Untersuchungen zur Zellwandbiogenese der Bäckerhefe Saccharomyces cerevisiae:
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Regensburg
2002
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INHALTSVERZEICHNIS
I
1 EINLEITUNG.1
1.1 A UJBAU DER ZELLWAND
.2
1.1.1 GLUKAN. 2
1.1.2 CHITIN.3
1.1.3 DIE PROTEINE DER ZELLWAND.4
1.2 REGULATION DER ZELLWANDBIOGENESE
.8
1.2.1 ZELLZYKLUSREGULATION.9
1.2.2 MAP-KINASE SIGNALTRANSDUKTIONSWEGE.10
1.2.2.1 DER PKC-SIGNALTRANSDUKTIONSWEG.11
1.2.2.2 DER HOG-SIGNALTRANSDUKTIONSWEG.14
1.2.3 KOMPENSATIONSMECHANISMEN BEI ZELLWANDSCHAEDEN. 16
1.3 MODIFIKATIONEN DER ZELLWANDPROTEINE
.17
1.3.1 PROTEIN N-GLYKOSYLIERUNG.17
1.3.2 PROTEIN O-GLYKOSYLIERUNG.18
1.4 ZIELSETZUNG DER ARBEIT
. 20
2 MATERIAL UND METHODEN.22
2.1 MATERIAL
.22
2.1.1 ORGANISMEN.22
2.1.2 PLASMIDE UND GENBANKEN.23
2.1.2.1 PLASMIDE FUER
E. COLI.23
2.1.2.2 PLASMIDE FUER S. CEREVISIAE.23
2.1.2.3 GENBANK.23
2.1.3 SONDEN FUER NORTHERN ANALYSEN.24
2.1.4 OLIGONUKLEOTIDE. 24
2.1.5 MEDIEN, PUFFER UND LOESUNGEN. 25
2.1.6 ENZYME, CHEMIKALIEN UND VERBRAUCHSMATERIAL.27
2.1.7 INTEMETDIENSTE.28
2.1.8 SOFTWARE. 28
2.2 METHODEN
.29
2.2.1 ANZUCHT DER ORGANISMEN UND ANLEGEN VON DAUERKULTUREN.29
2.2.2 ALLGEMEINE GENETISCHE METHODEN.29
2.2.2.1 ELUTION VON DNA AUS AGAROSEGELEN.29
2.2.2.2 TRANSFORMATION VON
SACCHAROMYCES CEREVISIAE.29
2.2.2.3 ISOLIERUNG VON PLASMID-DNA AUS HEFE.30
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
HTTP://D-NB.INFO/964574039
II
INHALTSVERZEICHNIS
2.2.2.4 ISOLIERUNG VON GENOMISCHER DNA AUS HEFE.30
2.2.2.5 DNA-SEQUENZANALYSE.30
2.2.2.6 ISOLIERUNG VON GESAMT-RNA AUS HEFE MIT SAUREM PHENOL.30
2.2.2.1
AUFTRENNUNG UND NACHWEIS VON RNA.31
2.2.3 METHODEN ZUR EXPRESSIONS-ANALYSE MIT DNA-FILTEM.31
2.2.3.1 ISOLIERUNG VON GESAMT-RNA AUS HEFE FUER CDNA SYNTHESEN.31
2.2.3.2 EINZELSTRANG-CDNA SYNTHESE.32
2.2.3.3 PRAEZIPITATION VON NUCLEINSAEUREN MIT TCA.32
2.2.3.4 ALKALINE GELEKTROPHORESE.32
2.2.3.5 HYBRIDISIERUNG UND REGENERATION VON DNA-FILTEM.33
2.2.4 ALLGEMEINE PROTEINBIOCHEMISCHE METHODEN.33
2.2.4.1 PROTEINBESTIMMUNG.33
2.2.4.2 AUFTRENNUNG UND NACHWEIS VON PROTEINEN.33
2.2.4.3 PRAEPARATION VON ZELLWAENDEN UND MEMBRANEN FUER SDS-PAGE.34'
2.2.4.4 PRAEPARATION VON ZELLWAENDEN ZUR ZELLWANDANALYSE.34
2.2.4.5 HF-SPALTUNG GLYKOSYLIERTER PROTEINE.35
2.2.5 EXTRAKTION VON ZELLWANDPROTEINEN.35
2.2.5.1 AGA2P. 35
2.2.5.2 CTSLP.35
2.2.5.3 PIR2P (HSPL50).36
2.2.5.4 KRELP.36
2.2.6 TEST AUF ZELLWANDSTABILITAET.36
2.2.7 AGGLUTINATIONSTEST.36
2.2.8 KOMPLEMENTATION VON OSS-MUTANTEN. .36
2.2.9 SYNTHESE UND REINIGUNG VON PEPTIDEN.37
2.2.9.1 SYNTHESE UNMODIFIZIERTER PEPTIDE.37
2.2.9.2 SYNTHESE MANNOSYLIERTER PEPTIDE.38
2.2.9.3 KAISERTEST.38
2.2.9.4 REINIGUNG VON PEPTIDEN UEBER HPLC.38
2.2.10 KOPPLUNG EINES HAPTENS AN EIN TRAEGER-PROTEIN.39
2.2.11 GEWINNUNG POLYKLONALER ANTIKOERPER.39
3 ERGEBNISSE.40
3.1 STABILITAET UND LOKALISATION VON ZELLWANDPROTEINEN IN PMT-MUTANTEN
.40
3.1.1 CHARAKTERISIERUNG VON CTS 1 P.40
3.1.1.1 VERGLEICH DER CTSLP-MENGE IN ZELLWAND UND KULTURMEDIUM.41
3.1.1.2 C7S7-EXPRESSION.42
INHALTSVERZEICHNIS
3.1.1.3 INTRAZELLULAERE CTS 1 P KONZENTRATION.42
3.1.1.4 EINFLUSS VAKUOLAERER PROTEASEN AUF DIE CTS 1 P STABILITAET.43
3.1.1.5 NACHWEIS VON CTSLP IN SEKRETIONSMUTANTEN.44
3.1.2 AGA2P - A-AGGLUTININ.47
3.1.3 PIR2P / HSPL50.50
3.1.3.1 PIR2P IM KULTURMEDIUM VON/WNF-MUTANTEN.51
3.1.3.2 NACHWEIS VON PIR2P IN SEKRETIONSMUTANTEN.52
3.1.4 NORTHERN ANALYSE VON KAR2 UND PRC1 IN PMT-MUTANTEN.58
3.2 GEWINNUNG EINES POLYKLONALEN ANTISERUMS GEGEN EIN MANNOSYLIERTES
PEPTID.
