Kristallographische und biophysikalische Untersuchungen an Serinproteinase-Effektor-Komplexen:
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| Format: | Buch |
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2002
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INHALT
1
EINFUEHRUNG
1
1.1
PROTEOLYSE
1
1.1.1
METALLOPROTEINASEN
2
1.1.2
ASPARTATPROTEINASEN
3
1.1.3
CYSTEINPROTEINASEN
3
1.1.4
SERINPROTEINASEN
4
1.2
BLUTGERINNUNG
5
1.2.1
BLUTPLAETTCHEN
(THROMBOZYTEN)
6
1.2.2
INTRINSISCHES
SYSTEM
7
1.2.3
EXTRINSISCHES
SYSTEM
8
1.2.4
GEMEINSAME
ENDSCHRITTE
9
1.2.5
FIBRINOLYSE
10
1.2.6
GERINNUNGSSTOERUNGEN
11
1.2.7
DIE
FAKTOREN
DER
BLUTGERINNUNG
12
1.2.7.1
PROTHROMBIN
13
1.2.7.2
FIBRINOGEN
16
1.3
INHIBITION
VON
THROMBIN
17
1.4
BAKTERIELLE
ZYMOGENAKTIVATOREN
18
1.4.1
PLASMINOGEN-AKDVATOREN
19
1.4.1.1
STREPTOKINASE
20
1.4.1.2
STAPHYLOKINASE
21
1.4.1.3
PIA
UND
DIE
OMPTIN-FAMILIE
22
1.4.1.4
WEITERE
PLASMINOGEN-AKTIVATOREN
23
1.4.2
STAPHYLOCOAGULASE
23
1.4.2.1
STRUKTUR
UND
FUNKTION
23
1.4.2.2
KLINISCHE
RELEVANZ
24
1.5
PROTEINASEN
IM
KREBSGESCHEHEN
25
1.5.1
SERINPROTEINASEN
26
1.5.2
TYP-II-TRANSMEMBRAN-SERINPROTEINASEN
(TTSPS)
27
1.5.3
MT-SP1
28
INHALT
2
THROMBIN-INHIBITOREN
AUF
DER
BASIS
VON
NO-METHYL-ARGININ
31
2.1
ERGEBNISSE
31
2.2
DISKUSSION
33
3
STRUKTUR
UND
BIOPHYSIKALISCHE
CHARAKTERISIERUNG
VON
STAPHYLOCOAGULASE
UND
KOMPLEXEN
35
3.1
ERGEBNISSE
35
3.1.1
WECHSELWIRKUNG
VON
STC
MIT
(PRO)THROMBIN
UND
FIBRINOGEN
36
3.1.2
STRUKTUR
VON
STC
-
THROMBIN
36
3.1.3
STRUKTUR
VON
MSTC
39
3.1.4
WECHSELWIRKUNG
ZWISCHEN
RNSTC
UND
THROMBIN
40
3.2
DISKUSSION
43
3.2.1
STRUKTUR
VON
STC
43
3.2.2
MOLEKULARE
SEXUALITAET
43
3.2.3
WECHSELWIRKUNGEN
IM
STC-PROTHROMBIN-KOMPLEX
UND
MIT
FIBRINOGEN
44
3.2.4
AKTIVIERUNGSMECHANISMUS
45
3.2.5
PERSPEKTIVEN
45
4
STRUKTUREN
DER
KATALYTISCHEN
DOMAENE
VON
MT-SP1
47
4.1
ERGEBNISSE
47
4.1.1
STRUKTUR
DER
KATALYTISCHEN
DOMAENE
IM
KOMPLEX
MIT
BENZAMIDIN
47
4.1.1.1
LOOPS
UM
DAS
AKTIVE
ZENTRUM
49
4.1.1.2
AKTIVES
ZENTRUM
UND
SUBSTRATBINDETASCHEN
50
4.1.2
WECHSELWIRKUNG
VON
MT-SP1
MIT
KUNITZ-TYP-INHIBITOREN
51
4.2
DISKUSSION
53
5
MATERIALIEN
UND
METHODEN
57
5.1
CHEMIKALIEN
UND
GERAETE
57
5.2
MOLEKULARBIOLOGISCHE
METHODEN
57
5.2.1
HERSTELLUNG
ELEKTROKOMPETENTER
ZELLEN
57
5.2.2
TRANSFORMATION
57
5.2.3
GLYZERINKULTUREN
58
5.3
ARBEITEN
MIT
PROTEINEN
58
INHALT
5.3.1
FAELLUNG
VON
PROTEINEN
MIT
TRICHLORESSIGSAEURE
58
5.3.2
DENATURIERENDE
POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
(SDS-PAGE)
58
5.3.3
FAERBEN
VON
PROTEINGELEN
59
5.3.4
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION
59
5.4
EXPRESSION
UND
REINIGUNG
VON
STC1-327
(MSTC)
59
5.5
REINIGUNG
VON
THROMBIN
60
5.5.1
REINIGUNG
AUS
HUMANEM
ODER
BOVINEM
PLASMA
60
5.5.2
AKTIVIERUNG
61
5.5.3
KOPPLUNG
DER
SCHLANGENGIFT-PROTEINASE
AN
AFFIGEL
61
5.6
BIOCHEMISCHE
METHODEN
61
5.6.1
ANALYTISCHE
ULTRAZENTRIFUGATION
61
5.6.2
CD-SPEKTROSKOPIE
61
5.6.3
BIACORE-MESSUNGEN
62
5.7
KRISTALLOGRAPHISCHE
METHODEN
62
5.7.1
DATENSAMMLUNG
62
5.7.2
DATENAUSWERTUNG
63
5.7.2.1
LOESUNG
DES
PHASENPROBLEMS
63
5.7.2.2
DICHTEMODIFIKATION
/
PHASENKOMBINATION
63
5.7.3
MODELLBAU
/
VERFEINERUNG
64
5.7.4
ANALYSE
DES
MODELLS
64
5.7.5
GRAPHISCHE
DARSTELLUNG
64
6
LITERATUR
65
ANHANG
85
KRISTALLOGRAPHISCHE
BEGRIFFE
85
KRISTALLOGRAPHISCHE
DATEN
88
YY
THROMBIN-I-11
88
YY
STAPHYLOCOAGULASE
88
YY
MT-SP1
89
ABKUERZUNGEN
90
VERWENDETE
NOMENKLATUR
DER
AMINOSAEUREN
91 |
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