Faltung oligomerer Proteine im endoplasmatischen Retikulum und in vitro:
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| Format: | Buch |
| Sprache: | German |
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2001
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| Beschreibung: | München, Techn. Univ., Diss., 2001 |
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INHALTSVERZEICHNIS
I
INHALTSVERZEICHNIS
1 EINLEITUNG_1
1.1 PROTEINFALTUNG_1
1.1.1 PROTEINFALTUNG IN VITRO_'_1
1.1.2 PROTEINFALTUNG
IN VIVO_ 3
1.1.3 FALTUNGSHELFERPROTEINE_ 5
1.1.4 RUECKFALTUNG VON PROTEINEN
IN VITRO _6
1.2 DAS ENDOPLASMATISCHE RETIKULUM (ER)_7
1.2.1 BIP_9
1.2.2 PROLY 1-4-HYDROXYLASE _10
1.2.3 BILDUNG VON DISULFIDBRUECKEN IM ER_ 13
1.2.4
UNFOLDED PROTEIN RESPONSE (UPK)_14
1.2.5 QUALITAETSKONTROLLE BEI DER FALTUNG VON GLYKOPROTEINEN_16
1.2.6 DEGRADATION MISSGEFALTETER PROTEINE IN HEFE - ERAD (
ER-ASSOCIATEDPROTEIN
DEGRADATION)_ 18
1.3 IMMUNGLOBULINE_19
1.3.1 STRUKTUR VON ANTIKOERPERN_20
1.3.2 ANTIKOERPERFALTUNG
IN VIVO UND IN VITRO_22
1.3.3 DER MONOKLONALE ANTIKOERPER MAK33_24
1.4 EXPRESSION REKOMBINANT ERZEUGTER PROTEINE_26
1.4.1 EXPRESSION REKOMBINANT ERZEUGTER SEKRETORISCHER PROTEINE IN
HEFEN_26
1.4.2 EXPRESSION REKOMBINANT ERZEUGTER ANTIKOERPER UND
ANTIKOERPERFRAGMENTE_28
1.5 PROBLEMSTELLUNG_34
2 MATERIAL UND METHODEN_ 35
2.1 MATERIAL_^_35
2.1.1 CHEMIKALIEN_35
2.1.2 PROTEINE_36
2.1.3 STANDARDS UND KITS_37
2.1.4 CHROMATOGRAPHIEMATERIALIEN_37
2.1.5 SONSTIGE MATERIALIEN_37
2.1.6 BIOLOGISCHE MATERIALEN_38
2.1.7 DNA_ 38
2.1.8 ELISA-REAGENTIEN_40
2.1.9 LOESUNGEN, PUFFER UND MEDIEN_41
2.1.10 COMPUTERPROGRAMME_45
BIBLIOGRAFISCHE INFORMATIONEN
HTTP://D-NB.INFO/963601075
II
INHALTSVERZEICHNIS
2.2 MOLEKULARBIOLOGISCHE METHODEN_45
2.2.1 KULTIVIERUNG UND KONSERVIERUNG VON IS.CO/R-STAEMMEN_45
2.2.2 KULTIVIERUNG UND KONSERVIERUNG VON HEFESTAEMMEN_45
2.2.3 ISOLIERUNG VON PLASMID-DNA AUS E. COLI_46
2.2.4 PCR-AMPLIFIKATION (MULLIS & FALOONA, 1987)_46
2.2.5 AGAROSEGELELEKTROPHORESE VON DNA (SAMBROOK ET
AH,
1989)_47
2.2.6 EXTRAKTION VON DNA AUS AGAROSEGELEN_47
2.2.7 ENZYMATISCHE SPALTUNG UND LIGATION VON DNA_48
2.2.8 SEQUENZIERUNG KLONIERTER DNA-FRAGMENTE_49
2.2.9 TRANSFORMATION VON PLASMID-DNA IN E. CO/I-ZELLEN_49
2.2.10 TRANSFORMATION VON PLASMID-DNA IN HEFEZELLEN (LIAC-METHODE)_50
2.3 PRAEPARATIVE METHODEN_50
2.3.1 KULTIVIERUNG UND ANALYSE VON BAKTERIENZELLEN_50
