Untersuchungen proteolytischer Prozesse in der Innen- und Außenmembran von Mitochondrien:
Gespeichert in:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
| Veröffentlicht: |
2001
|
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| Beschreibung: | München, Univ., Fak. für Biologie, Diss., 2002 |
| Beschreibung: | 112 S. Ill., graph. Darst. |
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INHALTSVERZEICHNIS
INHALTSVERZEICHNIS
1
EINLEITUNG
.
5
1.1
BEDEUTUNG
DER
ZELLULAEREN
PROTEOLYSE
.
5
1.2
PROTEASEN
UND
ATP-ABHAENGIGE
PROTEOLYSE
.
6
1.2.1
LON-PROTEASEN
.
7
1.2.2
CLP-PROTEASEN
.
8
1.2.3
AAA-PROTEASEN
.
8
1.2.4
26S-PROTEASOM
UND
UBIQUITIN-PROTEASOM-SYSTEM
.
9
1.3
PROTEOLYSE
VON
MEMBRANPROTEINEN
.10
1.3.1
PROTEINE
DER
PLASMAMEMBRAN
.
11
1.3.2
MEMBRANPROTEINE
DES
ENDOPLASMATISCHEN
RETIKULUMS
(ER)
.
12
1.3.3
PROTEOLYSE
VON
MEMBRANPROTEINEN
IN
MITOCHONDRIEN
.
13
1.4
MECHANISMUS
DES
ABBAUS
VON
MEMBRANPROTEINEN
DURCH
AAA-PROTEASEN
.15
1.4.1
SUBSTRATERKENNUNG
UND
CHAPERON-FUNKTION
.
15
1.4.2
EXTRAKTION
AUS
DER
MEMBRAN
.
16
1.4.3
KOOPERATION
VERSCHIEDENER
PROTEASEN
.
17
1.4.4
MODELLE
ZUR
SUBSTRATDISLOKATION
.
17
1.5
ZIELE
DER
ARBEIT
.
19
1.5.1
MECHANISMUS
DES
MEMBRANPROTEINABBAUS
.
19
1.5.2
PROTEOLYSE
IN
DER
MITOCHONDRIALEN
AUSSENMEMBRAN
.
19
2
MATERIAL
UND
METHODEN
.
21
2.1
MOLEKULARBIOLOGISCHE
METHODEN
.
21
2.1.1
ISOLIERUNG
UND
REINIGUNG
VON
PLASMID-DNA
AUS
E.
COLI
.
21
2.1.1.1
REINIGUNG
IN
KLEINEM
MASSSTAB
.
21
2.1.1.2
REINIGUNG
IN
GROSSEM
MASSSTAB
.
22
2.1.1.3
BESTIMMUNG
DER
DNA-KONZENTRATION
.
22
2.1.2
ISOLIERUNG
VON
CHROMOSOMALER
UND
PLASNUD-DNA
AUS
HEFEZELLEN
.
22
2.1.3
SCHNELLPRAEPARATION
VON
DNA
AUS
HEFEZELLEN
.23
2.1.4
AMPLIFIZIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
MITTELS
POLYMERASE-KETTENREAKTION
(PCR)
.23
2.1.5
KLONIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
.
24
2.1
."5.1
RESTRIKTIONSVERDAU
.24
2.1.5.2
LIGATION
.24
2.1.5.3
ZWISCHENKLONIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
IN
DAS PLASMID
PCRII-TOPO
.
24
2.1.5.4
PRAEPARATION
KOMPETENTER
E.
COZI-ZELLEN
.
25
2.1.5.5
TRANSFORMATION
VON
CO/S-ZELLEN
DURCH
ELEKTROPORATION
.25
2.1.6
ELEKTROPHORESE
ZUR
AUFTRENNUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
.25
2.1.7
ISOLIERUNG
VON
DNA-FRAGMENTEN
AUS
AGAROSEGELEN
.
26
2.1.8
KLONIERUNGEN
.
26
2.1.8.1
^G&AA-HA-DHFR^-TOMAE
UND
FGFMA-HA-DHFL^
UT
-TOM6
.
26
2.1.8.2
YIP35
X-GALLO-HA-DHFR^-TOTM
UND
YIP35L-GAL10-HA-DHFR
UUT
-TOM6
.
27
2.1.9
VERWENDETE
PLASMIDE
.
27
2.1.10
VERWENDETE
E
CO/I-STAEMME
.
28
INHALTSVERZEICHNIS
2.2
METHODEN
DER
HEFEGENETIK
.
.
.
29
2.2.1
ANZUCHT
VON
5.
CEREVISIAE
.
29
2.2.2
TRANSFORMATION
VON
S.
CEREVISIAE
.
29
2.2.2.1
HERSTELLUNG
LITHIUMACETAT-KOMPETENTER
HEFEZELLEN
.
29
2.2.2.2
TRANSFORMATION
LITHIUMACETAT-KOMPETENTER
HEFEZELLEN
.
