Untersuchungen zur posttranslationalen Prozessierung des humanen Zona Pellucida Proteins ZPC:
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2001
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INHALTSVERZEICHNIS
1
ZUSAMMENFASSUNG
.
1
2
EINLEITUNG
.
2
2.1
OOZYTE
.
.2
2.1.1
REIFUNG
DET
OOZYTE
UND
BILDUNG
DER
ZONA
PELLUCIDA
.
2
2.2
BEFRUCHTUNG
.
3
2.2.1
CHRONOLOGIE
DER
VORGAENGE
ZUR
BEFRUCHTUNG
BEI
SAEUGETIEREN
.
3
2.3
ZONA
PELLUCIDA
.
5
2.4
BEDEUTUNG
DER
ZONA
PELLUCIDA
PROTEINE
BEI
DER
BEFRUCHTUNG.
.
6
2.4.1
ZP3
(ZPC)
ALS
PRIMAERER
SPERMIENREZEPTOR
.
7
2.4.1.1
BEI
DER
MAUS
.
7
2.4.12
BEIM
MAISCHEN
.
8
2.4.2
ZP2
(ZPA)
ALS
SEKUNDAERER
SPERMIENREZEPTOR
.
8
2.5
DIE
ZONA
PELLUCIDA
GENFAMILIE
.
9
2.5.1.1
EXPRESSION
DER
ZONA
PEUUDDA-GENE
.
9
2.6 DOMAENENSTRUKTUR
DER
ZONA
PROTEINE
.
10
2.6.1
POTENZIELLE
ABSPALTUNG
EINER
LOESLICHEN
ZONA
PELLUCIDA
PROTEIN-EKTODOMAENE
.
11
2.6.1.1
FAMILIE
DER
'SUBTILIDN
RELATED
PROPROTDN
'
KONVERTASEN
.
12
3
AUFGABENSTELLUNG
.
14
4
ERGEBNISSE
.
15
4.1
EXPRESSION
VON
HZPC
IN
EUKARYOTISCHEN
ZELLLINIEN
.
15
4.1.1
ZPC
EXPRESSIONSVEKTOREN
.
15
4.1.2
EXPRESSION
IN
VERSCHIEDENEN
ZELLLINIEN
.
15
4.2
REINIGUNG
VON
RHZPC
.
17
4.2.1
IMMUN-AFFINITAETSCHROMATOGRAFIE
.
17
4.2.2
LEKTIN-AFFHITAETSCHROMATOGRAFIE
.
19
422.1
BESTIMMUNG
DER
TERMINALEN
KOHLENHYDRATNSTE
.
19
4222
WGA-AFFINITAETSCHROMATOGRAFIE.
.
20
43
CHARAKTERISIERUNG
DES
GEREINIGTEN
RHZPC
PROTEINS
.
22
4.3.1
2-D-GELELEKTROPHORESE
.
22
4.3.2
N-TERMINALE
SEQUENZIERUNG
BZW.
MASSENSPEKTROSKOPIE
.
23
4.3.3
IMMUNOLOGISCHE
CHARAKTERISIERUNG
.
24
4.3.3.1
IMMUNHISTOLOFFSCHE
DETEKTION
VON
ZPCIN
DER
ZONA
PELLUCIDA
VON
HUMANEN
OOQ/TEN.,.24
4.3
J
2
TESTUNG
VERSCHIEDENER
ANTI-ZPC-SEREN
.
25
4.4
OPTIMIERUNG
DER
REINIGUNG
.
26
4.4.1
DEGLYKOSYLIERUNG
DER
N-TERMINALEN
KOHLENHYDRATRESTE
.
27
4.5
PROZESSIERUNG
VON
RHZPC
DURCH
SP-KONVERSTASEN
.
28
4.5.1
PROZESSIERUNG
DURCH
FURUI
.
28
4.5.1.1
ZYTOTOXIZITAETSTEST
.
29
4.5.12
EXPRESSION
VON
ZPC
IN
EINERFMINDE/ISJENTEN
ZELLLINIE.
_
30
4.5.2
PROZESSIERUNG
DURCH
ANDERE
SP-KONVERTASEN
.
32
4.52.1
MUTAGENESE
DER
DIBASISCHM
SEQUENZEN
.
32
4.522
EXPRESSION
DER
REKOMBINATORISCHEN
ZPC-KONSTRUKTE
.
34
4.6
NACHWEIS
DER
C-TERMINALEN
PROZESSIERUNG
VON
RHZPC
.
34
4.6.1
KLONIERUNG
DER
HZPC-HISTIDINHEXAPEPTID-FUSIONSKONSTRUKTE
.
35
4.6
2
STABILE
EXPRESSION
DER
HZPC-HISTIDINHEXAPEPTID-FUSIONSKONSTRUKTE
.
36
4.6.3
REINIGUNG
SPEZIFISCHER
ANTIKOERPER,
DIE
DEN
C-TERMINUS
VON
HZPC
ERKENNEN
.
36
4.6.4
C-TERMINALE
PROZESSIERUNG
VON
ZPC(L-424HIS6)
.
37
4.7
IMMUNHISTOLOGIE
ZUR
LOKALISATION
DES
RHZPC
.
39
4.8
INHIBIERUNG
DER
C-TERMINALEN
PROZESSIERUNG
VON
RHZPC
DURCH
PHENANTHROLIN42
4.9
DETERMINIERUNG
DER
PROZESSIERUNGSSTELLE
INNERHALB
DES
RHZPC
PROTEINS
.
44
4.9.1
C-TENNINALE
SEQUENZIERUNG
.
44
4.9.2
IMMUNOLOGISCHE
DETERMINIERUNG
DER
PROZESSIERUNGSSTELLE
.
