Interaktion und Gewebeverteilung von Komponenten des cGMP-Kinase-Signalweges:
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INHALTSVERZEICHNIS
I
INHALTSVERZEICHNIS
INHALTSVERZEICHNIS I
ABBILDUNGS VERZEICHNIS IV
TABELLENVERZEICHNIS V
ABKUERZUNGSVERZEICHNIS VI
A. EINLEITUNG. 1
A.L. SIGNALTRANSDUKTION DURCH
NO.
1
A.2. VIELFALT UND STRUKTUR DER
CGMP-KINASEN.
2
A.3. WIRKUNGSMECHANISMEN DER
CGMP-KINASEN. 3
A.4. IDENTIFIZIERUNG, STRUKTUR UND FUNKTION VON
IRAG.6
A.
5.
ZIELE DIESER
ARBEIT._.
7
B. MATERIAL UND METHODEN.8
B.L. ORGANISMEN UND PLASMIDE.8
B.2. ANZUCHT UND STAMMHALTUNG.9
B.2.1. NAEHRMEDIEN.9
B.2.2. HEMMSTOFFE UND MEDIENZUSAETZE.10
B.2.3. KULTIVIERUNG UND STAMMHALTUNG.11
B.3. MOLEKULARBIOLOGISCHE
METHODEN.
11
B.3.1. ISOLIERUNG VON PLASMID-DNS.11
B.3.2. REINIGUNG UND KONZENTRIERUNG VON DNS-FRAGMENTEN.11
B.3.3. KONZENTRATIONSBESTIMMUNG VON NUKLEINSAEUREN.12
B.3.4. ENZYMATISCHE MODIFIKATION VON DNS. 12
B.3.5. AUFTRENNUNG UND ISOLIERUNG VON DNS-FRAGMENTEN.13
B.3.6. AGAROSE-GELELEKTROPHORESE.14
B.3.7. POLYMERASE-KETTENREAKTION (PCR).14
B.3.8. SEQUENZIERUNG VON DNS.15
B.3.9. TRANSFER VON DNS IN E. COLI UND S. CEREVISIAE.16
B.4. PROTEINBIOCHEMISCHE
METHODEN.
19
B.4.1. EXPRESSION VON PROTEINEN.19
B.4.2. REINIGUNG BAKTERIELL EXPRIMIERTER PROTEINE. 20
B.4.3. HERSTELLUNG UND REINIGUNG SPEZIFISCHER ANTISEREN IN KANINCHEN.21
B.4.4. PROTEINBESTIMMUNG NACH BRADFORD.22
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
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INHALTSVERZEICHNIS
B.4.5. KONZENTRIERUNG VON PROTEINEN AUS LOESUNGEN.23
B.4.6. ANALYSE UND DETEKTION VON PROTEINEN.23
B.4.7. CGMP-AGAROSE-AFFINITAETSCHROMATOGRAPHIE, CO-IMMUNPRAEZIPITATION UND
PHOSPHORYLIERUNG.26
B.5. KULTUR EUKARYONTISCHER
ZELLEN.-.
27
B.5.1. VERWENDETE ZELLINIE.27
B.5.2. ZELLKULTUR.27
B.5.3. TRANSFEKTION VON COS-7 ZELLEN. 28
B.6. ZWEI-HYBRID
SYSTEM.
29
B.7. ISOLIERUNG UND PRAEPARATION VON
MAUSGEWEBEN. 31
B .7.1. GEWINNUNG VON PROTEIN AUS MAUSGEWEBEN.31
B.7.2. ORGANPRAEPARATION FUER DIE IMMUNHISTOCHEMIE.31
B. 8. IMMUNHISTOCHEMIE
.32
B.8.1. IMMUNHISTOLOGISCHE FAERBUNG MITTELS PEROXIDASE. 32
B. 8.2. IMMUNHISTOLOGISCHE FAERBUNG MITTELS FLUORESZENZ-MARKIERTER
ANTIKOERPER.34
C. ERGEBNISSE.35
C.L. GENERIERUNG EINES SPEZIFISCHEN IRAG-ANTIKOERPERS.35
C.2. GEWEBSEXPRESSION VON IRAG UND DER CGMP-KINASE 1.38
C. 2.1. IMMUNOBLOTANALYSE VON IRAG.38
C.2.2. IMMUNOBLOTANALYSE DER CGKI.40
C
3. LOKALISIERUNG VON IRAG UND DER CGKI IM GEWEBE.43
C.3.1. LICHTMIKROSKOPISCHE UNTERSUCHUNG.?.43
C.3.2. KONFOKALE LASER-SCAN MIKROSKOPIE.53
C. 4. INTERAKTION VON IRAG MIT DER CGMP- KINASE.55
C.4.1. SPEZIFISCHE INTERAKTION VON IRAG MIT CGKISS IM ZWEI-HYBRID
SYSTEM.55
C.4.2. CHARAKTERISIERUNG DER INTERAKTION ZWISCHEN IRAG UND CGKISS.61
D. DISKUSSION.64
D.L. PHYSIOLOGISCHE BEDEUTUNG DER LOKALISIERUNG VON IRAG UND DER CGKI IM
GEWEBE. 64
D.2. BEDEUTUNG DER INTRAZELLULAEREN PROTEINLOKALISIERUNG BEZUEGLICH DER
SPEZIFITAET
DES NO/CGMP-SIGNAL WEGES.68
D.3. INTERAKTION VON IRAG MIT DER CGKI.69
D.4. AUSBLICK.72
INHALTSVERZEICHNIS
E. ZUSAMMENFASSUNG. 73
F. ANHANG.75
F *
1
PRIMER
.9.
75
F.2. RESTRIKTIONSENZYME.
.,.YY77
F.3. VERWENDETE ANTIKOERPER._YYYYYY.7G
F.4.
FIRMENVERZEICHNIS.
79
F.5. GERAETEVERZEICHNIS
.80
81
.81
G. LITERATURVERZEICHNIS
G.L. ZITIERTE VEROEFFENTLICHUNGEN
G.2. EIGENE VEROEFFENTLICHUNGEN.
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