Verlängerung des N-Terminus von Proteinen mithilfe von IgA-Protease: eine neue Methode zur posttranslationalen In-vitro-Modifikation von Proteinen
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2002
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INHALTVERZEICHNIS
SEITE
1.
EINLEITUNG
1
2.
ZIELSETZUNG
DER
ARBEIT
11
3.
MODIFIKATION
AM
N-TERMINUS
15
3.1.
DIE
CHEMISCHE
MODIFIZIERUNG
17
3.2.
DIE
ENZYMATISCHE
MODIFIKATION
25
4.
C-TERMINALE
MODIFIKATION
31
5.
REVERSE
PROTEOLYSE
35
5.1.
KINETISCH
UND
THERMODYNAMISCH
KONTROLLIERTE
REVERSE
PROTEOLYSE
35
5.2.
BEISPIELE
FUER
ENZYMATISCHE
PEPTIDSYNTHESE
39
5.3.
SYNTHESE
IN
ORGANISCHEN
LOESUNGSMITTELN
MIT
GERINGEM
WASSERANTEIL
41
6.
IGA-PROTEASE
42
6.1.
ALLGEMEIN
42
62.
IGA-PROTEASE
AUS
NEISSERIA
GONORRHOEAE
44
62.1.
SPEZIFITAET
44
6.2.2.
STRUKTUR
44
6.2.3.
KATALYSEMECHANISMUS
46
6.2.4.
INHIBITOREN
46
6.2.5.
EIGENSCHAFTEN
47
6.2.6.
BIOLOGISCHE
FUNKTION
DER
IGA-PROTEASE
47
62.7.
DIE
PRODUKTIONSMETHODEN
48
62.8.
AEHNLICHKEIT
DER
IGA-PROTEASE
AUS
NEISSERIA
GONNORHOEAE
MIT
48
IGA-PROTEASEN
AUS
ANDEREN
STAEMMEN
6.3.
ANWENDUNG
49
7.
AKTIVITAET
DER
LGA1
-PROTEASE.
51
7.1.
BISHERIGE
AKTIVITAETSTESTS
UND
EIN
NEUES
AKTIVITAETSESSAY
51
7.2.
BESTIMMUNG
DES
K
M
-WERTES
52
7.3.
DIE
AKTIVITAETSUNTERSCHIEDE
IN
VERSCHIEDENEN
IGA-PROTEASE
CHARGEN
55
7.4.
EINFLUSS
DER
OPERATIONEN
'AUFTAUEN/EINFRIEREN'
AUF
DIE
ENZYMAKTIVITAET
56
7.5.
EINFLUSS
DER
INKUBATIONSZEIT
AUF
DEN
AKTIVITAETSVERIUST
59
7.6.
EINFLUSS
DER
ENZYMVERDUENNUNG
AUF
DEN
AKTIVITAETSVERIUST
61
7.7.
EINFLUSS
DER
GLYCERINMENGE
AUF
DIE
AKTIVITAET
DER
IGA-PROTEASE
62
8.
ENZYMATISCHE
HYDROLYSE
MIT
GEEIGNETEN
SUBSTRATEN
64
8.1.
VERBESSERUNG
DER
SUBSTRATSTRUKTUR
64
8.2.
THEORETISCHE
GRUNDLAGEN
FUER
DIE
MODIFIZIERUNG
65
8.3.
SYNTHESE
VON
VERBESSERTEN
SUBSTRATEN
66
8.3.1.
SYNTHESE
VON
BOC-PM-ARG-PM-PRO-0[GLY]-PM-TRP-NH
2
66
8.3.2.
SYNTHESE
VON
BOC-PRO-ARG-PRO-PRO-O[ALA]-PRO-TRP-NH
2
71
8.3.3.
SYNTHESE
VON
BOC-PRO-ARG-PRO-OH
77
8.4.
KINETIK
DER
ENZYMATISCHEN
HYDROLYSE
VON
DEPSIPEPTIDEN
79
8.4.1.
KINETIK
DER
HYDROLYSE
VON
BOC-PRO-ARG-PM-PRO-O[GLY]-PRO
79
TRP-NH
2
8.4.2.
PRAKTISCHE
SCHWIERIGKEITEN
BEI
DER
BESTIMMUNG
DES
KU-WERTS
80
8.4.3.
SPONTANE
HYDROLYSE
81
8.4.4.
BESTIMMUNG
DES
KU-WERTS
FUER
BOC-PRO-ARG-PRO-PRO-O[GLY]
84
PRO-TRP-NH
2
8.5.
EINFLUSS
DER
TEMPERATUR
AUF
DIE
HYDROLYSEGESCHWINDIGKEIT
88
9.
TRANSFERASEREAKTIONEN
91
9.1.
REVERSE
PROTEOLYSE
-
OPTIMIERUNG
DER
REAKTIONSBEDINGUNGEN
91
9.2.