46
4.10
C-TERMINALE
PROZESSIERUNG
VON
NHZPC
.
50
5
DISKUSSION
.
53
5.1
EXPRESSION
VON
RHZPC
.
53
5.2
REINIGUNG
VON
RHZPC
AUS
BHK.
.
.
54
53
CHARAKTERISIERUNG
VON
RHZPC
AUS
BHK.
.
56
5.4
HINWEISE
AUF
C-TERMINALE
PROZESSIERUNG
VON
RHZPC
.
.57
5.4.1
KEINE
PROZESSIERUNG
DURCH
SP-KONVERTASEN
.
58
5.5
NACHWEIS
DER
C-TERMINALEN
PROZESSIERUNG
VON
RHZPC
.
62
5.5.1
INSERTION
VON
RIIZPC
IN
DIE
PLASMAMEMBRAN
.
63
5.5.2
SEZEMIERUNG
VON
RHZPC
NACH
PROZESSIERUNG
DURCH
METALLOPROTEASEN
.
64
5.6
DETERMINIERUNG
DER
PROZESSIERUNGSTELLE
.
65
5.7
C-TERMINALE
PROZESSIERUNG
IN
VIVO
.
67
6
MATERIAL
UND
METHODEN
.
68
6.1
MATERIAL
.
68
6.1.1
GERAETE
.
68
6.1.2
CHEMIKALIEN,
VERBRAUCHSMATERIALIEN
UND
ENZYME
.
68
6.1.3
CDNA,
PLASMIDE
UND
VEKTOREN
.
70
6.1.4
PRIMER
.
71
6.1.5
ANTIKOERPER
.
72
6.1.6
ZELLLINIEN
.
73
6.1.7
LOESUNGEN
.
74
6.2
MOLEKULARBIOLOGISCHE
METHODEN
.
75
6.2.1
GRUNDTECHNIKEN
.
75
62.1.1
KONZENTRATIONSBESTIMMUNG
VON
DNA
IN
LOESUNG
.
75
62.12
PHENOLEXTRAKTION
.
75
62.13
ETHANOLFIILLUNG
.
75
62.1.4
AGAROSE-GELELEKTRVPHORTSE.
.
75
6.2.2
KLONIERUNG
.
76
622.1
DNA-AMPLIFIKATION
DURCH
PCR
.
76
6.2.2.2
RESTRIKTION
VON
DNA
78
6223
DNA-FRAGMENTISOLIERUNG
.79
622.4
LIGAUEON
ISOLIERTER
DNA-FRAGMENTE
.
80
622.5
TRANSFORMATION
VON
KOMPETENTEN
ESCHERICHIA
COH
ZELLEN
.
80
622.6
PRAEPARATION
VON
PLASMID-DNA
AUS
BAKTERIENZELLEN
MITTELS
ALKALISCHER
LYSE
.
81
622.7
AUTOMATISCHE
DNA-SEQUENZIERUNG.
.81
63
PROTEINBIOCHEMISCHE
METHODEN
.
84
6.3.1
GRUNDTECHNIKEN
.
84
63.1.1
FAELLUNG
VON
PROTEINEN
.
84
63.12
KONZENTRIEREN
UND
UMPUFFEM
VON
PROTEINPROBEN
.
84
63.13
PROTEINBESTTMMUNG
.
84
63.1.4
SDS-POFYACRYLAMID-GELELEKTRVPHORESE
(SDS-PAGE)
.85
63.1.5
2-D-GELELEKTROPHORESE
.
87
63.1.6
BESTIMMUNG
DER
KOHLENHYDRATGRUPPEN
.
88
6.3.2
IMMUNOLOGISCHE
METHODEN
.
89
6.52.1
HERSTELLUNG
POLYKLONALER
PEPTIDANTISEREN
.
89
6322
CHARAKTERISIERUNG
DER
PEPTIDANTISEREN
IM
EUSA
.
90
6323
AUFREINIGUNG
DER
GESAMT-LGFG
.
91
632.4
AJFINITDTSREINIGUNG
DER
SPEZIFISCHEN
ANTIKOERPER
.
91
632.5
WESTERN
BLOT.
_
91
632.6
IMMUNHISTOCHEMISCHE
DETEKTION
VON
NATIVEM
ZPC.
.
95
632.7
IMMUNFLUORESZENZ-DETEKTION
.
95
6.3.3
KULTIVIERUNG
EUKARYOTISCHER
ZELLEN
.
94
633.1
ZYTOTOXIZITAETSASSQY
.
96
6332
TRANSFEKTION
EUKARYOTISCHER
ZELLEN
.
97
6333
KULTIVIERUNG
STABILER
ZELLLINIEN
IN
SPINNERFLASCHEN
.
98
6.53.4
EINFLUSS
VON
PROTEASEN-INHIBITOREN
AUF
DIE
PROTEINPROZESSIENMG.
.
99
6.3.4
LYSE
VON
EUKARYOTISCHEN
ZELLEN
.
99
63.5
SAEURESOLUBILISIERUNG
HUMANER
ZONA
PELLUCIDA
.
100
6.3.6
AFFINITAETSCHROMATOGRAFIE
.
101
63.6.1
IMMUN-AFFINITDTSCHROMATOGPAFIE
.
101
63.62
LEKTIN-AJFNITAETSCHROMATOGRAFIE
.
102
6.3.7
PROTEIN-SEQUENZIERUNG
.
102
63.7.1
N-TERMINALE
SEQUENZFIRUNG.
.
102
63.72
C-TERMINALE
SEQUENZIERUNG
.
105
7
VERZEICHNISSE
.
104
7.1
ABKUERZUNGEN
.
104
7.2
ABBILDUNGSVERZEICHNIS
.
106
73
LITERATUR
.
108 |
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