30
2.2.3
KREUZEN
UND
SPORULATION
VON
HEFESTAEMMEN
.
30
2.2.4
HERSTELLUNG
MUTANTER
HEFESTAEMME
.
31
2.2.4.1
DISRUPTION
VON
GENEN
.
31
2.2.4.2
UEBEREXPRESSION
VON
HA-DHFR
WT
-TOM6
IN
STAEMMEN
VON
5.
CEREVISIAE
.
31
2.2.5
NACHWEIS
VON
GENMANIPULATIONEN
IN
5.
CEREVISIAE
.
31
2.2.6
MUTAGENESE
DES
HEFESTAMMES
TOMJTF
3
MIT
EMS
.32
2.2.7
LOKALISIERUNG
VON
MUTATIONEN
AUF
DEM
PLASMID
.
32
2.2.8
VERWENDETE
STAEMME
VON
S.
CEREVISIAE
.
33
23
PROTEINBIOCHEMISCHE
METHODEN
.
35
2.3.1
DENATURIERENDE
FAELLUNG
VON
PROTEINEN
MIT
TCA
.35
2.3.2
SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE
VON
PROTEINEN
(SDS-PAGE)
.35
2.3.3
TRANSFER
VON
PROTEINEN
AUF
NITROZELLULOSE-MEMBRANEN
.
36
2.3.4
QUANTIFIZIERUNG
DURCH
AUTORADIOGRAPHIE/DENSITOMETRIE
UND
DURCH
PHOSPHORIMAGING
.
36
2.3.5
SYNTHESE
VON
RADIOAKTIV
MARKIERTEN
VORSTUFENPROTEINEN
IN
VITRO
.
36
2.3.5.1
TRANSKRIPTION
.
37
2.3.5
2
TRANSLATION
IN
RETIKULOZYTENLYSAT
.
37
2.3.6
REINIGUNG
VON
SU9(L-69)-DHFR
MIT
HISTIDIN-ANHANG
AUS
E.
COLI
.
38
2.3.7
BESTIMMUNG
DER
PROTEINKONZENTRATION
.38
2.3.8
MESSUNG
DER
CHYMOTRYPTISCHEN
AKTIVITAET
VON
PROTEASOM-MUTANTEN
.
38
2.4
ZELLBIOLOGISCHE
METHODEN
.
39
2.4.1
ALKALISCHE
LYSE
VON
HEFEZELLEN
.
39
2.4.2
ISOLIERUNG
VON
MITOCHONDRIEN
AUS
S
CEREVISIAE
.
39
2.4.3
ISOLIERUNG
VON
MEMBRANEN
AUS
S
CEREVISIAE.
40
2.4.4
INDUKTION
VON
PROTEOLYSE
IN
ISOLIERTEN
MITOCHONDRIEN
.
41
2.4.5
IMPORT
VON
VORSTUFENPROTEMEN
IN
ISOLIERTE
MITOCHONDRIEN
UND
INDUKTION
VON
PROTEOLYSE
.41
2.4.6
HERSTELLEN
VON
MITOPLASTEN
.
42
2.4.7
SUBMITOCHONDRIALE
LOKALISIERUNG
VON
PROTEINEN
.
42
2.4.7.1
PROTEASEBEHANDLUNG
.
42
2.4.7.2
ALKALISCHE
EXTRAKTION
VON
MITOCHONDRIALEN
MEMBRANEN
.
43
2.4.8
INAKTIVIERUNG
DER
MITOCHONDRIALEN
ATP-ABHAENGIGEN
PROTEASEN
.
43
2.4.8.1
ATP-DEPLETION
ISOLIERTER
MITOCHONDRIEN
.
43
2.4.8.2
KOMPLEXIERUNG
VON
METALLIONEN
IN
ISOLIERTEN
MITOCHONDRIEN
.
44
2.4.9
PULSMARKIERUNG
UND
ABBAU
IN
VIVO
.
44
2.4.10
PROTEINTRANSLATION
IN
ISOLIERTEN
MITOCHONDRIEN
(IN
ORGANELLO
TRANSLATION)
.
44
2.4.11
CHEMISCHE
QUERVEMETZUNG
VON
PROTEINEN
.
45
2.5
IMMUNOLOGISCHE
METHODEN
.
45
2.5.1
GEWINNUNG
POLYKLONALER ANTISEREN
IN
KANINCHEN
.45
2.5.2
IMMUNOLOGISCHER
NACHWEIS
VON
PROTEINEN
AUF
NITROZELLULOSE-MEMBRANEN
(\VESTERNBLOT)
.
46
2.5.3
BINDUNG
UND
KOVALENTE
KOPPLUNG
DER
IMMUNGLOBULINE
AN
PROTEIN
A-SEPHAROSE
.
47
2.5.4
IMMUNFAELLUNG
VON
PROTEINEN
.
47
2.5.5
VERWENDETE
ANTISEREN
.
