Biochemische und spektroskopische Charakterisierung zweier cyanobakterieller Phytochrome aus Calothrix PCC 7601:
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2003
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INHALTSVERZEICHNIS
1. EINLEITUNG
1.1 DER PHOTOREZEPTOR PHYTOCHROM.2
1.2 VERBREITUNG DER PHYTOCHROME.4
1.3 QUARTAERSTRUKTUR DER PHYTOCHROME.7
1.3.1 DOMAENENSTRUKTUR.7
1.3.2 DIE CHROMOPHORE DER PHYTOCHROME.9
1.3.3 PR-PFR-PHOTOKONVERSION UND PFR-STABILITAET.13
1.3.4 ASSEMBLIERUNG VON PHYTOCHROM.13
1.4 DIE BACTERIOPHYTOCHROME.14
1.4.1 CYANOBAKTERIELLE PHYTOCHROME, CPHA UND CPHB.15
1.4.2 PHYLOGENETISCH ENTFERNTERE CYANOBAKTERIELLE PHYTOCHROMHOMOLOGE.16
1.4.3 WEITERE PROKARYOTISCHE PHYTOCHROME.17
1.5 ZUM ORGANISMUS
CALOTHRIX PCC7601.18
1.6 ZIELSETZUNG DIESER ARBEIT. 20
2. MATERIAL UND METHODEN
2.1 GERAETE.21
2.2 CHEMIKALIEN, ENZYME.23
2.2.1 CHEMIKALIEN.23
2.2.2 ENZYME UND ANTIKOERPER.23
2.2.3 KITS.24
2.3 ALLGEMEINE PUFFER.24
2.4 MIKROBIOLOGISCHE METHODEN.25
2.4.1 BAKTERIENSTAEMME.25
2.4.1.1 DAS EPICURIANCOLI-BL-21-CODONPLUS
YY
RLL EXPRESSIONSSYSTEM.25
2.4.2 NAEHRMEDIEN, ANTIBIOTIKA.26
2.4.2.1 MEDIEN FUER CYANOBAKTERIEN.26
2.4.2.2 MEDIEN FUER
E. COLI.26
2.4.2.3 ANTIBIOTIKA, ANTIMYCOTICA (MYCOSTATIKA).27
2.4.3 ANZUCHT VON CALOTHRIX PCC7601 UND
FREMYELLA DIPLOSIPHON.27
2.4.4 FERMENTERANZUCHT VON CALOTHRIX UND
FREMYELLA DIPLOSIPHON.28
2.4.5 TRIPARENTALE KONJUGATION.28
2.4.6 PLASMID YYRESCUE" AUS
CALOTHRIX.30
2.4.7 PHYCOBILIPROTEINBESTIMMUNG.30
2.4.8 HERSTELLUNG ELEKTROKOMPETENTER E. COLI.31
2.4.9 TRANSFORMATION VON
E. COLI.31
2.4.9.1 ELEKTROPORATION.31
2.4.9.2 TSS-TRANSFORMATION.31
2.4.10 HERSTELLUNG VON DAUERKULTUREN.32
2.4.10.1
E.COLI.32
I
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
HTTP://D-NB.INFO/967768373
2.4.10.2 CYANOBAKTERIEN.32
2.4.11 HETEROLOGE EXPRESSION.32
2.4.12 ZELLAUFSCHLUSS.33
2.4.12.1
E.COLI
.33
2.4.12.2 CYANOBAKTERIEN.33
2.5 VERWENDETE VEKTOREN.33
2.5.1 DER PMEX 8 -VEKTOR.33
2.5.2 DER PET28A (+) -VEKTOR.34
2.5.3 DER TOPO PCR2.1 -VEKTOR.34
2.5.4 SHUTTLE-VEKTOREN.34
2.6 MOLEKULARBIOLOGISCHE METHODEN.35
2.6.1 KLONIERUNGSTECHNIKEN.35
2.6.1.1 RESTRIKTIONSVERDAU.35
2.6.1.2 HERSTELLUNG GLATTER ENDEN.35