TRANSFERREAKTION
MIT
DEM
DEPSIPEPTID
BOC-PM-ARG-PRO-PRO-O[GTY]
92
PRO-TRP-NH
2
9.3.
KINETIK
DER
TRANSFERASEREAKTION
92
9.3.1
METHYLESTER
ALS
ACYLDONOR
92
9.3.2
DEPSIPEPTID
12
ALS
ACYLDONOR
94
9.4.
OPTIMIERUNG
DER
TRANSFERASEREAKTION
ZWISCHEN
GLYCOLSAEUREDEPSI
95
PEPTID
12
UND
CSMP-PEPTID
37
9.4.1
ALLGEMEINE
VORAUSSETZUNGEN
95
9.4.2.
EINFLUSS
DER
ACYLDONORKONZENTRATION
96
9.4.3.
EINFLUSS
DER
NUKLEOPHILKONZENTRATION
97
9.4.4.
EINFLUSS
DER
ENZYMKONZENTRATION
AUF
DIE
KUPPLUNGSAUSBEUTE
98
9.4.5.
EINFLUSS
DES
MEOH-GEHALTES
AUF
DIE
KUPPLUNGSAUSBEUTE
99
9.5.
VERSCHIEDENE
SUBSTRATE
IN
DER
REAKTION
DES
ACYLTRANSFERS
100
9.6.
VERGLEICH
DES
KINETISCHEN
VERLAUFES
DER
ENZYMATISCHEN
KUPPLUNGS
101
REAKTION
FUER
PEPTIDMETHYLESTER
31
UND
DEPSIPEPTID
12
9.6.1.
T
RANSFER
DEN
ACYLDONOREN
12
UND
31
BEI
35C
101
9.6.2.
TRANSFER
DER
ACYLDONOREN
12
UND
31
BEI
25C
102
10.
TRANSFERASEREAKTION
MIT
DEM
METHYLESTER
ALS
ACYLDONOR
103
10.1.
OPTIMIERUNG
DER
REVERSE
PROTEOLYSE
103
10.2.
EINFLUSS
DER
ACYLDONORKONZENTRATION
104
10.3.
EINFLUSS
DER
PUFFERART
105
10.4.
EINFLUSS
DES
PH-WERTES
106
10.5.
EINFLUSS
DER
INKUBATIONSTEMPERATUR
107
10.6.
EINFLUSS
DER
GLYCERINKONZENTRATION
108
10.7.
EINFLUSS
DER
EDTA
KONZENTRATION
109
10.8.
EINFLUSS
DER
TEMPERATUR
110
10.9.
VERSCHIEDENE
ARTEN
DER
REAKTIONSFUEHRUNG
UND
IHR
EINFLUSS
AUF
DIE
111
KUPPLUNGSAUSBEUTE
10.10.
DIE
BESTEN
BEDINGUNGEN
FUER
TRANSFERASE
113
11.
MODIFIKATION
VON
PROTEINEN
116
116
11.1.
VORAUSSETZUNGEN
FUER
DIE
MODIFIKATION
11.2.
ANTICALIN
FLUA
116
11.3.
TRANSFERASEREAKTION
MIT
IGAPI
121
11.3.1.
KINETISCHER
VERLAUF
DER
TRANSFERASEREAKTION
MIT
IGAPI
42
121
11.3.2.
VERGLEICH
MIT
DEN
MODIFIKATIONEN
VON
CSMP
UND
IGAPI
124
11.3.3.
BLINDREAKTIONEN
125
11.4.
TRANSFERASEREAKTION
MIT
LGAP2
127
11.4.1.
KINETISCHER
VERLAUF
DER
TRANSFERASEREAKTION
MIT
LGAP2
43
127
11.4.2.
BLINDREAKTIONEN
129
11.5.
ANDERE
MODIFIZIERBARE
PROTEINE
131
12.
ZUSAMMENFASSUNG
135
13.
EXPERIMENTELLER
TEIL
141
13.1.
GERAETE
141
13.2.
VORSCHRIFTEN
ZUR
SYNTHESE
VON
SUBSTRATEN
FUER
IGA-PROTEASE
142
13.2.1.
MILCHSAEUREDERIVAT
BOC-PRO-ARG-PRO-PRO-O[A!A]-PRO-TRP-NH
2
142
19
13.2.2.
GLYKOLSAEUREDERIVAT
BOO-PRO-ARG-PRO-PRO-0[GLYJ-PRO-TRP-NH
2
150
12
13.2.3.
ANDERE
ACYLDONOREN
11,26,27,28,31
155
13.3.
AKTIVITAETSBESTIMMUNG
DER
IGA-PROTEASE
159
13.4.
MODIFIKATION
VON
CSMP
160
13.5.
MODIFIKATION
VON
PROTEINEN
161
14.
LITERATURVERZEICHNISS
164 |
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