Isolierung und Charakterisierung Tocopherol bindender Proteine:
Gespeichert in:
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
2002
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INHALTSVERZEICHNIS
1
EINLEITUNG
1
1.1
STRUKTUR
UND
SYSTEMATIK
1
1.2
STOFFWECHSEL
3
1.3
VITAMIN
E
ALS
ANTIOXIDANS
4
1.4
SPEZIFISCHE
WIRKUNGEN
VON
VITAMIN
E
5
1.5
VITAMIN
E
UND
PROSTATAKREBS
5
1.6
REDOX-SYSTEME
IM
ZUSAMMENHANG
MIT
MAENNLICHER
FRUCHTBARKEIT
6
1.7
VITAMIN
E
IM
ZUSAMMENHANG
MIT
MAENNLICHER
FRUCHTBARKEIT
8
1.8
SPERMAADHAESINE
9
1.9
AUFGABENSTELLUNG
10
2
MATERIAL
UND
METHODEN
11
2.1
MATERIAL
_
11
2.1.1
CHEMIKALIEN
_
11
2.1.2
BIOCHEMIKALIEN
_
12
2.1.3
BIOLOGISCHES
MATERIAL
_
12
2.1.4
PUFFER
UND
LOESUNGEN
_
13
2.1.4.1
ALLGEMEINE
PUFFER
UND
LOESUNGEN
13
2.1.4.2
PRAEPARATION
VON
SAMENVESIKELCYTOSOL
_
13
2.1.4.3
PUFFER
UND
LOESUNGEN
FUR
DIE
CHROMATOGRAPHIE
13
2.1.4.4
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
BRADFORD
_
15
2.1.4.5
SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
_
16
2.1.4.6
TRICIN-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
_
16
2.1.4.7
ZWEIDIMENSIONALE
ELEKTROPHORESE
_
17
2.1.4.8
FAERBUNG
DER
POLYACRYLAMIDGELE
MIT
COOMASSIE
BRILLIANT
BLUE
_
17
2.1.4.9
SILBERFAERBUNG
DER
POLYACRYLAMIDGELE
18
2.1.4.10
TACBL(N
E
-(N
E
-TROLOXYL-AMINOCAPRONYL)-N
A
-BIOTINYL-LYSIN
)-BINDUNGSTEST
(MODIFIZIERTER
ELISA)
19
2.1.4.11
ZELLKULTUR
_
20
2.1.5
VERBRAUCHSMATERIAL
_
22
2.1.6
CHROMATOGRAPHIEMATERIAL
_
23
2.1.7
GERAETE
24
2.2
METHODEN
_
27
2.2.1
PRAEPARATION
VON
CYTOSOL
AUS
SAMENVESIKELN
27
2.2.1.1
HOMOGENISIERUNG,
ROHPRAEPARATION
UND
LYOPHILISIERUNG
27
2.2.1.2
GEWINNUNG
VON
SAMENVESIKELCYTOSOL
_
27
2.2.2
GEWINNUNG
VON
RINDERSPERMAPLASMA
28
2.2.3
CHROMATOGRAPHISCHE
METHODEN
28
2.2.3.1
TROLOX-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
AUF
MIT
BALLOTINIS
GEPACKTER
SAEULE
28
II
2.2.3.2
TROLOX-AFFMITAETSCHROMATOGRAPHIE
AUF
FLACH
GEPACKTER
SAEULE
29
2.2.3.3
TOCOPHEROLSUCCINAT-AFFINIAETSCHROMATOGRAPHIE
29
2.2.3.4
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
29
2.2.3.5
AUFKONZENTRIERUNG
DURCH
ULTRAFILTRATION
30
2.2.3.6
GELFITRATION
MIT
DEM
SMART-SYSTEM
30
2.2.3.7
GELFILTRATION
MIT
DEM
FPLC-SYSTEM
31
2.2.3.8
AFFINITAETCHROMATOGRAPHIE
AUF
DER
BLUE
SEPHAROSE-SAEULE
31
2.2.3.9
UMKEHRPHASENCHROMATOGRAPHIE
32
2.2.3.10
PROBENVORBEREITUNG
UND
KONZENTRIERUNG
FUER
ELEKTROPHORESEN
(BRADFORDFAELLUNG)
32
2.2.4
PROTEINBESTIMMUNG
NACH
BRADFORD
33
2.2.5
SDS-POLYACRYLAMIDGELELEKTROPHORESE
34
2.2.6
TRICIN-PAGE
35
2.2.7
ZWEIDIMENSIONALE
GELELEKTROPHORESE
(2D-PAGE)
35
2.2.8
FAERBUNG
VON
POLYACRYLAMIDGELEN
37
2.2.8.1
COOMASSIE-FAERBUNG
37
2.2.8.2
SILBERFAERBUNG
_
37
2.2.9
BINDUNGSTEST
MIT
BIOTINYLIERTEN
TOCOPHEROLLIGANDEN
38
2.2.9.1