48
2.6
PUFFER
UND
MEDIEN
.
49
2.7
CHEMIKALIEN
UND
GERAETE
.
50
2.7.1
CHEMIKALIEN
UND
VERBRAUCHSMATERIALIEN
.
50
2.7.2
GERAETE
.
.
51
INHALTSVERZEICHNIS
3
ERGEBNISSE
.
52
3.1
ZUM
MECHANISMUS
DER
PROTEOLYSE
MITOCHONDRIALER
INNENMEMBRANPROTEINE
.
52
3.1.1
OXAL
"
ALS
POLYTOPISCHES
MODELLSUBSTRAT
.
52
3.1.1.1
ABBAU
VON
OXAL
"
.
52
3.1.1.2
INSERTION
VON
OXAL*
IN
DER
MITOCHONDRIALEN
INNENMEMBRAN
.
52
3.1.1.3
DIE
ROLLE
DER
M-AAA-PROTEASE
BEI
DER
PROTEOLYSE
VON
OXAL
"
.55
3.1.1.4
DIE
ROLLE
DER
I-AAA-PROTEASE
BEI
DER
PROTEOLYSE
VON
OXAL
"
.57
3.1.1.5
ATP-ABHAENGIGKEIT
DER
PROTEOLYSE
UND
FRAGMENTBILDUNG
VON
OXAL
"
.58
3.1.1.6
BETEILIGUNG
EINER
METALLOPEPTIDASE
AM
ABBAU
VON
OXA
1
"
.
61
3.1.2
UNTERSUCHUNGEN
ZUM
MECHANISMUS
DER
MEMBRANEXTRAKTION
DURCH
AAA-PROTEASEN
.
61
3.1.2.1
BETEILIGUNG
DES
TIM17/23-KOMPLEXES
.
63
3.1.2.2
BETEILIGUNG
DES
OXAL-KOMPLEXES
.
64
3.1.2.3
BETEILIGUNG
DER
INSERTIONSKOMPONENTEN
COXL8
UND
PNTL
.
66
3.1.2.4
BETEILIGUNG
DER
EXPORT
UND
INSERTIONSKOMPONENTE
MBAL
.
69
3.2
PROTEOLYSE
IN
DER
AUOENMEMBRAN
VON
MITOCHONDRIEN.
72
3.2.1
SPEZIFISCHE
PROTEOLYSE
VON
HA-DHFR
WT
-TOM6
.72
3.2.1.1
LOKALISIERUNG
VON
HA-DHFR
WT
-TOM6
.
73
3.2.1.2
DER
FALTUNGSZUSTAND
DER
DHFR
IM
FUSIONSPROTEIN
HA-DHFR
WT
-TOM6
.74
3.2.1.3
HA-DHFR
-TOM6
WUD
IN
VIVO
ABGEBAUT
.75
3.2.1.4
HA~DHFR
WT
-TOM6
WIRD
VOLLSTAENDIG
ABGEBAUT
.
76
3.2.1.5
CHARAKTERISIERUNG
DER
PROTEOLYSE
VON
HA-DHFR
WT
-TOM6
.
76
3.2.1.6
DIE
ROLLE
DES
PROTEASOMS
FUER
DIE
PROTEOLYSE
VON
HA-DHFR
WT
-TOM6
.
77
3.2.1.7
DIE
STABILITAET
VON
HA-DHFR
WT
-TOM6
IN
VERSCHIEDENEN
MUTANTEN
HEFESTAEMMEN
.
80
3.2.2
GENETISCHE
DURCHMUSTERUNG
MIT
TOM40
'
3
.
81
3.2.2.1
PRINZIP
DER
GENETISCHEN
DURCHMUSTERUNG
.
81
3.2.2.2
HERSTELLUNG
VON
SUPPRESSOREN
DURCH
MUTAGENESE
.
82
3.2.2.3
LOKALISIERUNG
VON
MUTATIONEN
AUF
DEM
PLASMID
.
83
3.2.2.4
STABILISIERUNG
VON
TOM40
"
DURCH
EINE
RUECKMUTATION
IN
EINER
HOCH
KONSERVIERTEN
REGION
85
3.2.2.5
DIE
SUPPRESSOR-MUTATIONEN
FUEHREN
ZU
KEINER
STABILISIERUNG
VON
TOM40
"
.
86
4
DISKUSSION
.
88
4.1
PROTEOLYSE
EINES
POLYTOPISCHEN
PROTEINS
IN
DER
MITOCHONDRIALEN
INNENMEMBRAN
.
88
4.2
DISLOKATION
VON
PROTEINEN
DER
MITOCHONDRIALEN
INNENMEMBRAN
DURCH
AAA-PROTEASEN
.
90
43
PROTEOLYSE
IN
DER
MITOCHONDRIALEN
AUOENMEMBRAN.
.
,
.
93
5
ZUSAMMENFASSUNG
.
99
6
LITERATURVERZEICHNIS
.
101 |
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