2.6.1.3 DEPHOSPHORYLIERUNG VON 3' DNA-ENDEN.35
2.6.1.4 LIGATION.36
2.6.1.5 POLYMERASE KETTENREAKTION (PCR).36
2.6.2 ORTSGERICHTETE MUTAGENESE (SITE DIRECTED MUTAGENESIS, SDM).37
2.6.3 AGAROSEGELELEKTROPHORESE.38
2.6.4 PRAEPARATION VON DNA.39
2.6.4.1 PLASMIDISOLIERUNG MINIPRAEPARATION.39
2.6.4.2 PLASMIDISOLIERUNG MIDIPRAEPARATION.39
2.6.4.3 PRAEPARATION GENOMISCHER DNA AUS CYANOBAKTERIEN.39
2.6.4.4 ETHANOLFAELLUNG VON DNA.39
2.6.4.5 EXTRAKTION VON DNA AUS AGAROSEGELEN MITTELS QIAEXII TM.40
2.6.5 DNA SEQUENZIERUNG.40
2.7 PROTEMCHEMISCHE METHODEN.41
2.7.1 PROTEINAUFREINIGUNG.41
2.7.1.1 NICKEL-NTA-AFFMITAETSCHROMATOGRAPHIE.41
2.7.1.2 GELFITRATION.41
2.7.1.3 ANIONENAUSTAUSCHERCHROMATOGRAPHIE.42
2.7.1.4 AFFMITAETSCHROMATOGRAPHIE MIT ANTI-FLAG SEPHAROSE.43
2.7.1.5 GENERIERUNG SPEZIFISCHER AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIESAEULEN
(NHS).43
2.7.2 AENDERUNG VON PROTEINKONZENTRATION UND/ODER PUFFERBEDINGUNGEN.44
2.7.2.1 PD-10 ENTSALZUNGSSAEULEN.44
2.7.2.2 DIALYSE.44
2.7.2.3 CENTRICON /CENTRIPREP-KONZENTRATOREN.44
2.7.3 THROMBINVERDAU.44
2.7.4 CO-IMMUNPRAEZIPITATION (CO-IP).45
2.7.5 HERSTELLUNG POLYKLONALER ANTI-RCPA HASEN-ANTIKOERPER.45
2.7.5.1 AUFREINIGUNG VON POLYKLONALEN ANTIKOERPERN.45
2.7.6 PHOSPHOTRANSFER VON CPHB AUF RCPB.46
2.7.7 PHOSPHORYLIERUNG VON RCPA UND RCPB MIT ACETYLPHOSPHAT.46
N
2.8 PROTEINANALYTISCHE METHODEN.47
2.8.1 PROTEINBESTIMMUNGEN.47
2.8.2 ACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE.47
2.8.2.1 PROTEINMARKER.49
2.8.2.2 VISUALISIERUNG VON BILINCHROMOPHOREN MITTELS
ZN2+-GELELEKTROPHORESE.49
2.8.2.3 COOMASSIE-FAERBUNG.49
2.8.3 WESTEMBLOT.49
2.8.3.1 LIMNUNDETEKTION.50
2.8.3.2 WESTEMBLOT YYSTRIPPING".50
2.8.4 PROTEINSEQUENZIERUNG.51
2.8.5 MS, MALDI, HPLC.51
2.9 SPEKTROSKOPIE.51
2.9.1 STATIONAERE UV-VIS SPEKTROSKOPIE.51
2.9.1.1 VERWENDETE FILTER.52
2.9.1.2 EXTINKTIONSKOEFFIZIENTEN DER CHROMOPHORE.52
2.9.2 MESSUNGEN ZUR PFR-STABILITAET.52
2.9.3 AUFNAHME VON ASSEMBLIERUNGSKINETIKEN.52
2.9.4 LIFETIME ASSOCIATED DIFFERENCE ABSORBANCE SPECTROSCOPY (LAEDS).52
2.10 DATENVERARBEITUNG.53
2.10.1 AUF DNA-EBENE:.53
2.10.1.1 AUSWERTUNG VON SEQUENZDATEN.53
2.10.1.2 OLIGONUKLEOTID ANALYSE.53
2.10.1.3 GENERIERUNG VON VEKTORKARTEN.53
2.10.2 PHYLOGENIE.53