PROBENVORBEREITUNG,
ENTFERNUNG
ENDOGENER
BIOTINHALTIGER
MOLEKUELE
38
2.2.9.2
PROBENVORBEREITUNG
38
2.2.9.3
TACBL-BINDUNGSTEST
IN
MIKROTITERPLATTEN
(MODIFIZIERTER
ELISA)
38
2.2.10
GLEICHGEWICHTSDIALYSE
39
2.2.11
ZELLKULTUR
_
40
2.2.11.1
SUBKULTIVIEREN
DER
ZELLKULTUREN
40
2.2.11.2
VIABILITAETSPRUEFUNG
DURCH
TRYPANBLAUFAERBUNG
41
2.2.11.3
TAF-BINDUNGSTEST
UND
FLUORESZENZMIKROSKOPIE
41
2.2.11.4
FLUORESZENZMIKROSKOPIE
_
42
2.2.11.5
TACBL-BINDUNGSTEST
42
3
ERGEBNISSE
43
3.1
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
DER
TACBL-LOESUNG
_
_
43
3.2
ETABLIERUNG
EINES
TACBL-BINDUNGSTESTS
IN
MIKROTITERPLATTEN
_
_
44
3.3
ISOLIERUNG
AUS
SAMENVESIKELCYTOSOL
MITTELS
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
_
46
3.3.1
TROLOX-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
_
46
3.3.2
TOCOPHEROLSUCCINAT-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
_
47
3.3.3
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
_
_
47
3.3.4
GELFILTRATIONSCHROMATOGRAPHIE
MIT
DEM
SMART-SYSTEM
_
_
48
3.3.5
UMKEHRPHASENCHROMATOGRAPHIE
UND
CHARAKTERISIERUNG
DES
23
KDA-PROTEINS
_
50
3.4
OPTIMIERTE
ISOLIERUNG
AUS
SAMENVESIKELCYTOSOL
MITTELS
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
3.4.1
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
_
52
52
3.4.2
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
_
_
_
53
3.4.3
GELFILTRATIONSCHROMATOGRAPHIE
_
_
53
3.4.4
UMKEHRPHASENCHROMATOGRAPHIE
UND
CHARAKTERISIERUNG
DES
57
KDA-PROTEINS
_
56
3.4.5
UMKEHRPHASENCHROMATOGRAPHIE
UND
CHARAKTERISIERUNG
DES
10
KDA-PROTEINS
_
57
3.4.6
BINDUNGSTEST
MIT
GELFILTRATIONSFRAKTIONEN
DER
ISOLIERUNG
_
58
3.4.7
TACBL-BINDUNGSTEST
MIT
BSA
_
_
59
IN
3.5
ISOLIERUNG
AUS
RINDERSPERMA
MITTELS
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
_
61
3.5.1
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
61
3.5.2
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
61
3.5.3
GELFILTRATIONSCHROMATOGRAPHIE
62
3.5.4
UMKEHRPHASENCHROMATOGRAPHIE
UND
CHARAKTERISIERUNG
DES
23
KDA-PROTEINS
_
65
3.6
ISOLIERUNG
DES
SPERMAADHAESINS
Z13
AUS
RINDERSPERMA
66
3.6.1
GELFILTRATIONSCHROMATOGRAPHIE
AUF
DER
SUPERDEX
75
66
3.6.2
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
AUF
DER
BLUE
SEPHAROSE-SAEULE
68
3.6.3
GELFILTRATIONSCHROMATOGRAPHIE
AUF
DER
SUPERDEX
200
68
3.6.4
UMKEHRPHASENCHROMATOGRAPHIE
DES
SPERMAADHAESINS
Z13
70
3.6.5
TACBL-BINDUNGSTESTMITSPERMAADHAESINZ13
71
3.6.6
GLEICHGEWICHTSDIALYSE
MIT
SPERMAADHAESIN
Z13
73
3.6.7
BERECHNUNG
DER
DREIDIMENSIONALEN
STRUKTUR
DES
SPERMAADHAESINS
Z13
75
3.7
NACHWEIS
EINER
TOCOPHEROLBINDUNGSAKTIVITAET
IN
ZELLMEMBRANEN
_
77
3.7.1
TAF-BINDUNGSTEST
AN
LEBENDEN
PANCTUI-ZELLEN
_
77
3.7.2
TACBL-BINDUNGSTEST
MIT
DER
MIKROSOMENFRAKTION
VON
PANCTUI-ZELLEN
