Untersuchungen zur Bildung von Disulfidbindungen bei der thermischen Behandlung nativer Milchproteine:
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
München
Verl. Dr. Hut
2002
|
| Ausgabe: | 1. Aufl. |
| Schriftenreihe: | Lebensmittelchemie
|
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | Zugl.: München, Techn. Univ., Diss., 2002 |
| Beschreibung: | VI, 171 S. Ill., graph. Darst. |
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INHALTSVERZEICHNIS
SEITE
1.
EINFUEHRUNG
1
1.1
DIE
PROTEINE
IN
DER
MILCH
1
1.2
AGGREGATBILDUNG
DER
PROTEINE
1
1.2.1
PHYSIKALISCHE
FOLGEN
DER
THERMISCHEN
AGGREGATBILDUNG
DER
PROTEINE
2
1.3
DER
THIOL/DISULFID-AUSTAUSCH
3
1.4
DIE
STRUKTUR
UND
FUNKTION
DER
MILCHPROTEINE
4
1.4.1
CASEINE
4
1.4.2
DIE
MICELLSTRUKTUR
DER
CASEINE
5
1.4.3
GELBILDUNG
6
1.4.4
DIE
MOLKENPROTEINE
7
1.5
GROESSENVERGLEICH
UND
HAEUFIGKEIT
DER
EINZELNEN
PROTEINE
IN
DER
MILCH
10
1.6
DIE
YYMOLTEN
GLOBULE
"
THEORIE
11
1.7
DIE
THERMISCH
INDUZIERTE
AGGREGATBILDUNG
DER
MILCHPROTEINE
11
1.7.1
DIE
ROLLE
DES
SS-LACTOGLOBULINS
11
1.7.2
DIE
ROLLE
DES
A-LACTALBUMINS
13
1.7.3
DIE
ROLLE
DES
K-CASEINS
14
1.7.4
ABSCHAETZUNG
DER
REAKTIVITAETEN
DER
MILCHPROTEINE
BEI
DER
ERHITZUNG
15
1.8
ANALYTISCHE
GRUNDLAGEN
15
1.8.1
ISOLIERUNG
DER
MILCHPROTEINE
15
1.8.2
CHARAKTERISIERUNG
DER
MILCHPROTEINE
16
1.8.3
ERHITZUNG
DER
MILCHPROTEINE
16
1.8.4
THIOLBESTIMMUNG
IN
DEN
MILCHPROTEINEN
16
1.8.5
AGGREGATBESTIMMUNG
17
1.8.6
DERIVATISIERUNG
DER
FREIEN
THIOLGRUPPEN
17
1.8.7
DIE
PARTIELLE
HYDROLYSE
20
1.8.8
TRENNUNG
VON
PEPTIDEN
EINES
PARTIALHYDROLYSATES
21
1.8.9
NACHWEIS
VON
DISULFIDEN
21
1.8.10
BESTIMMUNG
DER
AMINOSAEURESEQUENZ
VON
PEPTIDEN
23
2.
PROBLEMSTELLUNG
28
3.
ERGEBNISSE
29
3.1
UEBERSICHT
UEBER
DIE
DURCHGEFUEHRTEN
UNTERSUCHUNGEN
29
3.2
UNTERSUCHUNGSMATERIAL
30
3.3
AUFARBEITUNG
DER
MILCH
30
3.3.1
ISOLIERUNG
VON
SS-LACTOGLOBULIN
UND
A-LACTALBUMIN
30
3.3.2
ISOLIERUNG
DER
CASEINMICELLEN
UND
DES
MOLKENPROTEINISOLATES
34
3.4
LOKALISIERUNG
DER
THIOLGRUPPE
UND
DER
DISULFIDBINDUNGEN
IN
DEN
NATIVEN
MILCHPROTEINEN
39
3.4.1
LOKALISIERUNG
DER
THIOLGRUPPE
UND
DER
DISULFIDBINDUNGEN
IN
NATIVEM
SS-LACTOGLOBULIN
39
3.4.2
LOKALISIERUNG
DER
DISULFIDBINDUNGEN
IN
NATIVEM
A-LACTALBUMIN
40
3.4.3
LOKALISIERUNG
DER
DISULFIDBINDUNGEN
IN
CASEIN
41
3.5
ERHITZUNG
DER
MILCHPROTEINE
44
3.6
BESTIMMUNG
DER
THIOLKONZENTRATION