.60
3.2.1 SYNTHESE MANNOSYLIERTER PEPTIDE UND KOPPLUNG AN EIN
TRAEGERPROTEIN.60
3.2.2 GEWINNUNG POLYKLONALER ANTISEREN.61
3.3 SCREEN NACH NEUEN ZELLWANDPROTEINEN
.63
3.3.1 DURCHFUEHRUNG DES SCREENINGS.YY.63
3.3.2 CHARAKTERISIERUENG DER OSS-MUTANTEN.65
3.3.2.1 MIKROSKOPISCHER PHAENOTYP.65
3.3.2.2 UEBERLEBENSRATE DER OSS-MUTANTEN IN H
20.66
3.3.2.3 ANALYSE DER ZELLWAND VON OSS-MUTANTEN.67
3.3.3 KOMPLEMENTATION DER OSS-MUTANTEN.68
3.3.3.1 KOMPLEMENTATION DER MUTANTE OSS20.69
3.3.3.2 KOMPLEMENTATION DER MUTANTE OSS41.71
3.3.3.3 KOMPLEMENTATION DER MUTANTE OSS55.74
3.3.3.4 KOMPLEMENTATION DER MUTANTE OSS78.77
3.3.3.5 KOMPLEMENTATIONSVERSUCHE WEITERER OSS-MUTANTEN.79
3.3.3.6 IDENTIFIZIERUNG EINER PUNKTMUTATION IN
CHS4 AUS OSP345.79
3.4 GENOM-WEITE EXPRESSIONSANALYSE MULTIPLER ZELLWANDMUTANTEN
.80
3.4.1 DIE AUSGANGSMUTANTEN APIR UND AGPI.81
3.4.2 DURCHFUEHRUNG DER DNA-FILTER-ANALYSEN.82
3.4.3 AUSWERTUNG DER EXPRESSIONSDATEN/.84
3.4.3.1 DIFFERENTIELLE EXPRESSION BEKANNTER ZELLWANDPROTEIN-KODIERENDER
GENE IN DER
AGPI-MUTANTE.88
3.4.3.2 DIFFERENTIELLE EXPRESSION UNBEKANNTER OFFENER LESERAHMEN IN DER
AGPI-
MUTANTE .89
3.4.4 UEBERPRUEFUNG EINZELNER DATEN MITTELS NORTHEM-ANALYSE.90
4 DISKUSSION.^2
4.1 STABILITAET UND LOKALISATION VON ZELLWANDPROTEINEN IN PMT-MUTANTEN
92
IV
INHALTSVERZEICHNIS
4.1.1 PIR2P.92
4.1.2 CTSLP.93
4.2 SCREEN NACH SYNTHETISCH OSMOLABILEN ZELLWANDMUTANTEN
.96
4.3 GENOM-WEITE EXPRESSIONSANALYSE IN ZELLWANDMUTANTEN
.101
4.3.1 DAS TRANSKRIPTIONEILE PROFIL DER APIR-MUTANTE.101
4.3.2 DAS TRANSKRIPTIONELLE PROFIL DER AGPI-MUTANTE.102
4.3.3 DIFFERENTIELL EXPRIMIERTE GENE BEKANNTER BZW. POTENTIELLER
ZELLWANDPROTEINE IN DER
AGPI-MUTANTE.103
4.3.3.1 DIFFERENTIELLE REGULATION BEKANNTER OFFENER LESERAHMEN.103
4.3.3.2 DIFFERENTIELLE REGULATION UNBEKANNTER OFFENER LESERAHMEN.105
\
5 ZUSAMMENFASSUNG.108
6 LITERATURVERZEICHNIS.110 |
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