUNG DER MUTANTEN 1-3.64
3.3.2 AKTIVIERUNGSKINETIK UND SPANNUNGSABHAENGIGKEIT.66
3.3.2.1 KONSTRUKTION VON VERKUERZTEN MHCN2 KANAELEN UND CHIMAEREN KANAELEN
AUS
MHCNL UND MHCN2.66
3.3.2.2 ELEKTROPHYSIOLOGISCHE CHARAKTERISIERUNG DER MUTANTEN 5-12.68
3.4 GENOMISCHE ANALYSE DES HHCN2 UND DES HHCN4.70
3.4.1 CAYMAN ATAXIE.70
3.4.1.1 HINTERGRUND.70
3.4.1.2 SEQUENZIERUNG DER EXONS 1-8 VON HHCN2.70
3.4.1.3 UNTERSUCHUNG DER INTRONS VON HHCN2.73
3.4.2 SICK SINUS SYNDROM.74
3.4.2.1 HINTERGRUND.74
3.4.2.2 SEQUENZIERUNG DER EXONS 1-8 DES HHCN2.75
3.4.2.3 SEQUENZIERUNG DER EXONS 1-8 DES HHCN4.75
4 DISKUSSION
.77
4.1 HETEROMERISIERUNG VON HCN KANAELEN.77
4.2 GLYCOSYLIERUNG VON HCN KANAELEN.79
4.3 FUNKTIONELLE ANALYSE.81
4.3.1 MODULATION VON MHCN2 DUCH CAMP.81
4.3.2 AKTIVIERUNGSKINETIK UND SPANNUNGSABHAENGIGKEIT.82
4.4 GENOMISCHE ANALYSE DES HHCN2 UND DES HHCN4.84
4.4.1 CAYMAN ATAXIE.84
4.4.2 SICK SINUS SYNDROM.'.85
5
ZUSAMMENFASSUNG.
87
6
ANHANG.89
6.1 RESTRIKTIONSENZYME.89
6.2 OLIGONUKLEOTIDE.89
6.3 ABKUERZUNGEN DER PROTEINOGENEN AMINOSAEUREN.92
JLNHALTSVERZEICHNIS 9
7
LITERATURVERZEICHNIS.
93
7.1 ZITIERTE VEROEFFENTLICHUNGEN.93
7.2 EIGENE VEROEFFENTLICHUNGEN.102
8
LEBENSLAUF.
103 |
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