44
3.6.1
BESTIMMUNG
DER
THIOLKONZENTRATION
IN
DEN
ERHITZTEN
SS-LACTOGLOBULINLOESUNGEN
45
3.6.2
BESTIMMUNG
DER
THIOLKONZENTRATION
IN
DEN
ERHITZTEN
SS-LACTOGLOBULIN-A-LACTALBUMIN-MISCHUNGEN
45
3.6.3
BESTIMMUNG
DER
THIOLKONZENTRATION
IN
DEN
ERHITZTEN
MILCHPROBEN
46
3.7
DERIVATISIERUNG
DER
FREIEN
THIOLGRUPPEN
46
3.7.1
MODELLREAKTIONEN
47
3.7.2
CHROMATOGRAPHISCHES
VERHALTEN
VON
PTH-AMINOSAEUREN
AUS
PEPTIDEN
MIT
CYSTEIN-,
CYSTIN
SOWIE
ABD-F
UND
DACM
DERIVATISIERTEN
CYSTINRESTEN
52
3.8
DIE
AGGREGATBILDUNG
DER
MILCHPROTEINE
54
3.8.1
ERHITZUNG
DES
SS-LACTOGLOBULINS
BEI
UNTERSCHIEDLICHER
TEMPERATUR
UND
KONSTANTER
ZEIT
54
3.8.2
MODIFIZIERUNG
DER
ERHITZUNGSDAUER
UND
DER
TEMPERATUR
DER
SS-LACTOGLOBULINLOESUNGEN
57
3.8.3
HARNSTOFF-BEHANDLUNG
VON
SS-LACTOGLOBULIN
60
3.8.4
ERHITZUNG
DES
A-LACTALBUMINS
61
3.8.5
ERHITZUNG
VON
GEMISCHEN
AUS
SS-LACTOGLOBULIN
UND
A-LACTALBUMIN
BEI
UNTERSCHIEDLICHER
TEMPERATUR
UND
KONSTANTER
ZEIT
64
3.8.6
ERHITZUNG
DER
SS-LACTOGLOBULIN-A-LACTALBUMIN-MISCHUNGEN
BEI
75C
UND
UNTERSCHIEDLICHER
ERHITZUNGSDAUER
69
3.8.7
ERHITZUNG
VON
MOLKENPROTEINISOLATEN
72
3.8.8
VERGLEICH
DER
POLYMERBILDUNG
IN
ABHAENGIGKEIT
DES
ERHITZTEN
MATERIALS
77
3.8.9
ERHITZUNG
EINER
MAGERMILCH
UNTER
LUFTATMOSPHAERE
78
3.8.10
ERHITZUNG
EINER
MAGERMILCH
UNTER
STICKSTOFFATMOSPHAERE
79
3.8.11
VERGLEICH
DER
AMINOSAEUREZUSAMMENSETZUNG
VON
UNTER
STICKSTOFF
ERHITZTER
MILCH
MIT
DER
VON
MILCHHAUT
82
3.9
AUFARBEITUNG
DER
ERHITZTEN
PROTEINLOESUNGEN
84
3.10
ENZYMATISCHE
PARTIALHYDROLYSE
84
3.11
ENTWICKLUNG
EINER
ON-LINE
METHODE
ZUR
BESTIMMUNG
VON
DISULFIDBINDUNGEN
85
3.11.1
TECHNISCHE
GRUNDLAGEN
85
3.11.2
DERIVATISIERUNG
85
3.11.3
REDUKTION
87
3.11.4
EINFLUSS
DES
PROTEIN-BZW.
PEPTIDRESTES
AUF
DIE
FLUORESZENZ
91
3.11.5
NEBENREAKTIONEN
91
3.11.6
UNTERSUCHUNG
DER
STABILITAET
DER
NACHSAEULENREAGENZIEN
93
3.11.7
BEDINGUNGEN
BEI
DER
PRAKTISCHEN
ANWENDUNG
DER
ON-LINE
METHODE
93
3.12
DER
THIOL/DISULFID-AUSTAUSCH
IN
MILCHPROTEINEN
94
3.12.1
DER
THERMISCH
INDUZIERTE
THIOL/DISULFID-AUSTAUSCH
IM
SS-LACTOGLOBULIN
94
3.12.2
DER
THIOL/DISULFID-AUSTAUSCH
IM
SS-LACTOGLOBULIN
BEI
HARNSTOFF-UND
DRUCKBEHANDLUNG
100
3.12.3
UNTERSUCHUNG
DES
THERMISCH
INDUZIERTEN
THIOL/DISULFID-
AUSTAUSCHES
IN
SS-LACTOGLOBULIN-A-LACTALBUMIN-GEMISCHEN
102
3.12.4
UNTERSUCHUNG
DER
THERMISCH
INDUZIERTEN
DISULFIDBINDUNGEN
IN
MILCHHAUT
UND
MILCH
109
4.