2.3.2 ZELLEMTE UND ZELLAUFSCHLUSS VON BAKTERIENZELLEN_51
2.3.3 KULTIVIERUNG UND ANALYSE VON HEFEZELLEN_52
2.3.4 PRAEPARATION VON MIKROSOMEN AUS S. CEREVISIAE_53
2.3.5 CHROMATOGRAPHISCHE METHODEN_55
2.3.6 AUFKONZENTRIERUNG UND DIALYSE_57
2.4 PROTEINBIOCHEMISCHE METHODEN_57
2.4.1 BESTIMMUNG DER PROTEINKONZENTRATION_57
2.4.2 FAELLUNG VON PROTEINLOESUNGEN_57
2.4.3 SDS-POLYACRYLAMID-GELELEKTROPHORESE_58
2.4.4 NACHWEIS VON PROTEINEN_5 9
2.4.5 IMMUNOBIOTTING (WESTERN BLOT)_61
2.4.6 ANALYTISCHE GELFILTRATION _63
2.4.7 ENZYME-LINKED IMMUNOSORBENT ASSAY (ELISA)_63
2.4.8 REDUKTION DER PROLYL-4-HYDROXYLASE_63
2.4.9 RENATURIERUNG DER PROLYL-4-HYDROXYLASE_64
2.5 SPEKTROSKOPISCHE METHODEN_
64
2.5.1 UV-VIS-SPEKTROSKOPIE_64
2.5.2 FLUORESZENZSPEKTROSKOPIE_65
2.5.3 CIRCULARDICHROISMUS_66
3 ERGEBNISSE UND DISKUSSION_69
3.1 EXPRESSION VON ANTIKOERPERKETTEN IN
SACCHAROMYCES CEREVISIAE_69
3.1.1 VERWENDUNG VON ANTIKOERPERN FUER DIE DETEKTION VON MAK33_69
3.1.2 HERSTELLUNG VON EXPRESSIONSVEKTOREN FUER DIE SEKRETION VON
ANTIKOERPERN DURCH DIE HEFE
SACCHAROMYCES CEREVISIAE_73
3.1.3 EXPRESSION DER ANTIKOERPERFRAGMENTE_76
3.1.4 VERGLEICH DER WACHSTUMSKINETIKEN VERSCHIEDENER HEFESTAEMME_77
3.1.5 EXPRESSIONSKINETIK DES HEFESTAMMES W303 + PUEK9 IM BEZUG AUF DIE
ZEITLICHE EX
PRESSION DER ANTIKOERPERKETTEN_81
INHALTSVERZEICHNIS
IN
3.1.6 SEKRETION DER ANTIKOERPERFRAGMENTE IN DAS MEDIUM_82
3.1.7 AKTIVITAET DER ANTIKOERPERFRAGMENTE_83
3.1.8 LOESLICHKEIT DER ANTIKOERPERKETTEN INNERHALB DER HEFEZELLEN_84
3.1.9 LOKALISATION DER ANTIKOERPERFRAGMENTE INNERHALB DER ZELLE_84
3.1.10 KOEXPRESSION VON PROTEINEN DER UNFOLDEDPROTEIN RESPONSE_87
3.1.11 REINIGUNG VON S/REP-TAG-ANTIKOERPERKETTEN AUS DEM ANZUCHTMEDIUM_90
3.2 DISKUSSION ZUR EXPRESSION VON ANTIKOERPERKETTEN IN SACCHAROMYCES
CEREVISIAE 95
AUSBLICK_104
3.3 STRUKTUR, STABILITAET UND RUECKFALTUNG DER PROIYL-4-HYDROXYLASE_107
3.3.1 STRUKTUR UND STABILITAET DER PROLYL-4-HYDROXYLASE_107
3.3.2 ANALYSE DER QUARTAERSTRUKTUR DER PROLYL-4-HYDROXYLASE UNTER
VERSCHIEDENEN PUFFERBE
DINGUNGEN _113
3.3.3 ISOLIERUNG DER A- UND SS-UNTEREINHEITEN DER
PROLYL-4-HYDROXYLASE_117
3.3.4 VERSUCHE ZUR IN V/TRO-RUECKFALTUNG VON PROLYL-4-HYDROXYLASE
TETRAMEREN_119
3.4 DISKUSSION ZUR PROLYL-4-HYDROXYIASE_129
4 ZUSAMMENFASSUNG_134
5 LITERATUR_137
6 ABKUERZUNGEN _149 |
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