78
3.7.3
FLUORESZENZMIKROSKOPISCHER
NACHWEIS
EINER
TAF-BINDUNGSAKTIVITAET
80
4
DISKUSSION
81
4.1
TACBL-KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
81
4.2
ETABLIERUNG
DES
TACBL-BINDUNGSTESTS
81
4.3
ISOLIERUNG
AUS
SAMENVESIKELCYTOSOL
MITTELS
AFFINTIAETSCHROMATOGRAPHIE
84
4.3.1
TROLOX-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
84
4.3.2
TOCOPHEROLSUCCINAT-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
84
4.3.3
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
85
4.3.4
GELFILTRATIONSCHROMATOGRAPHIE
AN
DER
SMART
85
4.3.5
UMKEHRPHASENCHROMATOGRAPHIE
UND
CHARAKTERISIERUNG
DES
23
KDA
PROTEINS
_
86
4.4
OPTIMIERTE
ISOLIERUNG
AUS
SAMENVESIKELCYTOSOL
MITTELS
AFFINTIAETSCHROMATOGRAPHIE
_
87
4.4.1
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
87
4.4.2
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
87
4.4.3
GELFILTRATIONSCHROMATOGRAPHIE
_
88
4.4.4
UMKEHRPHASENCHROMATOGRAPHIE
UND
CHARAKTERISIERUNG
DES
57
KDA
PROTEINS
_
89
4.4.5
UMKEHRPHASENCHROMATOGRAPHIE
UND
CHARAKTERISIERUNG
DES
10
KDA
PROTEINS
_
89
4.4.6
BINDUNGSTEST
MIT
GELFILTRATIONSFRAKTIONEN
DER
ISOLIERUNG
90
4.4.7
TACBL-BINDUNGSTEST
MIT
BSA
91
4.5
ISOLIERUNG
AUS
RINDERSPERMA
MITTELS
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
_
92
4.5.1
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
_
92
4.5.2
ANIONENAUSTAUSCHCHROMATOGRAPHIE
92
4.5.3
GELFILTRATIONSCHROMATOGRAPHIE
_
93
4.5.4
UMKEHRPHASENCHROMATOGRAPHIE
UND
CHARAKTERISIERUNG
DES
SPERMAADHAESINS
Z1393
4.5.5
ABSCHLIESSENDE
BETRACHTUNG
ZUR
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHISCHEN
ISOLIERUNG
TOCOPHEROL
BINDENDER
PROTEINE
94
IV
.6
ISOLIERUNG
DES
SPERMAADHAESINS
Z13
AUS
RINDERSPERMA
95
4.6.1
GELFILTRATIONSCHROMATOGRAPHIE
AUF
DER
SUPERDEX
75
95
4.6.2
AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE
AUF
DER
BLUE
SEPHAROSE-SAEULE
95
4.6.3
GEIFILTRATIONSCHROMATOGRAPHIE
AUF
DER
SUPERDEX
200
96
4.6.4
UMKEHRPHASENCHROMATOGRAPHIE
DES
SPERMAADHAESINS
ZI
3
96
4.6.5
TACBL-BINDUNGSTEST
MIT
SPERMAADHAESIN
ZI
3
_
97
4.6.6
GLEICHGEWICHTSDIALYSE
MIT
SPERMAADHAESIN
ZI
3
98
4.6.7
BERECHNUNG
DER
DREIDIMENSIONALEN
STRUKTUR
DES
SPERMAADHAESINS
ZI
3
99
4.6.8
ABSCHLIESSENDE
BETRACHTUNG
ZUR
TOCOPHEROL
BINDENDEN
AKTIVITAET
DES
SPERMAADHAESINS
ZI
3
_
_
99
4.7
NACHWEIS
EINER
TOCOPHEROLBINDUNGSAKTIVITAET
IN
ZELLMEMBRANEN
101
4.7.1
TAF-BINDUNGSTEST
AN
LEBENDEN
PANCTUI-ZELLEN
101
4.7.2
TACBL-BINDUNGSTEST
MIT
DER
MIKROSOMENFRAKTION
VON
PANCTUI-ZELLEN
102
4.7.3
FLUORESZENZMIKROSKOPISCHER
NACHWEIS
EINER
TAF-BINDUNGSAKTIVITAET
102
4.7.4
ZUSAMMENFASSENDE
BETRACHTUNG
ZUR
TOCOPHEROLBINDUNGSAKTIVITAET
IN
ZELLMEMBRANEN
102
5
ZUSAMMENFASSUNG
104
6
LITERATUR
105 |
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