DISKUSSION
116
4.1
DURCHGEFUEHRTE
UNTERSUCHUNGEN
116
4.2
UNTERSUCHUNGSMATERIAL
116
4.3
ISOLIERUNG
NATIVER
MILCHPROTEINE
116
4.4
CHARAKTERISIERUNG
DER
ISOLIERTEN
MILCHPROTEINE
117
4.4.1
THIO)
UND
DISULFIDBESTIMMUNG
IN
NATIVEM
SS-LACTOGLOBULIN
117
4.4.2
BESTIMMUNG
DER
DISULFIDBINDUNGEN
IN
NATIVEM
A-LACTALBUMIN
118
4.4.3
BESTIMMUNG
DER
DISULFIDBINDUNGEN
IN
NATIVEM
K-CASEIN
118
4.4.4
BESTIMMUNG
DER
DISULFIDBINDUNGEN
IN
NATIVEM
A
S2
-CASEIN
118
4.5
ERHITZUNG
119
4.6
BESTIMMUNG
DER
THIOLKONZENTRATION
IN
DEN
ERHITZTEN
MILCHPROTEINEN
119
4.7
DERIVATISIERUNG
119
4.8
AGGREGATBILDUNG
120
4.8.1
AGGREGATBILDUNG
BEIM
SS-LACTOGLOBULIN
120
4.8.2
THERMISCH
INDUZIERTE
AGGREGATBILDUNG
IM
A-LACTALBUMIN
DURCH
THIOLZUSATZ
120
4.8.3
THERMISCH
INDUZIERTE
AGGREGATBILDUNG
BEI
SS-LACTOGLOBULIN
A-LACTALBUMIN-GEMISCHEN
121
4.8.4
THERMISCHE
AGGREGATBILDUNG
BEI
DEN
MOLKENPROTEINISOLATEN
121
4.8.5
DIE
THERMISCHE
AGGREGATBILDUNG
DER
MILCHPROTEINE
122
4.9
AUFARBEITUNG
DER
ERHITZTEN
PROTEINLOESUNGEN
123
4.10
PARTIELLE
ENZYMATISCHE
HYDROLYSE
123
4.11
BESTIMMUNG
DER
DISULFIDBINDUNGEN
IN
DEN
HYDROLYSATEN
123
4.11.1
VERAENDERUNG
DER
FLUORESZENZ
DURCH
DIE
CHEMISCHE
UMGEBUNG
124
4.11.2
IDENTIFIZIERUNG
DER
DISULFIDHALTIGEN
PEPTIDE
124
4.12
DER
THIOL/DISULFID-AUSTAUSCH
IN
DEN
MILCHPROTEINE
124
4.12.1
DURCH
BEHANDLUNG
INDUZIERTEN
THIOL/DISULFID-AUSTAUSCH
IM
SS-LACTOGLOBULIN
124
4.12.2
THERMISCH
INDUZIERTER
THIOL/DISULFID-AUSTAUSCH
IN
SS-LACTOGLOBULIN-A-LACTALBUMIN-GEMISCHEN
126
4.12.3
THERMISCH
INDUZIERTER
THIOL/DISULFID-AUSTAUSCH
DER
MILCHPROTEINE
128
5.
MATERIAL
UND
METHODEN
131
5.1
UNTERSUCHUNGSMATERIAL
131
5.1.1
MILCH
131
5.1.2
PROTEINE
131
5.2
VERGLEICHSMATERIAL
131
5.2.1
PROTEINE
UND
PEPTIDE
131
5.2.2
VERGLEICHSMATERIAL
FUER
DIE
MOLEKULARMASSENBESTIMMUNG
131
5.2.3
AMINOSAEUREN
132
5.3
CHEMIKALIEN
132
5.3.1
REDUKTIONSMITTEL
132
5.3.2
DERIVATISIERUNGSREAGENZIEN
132
5.3.3
PROTEOLYTISCHE
ENZYME
132
5.3.4
SONSTIGE
CHEMIKALIEN
132
5.4
MATERIALIEN
133
5.4.1
FILTER
133
5.4.2
DIALYSESCHLAEUCHE
134
5.4.3
PHASEN
FUER
DIE
FLUESSIGKEITSCHROMATOGRAPHIE
134
5.4.4
GELE
FUER
DIE
POLYAMIDGELELEKTROPHORESE
134
5.5
ISOLIERUNG
NATIVER
MILCHPROTEINE
134
5.5.1
AUFARBEITUNG
DER
MILCH
NACH
MAILLIART
&
RIBADEAU-DUMAS
(1988)
134
5.5.2
ISOLIERUNG
VON
A-LACTALBUMIN
DURCH
LONENAUSTAUSCH
CHROMATOGRAPHIE
NACH
OCHIRKHUYAK
ET
AL.
