In-Vitro-Studien zum postsekretorischen Prozessing von Glukagon-Like-Peptide-1 (7-36)amid durch mikrovilläre Ektopeptidasen des proximalen Nierentubulusepithels:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
Marburg
Görich & Weiershäuser
2002
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| Schriftenreihe: | Wissenschaft in Dissertationen
676 |
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Inhaltsverzeichnis |
| Beschreibung: | Zugl.: Marburg, Univ., Diss., 2002 |
| Beschreibung: | 108 S. graph. Darst. |
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INHALTSVERZEICHNIS 1
ABKÜRZUNGEN DER PROTEINOGENEN AMINOSÄUREN 4
ABKÃœRZUNGEN 5
1 EINLEITUNG 6
1.1 Postsekretorisches Prozessing von Peptidhormonen 6
1.2 Ektopeptidasen 8
1.2.1 Allgemeines 8
1.2.2 Die Enzymgruppe der Ektopeptidasen 10
1.2.3 Beschreibung einzelner Ektopeptidasen 14
1.2.4 Angiotensin Converting Enzym [Peptidyl Dipeptidase A] (EC
3.4.15.1) 18
1.2.5 AminopeptidaseN(EC 3.4.11.2) 19
1.2.6 Aminopeptidase A (EC 3.4.1 In) 19
1.2.7 CarboxypeptidaseM(EC3.4.17.n) 20
1.3 Peptidhormone und die enteroinsulinäre Achse 20
1.4 Glucagon Like Peptide (7 36)amid 23
1.4.1 Entdeckung von GLP 1 (7 36)amid 23
1.4.2 Biosynthese und posttranslationales Prozessing von GLP 1 25
1.4.3 Freisetzung von GLP 1 in die Zirkulation 30
1.4.4 Biologische Wirkung von GLP 1 auf die Zielzellen 32
1.4.5 Klinische Bedeutung von GLP 1 (7 36) NH2 34
1.5 Zielsetzung der Arbeit 35
I
Inhaltsverzeichnis 2 2 MATERIAL UND METHODEN 37
2.1 Materialien 37
2.1.1 Feinchemikalien 37
2.1.2 Geräte 37
2.1.3 Peptide 38
2.1.4 Enzyme 39
2.2 Methoden 40
2.2.1 Zellmembranpräparation der proximalen Tubulusepithelzellen 40
2.2.2 Proteinbestimmung nach Bradford 44
2.2.3 Etablierung von Enzymassays zur Charakterisierung der 45
subzellulären Fraktionen 45
2.2.4 Inkubationsansatz und Abbaukinetik für GLP1 (7 36)amid durch
proximale Nierentubulusepithelmembranen 51
2.2.5 Inkubationsansatz und Abbaukinetik von weiteren Peptiden 52
2.2.6 Auftrennung der Abbaufragmente durch die High Performance Liquid
Chromatographie (HPLC) 52
2.2.7 Quantifizierung und Charakterisierung der Abbaufragmente durch
Massenspectrometrie und Sequenzanalyse 55
2.2.8 Kinetische Analyse der Peptidproteolyse durch rp HPLC und online
UV Detektion 56
2.2.9 Kinetische Analyse und Vergleich der Stabilität verschiedenerGLP 1
(7 36 NH2 verwandter Peptidhormone 58
3 ERGEBNISSE 59
3.1 Abbau von GLP l durch Membranen der proximalen
Nierentubulusepithdzellen 59
3.1.1 Etablierung einer Plasmamembranpräparation 59
3.1.2 Quantitativer Nachweis der NEP.24.11 auf apikalen, 62
mikrovillitragenden Plasmamembranen 62
Inhaltsverzeichnis 3 3.2 Abbau von GLP 1 (7 36) NH2 durch Ektopeptidasen der
Mikrovillimembranprilpanition 63
3.2.1 Spaltungsnachweis von GLP 1 (7 36 NH2 durch die 63
Membranpräparation 63
3.3 Charakterisierung der Abbaufragmente des GLP 1 Abbaus 69
3.4 Identifizierung von am GLP 1 (7 36) NH2 Abbau beteiligter
Ektopeptidasen durch den Einsatz spezifischer Peptidaseinbibitoren
70
3.5 Abbau von G1P, Exendin 4 und PYY durch Ektopeptidasen der
Mikrovillimembranpriparation 74
4 DISKUSSION 79
5 ZUSAMMENFASSUNG 86
6 LITERATURLISTE 88
7 ANHANG 105
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