2.10.2.1 ALIGNMENTS. 53
2.10.2.2 PHYLOGENETISCHE BAEUME.54
2.10.3 STRUKTURVORHERSAGEN.54
2.10.3.1 SEKUNDAERSTRUKTURVORHERSAGE.54
2.10.3.2 3D MODELLIERUNG.54
2.10.3.3 VORHERSAGE ANDERER PROTEINEIGENSCHAFTEN.54
2.10.4 AUSWERTUNGSSOFTWARE.54
3. ERGEBNISSE UND DISKUSSION
3.1 PHYLOGENIE.55
3.1.1 PHYLOGENETISCHER STAMMBAUM AUSGEWAEHLTER PHYTOCHROME.55
3.1.2 ALIGNMENT AUSGEWAEHLTER BACTERIOPHYTOCHROME.58
3.2 STRUKTURVORHERSAGEN.59
3.2.1 SEKUNDAERSTRUKTURVORHERSAGE VON CPHA.59
3.2.2 3D MODELLIERUNG.60
3.2.3 MODELL ZUR BINDUNG VON PCB BZW. BV AM HISTIDIN.61
3.3 KLONIERUNGEN.63
3.3.1 KLONIERUNG VON CPHA UND RCPA UND HETEROLOGE EXPRESSION.63
III
3.3.2 KLONIERUNG VON CPHB UND RCPB ZUR HETEROLOGEN EXPRESSION.64
3.3.2.1 KLONIERUNG VON CPHB UND CPHBM.64
3.3.2.2 KLONIERUNG UND EXPRESSION VON RCPB.68
3.3.3 KLONIERUNGEN ZUR HOMOLOGEN EXPRESSION.68
3.4 PUNKTMUTAGENESE VON CPHA UND CPHB.72
3.4.1 PUNKTMUTAGENESE VON CPHA.73
3.4.2 PUNKTMUTAGENESE VON CPHBM.73
3.5 CPHA AUS HETEROLOGER EXPRESSION.75
3.5.1 AUFREINIGUNG VON CPHA.75
3.5.2 ASSEMBLIERUNG VON CPHA MIT PCB.76
3.5.3 CPHA MUTANTEN.77
3.5.4 DIE MUTATIONEN M267R UND M267L.80
3.5.5 DIE MUTATIONEN N266V, A, D, G.82
3.5.6 DIE MUTATIONEN Y263H, N, D.84
3.5.7 DIE MUTATION H260R.85
3.5.8 ZUSAMMENFASSENDE DISKUSSION ZU DEN CPHA MUTANTEN.87
3.6 CPHBM-KONSTRUKTE AUS HETEROLOGER EXPRESSION.88
3.6.1 AUFREINIGUNG UND SPEKTROSKOPIE VON CPHBM, CPHBML266C UND CPHBM
SPL- ANC (MIT N-TERMINALEM HIS(6)-TAG).88
3.6.2 AUFREINIGUNG VON CPHBM UND CPHBMLC (MIT C-TERMINALEM
HIS(6)-TAG).89
3.6.3 SPEKTROSKOPIE UND ASSEMBLIERUNG VON CPHBM.92
3.6.3.1 CPHBM UNTER NICHTREDUZIERENDEN BEDINGUNGEN, PCB-ADDUKT.92
3.6.3.2 CPHBM UNTER REDUZIERENDEN BEDINGUNGEN, PCB-ADDUKT.93
3.6.3.3 DAS BV-ADDUKT VON CPHBM UNTER NICHTREDUZIERENDEN BEDINGUNGEN.94
3.6.3.4 DAS BV-ADDUKT VON CPHBM UNTER REDUZIERENDEN BEDINGUNGEN.95
3.6.3.5 ASSEMBLIERUNG VON CPHBM MIT PCB UND BV UNTER NICHTREDUZIERENDEN
BEDINGUNGEN.97
3.6.4 ZUSAMMENFASSUNG CPHBM.99
3.6.5 SPEKTROSKOPIE UND ASSEMBLIERUNG VON CPHBMLC YYCHAMAELEOCHROM".100
3.6.5.1 BLOCKIERUNG DER CHROMOPHORBINDESTELLE DURCH NICHTREDUZIERENDE
BEDINGUNGEN UND YYFREISCHALTUNG"
DURCH ZUGABE VON DTT.101
3.6.5.2 FREIES CPHBMLC UND ERNEUTE BLOCKIERUNG DURCH GELFILTRATION.103