(1998)
135
5.5.3
GPC
VON
MAGERMILCH
135
5.6
GEHALTSBESTIMMUNGEN
136
5.6.1
GEHALTSBESTIMMUNG
DER
MOLKENPROTEINE
MITTELS
RP-HPLC
(INTERNATIONAL
DAIRY
FEDERATION)
136
5.6.2
GEHALTSBESTIMMUNG
UEBER
STICKSTOFFBESTIMMUNG
NACH
DUMAS
136
5.6.3
GEHALTSBESTIMMUNG
UND
IDENTIFIZIERUNG
UEBER
AMINOSAEUREANALYSE
137
5.7
IDENTIFIZIERUNG
VON
PROTEINEN
UND
PEPTIDEN
138
5.7.1
NATIVE
PAGE
138
5.7.2
N-THERMINALE
SEQUENZANALYSE
138
5.7.3
MASSENSPEKTROMETRIE
139
5.8
ERHITZUNGSVERSUCHE
139
5.8.1
SS-LACTOGLOBULIN
139
5.8.2
A-LACTALBUMIN
139
5.8.3
SS-LACTOGLOBULIN
UND
A-LACTALBUMIN-MISCHUNGEN
140
5.8.4
MOLKENPROTEINFRAKTION
AUS
DER
GPC
140
5.8.5
MAGERMILCH
141
5.9
ANDERE
BEHANDLUNGEN
141
5.9.1
DRUCKBEHANDLUNG
EINER
SS-LACTOGLOBULINLOESUNG
141
5.9.2
HARNSTOFFBEHANDLUNG
EINER
SS-LACTOGLOBULINLOESUNG
141
5.10
PHOTOMETRISCHE
BESTIMMUNG
DER
FREIEN
THIOLGRUPPEN
IN
DEN
ERHITZTEN
PROTEINLOESUNGEN
MIT
2.2
'
-DITHIOPYRIDIN
142
5.11
DERIVATISIERUNG
VON
THIOLGRUPPEN
142
5.11.1
DERIVATISIERUNG
MIT
MALEINIMDEN
142
5.11.2
DERIVATISIERUNG
MIT
VINYLPYRIDIN
142
5.11.3
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
DERIVATISIERUNG
DER
FREIEN
THIOLGRUPPE
MIT
MALEINIMIDEN
143
5.11.4
ERMITTLUNG
DER
VOLLSTAENDIGKEIT
DER
DERIVATISIERUNG
DER
FREIEN
THIOLGRUPPE
MIT
ABD-F
144
5.11.5
ERMITTLUNG
DER
NEBENREAKTIVITAET
VON
ABD-F
MIT
PRIMAEREN
AMINOGRUPPEN
145
5.11.6
UNTERSUCHUNG
DER
NEBENREAKTIVITAET
VON
MALEINIMIDEN
MIT
N
ACETYL-L-LYSIN
145
5.12
BESTIMMUNG
DER
MOLEKUELGROSSEN
UND
DER
GROESSENANTEILE
IN
DEN
ERHITZTEN
MOLKENPROTEINLOESUNGEN
146
5.12.1
SDS-PAGE
146
5.12.2
GELCHROMATOGRAPHIE
147
5.13
AUFARBEITUNG
DER
ERHITZEN
PROTEINLOESUNGEN
149
5.13.1
AUFREINIGUNG
DURCH
MEMBRANFILTRATION
149
5.13.2
AUFREINIGUNG
DURCH
GELPERMEATIONSCHROMATOGRAPHIE
149
5.13.3
AUFREINIGUNG
DURCH
DIALYSE
149
5.13.4
AUFREINIGUNG
DURCH
FAELLUNG
DES
PROTEINS
MIT
ACETON
150
5.13.5
BESTIMMUNG
DER
MONOMEREN
MOLKENPROTEINE
IN
MILCH
150
5.14
ENZYMATISCHE
PARTIALHYDROLYSEN
150
5.14.1
BESTIMMUNG
DER
ENZYMAKTIVITAET
150
5.15
TRENNUNG
UND
IDENTIFIZIERUNG
DERTHIOL
UND
DISULFIDHALTIGEN
PEPTIDE
151
5.15.1
DIFFERENZCHROMATOGRAPHIE
MITTELS
RP-HPLC
151
5.15.2
HPLC
MIT
NACHSAEULENDERIVATISIERUNG
152
5.15.3
RECHROMATOGRAPHIE
153
5.15.4
UNTERSUCHUNGEN
ZUR
PH-WERT-ABHAENGIGKEIT
DER
DERIVATISIERUNG
VON
FREIEN
THIOLEN
MIT
DACM
155
5.15.5
VERSUCHE
ZUR
ENTWICKLUNG
DER
ON-LINE
METHODE
155
5.16
REDUKTION
UND
DERIVATISIERUNG
VON
CYSTINPEPTIDEN
156
6.
ZUSAMMENFASSUNG
158
7.
ANHANG
160
8.
LITERATURVERZEICHNIS
165 |
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