3.6.5.3 KONVERSIONSKINETIKEN DES PCB-ADDUKTS VON CPHBMLC.104
3.6.5.4 KONVERSION AUS DER PFR-FORM VON CPHBMLC-PCB.106
3.6.5.5 SPEKTROSKOPIE VON CPHBMLC-BV.108
3.6.5.6 YYKONVERSIONSKINETIK" VON CPHBMLC-BV.109
3.6.5.7 ASSEMBLIERUNG VON CPHBMLC MIT PCB UND BV UNTER REDUZIERENDEN
BEDINGUNGEN.110
3.6.6 ZUSAMMENFASSUNG DER ERGEBNISSE ZU CPHBMLC.113
3.6.7 ASSEMBLIERUNGSDIFFERENZSPEKTREN VON CPHBM, CPHBMLC UND CPHA.114
3.6.8 EFFEKT VON IMIDAZOL AUF DIE PCB-ADDUKTE VON CPHBM UND CPHBMLC.118
3.6.8.1 ASSEMBLIERUNG VON CPHBM UNTER VERSCHIEDENEN
IMIDAZOLKONZENTRATIONEN.118
3.6.8.2 ASSEMBLIERUNG VON CPHBMLC MIT PCB UNTER VERSCHIEDENEN
IMIDAZOLKONZENTRATIONEN.120
3.6.8.3 ZEITLICHER VERLAUF DES CHROMOPHORVERLUSTS AUS CPHBM(LC)-PCB.122
3.6.8.4 DER IMIDAZOL-EINFLUSS AUF CPHBM-BV UND CPHBM-PCB UNTER
REDUZIERENDEN BEDINGUNGEN.124
IV
3.6.9 EFFEKT VON NACL AUF CPHBM. 125
3.6.10 EXPERIMENTE ZUR CHROMOPHORKOMPETITION.128
3.6.11 ZUSAMMENFASSENDE DISKUSSION ZUR INHIBITION/KOMPETITION.133
3.6.12 DIE MUTANTE H267A.134
3.6.13 TEST AUF KOVALENZ DER CHROMOPHOR-PROTEIN BINDUNG.135
3.6.13.1
NACHWEIS MITTELS ZINK-FLUORESZENZ.135
3.6.13.2
NACHWEIS MITTELS PROTEASEVERDAU UND HPLC.136
3.7 CPHB AUS HOMOLOGER EXPRESSION CPHBCY.138
3.7.1 EXPRESSION VON CPHBCY IM 12 LITER FERMENTER.139
3.7.2 AUFFEINIGUNG VON CPHBCY.;.140
3.7.3 SPEKTROSKOPIE VON CPHBCY.141
3.7.4 PFR-STABILITAET VON CPHBCY.144
3.7.5 PHOSPHOTRANSFER VON CPHBCY AUF RCPB.146
3.7.6 IDENTIFIKATION VON CPHBCY UEBER MS.150
3.7.7 VERSUCHE ZUR IDENTIFIKATION DES NATIVEN CHROMOPHORS.151
3.8 ZUSAMMENFASSENDE DISKUSSION ZU CPHB.153
3.9 HOMOLOGE EXPRESSION VON CPHA.156
3.10 HOMOLOGE EXPRESSION VON RCPA.158
3.11 PROTEIN-PROTEIN WECHSEHVIRKUNGSSTUDIEN.159
4. ZUSAMMENFASSUNG
5. ANHANG
5.1 GENSEQUENZEN.164
5.1.1 DAS CPHA/RCPA OPERON.164
5.1.2 DAS CPHB/RCPB OPERON.166
5.2 ALIGNMENT.169
5.2.1 ACCESION NUMMERN DER VERWENDETEN PROTEINSEQUENZEN.175
5.3 PRIMERSEQUENZEN.176
5.3.1 SEQUENZIERUNGSPRIMER.176
5.3.2 MUTATIONSPRIMER.177
5.4 PEAKLISTE DES PROTEINVERDAUS VON CPHB(CY).
.F
.178
5.5 ABKURZUNGSVERZEICHNIS.182
5.6 ABBILDUNGSVERZEICHNIS.184
6. LITERATURVERZEICHNIS
V |
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